ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
IVL 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス IVL 、インボルクリン 外部ID オミム : 147360; MGI : 96626; ホモロジーン : 136793; ジーンカード ：IVL; OMA :IVL - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体3（マウス） [2] バンド 3 F1|3 40.14 cM 始める 92,478,209 bp [2] 終わり 92,481,042 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 歯肉上皮 口腔 腹部の皮膚 脚の皮膚 外陰部 太ももの皮 咽頭粘膜 睾丸 羊水 人間のペニス
トップの表現 膀胱移行上皮 外耳の皮膚 背中の皮膚 臍帯 リップ 腹部の皮膚 表皮 表皮の顆粒層 毛包 顆頭
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
タンパク質高分子アダプター活性 タンパク質結合 構造分子活性 細胞成分
細胞質 細胞外エクソソーム 角質化した封筒 中心体 細胞質 核体 生物学的プロセス
UV-Bへの反応 ペプチド架橋 角質化 N6-(L-イソグルタミル)-L-リジンを介したイソペプチド架橋 ケラチノサイトの分化 角質化 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
扁平上皮細胞N末端のインボルクリン シンボル インボルクリン_N パム PF10583 インタープロ 著作権
インボルクリンリピート シンボル インボルクリン パム PF00904 インタープロ 著作権 SCOP2 1eu0 / スコープ / SUPFAM
インボルクリンリピート シンボル インボルクリン2 パム PF06994 インタープロ 著作権
インボルクリンは ヒトの皮膚の タンパク質 成分であり、ヒトでは IVL 遺伝子 によってコード化されています。 [5] [6] インボルクリンはタンパク質 ロリクリン と結合して、皮膚の
角質細胞を 保護する細胞膜の形成に寄与します。
遺伝子 この遺伝子は、 カルパクチン I軽鎖、 トリコヒアリン 、プロフィラグリン、 ロリクリン 、 カルサイクリン とともに1q21にマッピングされている。 [6]
関数 インボルクリンは、表皮 やその他の 重層扁平上皮 の ケラチノサイト に存在する 、反応性の高い可溶性 のトランスグルタミナーゼ 基質 タンパク質 です。 [7] [8]最初は 細胞 質 に現れますが、最終的にはトランスグルタミナーゼによって 膜タンパク質 に架橋され、角質エンベロープの組み立て中に グルタミル 供与体として機能する、細胞 膜 下の不溶性エンベロープの形成を助けます 。 [9]
インボルクリンは有棘層 で合成され、顆粒層で トランスグルタミナーゼ 酵素 によって 架橋され 、非常に安定しています。そのため、細胞に構造的サポートを提供し、細胞が微生物の侵入に抵抗できるようにします。 [ 引用が必要 ]
アピゲニンは、 皮膚がんの 化学予防 剤として大きな期待が寄せられている 植物由来の フラボノイド であり、インボルクリンを抑制することで正常な ヒト ケラチノサイトの 分化 を調節し、 アポトーシスを 起こさずに細胞増殖を減少させることがわかっています。 [10]
臨床的意義 角質細胞膜 の前駆タンパク質の一つである インボルクリンは、乾癬などの炎症性皮膚疾患で顕著に増加している [11]
層状魚鱗癬 ではインボルクリンの発現が減少します。レチノイド治療に伴う臨床的改善はインボルクリンの発現増加を伴うため、この減少は、この疾患で見られる剥離プロセスの変化に寄与している可能性があります。 [12]
構造 インボルクリンは、 約 75 個の アミノ酸残基から なる保存された N 末端 領域と、それに続く 2 つの非常に可変長のセグメントで構成され 、このセグメントには グルタミン が豊富な タンデム リピート が含まれています。タンデム リピート内の グルタミン 残基は、架橋反応におけるトランスグルタミナーゼの 基質です。タンパク質の総サイズは、285 残基 ( イヌ ) から 835 残基 ( オランウータン ) までさまざまです。 [ 引用が必要 ]
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000163207 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000049128 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ Eckert RL, Green H (1986年8月). 「ヒトインボルクリン遺伝子の構造と進化」. Cell . 46 (4): 583–9. doi :10.1016/0092-8674(86)90884-6. PMID 2873896. S2CID 39293076. ^ ab "エントレズ遺伝子: IVL インボルクリン". ^ Green H, Djian P (1992年11月). 「インボルクリンの進化における異なる遺伝子改変メカニズムの連続的作用」. 分子生物学と進化 . 9 (6): 977–1017. doi : 10.1093/oxfordjournals.molbev.a040775 . PMID 1359382. ^ Djian P、Phillips M、Easley K、Huang E、Simon M、Rice RH、Green H (1993 年 11 月)。「マウスとラットのインボルクリン遺伝子: 共通反復配列の研究」。 分子生物学 と 進化 。10 ( 6): 1136–49。doi : 10.1093/oxfordjournals.molbev.a040069。PMID 8277848 。 ^ Eckert RL、Yaffe MB、Crish JF、Murthy S、Rorke EA、Welter JF (1993 年 5 月)。「インボルクリン - 構造とエンベロープアセンブリにおける役割」。The Journal of Investigative Dermatology。100 ( 5): 613–7。doi : 10.1111/1523-1747.ep12472288。PMID 8098344 。 ^ Balasubramanian S、Zhu L、Eckert RL (2006 年 11 月)。「アピゲニンによるインボルクリン遺伝子発現の阻害は、タンパク質キナーゼ Cdelta Tyr311 のリン酸化の特異的減少と関連している」。The Journal of Biological Chemistry。281 ( 47): 36162–72。doi : 10.1074/ jbc.M605368200。PMID 16982614 。 ^ 高橋 浩、橋本 勇、石田-山本 明、飯塚 秀 (2005 年 9 月)。「ロキシスロマイシンは、ケラチノサイトのアクチベータータンパク質 1 と核因子 κB の活性を調節することでインボルクリンの発現を抑制する」。Journal of Dermatological Science。39 ( 3): 175–82。doi :10.1016/ j.jdermsci.2005.03.006。PMID 16140218 。 ^ ペーニャ＝ペナバド C、デ・ウナムーノ P、ガルシア・シウバ J、ルデーニャ MD、ゴンサレス・サルミエント R、ペレス＝アレジャノ JL (1999)。 「層状魚鱗癬における免疫反応性インボルクリンの発現の変化」。 欧州皮膚科学会雑誌 。 9 (3): 197–201。 PMID 10210784。
さらに読む
エッカート RL、クリッシュ JF、エフィモバ T、ダシュティ SR、デューチャー A、ボーン F、アディカリー G、ファン G、ゴパラクリシュナン R、バラスブラマニアン S (2004 年 7 月)。 「インボルクリン遺伝子発現の制御」。 研究皮膚科学ジャーナル 。 123 (1): 13-22。 土井 : 10.1111/j.0022-202X.2004.22723.x 。 PMID 15191537。 Rice RH、Green H (1979 年 11 月)。「ヒト表皮細胞における架橋エンベロープの可溶性タンパク質前駆体の存在: カルシウムイオンによる架橋の活性化」。Cell . 18 (3): 681–94. doi :10.1016/0092-8674(79)90123-5. PMID 42494. S2CID 23066704 . Yaffe MB、Beegen H 、Eckert RL (1992 年 6 月)。「インボルクリンの生物物理学的特性により、ケラチノサイト角化 膜 の分子間架橋として機能するのに理想的な分子が明らかになった」。The Journal of Biological Chemistry。267 ( 17): 12233–8。doi : 10.1016/S0021-9258(19)49829-3。PMID 1601889 。 Simon M、 Green H (1988 年 12月)。「インボルクリンのトランスグルタミナーゼ触媒架橋反応に反応するグルタミン残基」。The Journal of Biological Chemistry。263 ( 34): 18093–8。doi : 10.1016 /S0021-9258(19)81327-3。PMID 2461365 。 Heller M、Flemington E、Kieff E 、 Deininger P (1985 年 3 月)。「エプスタイン・バーウイルス IR3 反復配列に関連する細胞 DNA の反復配列」。 分子 細胞生物学 。5 (3): 457–65。doi :10.1128/ mcb.5.3.457。PMC 366737。PMID 2985954 。 Welter JF、Crish JF、Agarwal C、Eckert RL (1995 年 5 月)。「Fos 関連抗原 (Fra-1)、junB、および junD は、近位および遠位 AP1 部位に結合してヒトインボルクリンプロモーター転写を活性化し、プロモーター活性に対するホルボールエステル効果を媒介します」。The Journal of Biological Chemistry。270 ( 21): 12614–22。doi : 10.1074/ jbc.270.21.12614。PMID 7759510 。 Volz A、Korge BP、Compton JG、Ziegler A、Steinert PM、Mischke D (1993 年 10 月)。「染色体 1q21 上の表皮分化遺伝子の機能クラスターの物理的マッピング」。Genomics . 18 ( 1): 92–9. doi :10.1006/geno.1993.1430. PMID 8276421。 高橋 秀、飯塚 秀（1993年1月）。「ヒトインボルクリン遺伝子の5'上流プロモーター領域の解析：12-O-テトラデカノイル ホルボール-13-アセテートによる活性化」。The Journal of Investigative Dermatology。100 （ 1 ）：10–5。doi ： 10.1111 /1523-1747.ep12349867。PMID 8380829 。 Lopez-Bayghen E、Vega A、Cadena A、Granados SE、Jave LF、Gariglio P、Alvarez-Salas LM (1996 年 1 月)。「ヒトインボルクリン遺伝子の 5' 非コード領域の転写分析」。The Journal of Biological Chemistry。271 ( 1): 512–20。doi : 10.1074/jbc.271.1.512。PMID 8550612 。 高橋 秀、小林 秀、松尾 誠、飯塚 秀 (1995)。「転写エンハンサー因子 1 (TEF-1) によるインボルクリン遺伝子発現の抑制」。 皮膚科学研究アーカイブ。287 ( 8 ) : 740–6。doi : 10.1007 /BF01105799。PMID 8554386。S2CID 23203303 。 Steinert PM、 Marekov LN（1997年1月）。「インボルクリンがケラチノサイト角化細胞エンベロープの主要な初期イソペプチド架橋成分であるという直接的な証拠」。The Journal of Biological Chemistry。272 （ 3）：2021–30。doi ： 10.1074/jbc.272.3.2021。PMID 8999895 。 Robinson NA、Lapic S、Welter JF、Eckert RL (1997 年 5 月)。「S100A11、S100A10、アネキシン I、デスモソームタンパク質、低分子プロリンリッチタンパク質、プラスミノーゲン活性化因子インヒビター 2、およびインボルクリンは、培養されたヒト表皮ケラチノサイトの角質化エンベロープの成分である」。The Journal of Biological Chemistry。272 ( 18): 12035–46。doi : 10.1074 /jbc.272.18.12035。PMID 9115270 。 Ng DC、Su MJ、Kim R、 Bikle DD (1996 年 1 月)。「正常なヒトケラチノサイトにおけるカルシウムによるインボルクリン遺伝子発現の調節」。Frontiers in Bioscience。1 : a16-24。doi : 10.2741 / A101。PMID 9159190 。 Banks EB、Crish JF、Welter JF、Eckert RL (1998 年 4 月)。「ヒトインボルクリンプロモーター遠位調節領域転写活性化因子エレメントの特性 - Sp1 および AP1 結合部位の役割」。The Biochemical Journal。331 ( 1 ) : 61–8。doi :10.1042/bj3310061。PMC 1219321。PMID 9512462 。 Marekov LN 、 Steinert PM (1998 年 7 月)。「セラミドはヒト 包皮 表皮角化細胞エンベロープの構造タンパク質に結合する」。The Journal of Biological Chemistry。273 ( 28): 17763–70。doi : 10.1074 /jbc.273.28.17763。PMID 9651377 。 Crish JF、Zaim TM 、 Eckert RL (1998 年 11 月)。「ヒトインボルクリンプロモーターの遠位調節領域は表皮での発現に必要である」。The Journal of Biological Chemistry。273 ( 46): 30460–5。doi : 10.1074 / jbc.273.46.30460。PMID 9804813 。 Lee CH、Marekov LN、Kim S、 Brahim JS、Park MH、Steinert PM (2000 年 7 月)。「小プロリンリッチタンパク質 1 は、正常なヒト口腔ケラチノサイトの細胞膜の主要成分です」。FEBS Letters。477 ( 3 ) : 268–72。doi : 10.1016/S0014-5793(00)01806-8。PMID 10908733。S2CID 12228606 。 キャンディ E、オッディ S、テリノーニ A、パラディシ A、ラナッリ M、フィナッツィ アグロ A、メリノ G (2001 年 9 月)。 「トランスグルタミナーゼ 5 は、インビトロでロリクリン、インボルクリン、およびプロリンに富む小さなタンパク質を架橋します。」 生物化学ジャーナル 。 276 (37): 35014–23。 土井 ： 10.1074/jbc.M010157200 。 PMID 11443109。 Crish JF、Bone F、Banks EB、Eckert RL (2002 年 1 月)。「ヒトのインボルクリン遺伝子には、表皮分化の初期段階と後期段階における発現を制御する空間的に異なる制御要素が含まれています」。Oncogene . 21 ( 5): 738–47. doi : 10.1038/sj.onc.1205038 . PMID 11850802。
この記事にはパブリックドメインの Pfam および InterPro : IPR019571からのテキストが組み込まれています。 
