アデニンヌクレオチド転座体

溶質輸送体ファミリー 25 (ミトコンドリア輸送体、アデニンヌクレオチド輸送体)、メンバー 4
溶質輸送体ファミリー 25 (ミトコンドリア輸送体、アデニンヌクレオチド輸送体)、メンバー 4
識別子
シンボル	SLC25A4
代替記号	PEO3、PEO2、ANT1
NCBI遺伝子	291
HGNC	10990
オミム	103220
参照シーケンス	NM_001151
ユニプロット	P12235
その他のデータ
軌跡	第4章 35節
構造
検索する
構造	スイスモデル
ドメイン	インタープロ

利用可能なタンパク質構造:
パファム	構造 / ECOD
ＰＤＢ	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBサム	構造の概要

ADP/ATPトランスロカーゼ
ADP/ATPトランスロカーゼ
	ATP-ADPトランスロカーゼ1の結合ポケットの細胞質ビュー、PDB : 1OKC 。
識別子
シンボル	アデン・トランズクター
パファム	PF00153
インタープロ	著作権
TCDB	2.A.29.1.2
OPMスーパーファミリー	21
OPMタンパク質	2c3e
パファム
利用可能なタンパク質構造:
パファム	構造 / ECOD
ＰＤＢ	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBサム	構造の概要

溶質輸送体ファミリー 25 (ミトコンドリア輸送体、アデニンヌクレオチド輸送体)、メンバー 5

識別子

シンボル

SLC25A5

代替記号

ANT2

292

10991

300150

NM_001152

P05141

その他のデータ

軌跡

第10章 q24-q26

検索する
構造	スイスモデル
ドメイン	インタープロ

溶質輸送体ファミリー 25 (ミトコンドリア輸送体、アデニンヌクレオチド輸送体)、メンバー 6

識別子

シンボル

SLC25A6

代替記号

ANT3

293

10992

403000

NM_001636

P12236

その他のデータ

軌跡

クロノス Y p

検索する
構造	スイスモデル
ドメイン	インタープロ

アデニンヌクレオチド転座分子（ANT）は、ADP/ATP転座分子（ANT）、ADP/ATPキャリアタンパク質（AAC ）、またはミトコンドリアADP/ATPキャリアとしても知られ、ミトコンドリア内膜を介して遊離ATPと遊離ADPを交換します。^[1]^{[2] ANTはミトコンドリア}内膜で最も豊富なタンパク質であり、ミトコンドリアキャリアファミリーに属します。^[3]

遊離ADPは細胞質からミトコンドリアマトリックスへ輸送され、酸化リン酸化により生成されたATPはミトコンドリアマトリックスから細胞質へ輸送され、細胞に主要なエネルギー通貨を提供します。^{[4] ADP/ATPトランスロカーゼは真核生物に特有であり、}真核生物発生中に進化したと考えられています。^[5]ヒト細胞は4つのADP/ATPトランスロカーゼ、SLC25A4、SLC25A5、SLC25A6、SLC25A31を発現し、ミトコンドリア内膜のタンパク質の10％以上を構成しています。^{[6]これらのタンパク質は、}ミトコンドリアキャリアスーパーファミリーに分類されています。

種類

ヒトには、3 つのパラオログANTアイソフォームが存在します。

SLC25A4 – 主に心臓と骨格筋に存在
SLC25A5 – 主に線維芽細胞で発現
SLC25A6 – 主に肝臓で発現

構造

ANTは長い間ホモ二量体として機能すると考えられてきましたが、この概念は、電子結晶構造解析によって解明された酵母Aac3pの投影構造によって疑問視されました。この構造では、タンパク質が3回対称で単量体であり、基質の転座経路が中心を通ることが示されました。 ^[7]ウシANTの原子構造はこの概念を裏付け、ミトコンドリアキャリアの最初の構造フォールドを提供しました。^{[8]さらなる研究により、ANTは洗剤中の単量体であり}^[9]、ミトコンドリア膜中の単量体として機能することが実証されました。 ^[10]^[11]

ADP/ATPトランスロカーゼ1は、ヒト細胞の主要なAACであり、このファミリーの典型的なタンパク質です。質量は約30 kDaで、297残基で構成されています。^[12] 6つの膜貫通 αヘリックスを形成し、樽を形成し、外側からアクセス可能な深い円錐形の窪みを形成し、そこに基質が結合します。ほとんどのアイソフォームで保存されている結合ポケットは、主にATPまたはADPへの強力な結合を可能にする基本的な残基で構成され、最大直径20 Å、深さ30 Åです。^[8] 実際、アルギニン残基96、204、252、253、294、およびリジン38は、トランスポーターの活性に必須であることが示されています。^[13]

関数

ADP/ATPトランスロカーゼは、酸化リン酸化によって合成されたATPを細胞質に輸送し、そこで熱力学的に不利な反応を駆動するための細胞の主要なエネルギー通貨として使用することができます。ATPはADPに加水分解された後、ミトコンドリアマトリックスに輸送され、そこで再リン酸化されてATPになります。人間は通常、毎日自分のATP質量と同等のATPを交換するため、ADP/ATPトランスロカーゼは代謝に大きな影響を及ぼす重要な輸送タンパク質です。^[4]^[8]

ANT は、遊離した、すなわち脱プロトン化された、マグネシウムやカルシウムに結合していないADPとATPを1:1 の比率で輸送します。^[1]輸送は完全に可逆的で、その方向性は基質 (ミトコンドリア内外の ADP と ATP) の濃度、アデニンヌクレオチドのキレート剤、およびミトコンドリア膜電位によって決まります。これらのパラメータの関係は、「ANT の逆転電位」(Erev_ANT) を解く方程式で表すことができます。これは、ANT によるアデニンヌクレオチドの正味輸送が行われないミトコンドリア膜電位の値です。^[14]^[15]^[16] ANT とF0-F1 ATP 合成酵素は、必ずしも方向性が同期しているわけではありません。^[14]

ミトコンドリア内膜を介したADPとATPの交換以外にも、ANTは固有の脱共役活性も示す^[1]^[17]

ANTはミトコンドリア膜透過性遷移孔の重要な調節因子^[18]であり、その構造的構成要素である可能性もある。ミトコンドリア膜透過性遷移孔はさまざまな病態に関与するチャネルであるが、その機能は未だに解明されていない。Karchらは、ANTが孔の分子構成要素の少なくとも1つである「マルチ孔モデル」を提案している。^[19]

トランスロカーゼのメカニズム

通常の状態では、ATPとADPは高い負電荷のためミトコンドリア内膜を通過できないが、アンチポーターであるADP/ATPトランスロカーゼが2つの分子の輸送を連結する。ADP/ATPトランスロカーゼの窪みは、膜のマトリックス側と細胞質側に交互に面している。細胞質から来た膜間腔のADPはトランスロカーゼに結合してその反転を誘発し、その結果ADPがマトリックスに放出される。マトリックスからのATPの結合は反転を誘発し、その結果ATPが膜間腔に放出され、その後細胞質に拡散し、同時にトランスロカーゼを元の構造に戻す。^[4] ATPとADPは、トランスロカーゼによって認識される唯一の天然ヌクレオチドである。 ^[8]

ネットプロセスは次のように表されます。

ADP ³⁻_細胞質+ ATP ⁴⁻_{マトリックス}→ ADP ³⁻_{マトリックス}+ ATP ⁴⁻_細胞質

ADP/ATP交換はエネルギー的に高価であり、好気呼吸による電子伝達から得られるエネルギーの約25％、つまり1つの水素イオンが、ADP/ATPトランスロカーゼによって利用される膜電位の再生に消費されます。^[4]

転座分子は、細胞質状態とマトリックス状態と呼ばれる2つの状態の間を循環し、交互にこれらの区画に開きます。^[1]^{[2]転座分子が阻害剤}カルボキシアトラクチロシドによって細胞質状態にロックされていることを示す構造があります。 ^[8]^[20]または阻害剤ボンクレキン酸によってマトリックス状態にロックされていることを示す構造があります。^[21]

変更

ミトコンドリアミオパチーなどの稀ではあるが重篤な疾患は、ヒトADP/ATPトランスロカーゼの機能不全に関連している。ミトコンドリアミオパチー（MM）は、骨格筋の主要なミトコンドリア構造異常の共通点を持つ、臨床的および生化学的に異質な疾患群を指す。MMの主な形態学的特徴は、異常なミトコンドリアの末梢および筋原線維間の蓄積を含むぼろぼろの赤色線維である。^[22]^[23] 特に、常染色体優性進行性外眼筋麻痺（adPEO）は、ADP/ATPトランスロカーゼの機能不全に関連する一般的な疾患であり、眼球運動を担う筋肉の麻痺を引き起こす可能性がある。一般的な症状は目に限らず、運動不耐性、筋力低下、聴力障害などが含まれる可能性がある。 adPEOはメンデル遺伝パターンを示すが、大規模なミトコンドリアDNA（mtDNA）欠失を特徴とする。mtDNAにはイントロン、つまりDNAの非コード領域がほとんど含まれていないため、有害な突然変異の可能性が高くなります。したがって、ADP/ATPトランスロカーゼmtDNAのいかなる改変も機能不全のトランスポーターにつながる可能性があり、^[24]特にトランスロカーゼの有効性を損なう結合ポケットに関与する残基につながる可能性があります。^[13] MMは一般的に機能不全のADP/ATPトランスロカーゼと関連していますが、MMはさまざまなミトコンドリア異常によって誘発される可能性があります。

阻害

ADP/ATPトランスロカーゼは、2つの化合物ファミリーによって非常に特異的に阻害されます。アトラクチロシド（ATR）とカルボキシアトラクチロシド（CATR）を含む最初のファミリーは、細胞質側からADP/ATPトランスロカーゼに結合し、細胞質側が開いた構造に固定します。対照的に、ボンクレキン酸（BA）とイソボンクレキン酸（isoBA）を含む2番目のファミリーは、マトリックスからトランスロカーゼに結合し、マトリックス側が開いた構造に固定します。^[7]阻害剤の負に帯電した基は、結合ポケットの奥深くにある正に帯電した残基に強く結合します。高い親和性（ナノモル範囲のK _d）により、各阻害剤は細胞呼吸/細胞の他の部分へのエネルギー伝達を阻害することで致命的な毒になります。^[8]阻害剤カルボキシアトラクチロシドによって細胞質状態にロックされたトランスロケータを示す構造が存在する^[8]^[20]。または阻害剤ボンクレキン酸によってマトリックス状態にロックされたトランスロケータを示す構造が存在する^{[21] 。}

歴史

1955年、シーケヴィッツとポッターは、アデニンヌクレオチドが細胞内のミトコンドリアと細胞質の2つのプールに分布していることを実証しました。 ^[25]その後まもなく、プレスマンは2つのプールがヌクレオチドを交換できるという仮説を立てました。 ^[26]しかし、ADP/ATPトランスポーターの存在は、1964年にブルーニらがアトラクチロシドのエネルギー伝達システム（酸化的リン酸化）とラット肝臓ミトコンドリアのADP結合部位に対する阻害効果を発見するまで仮定されていませんでした。^[27]

その後すぐに、ADP/ATPトランスロカーゼとエネルギー輸送の関係の存在を証明し解明するための膨大な研究が行われました。^[28]^[29]^{[30] ADP/ATPトランスロカーゼの} cDNAは、1982年にウシ^[31] 、 1986年に酵母種サッカロミセス・セレビシエ^[32]で配列決定され、最終的にバティーニらは1989年にヒトトランスポーターのcDNAクローンの配列を決定しました。ヒトと酵母ADP/ATPトランスロカーゼのコード配列の相同性は47％でしたが、ウシとヒトの配列は297残基中266残基、つまり89.6％にまで広がりました。どちらの場合も、最も保存されている残基はADP/ATP基質結合ポケットにあります。^[12]

参照

参考文献

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外部リンク

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米国国立医学図書館の医学件名標目(MeSH)におけるアデニン + ヌクレオチド + トランスロケーター + 2
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