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| セルロース合成酵素（UDP形成） | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.4.1.12 | ||||||||
| CAS番号 | 9027-19-4 | ||||||||
| 別名 | GS-I [1] | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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| セルロース合成酵素（CesA/BcsA） | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | セルロース合成 | ||||||||
| パム | PF03552 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| TCDB | 4.D.3 | ||||||||
| カジー | GT2 | ||||||||
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| 4p02鎖A; CAZyおよびTCDBには他のタンパク質も含まれる | |||||||||
| 細菌セルロース合成酵素ジGMP結合調節サブユニット | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| シンボル | BcsB | ||||||||
| パム | PF03170 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| キャス | 4p02 | ||||||||
| OPMスーパーファミリー | 302 | ||||||||
| OPMタンパク質 | 4p02 | ||||||||
| メンブラノーム | 539 | ||||||||
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| 4p02 チェーンB | |||||||||
UDP 形成型のセルロース合成酵素( EC 2.4.1.12) は、セルロースを生成する主な酵素です。系統的には、酵素学ではUDP-グルコース:(1→4)-β- D -グルカン 4-β- D -グルコシルトランスフェラーゼとして知られています。この酵素は、次の化学反応を触媒します。
同様の酵素として、GDP-グルコース、セルロース合成酵素（GDP形成）（EC 2.4.1.29）が利用される。
この酵素ファミリーは、細菌と植物の両方に見られる。植物のメンバーは通常、CesA（セルロース合成酵素）または暫定的にCslA （セルロース合成酵素様）として知られているが、細菌のメンバーはBcsA（細菌セルロース合成酵素）またはCelA（単に「セルロース」）としても知られている。 [2]植物は、葉緑体を生成する共生イベントからCesAを獲得した。[3]このファミリーは、グルコシルトランスフェラーゼファミリー2（GT2）に属している。[2]グリコシルトランスフェラーゼは、地球上のバイオマスの大部分の生合成と加水分解に関与している。[4]植物CesAスーパーファミリーには約7つのサブファミリーがあることが知られている。 [5]または植物と藻類を組み合わせたスーパーファミリーには10のサブファミリーがある。[6]尾索動物は、 5億3千万年以上前に水平遺伝子伝達によってこの酵素を獲得した唯一の動物グループである。 [7]
セルロース
セルロースは、 β-(1→4)結合したグルコース残基からなる非分岐ポリマー鎖の集合体であり、一次細胞壁と二次細胞壁の大部分を構成している。[8] [9] [10] [11]植物にとって重要であるが、ほとんどの藻類、一部の細菌、一部の動物によっても合成される。[7] [6] [12] [13] 世界中で2× 1011トンのセルロースミクロフィブリルが生産されており、[14]再生可能なバイオ燃料や木材、燃料、飼料、紙、綿などの他の生物由来製品の重要な供給源となっている。[9] [15]
セルロースの目的
セルロースミクロフィブリルは細胞膜の表面に作られ、細胞壁を強化する。これは植物生化学者や細胞生物学者によって広く研究されてきた。その理由は、1) 細胞の形態形成を制御し、2) 細胞壁内の他の多くの成分（リグニン、ヘミセルロース、ペクチンなど）とともに、強力な構造的支持と細胞形状として機能するためである。[15] これらの支持構造がなければ、細胞の成長により細胞は膨張してあらゆる方向に広がり、形状の存続能力を失うことになる[16]。
構造
細菌性セルロース合成酵素 BcsAB の構造がいくつか解明されている。細菌性酵素は、細胞質側の触媒 BcsA とペリプラズム側の調節 BcsB という 2 つの異なるサブユニットから構成される。これらは、CATH データベースで 4p02A01 および 4p02B05 と名付けられた一連の膜貫通ヘリックスによって結合している。( 4hg6などの他のモデルの区分も同様である。) この酵素は、環状ジグアニンジペプチドによって刺激される。in vivo では、18 ストランドのベータバレルからなる BcsC と呼ばれる 3 番目のサブユニットが必要であるが、 in vitro ではそうではない。細菌の中には、余分な非必須ペリプラズムサブユニットを含むものがある。[17]
BcsA は、N 末端と C 末端の膜貫通ドメインの間に挟まれた細胞質ドメインのレイアウトに従います。GT-A フォールド構造を持つ典型的なファミリー 2 GT ドメイン (4p02A02) を持っています。C 末端には細菌で保存されている PilZ ドメインがあり、[17]これは BcsB およびベータバレル (4p02A03) ドメインとともに環状ジ GMP 結合表面の一部を形成します。[18] C 末端 TM ドメインの他に、BcsB は 2 つの繰り返しで構成され、それぞれが炭水化物結合モジュール27 (CATH 2.60.120.260) とアルファベータサンドイッチ (CATH 3.30.379.20) で構成されています。[17]
BcsAとBcsBは一緒になって、合成されたセルロースが細胞から排出されるチャネルを形成し、チャネルの内側にある残基の変異はこの酵素の活性を低下させることが知られている。[17] BcsAのゲートループはチャネル上で閉じ、環状ジGMPが酵素に結合すると開きます。[18]
植物
植物では、セルロースは大きなセルロース合成酵素複合体（CSC）によって合成されます。これは、合成酵素タンパク質アイソフォーム（CesA）で構成されており、幅50 nm、高さ30～35 nmの「粒子ロゼット」と呼ばれる独特の六角形構造に配列されています。[6] [19] [20]これらの完全長の膜貫通タンパク質 は20種類以上あり、それぞれ約1000アミノ酸長です。[9] [10]以前は顆粒と呼ばれていたこれらのロゼットは、1972年に電子顕微鏡によって緑藻類のCladophoraとChaetomorphaで初めて発見されました[21]（Robinson et al. 1972）。溶液X線散乱により、CesAは植物細胞の表面にあり、2つの触媒ドメインを持つ細長いモノマーであり、融合して二量体になることが示されています。二量体の中心は触媒活性の中心であり、[6]ローブには植物特異的な PC-R と CS-R が含まれていると推定されています。[9]セルロースはすべての細胞壁で生成されるため、CesA タンパク質は植物のすべての組織と細胞型に存在します。ただし、CesA にはさまざまなタイプがあり、組織タイプによっては、あるタイプの CesA が他のタイプよりも濃度が異なる可能性があります。たとえば、AtCesA1 (RSW1) タンパク質は植物全体の一次細胞壁の生合成に関与していますが、AtCesA7 (IRX3) タンパク質は二次細胞壁の生成のために茎でのみ発現しています。[10]
細菌の酵素と比較して、植物バージョンの合成酵素は結晶化がはるかに難しく、2019年8月現在、植物セルロース合成酵素触媒ドメインの実験的原子構造は知られていない。しかし、これらの酵素については少なくとも2つの信頼性の高い構造が予測されている。[9] [12] 2つの構造のうち広い方（Sethaphong 2013）は、中央の細胞質ドメイン全体（これもTMヘリックスの間に挟まれている）を含み、酵素の有用な見解を与えている。N末端のPC-R（植物保存領域、すべての植物で類似）とC末端のCS-R（クラス特異的領域、CesAに続くサブクラス番号を決定）と呼ばれる2つの植物特異的挿入が通常のGT触媒コアを強調し、おそらく植物CesAのユニークなロゼット形成機能を提供している。[12]（一部のCesAタンパク質には追加の挿入があります。）[22]この構造は、多くの既知の変異の影響を説明しているようです。ただし、2つの挿入の位置は、Olek 2014の散乱結果と一致しません。[12] 2016年のPC-R（5JNP）ドメインの実験モデルは、Olekの以前の結果との適合性を大幅に改善するため、このギャップを埋めるのに役立ちます。[23]また、これは、反平行コイルドコイルのSethaphong 2015の予測とよく一致しています。 2つのグループはCesA構造の理解をさらに深めており、Olekらは実験構造に焦点を当て、Sethaphongらは植物の研究とより優れたコンピューターモデルの構築に焦点を当てています。[24]
細菌のBcsAとのその他の違いとしては、TMヘリックスの数が異なること（BcsAは両端に4つのヘリックスを持つが、CesAはN末端に2つ、C末端に6つ持つ）、およびN末端にジンクフィンガー（1WEO）が存在することが挙げられる。[9]
活動
セルロース生合成は、長さが2,000～25,000のグルコース残基からなる均一なβ-(1→4)-グルカン鎖が合成され、その後すぐに互いに水素結合して硬い結晶配列、すなわちミクロフィブリルを形成するプロセスである。[9]一次細胞壁のミクロフィブリルは約36鎖の長さであるのに対し、二次細胞壁のミクロフィブリルははるかに大きく、最大1200のβ-(1→4)-グルカン鎖を含む。[15] [10]ウリジン二リン酸グルコース（UDP）は、UDP-グルコースを生成して細胞膜に輸送する酵素スクロースシンターゼ（SuSy）によって生成され、セルロースシンターゼがグルカン鎖を生成するために使用する基質である。[9] [25]グルカン鎖1本あたりのグルコース残基の合成速度は1分間に300～1000グルコース残基の範囲で、木部などの二次壁粒子ではより高い速度で合成される。[26] [27]
支持構造
ミクロフィブリルの合成は、伸長細胞の細胞膜の下にある皮質微小管によって誘導され、CSC がグルコース分子を結晶鎖に変換できるプラットフォームを形成します。微小管 - ミクロフィブリル配列仮説は、伸長細胞の細胞膜の下にある皮質微小管が、グルコース分子を結晶セルロースミクロフィブリルに変換する CSC の経路を提供すると提唱しています。[28] 直接仮説は、CESA 複合体と微小管の間に何らかのタイプの直接的な結合があると仮定しています。[25] さらに、KORRIGAN (KOR1) タンパク質は、細胞膜 - 細胞壁界面でセルラーゼとして機能するという点で、セルロース合成の重要な構成要素であると考えられています。KOR1 は、2 つの特定の CesA タンパク質と相互作用し、無秩序な非晶質セルロースを加水分解することで、グルカン鎖合成によって生じるストレスを校正および緩和する可能性があります。[29]
環境の影響
セルロース合成活性は、ホルモン、光、機械的刺激、栄養、細胞骨格との相互作用など、多くの環境刺激の影響を受ける。これらの因子との相互作用は、生成される基質の量や細胞膜中のCSCの濃度や活性に影響を与えるという点で、セルロースの沈着に影響を与える可能性がある。[9] [6]
参考文献
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