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| チミジル酸合成酵素（FAD） | |||||||||
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 フラビン依存性チミジル酸合成酵素テトラマー、Thermotoga maritima | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.1.1.148 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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酵素学では、チミジル酸合成酵素（FAD）（EC 2.1.1.148）は、化学反応を触媒する酵素である。
- 5,10-メチレンテトラヒドロ葉酸 + dUMP + FADH 2 dTMP + テトラヒドロ葉酸 + FAD
この酵素の3 つの基質は5,10-メチレンテトラヒドロ葉酸、dUMP、FADH2であり、 3 つの生成物はdTMP、テトラヒドロ葉酸、FADです。
この酵素は、転移酵素ファミリーに属し、具体的には、1炭素基メチル基を転移する酵素です。この酵素クラスの系統名は、 5,10-メチレンテトラヒドロ葉酸、FADH2:dUMP C-メチル基転移酵素です。よく使われる他の名前には、Thy1、ThyXなどがあります。この酵素は、ピリミジン代謝と葉酸による1炭素プールに関与します。
ヒトを含むほとんどの生物はthyAまたはTYMSでコードされた古典的なチミジル酸合成酵素を使用していますが、一部の細菌は代わりに同様のフラビン依存性チミジル酸合成酵素（FDTS）を使用しています。[1]
構造研究
2007 年末現在、このクラスの酵素については 3 つの構造が解明されており、PDBアクセス コードは 2AF6、2CFA、2GQ2 です。
参照
参考文献
- ^ Koehn, EM; Perissinotti, LL; Moghram, S.; Prabhakar, A.; Lesley, SA; Mathews, II; Kohen, A. (2012). 「フラビン依存性チミジル酸合成酵素の葉酸結合部位」。米国科学アカデミー 紀要。109 ( 39): 15722–15727。Bibcode :2012PNAS..10915722K。doi : 10.1073 / pnas.1206077109。PMC 3465422。PMID 23019356。
- Myllykallio H, Lipowski G, Leduc D, Filee J, Forterre P, Liebl U (2002). 「チミジル酸合成のためのフラビン依存の代替メカニズム」. Science . 297 (5578): 105–7. Bibcode :2002Sci...297..105M. doi : 10.1126/science.1072113 . PMID 12029065. S2CID 12592540.
