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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | TMSB4X、FX、PTMB4、TB4X、TMSB4、チモシン ベータ 4、X 連鎖、チモシン ベータ 4 X 連鎖 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | OMIM :300159; GeneCards :TMSB4X; OMA :TMSB4X - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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チモシンβ4は、ヒトではTMSB4X遺伝子によってコードされるタンパク質である。[3] [4] [5]世界保健機関（WHO）によって公表されているチモシンβ4の推奨INN（国際一般名）は「timbetasin」である。[6]
このタンパク質は（ヒトの場合）43個のアミノ酸（配列：SDKPDMAEI EKFDKSKLKK TETQEKNPLP SKETIEQEKQ AGES）で構成され、分子量は4921 g/molです。[7]
チモシンβ4は多くの組織の主要な細胞成分です。その細胞内濃度は0.5mMに達することもあります。[8]チモシンα1に続いて、β4はチモシン分画5の生物学的に活性なペプチドの中で完全に配列決定され合成された2番目のペプチドでした。[9]
関数
この遺伝子はアクチン重合の調節に関与するアクチン隔離タンパク質をコードする。このタンパク質は細胞の増殖、移動、分化にも関与している。この遺伝子はX染色体不活性化を免れ、 Y染色体上に相同遺伝子（TMSB4Y）を持つ。[5]
チモシンβの生物学的活性4
チモシンβ4の生物学的役割に関するあらゆる概念は、マウスのチモシンβ4遺伝子を完全に除去すると、成体になっても生殖能力のあるマウスの明らかに正常な胚発生が可能になるという実証によって必然的に色づけされる必要がある。[10]
アクチン結合
チモシンβ4は当初、胸腺ホルモンと考えられていた。しかし、G（球状）アクチンと1:1の複合体を形成し、さまざまな哺乳類細胞種に高濃度で存在することが判明し、この考えは変わった。[11]適切な場合、Gアクチンモノマーは重合してF（糸状）アクチンを形成し、これがアクチンに結合する他のタンパク質とともに細胞微小繊維を構成する。Gアクチンによるβチモシンとの複合体の形成（=「隔離」）はこれに対抗する。[要出典]
細胞質に豊富に存在し、G-アクチンには結合するがF-アクチンには結合しないという性質から、チモシンβ4は多くの細胞種において主要なアクチン隔離タンパク質とみなされている。チモシンβ4は、以下の反応式で表されるように、単量体アクチンの緩衝液のような働きをする。[12]
F-アクチン ↔ G-アクチン + チモシン β 4 ↔ G-アクチン/チモシン β 4
チモシン β 4からの G アクチンモノマーの放出は、細胞形態および細胞運動における細胞骨格の正常な機能においてアクチン重合を促進するメカニズムの一部として起こります。
チモシンβ4の43アミノ酸配列の残基17から始まり、WH2ドメインの同様の配列とともにすべてのβチモシン間で強く保存されている配列LKKTETは、これらのタンパク質の「アクチン結合モチーフ」と呼ばれることが多いが、X線結晶構造解析に基づくモデル化では、基本的にβチモシン配列の全長がアクチン-チモシン複合体でアクチンと相互作用することが示されている。[13]
「ムーンライト」
チモシン β 4 は、多くの多細胞動物の細胞内で主要なアクチン隔離分子として細胞内に存在するだけでなく、動物組織細胞を取り囲む液体中に存在すると、驚くほど多様な効果を発揮します。これらの効果を総合すると、チモシンは組織再生において一般的な役割を果たしていることが示唆されます。このことから、さまざまな治療への応用が考えられ、現在ではいくつかが動物モデルやヒト臨床試験にまで拡大されています。[要出典]
チモシン β 4 がG アクチンの細胞内隔離を介してこれらすべての効果を発揮する可能性は低いと考えられています。これには細胞による取り込みが必要であり、さらに、ほとんどの場合、影響を受ける細胞では既にかなりの細胞内濃度になっています。[引用が必要]
組織修復に関連する多様な活動は、アクチンとは全く異なる、細胞外リガンド結合ドメインを持つ受容体との相互作用に依存している可能性がある。タンパク質によるこのようなマルチタスク、または「パートナー乱交」は、タンパク質ムーンライトと呼ばれている。[14]水溶液中で安定した折り畳み構造を持たないチモシンなどのタンパク質は、本質的に非構造化タンパク質（IUP）として知られている。IUPはパートナータンパク質に結合した場合にのみ特定の折り畳み構造を獲得するため、複数のパートナーと相互作用する特別な可能性を提供する。[15]チモシンβ4に対する高親和性の候補細胞外受容体は、細胞表面に位置するATP合成酵素のβサブユニットであり、これにより細胞外チモシンはプリン受容体を介してシグナルを伝達できる。[16]
アクチンとは無関係なチモシン β 4の複数の活性の一部は、 N 末端から酵素的に切断されたテトラペプチド、N-アセチル-ser-asp-lys-pro (ブランド名はセラスペニドまたはゴララチド) によって媒介される可能性があり、骨髄の造血(血液細胞前駆細胞) 幹細胞の増殖阻害剤として最もよく知られています。
組織再生
細胞培養や動物実験では、チモシンβ4の投与により細胞の移動、血管の形成、幹細胞の成熟、様々な細胞の生存、炎症性サイトカインの産生低下が促進されることが示されています。これらの多様な特性により、チモシンβ4が皮膚、角膜、心臓の傷の修復を促進する潜在的有効性について、世界中で一連の臨床試験が進行中です。[17]
チモシンβ4のこのような組織再生特性は、最終的には心臓病や心臓発作によって損傷した人間の心筋の修復に貢献する可能性があります。マウスでは、チモシンβ4の投与により、成人の心臓の外側の内層に存在する不活性な前駆細胞から新しい心筋細胞の形成が刺激され、[18]これらの細胞の心筋への移動が誘導され、 [19]筋肉内に新しい血管が誘導されることが示されています。[20]
スルホキシドの抗炎症作用
1999 年、グラスゴー大学の研究者らは、チモシン β 4の酸化誘導体( N 末端付近のメチオニンに酸素原子が付加されたスルホキシド)が、好中球に対していくつかの潜在的な抗炎症効果を発揮することを発見しました。この誘導体は、好中球の集塊からの分散を促進し、細菌感染部位に好中球を引き寄せる小さなペプチド ( F-Met -Leu-Phe) に対する好中球の反応を阻害し、内皮細胞への接着を低下させました (血管壁の内皮細胞への接着は、これらの細胞が血流を離れて感染組織に侵入するための前提条件です)。β 4スルホキシドの抗炎症作用の可能性は、マウスで人工的に誘発された炎症を中和するという研究グループの発見によって裏付けられました。[引用が必要]
この研究グループは、ステロイドホルモンによる処理に反応する細胞の培養液中の活性因子としてチモシンスルホキシドを初めて特定し、その形成がステロイドが抗炎症効果を発揮するメカニズムの一部を形成する可能性があることを示唆した。細胞外チモシンβ4は、炎症部位で呼吸バーストによって生体内で容易にスルホキシドに酸化される。[21]
末端デオキシヌクレオチド転移酵素
チモシンβ4は胸腺細胞（胸腺由来リンパ球）の集団において末端デオキシヌクレオチド転移酵素の活性を誘導する。これは、このペプチドがこれらの細胞の成熟に寄与する可能性があることを示唆している。[9]
臨床的意義
Tβ4は数多くの臨床試験で研究されてきた。[22]
褥瘡、静脈性褥瘡、表皮水疱症の患者を対象とした第2相試験では、Tβ4は修復速度を加速させた。また、安全で忍容性も良好であることがわかった。[23]
ヒト臨床試験では、Tβ4はドライアイや神経栄養性角膜症の症状を改善し、その効果は治療終了後も長期間持続することが示されています。[24]
スポーツにおけるドーピング
チモシンβ4はパフォーマンス向上物質とみなされており、軟部組織の回復を助け、より高いトレーニング負荷を可能にするため、世界アンチ・ドーピング機関によってスポーツでの使用が禁止されている。 [25] 2010年代のオーストラリアでは、ナショナル・ラグビー・リーグのクロヌラ・サザーランド・シャークスとオーストラリアン・フットボール・リーグのエッセンドン・フットボール・クラブという2つのプロサッカークラブの選手リストの大部分がドーピングで有罪となり、出場停止となったが、どちらのケースでも、スポーツ科学者スティーブン・ダンクが企画したプログラムで、選手たちにチモシンβ4が投与された。[26] [27] [28]
インタラクション
TMSB4XはACTA1 [29] [30]およびACTG1 [31] [32]と相互作用することが示されている。
参照
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000205542 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Gómez-Márquez J、Dosil M、Segade F、Bustelo XR、Pichel JG、Dominguez F、Freire M (1989 年 10 月)。「チモシン ベータ 4 遺伝子。組織、胸腺細胞、リンパ球における予備的特徴付けと発現」。Journal of Immunology。143 ( 8): 2740–4。doi : 10.4049 /jimmunol.143.8.2740。PMID 2677145 。
- ^ Lahn BT 、 Page DC (1997年10月)。「ヒトY染色体の機能的一貫性」。Science。278 ( 5338):675–80。Bibcode : 1997Sci ...278..675L。doi : 10.1126/science.278.5338.675。PMID 9381176 。
- ^ ab 「Entrez Gene: TMSB4X チモシン、ベータ 4、X 連鎖」。
- ^ 「推奨および提案されたINNのリスト：リスト80」。2018年。2008年9月14日時点のオリジナルよりアーカイブ。
- ^ 「タンパク質 NP_066932」。NCBI。
- ^ Hannappel E (2007年9月). 「beta-Thymosins」. Annals of the New York Academy of Sciences . 1112 (1): 21–37. Bibcode :2007NYASA1112...21H. doi :10.1196/annals.1415.018. PMID 17468232. S2CID 222082792.
- ^ ab Low TL、Hu SK、Goldstein AL (1981 年 2 月)。「ウシチモシン ベータ 4 の完全なアミノ酸配列: 胸腺細胞集団で末端デオキシヌクレオチド転移酵素活性を誘導する胸腺ホルモン」。米国科学アカデミー紀要。78 (2): 1162–6。Bibcode : 1981PNAS ...78.1162L。doi : 10.1073 / pnas.78.2.1162。PMC 319967。PMID 6940133。
- ^ Banerjee I、Zhang J、Moore-Morris T、Lange S、Shen T、Dalton ND、Gu Y、Peterson KL、Evans SM、Chen J (2012 年 2 月)。「チモシン ベータ 4 はマウスの心臓の発達と機能には不要」。Circ Res . 110 (3): 456–64. doi :10.1161/CIRCRESAHA.111.258616. PMC 3739283 . PMID 22158707。
- ^ Safer D、Elzinga M、Nachmias VT（1991年3月）。「チモシンβ4とアクチン隔離ペプチドFxは区別できない」。J . Biol. Chem . 266（7）：4029–32。doi ：10.1016 /S0021-9258（20）64278-8。PMID 1999398。
- ^ Lodish, Harvey F. (2000). 「第 18 章 細胞運動と形状 I: マイクロフィラメント。18.2. アクチンアセンブリのダイナミクス」。分子細胞生物学。サンフランシスコ: WH Freeman。ISBN 978-0-7167-3706-3。
- ^ Xue B、Aguda AH、Robinson RC (2007 年 9 月)。「アクチン結合型ベータチモシンのモデル」。Annals of the New York Academy of Sciences。1112 (1): 56–66。Bibcode : 2007NYASA1112 ... 56X。doi :10.1196/annals.1415.010。PMID 17468228。S2CID 26966098。
- ^ Jeffery CJ (1999年1月). 「Moonlighting protein」. Trends Biochem. Sci . 24 (1): 8–11. doi :10.1016/S0968-0004(98)01335-8. PMID 10087914.
- ^ Tompa P、Szász C、Buday L (2005 年 9 月)。 「構造的無秩序が月明かりに新たな光を投げかける」。トレンド生化学。科学。30 (9): 484–9。土井：10.1016/j.tibs.2005.07.008。PMID 16054818。
- ^ Freeman KW、Bowman BR 、 Zetter BR（2010年11月）。「再生タンパク質チモシン{β}-4 はプリン作動性シグナル伝達の新たな調節因子である」。FASEB J. 25 （3） ： 907–15。doi ：10.1096/fj.10-169417。PMID 21106936。S2CID 1684588 。
- ^ Philp D、Kleinman HK (2010 年4 月)。「多機能組織修復および再生ペプチドであるチモシンベータの動物実験」。Annals of the New York Academy of Sciences。1194 ( 1): 81–6。Bibcode :2010NYASA1194...81P。doi : 10.1111 / j.1749-6632.2010.05479.x。PMID 20536453。S2CID 19780581 。
- ^ Smart N、Bollini S、Dubé KN、Vieira JM、Zhou B、Davidson S、Yellon D、Riegler J、Price AN、Lythgoe MF、Pu WT、Riley PR (2011 年 6 月)。「損傷後に活性化した成人の心臓内からの新規心筋細胞」。Nature . 474 ( 7353): 640–4. doi :10.1038/nature10188. PMC 3696525 . PMID 21654746。
- ^ Smart N、 Riley PR (2009 年 2 月)。「成人心外膜からの心外膜由来前駆細胞 (EPDC) の誘導」。Current Protocols in Stem Cell Biology。第 8 巻。Unit2C.2。doi :10.1002/ 9780470151808.sc02c02s8。ISBN 978-0470151808. PMID 19235142。
{{cite book}}:|journal=無視されました (ヘルプ) - ^ Riley PR、Smart N (2009 年 12 月)。「チモシン β4 は成人の心臓において心外膜由来の新血管新生を誘導する」。Biochem . Soc. Trans . 37 (Pt 6): 1218–20. doi :10.1042/BST0371218. PMID 19909250。
- ^ Young JD、Lawrence AJ、MacLean AG、Leung BP、McInnes IB、Canas B、Pappin DJ、Stevenson RD（1999年12月）。「チモシン ベータ 4 スルホキシドは、グルココルチコイドの存在下で単球によって生成される抗炎症剤です」。Nature Medicine。5 （12）： 1424–7。doi ：10.1038/71002。PMID 10581087。S2CID 19680965 。
- ^ Crockford D、Turjman N、Allan C、Angel J (2010 年 4 月)。「チモシン ベータ 4: 現在および将来の臨床応用を支える構造、機能、生物学的特性」。Annals of the New York Academy of Sciences。1194 ( 1): 179–89。Bibcode :2010NYASA1194..179C。doi : 10.1111 / j.1749-6632.2010.05492.x。PMID 20536467。S2CID 29360082 。
- ^ Kleinman HK、 Sosne G (2016)。「チモシンβ4は皮膚治癒を促進する」。チモシン。レビュー。第102巻。pp. 251–75。doi :10.1016/ bs.vh.2016.04.005。ISBN 9780128048184. PMID 27450738。
{{cite book}}:|journal=無視されました (ヘルプ) - ^ Sosne G、 Kleinman HK (2015年8月)。「ドライアイ疾患およびその他の組織損傷におけるチモシンβ4修復活性の主なメカニズム」。Investigative Ophthalmology & Visual Science。56 ( 9): 5110–7。doi : 10.1167/ iovs.15-16890。PMID 26241398。
- ^ 「CAS 2015/A/4059 世界アンチ・ドーピング機構対トーマス・ベルチェンバーズ他、オーストラリアン・フットボール・リーグ、オーストラリアン・スポーツ・アンチ・ドーピング機構」（PDF） 。2016年。 2016年3月4日時点のオリジナル（PDF）よりアーカイブ。 2016年3月20日閲覧。
- ^ Koh B (2013年3月7日). 「クロヌラ・シャークとチモシンβ4…それはドーピングか？」The Conversation。
- ^ Ho EN、Kwok WH、Lau MY、Wong AS、Wan TS、Lam KK、Schiff PJ、Stewart BD (2012 年 11 月)。「液体クロマトグラフィー質量分析法による馬尿および血漿中のチモシン β 4の活性領域の合成バージョンであるTB-500 のドーピング管理分析」。Journal of Chromatography A。1265 : 57–69。doi : 10.1016 /j.chroma.2012.09.043。PMID 23084823 。
- ^ 「エッセンドンサプリメント騒動：ASADA、スポーツ仲裁裁判所によるWADAの上訴支持の決定を支持」ABCニュース（オーストラリア放送協会）。2016年1月11日。
- ^ Ballweber E、Hannappel E、Huff T、Stephan H、Haener M、Taschner N、Stoffler D、Aebi U、Mannherz HG (2002 年 1 月)。「化学的に架橋されたアクチン:チモシン ベータ (4) 複合体のフィラメント状アクチンへの重合: らせん状パラメータの変化と F-アクチンへのチモシン ベータ (4) 結合の可視化」。Journal of Molecular Biology。315 ( 4): 613–25。doi : 10.1006 /jmbi.2001.5281。PMID 11812134 。
- ^ Safer D、Sosnick TR、Elzinga M (1997 年 5 月)。「チモシン ベータ 4 は、拡張した構造でアクチンに結合し、とげのある端と尖った端の両方に接触します」。生化学。36 ( 19): 5806–16。doi : 10.1021/bi970185v。PMID 9153421 。
- ^ Hertzog M, van Heijenoort C, Didry D, Gaudier M, Coutant J, Gigant B, Didelot G, Préat T, Knossow M, Guittet E, Carlier MF (2004 年 5 月). 「β-チモシン/WH2 ドメイン: アクチンアセンブリの阻害から促進への切り替えの構造的基礎」. Cell . 117 (5): 611–23. doi : 10.1016/S0092-8674(04)00403-9 . PMID 15163409.
- ^ Van Troys M、Dewitte D、Goethals M、Carlier MF、Vandekerckhove J、Ampe C (1996 年 1 月)。「変異解析によりマッピングされたチモシン β 4 のアクチン結合部位」。EMBOジャーナル 。15 ( 2 ) : 201–10。doi :10.1002/j.1460-2075.1996.tb00350.x。PMC 449934。PMID 8617195。
さらに読む
- Huff T、Müller CS、Otto AM、Netzker R、Hannappel E (2001 年 3 月)。「ベータチモシン、複数の機能を持つ小さな酸性ペプチド」。国際生化学・細胞生物学誌。33 (3): 205–20。doi :10.1016/S1357-2725(00)00087-X。PMID 11311852 。
- Bubb MR (2003).チモシンβ4相互作用. ビタミンとホルモン. 第66巻. pp. 297–316. doi :10.1016/S0083-6729(03)01008-2. ISBN 9780127098661. PMID 12852258。
- Goldschmidt-Clermont PJ、Furman MI、Wachsstock D、Safer D、Nachmias VT、Pollard TD (1992 年 9 月)。「チモシン ベータ 4 とプロフィリンによるアクチンヌクレオチド交換の制御。細胞におけるアクチン重合の潜在的な制御メカニズム」。 細胞の分子生物学。3 ( 9): 1015–24。doi : 10.1091 /mbc.3.9.1015。PMC 275662。PMID 1330091。
- Sanders MC、Goldstein AL、Wang YL (1992 年 5 月)。「チモシン ベータ 4 (Fx ペプチド) は、生細胞におけるアクチン重合の強力な調節因子である」。米国科学アカデミー紀要。89 (10): 4678–82。Bibcode : 1992PNAS ...89.4678S。doi : 10.1073 / pnas.89.10.4678。PMC 49146。PMID 1584803。
- Safer D、Elzinga M、 Nachmias VT (1991年3 月)。「チモシン ベータ 4 とアクチン隔離ペプチド Fx は区別がつかない」。The Journal of Biological Chemistry。266 ( 7): 4029–32。doi : 10.1016/S0021-9258(20)64278-8。PMID 1999398。
- Clauss IM、Wathelet MG、Szpirer J、Islam MQ、Levan G、Szpirer C、Huez GA (1991 年 1 月)。「ヒトチモシン ベータ 4/6-26 遺伝子は、7 つの異なる染色体に位置する 7 つのメンバーで構成される多重遺伝子ファミリーの一部です」。Genomics . 9 ( 1): 174–80. doi :10.1016/0888-7543(91)90236-8. PMID 2004759。
- Soma G、Murata M、Kitahara N、Gatanaga T、Shibai H、Morioka H、Andoh T (1985年10月)。「TPAによる前骨髄球性白血病細胞HL60の早期分化中のカウンター転写の検出」。生化学および生物物理学的研究通信。132 (1): 100–9。doi : 10.1016 /0006-291X(85)90994-5。PMID 2998351 。
- Gondo H、Kudo J、White JW、Barr C、Selvanayagam P、Saunders GF (1987 年 12 月)。「リンパ球、マクロファージ、顆粒球におけるヒトチモシン β 4 遺伝子の差次的発現」。Journal of Immunology。139 ( 11 ) : 3840–8。doi :10.4049/jimmunol.139.11.3840。PMID 3500230。S2CID 21154742 。
- Friedman RL、Manly SP、McMahon M、 Kerr IM、Stark GR (1984 年 10 月)。「ヒト細胞におけるインターフェロン誘導遺伝子発現の転写および転写後調節」。Cell。38 ( 3 ) : 745–55。doi : 10.1016 /0092-8674(84)90270-8。PMID 6548414。S2CID 37810920 。
- Erickson-Viitanen S、Ruggieri S、Natalini P、 Horecker BL (1983 年 3 月)。「脊椎動物クラスにおけるチモシン ベータ 4 の分布」。生化学および生物物理学のアーカイブ。221 (2): 570–6。doi :10.1016/0003-9861(83)90177-7。PMID 6838210 。
- Pantaloni D、Carlier MF (1993 年 12 月)。「プロフィリンはチモシン β 4 の存在下でアクチン フィラメントの組み立てをどのように促進するか」。Cell . 75 (5): 1007–14. doi : 10.1016/0092-8674 ( 93)90544-Z . PMID 8252614。
- Van Troys M、Dewitte D、Goethals M、Carlier MF 、 Vandekerckhove J、Ampe C (1996 年 1 月)。「変異解析によりマッピングされたチモシン ベータ 4 のアクチン結合部位」。EMBO ジャーナル。15 ( 2 ) : 201–10。doi :10.1002/j.1460-2075.1996.tb00350.x。PMC 449934。PMID 8617195。
- Feinberg J、Heitz F、Benyamin Y、Roustan C (1996 年 5 月)。「チモシン ベータ 4 の N 末端配列 (5-20) は、α らせん構造で単量体アクチンに結合する」。生化学および生物物理学的研究通信。222 (1): 127–32。doi : 10.1006 /bbrc.1996.0709。PMID 8630056 。
- Safer D、 Sosnick TR、Elzinga M (1997 年 5 月)。「チモシン ベータ 4 は、拡張された構造でアクチンに結合し、とげのある端と尖った端の両方に接触します」。生化学。36 ( 19): 5806–16。doi :10.1021/bi970185v。PMID 9153421 。
- Malinda KM、 Goldstein AL、Kleinman HK (1997 年 5 月)。「チモシン ベータ 4 はヒト臍静脈内皮細胞の方向性移動を刺激する」。FASEBジャーナル。11 ( 6): 474–81。doi : 10.1096 / fasebj.11.6.9194528。PMID 9194528。S2CID 39409025 。
- Chen J、Peterson RT、Schreiber SL (1998年6 月)。「アルファ 4 はタンパク質ホスファターゼ 2A、4、および 6 と関連している」。生化学および生物物理学的研究通信。247 (3): 827–32。doi : 10.1006 /bbrc.1998.8792。PMID 9647778 。
- Huff T、Ballweber E、Humeny A、Bonk T、Becker C、Müller CS、Mannherz HG、Hannappel E (1999 年 12 月)。「チモシン ベータ (4) はトランスグルタミナーゼのグルタミニル基質として機能します。蛍光ダンシルカダベリンで標識しても G アクチンとの相互作用は失われません」。FEBS Letters。464 ( 1–2 ) : 14–20。doi : 10.1016/ S0014-5793 (99)01670-1。PMID 10611475。
- De La Cruz EM、Ostap EM、Brundage RA、Reddy KS、Sweeney HL、Safer D (2000 年 5 月)。「チモシン ベータ (4) はアクチンモノマーのコンフォメーションとダイナミクスを変化させる」。Biophysical Journal。78 ( 5 ) : 2516–27。Bibcode : 2000BpJ ....78.2516D。doi :10.1016/ S0006-3495 (00)76797-X。PMC 1300842。PMID 10777749。