構造
パルブアルブミンは、EFハンド型カルシウム結合部位を含む小型で安定なタンパク質です。カルシウムシグナル伝達に関与しています。通常、このタンパク質はAB、CD、EFの3つのドメインに分けられ、それぞれがヘリックス-ループ-ヘリックスモチーフを含んでいます。[ 5 ] ABドメインはループ領域に2アミノ酸の欠失を持ち、CDドメインとEFドメインはそれぞれN末端とC末端を含んでいます。[ 5 ]
関数
パルブアルブミンなどのカルシウム結合タンパク質は、細胞周期制御、セカンドメッセンジャー産生、筋収縮、微小管の組織化、光伝達など、多くの生理学的プロセスに関与している。[ 13 ]したがって、カルシウム結合タンパク質は、他の金属イオンが高濃度で存在する場合でもカルシウムを識別する必要がある。カルシウム選択性のメカニズムは、広範囲にわたって研究されている。[ 13 ] [ 14 ]
筋肉の収縮中、活動電位はT細管膜の電圧感受性タンパク質を刺激します。これらのタンパク質は筋小胞体のCa 2+チャネルの開口を刺激し、筋形質へのCa 2+の放出につながります。Ca 2+イオンはトロポニンに結合し、ミオシンがアクチンに沿って歩くのを妨げるタンパク質であるトロポミオシンの置換を引き起こします。トロポミオシンの置換により、アクチン上のミオシン結合部位が露出し、筋肉の収縮が可能になります。[ 15 ]このように、筋肉の収縮はCa 2+の放出によって駆動されますが、筋肉の弛緩は筋形質からのCa 2+の除去によって駆動されます。Ca 2+ポンプとともに、PVは細胞質からのCa 2+の除去に寄与します。PVは筋形質内のCa 2+イオンに結合し、それを筋小胞体に輸送します。[ 16 ]
進化
パルブアルブミンとその遺伝子は、これまでのところ顎を持つ脊椎動物種でのみ発見されています。サメの進化レベルから、パルブアルブミンの3つの主要な系統を区別することができます。[ 24 ] (1) α-パルブアルブミン。これには、前述のヒトの「パルブアルブミン」が含まれます。(2) オンコモジュリン（「β-1 パルブアルブミン」と呼ばれることもあります）。これはヒトとマウスにも見られます。(3) β-2 パルブアルブミン。これはほとんどの硬骨魚類の主要なアレルゲンであり、ヒトとマウスでは失われましたが、一部の原始的な哺乳類では保存されています。
すべてのパルブアルブミンは高度に保存された構造を共有しており（図を参照）、[ 24 ]これは配列の保存性の高さを説明しています。その結果、上記のような、異なる硬骨魚類種や、ニワトリなどの他の動物系統群の種に対するアレルギー反応の交差反応性が引き起こされます。[ 25 ]
硬骨魚類は、種によって異なるが、3つのパルブアルブミン系統すべてに7～22個の遺伝子を合わせている。[ 26 ] [ 24 ]ほとんどの硬骨魚類ではβ-2パルブアルブミンが主要なアレルゲンであるが、一部の硬骨魚類ではα-パルブアルブミンが筋肉で最も多く発現しており、アレルゲンとして同定されている。[ 25 ]アレルゲンの命名法は、種ごとのアレルゲン検出順序に部分的に基づいており、そのため、異なる魚種で同じアレルゲン番号が必ずしも同じ遺伝子を指すとは限らない（表を参照）。[ 25 ]
歴史
このタンパク質は1965年に魚の速筋白筋の構成成分として発見されました。低分子量の「アルブミン」として記述されました。[ 27 ]パルブアルブミンという用語を誰が作ったかは不明ですが、この言葉は1967年にはすでに使われていました。[ 28 ]
参考文献
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