ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
ADH5 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1M6H、1M6W、1MA0、1MC5、1MP0、1TEH、2FZE、2FZW、3QJ5
識別子 エイリアス ADH5 、ADH-3、ADHX、FALDH、FDH、GSH-FDH、GSNOR、HEL-S-60p、アルコール脱水素酵素5（クラスIII）、カイポリペプチド、BMFS7、AMEDS 外部ID オミム ：103710; MGI : 87929; ホモロジーン : 68076; ジーンカード ：ADH5; OMA :ADH5 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体3（マウス） [2] バンド 3|3 G3 始める 138,148,854 bp [2] 終わり 138,161,260 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 胃粘膜 胸部大動脈下行 子宮内膜間質細胞 腎臓尿細管 精巣上体 上行大動脈 アキレス腱 膝窩動脈 脛骨動脈 心室帯
トップの表現 原始的な線 肝臓の左葉 生殖腺隆起 心内膜クッション 髄質集合管 尿管 内側神経節隆起 精管 嗅上皮 房室弁
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
タンパク質ホモ二量体化活性 亜鉛イオン結合 金属イオン結合 脂肪酸結合 ホルムアルデヒド脱水素酵素活性 電子伝達活性 酸化還元酵素活性 S-(ヒドロキシメチル)グルタチオン脱水素酵素活性 アルコール脱水素酵素（NAD+）活性 アルコール脱水素酵素活性、亜鉛依存性 細胞成分
細胞質 細胞質 ミトコンドリア 細胞外エクソソーム 生物学的プロセス
呼吸器系のプロセス レチノイド代謝プロセス 酸化還元状態への反応 血圧の積極的な調節 リポ多糖類に対する反応 ペプチジルシステインS-ニトロシル化 ニトロソ化ストレスに対する反応 ホルムアルデヒド分解プロセス エタノール酸化 電子伝達系 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
アルコール脱水素酵素クラス3は、 ヒト では ADH5 遺伝子 によってコードされる 酵素 である 。 [5] [6] [7]
この遺伝子は、アルコール脱水素酵素ファミリー のメンバーである グルタチオン 依存性 ホルムアルデヒド脱水素酵素 またはクラス III アルコール脱水素酵素 のχサブユニットをコードします。このファミリーのメンバーは、 エタノール 、 レチノール 、他の 脂肪族アルコール 、 ヒドロキシステロイド 、 脂質過酸化 生成物など、 さまざまな 基質 を代謝します 。クラス III アルコール脱水素酵素は、2 つのχサブユニットからなるホモ二量体です 。 エタノール酸化に対しては実質的に活性がありません が 、 長鎖 第一級アルコールの酸化と、ホルムアルデヒドとグルタチオン間の自発的 付加物 である S-ヒドロキシメチルグルタチオンの酸化に対しては高い活性を示します 。
この酵素は、流涙、 鼻炎 、 咽頭 炎 、 接触性皮膚炎 を引き起こす強力な刺激物質および感作物質であるホルムアルデヒドを除去するための 細胞代謝 の重要な構成要素です 。 [7]
臨床的意義 ADH5 遺伝子と ALDH2 遺伝子の変異はAMED症候群を引き起こします。AMED症候群は、知的発達障害、低身長、成長障害、 骨髄異形成症候群 および骨髄不全の早期発症を伴う全般的な発達遅延を特徴とする常染色体劣性二遺伝子多系統疾患です 。この症候群は2020年に初めて報告されました。 [8]
参考文献
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さらに読む
Iborra FJ、Renau-Piqueras J、Portoles M、他 (1992)。「核内のホルムアルデヒド脱水素酵素 (クラス III アルコール脱水素酵素) の免疫細胞化学および生化学的実証」。J . Histochem. Cytochem . 40 (12): 1865–78. doi : 10.1177/40.12.1453005 . PMID 1453005。 Giri PR、Krug JF、Kozak C、他 (1989)。「ヒトクラスIII(χ)アルコール脱水素酵素cDNAのクローニングと比較マッピング」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 164 (1): 453–60. doi :10.1016/0006-291X(89)91741-5. PMID 2679557。 Sharma CP, Fox EA, Holmquist B, et al. (1989). 「ヒトクラスIIIアルコール脱水素酵素のcDNA配列」. Biochem. Biophys. Res. Commun . 164 (2): 631–7. doi :10.1016/0006-291X(89)91507-6. PMID 2818582. Beisswenger TB、Holmquist B、Vallee BL (1986)。「カイ二乗ADHは哺乳類の脳の唯一のアルコール脱水素酵素アイソザイムである：意味と推論」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 82 (24): 8369–73. doi : 10.1073/pnas.82.24.8369 . PMC 390917 . PMID 2934732。 Dafeldecker WP、Vallee BL (1986)。「臓器特異的ヒトアルコール脱水素酵素：精巣からのアイソザイムの単離および特性評価」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 134 (3): 1056–63. doi :10.1016/0006-291X(86)90358-X. PMID 2936344。 Kaiser R、Holmquist B、Hempel J 、 et al. (1988)。「クラス III ヒト肝臓アルコール脱水素酵素: クラス I およびクラス II 酵素と等距離関係にある新しい構造型」。 生化学 。27 (4): 1132–40。doi : 10.1021 /bi00404a009。PMID 3365377 。 Khokha AM、Voronov PP、Zimatkin SM (1994)。 「ヒト精巣からのクラス IIIアルコール脱水素酵素の免疫 酵素 および免疫組織化学分析」。Biokhimiia。59 （ 7）：997–1002。PMID 7948423。 Engeland K, Höög JO, Holmquist B, et al. (1993). 「ヒトクラス III アルコール脱水素酵素の Arg-115 の変異: ホルムアルデヒド脱水素酵素活性と脂肪酸活性化に必要な結合部位」 Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 90 (6): 2491–4. Bibcode :1993PNAS...90.2491E. doi : 10.1073/pnas.90.6.2491 . PMC 46113 . PMID 8460164. Holmquist B、Moulis JM、Engeland K、Vallee BL (1993)。「脂肪酸活性化およびヒトクラスIIIアルコール脱水素酵素のホルムアルデヒド脱水素酵素活性におけるアルギニン115の役割」。 生化学 。32 ( 19 ): 5139–44。doi :10.1021/bi00070a024。PMID 8494891 。 Engeland K, Maret W (1993). 「ヒトアルコール脱水素酵素の4つのクラスの肝外における差次的発現」 Biochem. Biophys. Res. Commun . 193 (1): 47–53. doi :10.1006/bbrc.1993.1588. PMID 8503936. Yang ZN、Bosron WF、Hurley TD (1997)。「ヒトチチアルコール脱水素酵素の構造：グルタチオン依存性ホルムアルデヒド脱水素酵素」。J . Mol. Biol . 265 (3): 330–43. doi :10.1006/jmbi.1996.0731. PMID 9018047。 Mori O, Haseba T, Kameyama K, et al. (2000). 「ヒト脳におけるクラスIIIアルコール脱水素酵素の組織学的分布」。Brain Res . 852 (1): 186–90. doi :10.1016/S0006-8993(99)02201-5. PMID 10661511. S2CID 23510523. Sanghani PC、Stone CL、 Ray BD、et al. (2000)。「ヒトグルタチオン 依存 性ホルムアルデヒド脱水素酵素の運動メカニズム」。 生化学 。39 (35): 10720–9。doi :10.1021/bi9929711。PMID 10978156 。 Lee DK、Suh D、Edenberg HJ、Hur MW (2002)。「POZドメイン転写因子FBI-1は、ジンクフィンガーと相互作用し、Sp1のDNA結合活性を阻害することでADH5/FDHの転写を抑制する」。J . Biol. Chem . 277 (30): 26761–8. doi : 10.1074/jbc.M202078200 . PMID 12004059。 Jelski W、Chrostek L、Szmitkowski M、Laszewicz W (2002)。「ヒト胃粘膜におけるクラス I、II、III、および IV アルコール脱水素酵素アイソザイムの活性」。Dig . Dis. Sci . 47 (7): 1554–7. doi :10.1023/A:1015871219922. PMID 12141816. S2CID 31197228. Sanghani PC、Robinson H、 Bosron WF、Hurley TD (2002)。「ヒトグルタチオン依存性ホルムアルデヒド脱水素酵素。アポ、バイナリ、および阻害性三元複合体の構造」。 生化学 。41 ( 35): 10778–86。doi :10.1021/bi0257639。PMID 12196016 。 Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。 Sanghani PC、 Bosron WF、Hurley TD (2003)。「ヒトグルタチオン依存性 ホルムアルデヒド 脱水素酵素。三元複合体形成に伴う構造変化」。 生化学 。41 (51): 15189–94。doi :10.1021/bi026705q。PMID 12484756 。
外部リンク
