Loading article…
| ホスホピルビン酸ヒドラターゼ | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 酵母エノラーゼ二量体[1] | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 4.2.1.11 | ||||||||
| CAS番号 | 9014-08-8 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
| |||||||||
| エノラーゼ、N末端ドメイン | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 ロブスターエノラーゼのX線構造と触媒機構 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | エノラーゼ_N | ||||||||
| パム | PF03952 | ||||||||
| ファム一族 | CL0227 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00148 | ||||||||
| SCOP2 | 1els / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| エノラーゼ | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 二量体βヒトエノラーゼENO3の結晶構造。[2] | |||||||||||
| 識別子 | |||||||||||
| シンボル | エノラーゼ | ||||||||||
| パム | PF00113 | ||||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||||
| プロサイト | PDOC00148 | ||||||||||
| |||||||||||
ホスホピルビン酸ヒドラターゼは、通常エノラーゼとして知られ、解糖系の9番目で最後から2番目のステップである、 2-ホスホグリセリン酸（2-PG）からホスホエノールピルビン酸（ PEP）への変換を触媒する金属酵素（ EC 4.2.1.11）です。化学反応は次のとおりです。
- 2-ホスホ-D-グリセリン酸ホスホエノールピルビン酸 + H 2 O
ホスホピルビン酸ヒドラターゼは、リアーゼファミリー、特に炭素-酸素結合を切断するヒドロリアーゼに属します。この酵素の系統名は、2-ホスホ-D-グリセリン酸ヒドロリアーゼ（ホスホエノールピルビン酸形成）です。
この反応は、基質の環境濃度に応じて可逆的です。[3]ヒト酵素の最適pHは6.5です。[4]エノラーゼは、解糖または発酵が可能なすべての組織と生物に存在します。この酵素は1934年にローマンとマイヤーホフによって発見され、 [5]それ以来、ヒトの筋肉や赤血球を含むさまざまなソースから分離されてきました。[4]ヒトでは、ENO1の欠乏は遺伝性溶血性貧血に関連し、ENO3の欠乏はグリコーゲン貯蔵疾患XIII型に関連しています。
アイソザイム
ヒトにはエノラーゼの3つのサブユニット、 α、β、γがあり、それぞれが別々の遺伝子によってコードされており、これらが組み合わさって5つの異なるアイソザイム、αα、αβ、αγ、ββ、γγを形成できます。[3] [6]これらのアイソザイムのうち3つ（すべてホモ二量体）は、成人のヒト細胞で他のものよりも一般的に見られます。
- αα または非神経性エノラーゼ (NNE)。エノラーゼ 1とも呼ばれます。肝臓、脳、腎臓、脾臓、脂肪など、さまざまな組織に存在します。正常なヒト細胞にはすべて、ある程度存在します。
- ββ または筋肉特異的エノラーゼ (MSE)。エノラーゼ 3としても知られています。この酵素は主に筋肉に限定されており、筋肉中に非常に高いレベルで存在します。
- γγ またはニューロン特異的エノラーゼ (NSE)。エノラーゼ 2とも呼ばれます。ニューロンと神経組織で非常に高いレベルで発現し、可溶性タンパク質全体の 3% を占めることもあります。ほとんどの哺乳類細胞では、はるかに低いレベルで発現しています。
異なるアイソザイムが同じ細胞内に存在する場合、容易にヘテロ二量体を形成する。[要出典]
構造
エノラーゼは、ラージエノラーゼスーパーファミリーのメンバーです。その分子量は、アイソフォームに応じて82,000～100,000ダルトンです。[3] [4]ヒトαエノラーゼでは、2つのサブユニットが逆平行に配向しており、一方のサブユニットのGlu 20がもう一方のサブユニットのArg 414とイオン結合を形成しています。[3]各サブユニットには2つの異なるドメインがあります。小さい方のN末端ドメインは、3つのαヘリックスと4つのβシートで構成されています。[3] [6]大きい方のC末端ドメインは、2つのβシートで始まり、2つのαヘリックスが続き、βシートとαヘリックスが交互に配置されたバレルで終わります。β-βシートはαヘリックスに囲まれています。[3] [6]酵素のコンパクトな球状構造は、これら2つのドメイン間の重要な疎水性相互作用によって生じます。
エノラーゼは高度に保存された酵素で、活性部位の 5 つの残基が特に活性に重要です。野生型エノラーゼと比較すると、Glu 168、Glu 211、Lys 345、または Lys 396残基のいずれかが異なる変異体エノラーゼの活性レベルは 105 分の 1 に低下します。 [3]また、 His 159に影響を与える変更により、変異体の触媒活性はわずか 0.01% しか低下しません。[3]エノラーゼの不可欠な部分は、活性部位にある 2 つの Mg 2+補因子であり、基質の負電荷を安定化する役割を果たします。[3] [6]
最近では、プラスミノーゲンとの相互作用など、いくつかのエノラーゼの副次的な機能により、酵素の触媒ループとその構造の多様性に興味が集まっています。[7] [8]
-
反平行配向のエノラーゼ二量体の 3D 描写。一方の二量体の N 末端 Glu 20 は、もう一方の C 末端 Arg 414とイオン結合を形成し、酵素の四次構造を安定化します。 -
C 末端ドメインのバレルの中央にあるエノラーゼの活性部位。2 つの Mg 2+補因子と、適切な触媒機能に不可欠な 5 つの高度に保存された残基 ( His 159、 Glu 168、 Glu 211、 Lys 345、 Lys 396 ) が示されています。
機構
同位体プローブを用いると、2-PG を PEP に変換する全体的なメカニズムは、カルバニオン中間体を伴うE1cB 脱離反応であると提案されている。 [9]以下の詳細なメカニズムは、結晶構造と速度論の研究に基づいている。[3] [10] [11] [12] [13] [14] [15]基質である 2-ホスホグリセリン酸が α-エノラーゼに結合すると、そのカルボキシル基が活性部位の 2 つのマグネシウムイオン補因子と配位する。これにより、脱プロトン化された酸素の負電荷が安定化され、アルファ水素の酸性度が上昇する。エノラーゼの Lys 345 はアルファ水素を脱プロトン化し、結果として生じる負電荷はカルボキシレート酸素との共鳴とマグネシウムイオン補因子によって安定化される。カルバニオン中間体の生成に続いて、C3 の水酸化物は Glu 211の助けを借りて水として脱離し、PEP が形成される。
さらに、酵素内では触媒を助ける構造変化が起こります。ヒト α-エノラーゼでは、基質は、2 つの触媒マグネシウムイオン、Gln 167 および Lys 396 との相互作用により、酵素に結合すると所定の位置に回転します。Ser 36からHis 43 、 Ser 158からGly 162 、およびAsp 255からAsn 256 へのループの移動により、 Ser 39 がMg 2+と配位し、活性部位を閉じることができます。触媒マグネシウムイオンとの配位に加えて、His 159によるリン酸化基のプロトン化と Arg 374への近接により、基質のアルファ水素の pKa も低下します。Arg 374 は、活性部位のLys 345の脱プロトン化も引き起こし、これにより Lys 345がメカニズムでの役割のために準備されます。
診断用途
最近の医学実験では、エノラーゼ濃度を採取して、特定の状態やその重症度を診断する試みがなされている。例えば、脳脊髄液中のエノラーゼ濃度が高いことは、検査された他の酵素（アルドラーゼ、ピルビン酸キナーゼ、クレアチンキナーゼ、乳酸脱水素酵素）よりも、低悪性度星細胞腫とより強く相関していた。 [16]同じ研究で、髄液エノラーゼ濃度が最も高い患者で腫瘍の成長速度が最も速いことが示された。エノラーゼ濃度の上昇は、最近心筋梗塞や脳血管障害を起こした患者でも確認されている。髄液ニューロン特異的エノラーゼ、血清NSE、クレアチンキナーゼ（BB型）の濃度は、心停止患者の予後評価の指標となると推測されている。 [17]他の研究では、脳血管障害患者におけるNSE値の予後価値に焦点を当てています。[18]
α-エノラーゼに対する自己抗体は、関節リウマチ[19]や橋本脳症と呼ばれる稀な症候群と関連している。[20]
阻害剤
エノラーゼの小分子阻害剤は、酵素の触媒機構の化学プローブ（基質類似体）として合成されており、最近では癌や感染症の潜在的な治療薬として研究されている。[21] [22]ほとんどの阻害剤は金属キレート特性を持ち、構造マグネシウム原子Mg(A)との相互作用によって酵素に結合します。[23] [24]これらの中で最も強力なのはホスホノアセトヒドロキサメートであり、[24]プロトン化されていない形で酵素に対してpM親和性を持ちます。これは、PEPと2-PGの間の推定触媒中間体と構造的に類似しています。この阻害剤を抗トリパノソーマ薬として使用する試みがなされてきた[25]。さらに最近では、1p36腫瘍抑制遺伝子座の一部であるENO1遺伝子のホモ接合欠失によりエノラーゼ欠損である神経膠芽腫に対する抗癌剤として使用する試みがなされてきた（合成致死性）。[26]天然物ホスホネート抗生物質SF2312（CAS 107729-45-3）は、特に嫌気性条件下でグラム陽性菌および陰性菌に対して活性であり、[27]ホスホノアセトヒドロキサメート4za0と同様の方法で結合するエノラーゼ4zcwの強力な阻害剤である。[28] SF2312は真核生物起源と原核生物起源の両方でエノラーゼ活性を阻害し、[29]エノラーゼの強力な進化的保存と解糖経路の古代の起源を反映している。 SF2312はキラル分子であり、3S-エナンチオマーのみがエノラーゼ阻害活性と細菌に対する生物学的活性を示す。[30]最近では、SF2312の誘導体であるHEXとそのプロドラッグであるPOMHEXが、前臨床頭蓋内同所性マウスモデルにおいてENO1欠失神経膠腫に対して抗腫瘍活性を発揮することが示された。[31]アロステリック結合剤であるENOblock [22]は、当初エノラーゼの阻害剤として説明されたが、その後、実際には酵素を阻害せず、むしろエノラーゼのin vitro酵素アッセイを妨害することが示された。[32] ENOblockはエノラーゼの細胞局在を変化させ、転写調節などの二次的な非解糖機能に影響を及ぼすことが判明した。[33]市販のアッセイを使用したその後の分析でも、ENOblockは細胞や動物組織などの生物学的コンテキストでエノラーゼ活性を阻害できることが示された。[33]メチルグリオキサールはヒトエノラーゼの阻害剤としても報告されている。[34]
活性部位遷移状態類似体エノラーゼ阻害剤は、様々な微生物病原体の治療薬として前臨床研究されているほか、ENO1を欠く1p36ホモ接合欠失を伴う腫瘍の精密腫瘍学でも研究されている。[31] [35] [36] [37] [38] [39] [40]
フッ化物はエノラーゼの基質2-PGの競合物質として知られています。フッ化物はマグネシウムやリン酸と複合体を形成し、2-PGの代わりに活性部位に結合します。[4]ある研究では、フッ化物が試験管内で細菌のエノラーゼを阻害できることが分かりました。[41]フッ化物アニオンのエノラーゼ阻害活性は、乳酸（エノラーゼを必要とする解糖の産物）の生成を制限することで、フッ化物配合歯磨き粉の虫歯予防効果に寄与している可能性があります。[医学的引用が必要]
参考文献
- ^ PDB : 2ONE ; Zhang E, Brewer JM, Minor W, Carreira LA, Lebioda L (1997年10月). 「エノラーゼのメカニズム: 非対称二量体エノラーゼ-2-ホスホ-D-グリセリン酸/エノラーゼ-ホスホエノールピルビン酸の2.0Å解像度での結晶構造」.生化学. 36 (41): 12526– 12534. doi :10.1021/bi9712450. PMID 9376357.
- ^ PDB : 2XSX ; Vollmar M, Krysztofinska E, Chaikuad A, Krojer T, Cocking R, Vondelft F, Bountra C, Arrowsmith CH, Weigelt J, Edwards A, Yue WW, Oppermann U (2010). 「ヒトベータエノラーゼENOBの結晶構造」. Protein Data Bank .
- ^ abcdefghij Pancholi V (2001 年 6 月). 「多機能アルファエノラーゼ: 疾患におけるその役割」.細胞および分子生命科学. 58 (7): 902– 920. doi :10.1007/pl00000910. PMC 11337373. PMID 11497239. S2CID 9191423 .
- ^ abcd Hoorn RK, Flikweert JP, Staal GE (1974年11月). 「ヒト赤血球のエノラーゼの精製と特性」. International Journal of Biochemistry . 5 ( 11– 12): 845– 852. doi :10.1016/0020-711X(74)90119-0. hdl : 1874/18158 . S2CID 86699159.
- ^ ローマン、K;マイヤーホフ、O (1934)。 「Über die enzymatische umwandlung von phosphoglyzerinsäure in brenztraubensäure undphorsäure」[ホスホグリセリン酸のピルビン酸とリン酸への酵素的変換]。Biochemische Zeitschrift (ドイツ語)。273 : 60-72
- ^ abcd Peshavaria M, Day IN (1991年4月). 「ヒト筋肉特異的エノラーゼ遺伝子（ENO3）の分子構造」. The Biochemical Journal . 275 (Pt 2) (Pt 2): 427– 433. doi :10.1042/bj2750427. PMC 1150071. PMID 1840492 .
- ^ Ehinger S、Schubert WD、Bergmann S、Hammerschmidt S、Heinz DW (2004 年 10 月)。「肺炎球菌由来のプラスミン (オゲン) 結合アルファエノラーゼ: プラスミン (オゲン) 結合部位の結晶構造と評価」。Journal of Molecular Biology。343 ( 4): 997– 1005。doi :10.1016/ j.jmb.2004.08.088。PMID 15476816 。
- ^ Raghunathan K、Harris PT、 Spurbeck RR、Arvidson CG 、 Arvidson DN (2014 年 6 月)。「有効な淋菌付着阻害剤の結晶構造: Lactobacillus gasseri 由来のエノラーゼ」。FEBS Letters。588 ( 14 ): 2212– 2216。doi :10.1016/j.febslet.2014.05.020。PMID 24859038。S2CID 9976031 。
- ^ Dinovo EC, Boyer PD (1971). 「エノラーゼ反応機構の同位体プローブ」J Biol Chem . 240 (14): 4586– 93. doi : 10.1016/S0021-9258(18)62051-4 .
- ^ Poyner RR、Laughlin LT、Sowa GA、Reed GH（1996年2月）。「エノラーゼの活性部位における酸/塩基触媒の同定に向けて：K345A、E168Q、およびE211Q変異体の特性の比較」。生化学。35 （5 ）：1692–1699。doi：10.1021/bi952186y。PMID 8634301 。
- ^ Reed GH、Poyner RR、Larsen TM、Wedekind JE、Rayment I (1996年12月)。「エノラーゼの構造とメカニズムの研究」。Current Opinion in Structural Biology 6 ( 6): 736– 743. doi :10.1016/S0959-440X(96)80002-9. PMID 8994873。
- ^ Wedekind JE、Reed GH、Rayment I (1995 年 4 月)。「エノラーゼの高親和性金属部位における八面体配位: 酵母由来の MgII-酵素複合体の 1.9 Å 分解能での結晶構造解析」。生化学。34 ( 13 ): 4325– 4330。doi :10.1021/bi00013a022。PMID 7703246 。
- ^ Wedekind JE、Poyner RR、Reed GH、Rayment I (1994 年 8 月)。「セリン 39 の Mg2+ へのキレート化により、エノラーゼの活性部位のゲートが固定される: 酵母エノラーゼと中間類似体のホスホノアセトヒドロキサメートのビス (Mg2+) 複合体の 2.1 Å 解像度での構造」。生化学。33 ( 31 ): 9333– 9342。doi :10.1021/bi00197a038。PMID 8049235 。
- ^ Larsen TM、Wedekind JE、Rayment I、Reed GH (1996 年 4 月)。「基質のカルボキシレート酸素がエノラーゼの活性部位でマグネシウムイオンを架橋する: 2-ホスホグリセリン酸とホスホエノールピルビン酸の平衡混合物と複合体を形成した酵母酵素の構造 (1.8 Å 分解能)」。生化学。35 ( 14 ): 4349– 4358。doi :10.1021/bi952859c。PMID 8605183 。
- ^ Duquerroy S, Camus C, Janin J (1995年10月). 「ロブスターエノラーゼのX線構造と触媒機構」.生化学. 34 (39): 12513– 12523. doi :10.1021/bi00039a005. PMID 7547999.
- ^ Royds JA、Timperley WR、Taylor CB（1981年12月）。「病理学的変化の指標としての脳脊髄液中のエノラーゼおよびその他の酵素のレベル」。神経学、 神経外科、精神医学ジャーナル。44 （12）：1129–1135。doi：10.1136/ jnnp.44.12.1129。PMC 491233。PMID 7334408。
- ^ Roine RO、Somer H、Kaste M 、 Viinikka L、Karonen SL（1989年7月）。「院外心停止後の神経学的転帰。脳脊髄液酵素分析による予測」。Archives of Neurology。46 （7）：753–756。doi ： 10.1001 /archneur.1989.00520430047015。PMID 2742544。
- ^ Hay E, Royds JA, Davies-Jones GA, Lewtas NA, Timperley WR, Taylor CB (1984 年 7 月). 「脳卒中における脳脊髄液エノラーゼ」. Journal of Neurology, Neurosurgery, and Psychiatry . 47 (7): 724– 729. doi : 10.1136/jnnp.47.7.724. PMC 1027902. PMID 6747647.
- ^ Lundberg K、Kinloch A、Fisher BA、Wegner N、Wait R、Charles P、他 (2008 年 10 月)。「シトルリン化アルファエノラーゼペプチド 1 に対する抗体は、関節リウマチに特異的であり、細菌エノラーゼと交差反応する」。関節炎とリウマチ。58 (10): 3009– 3019。doi :10.1002/art.23936。PMID 18821669 。
- ^ 藤井 明、米田 正之、伊藤 剛、山村 修、里見 俊一、比嘉 秀、他 (2005 年 5 月)。「α-エノラーゼのアミノ末端に対する自己抗体は橋本脳症の有用な診断マーカーである」。神経 免疫学ジャーナル。162 ( 1– 2): 130– 136。doi :10.1016 / j.jneuroim.2005.02.004。PMID 15833368。S2CID 43249019 。
- ^ Anderson VE、Weiss PM、 Cleland WW (1984年6月)。「エノラーゼの反応中間体類似体」。生化学。23 (12): 2779– 2786。doi :10.1021/bi00307a038。PMID 6380574 。
- ^ ab Jung DW, Kim WH, Park SH, Lee J, Kim J, Su D, et al. (2013年4月2日). 「エノラーゼのユニークな小分子阻害剤が基礎的な生物学的プロセスにおけるその役割を明らかに」. ACS Chemical Biology . 8 (6): 1271– 1282. doi :10.1021/cb300687k. PMID 23547795.
- ^ Poyner RR、 Reed GH（1992年8月）。「エノラーゼの活性部位におけるホスホノアセトヒドロキサメートとのビス二価カチオン複合体の構造」。生化学。31（31）：7166– 7173。doi ：10.1021/bi00146a020。PMID 1322695 。
- ^ ab Zhang E, Hatada M, Brewer JM, Lebioda L (1994年5月). 「エノラーゼにおける触媒金属イオン結合：2.4Å分解能でのエノラーゼ-Mn2+-ホスホノアセトヒドロキサメート複合体の結晶構造」.生化学. 33 (20): 6295– 6300. doi :10.1021/bi00186a032. PMID 8193144.
- ^ Muller FL, Colla S, Aquilanti E, Manzo VE, Genovese G, Lee J, et al. (2012年8月). 「パッセンジャー遺伝子の欠失ががんの治療上の脆弱性を生み出す」. Nature . 488 (7411): 337– 342. Bibcode :2012Natur.488..337M. doi :10.1038/nature11331. PMC 3712624. PMID 22895339 .
- ^ 渡辺 秀・吉田 淳・田中 栄・伊藤 正・宮堂 誠・庄村 孝 (1986). 「新規ホスホン酸系抗生物質 SF-2312 に関する研究」明治製菓科学誌25 : 12–17 .
- ^ Leonard PG, Satani N, Maxwell D, Lin YH, Hammoudi N, Peng Z, et al. (2016年12月). 「SF2312はエノラーゼの天然ホスホネート阻害剤である」. Nature Chemical Biology . 12 (12): 1053– 1058. doi :10.1038/nchembio.2195. PMC 5110371. PMID 27723749 .
- ^ Krucinska J、Lombardo MN、Erlandsen H、Hazeen A、Duay SS、Pattis JG、他。 （2019年11月）。 「SF2312による大腸菌エノラーゼ阻害の機能的および構造的基盤：カルバニオン中間体の模倣物」。科学的報告書。9 (1): 17106。ビブコード:2019NatSR...917106K。土井：10.1038/s41598-019-53301-3。PMC 6863902。PMID 31745118。
- ^ Pisaneschi F, Lin YH, Leonard PG, Satani N, Yan VC, Hammoudi N, et al. (2019年7月). 「3SエナンチオマーがSF2312とその類似体におけるエノラーゼ阻害活性を促進する」.分子. 24 (13): 2510. doi : 10.3390/molecules24132510 . PMC 6651268. PMID 31324042 .
- ^ ab Lin YH、Satani N、Hammoudi N、Yan VC、Barekatain Y、Khadka S、他。 （2020年12月）。 「ENO1欠失癌の標的治療のためのエノラーゼ阻害剤」。自然の代謝。2 (12): 1413 ～ 1426 年。土井:10.1038/s42255-020-00313-3。PMC 7744354。PMID 33230295。
- ^ Satani N, Lin YH, Hammoudi N, Raghavan S, Georgiou DK, Muller FL (2016年12月28日). 「ENOblockは解糖酵素エノラーゼの活性を阻害しない」. PLOS ONE . 11 (12): e0168739. Bibcode :2016PLoSO..1168739S. doi : 10.1371/journal.pone.0168739 . PMC 5193436. PMID 28030597 .
- ^ ab Cho H, Um J, Lee JH, Kim WH, Kang WS, Kim SH, et al. (2017年3月). 「エノラーゼの非解糖機能を抑制するユニークな小分子ENOblockが2型糖尿病の症状を緩和」. Scientific Reports . 7 :44186. Bibcode :2017NatSR...744186C. doi :10.1038/srep44186. PMC 5341156. PMID 28272459 .
- ^ Pietkiewicz J、Gamian A、 Staniszewska M、Danielewicz R (2009 年 4 月)。「メチルグリオキサールによるヒト筋肉特異的エノラーゼの阻害と終末糖化産物の不可逆的形成」。Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry。24 ( 2 ): 356– 364。doi : 10.1080/14756360802187679。PMID 18830874。S2CID 85416928 。
- ^ Jezewski AJ、Lin YH、Reisz JA、Culp-Hill R、Barekatain Y、Yan VC、他 (2021年9月16日)。「抗マラリア薬開発戦略としての宿主解糖の標的化」。細胞および 感染微生物学のフロンティア。11 : 730413。doi : 10.3389/ fcimb.2021.730413。PMC 8482815。PMID 34604112。
- ^ Miller JJ、Shah IT、Hatten J、Barekatain Y、Mueller EA、Moustafa AM、et al. (2021年7月)。「抗ブドウ球菌プロドラッグの構造誘導微生物標的化」。eLife . 10 : e66657. doi : 10.7554/eLife.66657 . PMC 8318587 . PMID 34279224。
- ^ ミカティ MO、ミラー JJ、オズボーン DM、バレカティン Y、ゲブレマイケル N、シャー IT、他。 （2020年11月）。 「ブドウ球菌グリオキサラーゼ GloB による抗菌プロドラッグの活性化」。ACS 感染症。6 (11): 3064–3075。土井:10.1021/acsinfecdis.0c00582。PMC 8543975。PMID 33118347。S2CID 226052354 。
- ^ Maitituoheti M、Keung EZ、Tang M、Yan L、Alam H、Han G、et al. (2020年10月). 「エンハンサー再プログラミングによりKMT2D変異メラノーマにおける解糖系およびIGFシグナル伝達への依存性が増加」. Cell Reports . 33 (3): 108293. doi :10.1016/j.celrep.2020.108293. PMC 7649750 . PMID 33086062.
- ^ Krucinska J、Lombardo MN、Erlandsen H、Hazeen A、Duay SS、Pattis JG、他。 （2019年11月）。 「SF2312による大腸菌エノラーゼ阻害の機能的および構造的基盤：カルバニオン中間体の模倣物」。科学的報告書。9 (1): 17106。ビブコード:2019NatSR...917106K。土井：10.1038/s41598-019-53301-3。PMC 6863902。PMID 31745118。
- ^ Pisaneschi F, Lin YH, Leonard PG, Satani N, Yan VC, Hammoudi N, et al. (2019年7月). 「3SエナンチオマーがSF2312とその類似体におけるエノラーゼ阻害活性を促進する」.分子. 24 (13): 2510. doi : 10.3390/molecules24132510 . PMC 6651268. PMID 31324042 .
- ^ Hüther FJ、Psarros N、Duschner H (1990 年 4 月)。「 Streptococcus rattus FA-1 からのエノラーゼの単離、特性評価、および阻害速度論」。 感染と免疫。58 (4): 1043– 1047。doi : 10.1128 /IAI.58.4.1043-1047.1990。PMC 258580。PMID 2318530。
さらに読む
- Holt A, Wold F (1961年12月)。「ウサギ筋肉エノラーゼの単離と特性評価」。The Journal of Biological Chemistry。236 ( 12): 3227– 3231。doi : 10.1016/S0021-9258(18) 94000-7。PMID 13908561。
- Boyer, PD, Lardy, H. および Myrback, K. (編)、『酵素』第 2 版、第 5 巻、Academic Press、ニューヨーク、1961 年、471-494 ページ。
- Westhead EW、 Mclain G (1964 年 8 月)。「ビール酵母とパン酵母のエノラーゼの精製による単一活性成分の生成」。The Journal of Biological Chemistry。239 ( 8): 2464– 2468。doi : 10.1016/S0021-9258(18) 93875-5。PMID 14235523。
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学件名標目表(MeSH)におけるエノラーゼ