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| エイリアス | HSPE1、熱ショック 10kDa タンパク質 1、CPN10、EPF、GROES、HSP10、熱ショックタンパク質ファミリー E (Hsp10) メンバー 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：600141; MGI : 104680;ホモロジーン：20500;ジーンカード：HSPE1; OMA :HSPE1 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| CP10 ... | |||||||||
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 バクテリオファージ t4 由来の gp31 コシャペロニン | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | CP10 ... | ||||||||
| パム | PF00166 | ||||||||
| ファム一族 | CL0296 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00576 | ||||||||
| SCOP2 | 1lep / スコープ / SUPFAM | ||||||||
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熱ショック10kDaタンパク質1（Hsp10 ）は、シャペロニン10（cpn10）または早期妊娠因子（EPF）としても知られ、ヒトではHSPE1遺伝子によってコードされるタンパク質です。大腸菌の相同遺伝子はGroESであり、これは通常GroELと連携して働くシャペロニンです。[5]
構造と機能
GroESは6〜8個の同一サブユニットからなるリング状オリゴマーとして存在し、60 kDaのシャペロニン（cpn60、細菌ではgroEL）は2つのリングが積み重なった構造を形成し、各リングには7個の同一サブユニットが含まれています。[6]これらのリング構造は、Mg 2+ -ATPの存在下で自己刺激によって組み立てられます。円筒形のcpn60テトラデカマーの中央の空洞は、タンパク質の折り畳みのための隔離された環境を提供し、cpn-10はcpn-60に結合し、Mg 2+ -ATP依存的に折り畳まれたタンパク質の放出を同期させます。[7] cpn10がcpn60に結合すると、cpn60の弱いATPase活性が 阻害されます。
大腸菌のGroES もATPと協調的に結合し、その親和性は GroEL に匹敵することが示されています。 [8] GroEL の各サブユニットには、構造的に異なる 3 つのドメイン (頂端ドメイン、中間ドメイン、赤道ドメイン) が含まれています。頂端ドメインには、GroES と未折り畳みタンパク質基質の両方の結合部位が含まれています。赤道ドメインには、ATP 結合部位とほとんどのオリゴマー接触が含まれています。中間ドメインは頂端ドメインと赤道ドメインを結び付け、それらの間でアロステリック情報を転送します。GroEL オリゴマーは、円筒形の 14 量体で、背中合わせに積み重なった 2 つの 7 量体リングで構成されています。各 GroEL リングには、「アンフィンセン ケージ」と呼ばれる中央の空洞があり、タンパク質の折り畳みのための隔離された環境を提供します。GroES の同一の 10 kDa サブユニットは、溶液中ではドーム状の 7 量体オリゴマーを形成します。 GroES への ATP の結合は、相互作用する GroEL リングの 7 つのサブユニットに ATP を充填し、協調的な ATP 結合と基質タンパク質の放出のための加水分解を促進する上で重要である可能性があります。
インタラクション
GroESはGroELと相互作用することが示されている。[9] [10]
検出
早期妊娠因子はロゼット阻害試験で検査されます。EPFは受精後すぐに母体血清（血漿）中に存在し、また頸管粘液 [11]や羊水[12]にも存在します。
EPFは交配後72時間以内に羊で検出される可能性がある[ 13] 。マウスでは交配後24時間以内に[14] 、受精後48時間以内に体外受精されたヒトの胚の周囲の培地サンプルでも検出される可能性がある[15] （ただし、別の研究では体外受精胚でこの発見を再現できなかった）。[16] EPFは交配後6時間以内に検出されている。[17]
EPF のロゼット阻害試験は間接的なため、同様の効果を持つ物質が試験を混乱させる可能性があります。豚の精液は EPF と同様にロゼット形成を阻害することが示されています。ロゼット阻害試験は、精管切除した雄豚と交配した雌豚では 1 日間陽性でしたが、精液に曝露せずに同様に刺激した雌豚では陽性ではありませんでした。[18] EPF の発見後の数年間に行われた多くの研究では、受胎後の雌豚で EPF が一貫して検出されたことを再現できず、発見実験の妥当性が疑問視されました。[19] しかし、EPF の特性評価は進歩しており、その存在は科学界で広く受け入れられています。[20] [21]
起源
初期の胚はEPFを直接生成することはないと考えられています。むしろ、胚は母体のシステムにEPFの生成を促す他の化学物質を生成すると考えられています。[22] [23] [24] [25] [26]着床後、EPFは受精卵によって直接生成される可能性があります。[16]
EPFは免疫抑制剤です。初期胚に関連する他の物質とともに、EPFは妊娠した雌の免疫系が胚を攻撃するのを防ぐ役割を果たしていると考えられています。[ 17 ] [27]交配後のマウスに抗EPF抗体を注射すると、妊娠成功数と子犬の数が大幅に減少しました。[28] [29]マウスの胚を抗EPF抗体を含む培地で培養した場合、成長への影響は見られませんでした。[30] EPFの作用の一部はすべての哺乳類で同じですが（ロゼット阻害など）、その他の免疫抑制メカニズムは種によって異なります。[31]
マウスでは、妊娠初期にEPFレベルは高いが、15日目には非妊娠マウスのレベルまで低下する。[32]ヒトでは、EPFレベルは最初の約20週間は高いが、その後低下し、出産後8週間以内に検出されない。[33] [34]
臨床的有用性
妊娠検査
EPFは、妊娠の非常に早い段階での検査のマーカーとして、また家畜の妊娠の継続可能性をモニターする方法として使用できることが示唆されている。[13] この目的でのEPFへの関心は続いているが[35] 、現在の検査方法は家畜管理の要件を満たすほど正確ではないことが証明されている。[36] [37] [38] [39]
ヒトの場合、現代の妊娠検査はヒト絨毛性ゴナドトロピン（hCG）を検出します。hCGは受精後6～12日後に起こる着床まで存在しません。[40] 対照的に、EPFは受精後数時間以内に存在します。他のいくつかの着床前シグナルが特定されていますが、EPFは妊娠の最も早いマーカーであると考えられています。[14] [41] ヒトの妊娠検査としてのEPFの精度は、いくつかの研究によって高いことがわかっています。[42] [43] [44] [45]
避妊研究
EPFは、避妊法の妊娠防止メカニズムが受精前か受精後かを判断するためにも使用できます。IUDを使用している女性のEPFレベルを評価した1982年の研究では、受精後のメカニズムが これらのデバイスの有効性に大きく寄与していると結論付けられました。[ 46 ] しかし、卵管洗浄研究などの最近の証拠は、IUDが受精を阻害することで機能し、以前考えられていたよりも生殖プロセスの早い段階で作用することを示しています。[47]
妊娠を受精から始まると定義するグループにとって、受精後メカニズムを持つ避妊法は中絶薬とみなされる。現在、ホルモン避妊法、特に最も一般的なホルモン法である複合経口避妊薬（COCP）に受精後メカニズムがあるかどうかについて論争がある。Pharmacists for Lifeグループは、COCPを服用している女性のEPFを評価するための大規模な臨床試験を求めており、これはCOCPに受精後メカニズムがあるかどうかを判断するための最も決定的な証拠となるだろう。[48]
不妊症と早期流産
EPFは着床前の胚損失を調べる際に有用である。妊娠を希望する健康な女性を対象としたある研究では、EPFを伴う妊娠が14件検出された。そのうち6件は排卵後10日以内に流産した（早期受精卵損失率43%）。[49]
EPFの使用は、妊娠の失敗による不妊症と着床の失敗による不妊症を区別するために提案されている。[50] EPFは生存可能な妊娠のマーカーとしても提案されており、hCGやプロゲステロン などの他の化学マーカーよりも子宮外妊娠やその他の生存不可能な妊娠を区別するのに有用である。[51] [52] [53] [54]
腫瘍マーカーとして
EPF様活性は妊娠にほぼ限定されるが、生殖細胞由来の腫瘍[55] [56]や他の種類の腫瘍[57]でも検出されている。 外科的治療の成功を評価するための腫瘍マーカーとしての有用性が示唆されている。[58]
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さらに読む
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外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学件名標目表(MeSH)における GroES+Protein
- EMDB における GroES の 3D 高分子構造