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| PTPRN2 について | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | PTPRN2、IA-2beta、IAR、ICAAR、PTPRP、R-PTP-N2、タンパク質チロシンホスファターゼ、受容体型 N2、タンパク質チロシンホスファターゼ受容体型 N2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：601698; MGI : 107418;ホモロジーン: 2134;ジーンカード：PTPRN2; OMA :PTPRN2 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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受容体型チロシンタンパク質ホスファターゼN2 （R-PTP-N2）は、膵島細胞自己抗原関連タンパク質（ICAAR）およびフォグリンとしても知られ、ヒトではPTPRN2遺伝子によってコードされる酵素です。[5] [6] [7] PTPRNとPTPRN2（この遺伝子）はどちらも、インスリン依存性糖尿病に関連する主要な自己抗原であることがわかっています。[7]
関数
この遺伝子によってコードされるタンパク質は、遺伝子配列が非常に類似していることから、従来、タンパク質チロシンホスファターゼ（PTP）ファミリーのメンバーであると考えられてきました。PTPは、細胞の成長、分化、有糸分裂周期、および腫瘍形成を含むさまざまな細胞プロセスを制御するシグナル伝達分子として知られています。しかし、最近の研究では、PTPRN2マウスホモログであるフォグリンが、チロシンではなく脂質ホスファチジルイノシトールを脱リン酸化することが示されています。具体的には、フォグリンはホスファチジルイノシトール3-リン酸とホスファチジルイノシトール4,5-二リン酸に作用することが示されていますが、チロシンに作用することは観察されていません。[8]したがって、PTPRN2は、より正確にはPTPaseではなくPIPaseと考えるべきです。ホスファチジルイノシトール（PI）のリン酸化形態はホスホイノシチドと呼ばれ、脂質シグナル伝達、細胞シグナル伝達、膜輸送において重要な役割を果たします。
PTPRN2によって産生されるタンパク質は、細胞外領域、単一の膜貫通領域、および単一の細胞内 触媒ドメインを有し、受容体型PTPを構成します。このPTPの触媒ドメインは、IA-2としても知られるPTPRNに最も関連しています。[7]
遺伝子
この遺伝子には、異なるタンパク質をコードする3つの選択的スプライシング 転写変異体が報告されている。 [7]
インタラクション
PTPRN2はCKAP5、[9]、SPTBN4、[10]、UBQLN4と相互作用することが示されている。[11]
臨床的意義
R-PTP-N2は1型糖尿病における自己抗原として機能する。[12] [13]
参考文献
- ^ abc ENSG00000282185 GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000155093、ENSG00000282185 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000056553 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Smith PD、Barker KT、Wang J、Lu YJ、Shipley J、Crompton MR (1997 年 1 月)。「ICAAR は、膜貫通チロシンホスファターゼ様タンパク質の新しいファミリーの新規メンバーです」。Biochem Biophys Res Commun。229 ( 2 ): 402– 11。doi :10.1006/bbrc.1996.1817。PMID 8954911。
- ^ Li Q, Borovitskaya AE, DeSilva MG, Wasserfall C, Maclaren NK, Notkins AL, Lan MS (1997年9月). 「インスリン依存性糖尿病における自己抗原：ヒトIA-2ベータの分子クローニングと特性評価」Proc Assoc Am Physicians . 109 (4): 429– 39. PMID 9220540.
- ^ abcd 「Entrez Gene: PTPRN2 タンパク質チロシンホスファターゼ、受容体型、N ポリペプチド 2」。
- ^ Caromile LA、Oganesian A、Coats SA、Seifert RA、Bowen-Pope DF (2010 年 4 月)。「神経分泌小胞タンパク質フォグリンはホスファチジルイノシトールホスファターゼとして機能し、インスリン分泌を調節する」。J . Biol. Chem . 285 (14): 10487– 96. doi : 10.1074/jbc.M109.066563 . PMC 2856256. PMID 20097759 。
- ^ Nakayama M, Kikuno R, Ohara O (2002年11月). 「大きなタンパク質間のタンパク質相互作用：長いcDNAで構成された機能的に分類されたライブラリを使用した2ハイブリッドスクリーニング」Genome Res . 12 (11): 1773– 84. doi :10.1101/gr.406902. PMC 187542 . PMID 12421765.
- ^ Berghs S、Aggujaro D、Dirkx R、Maksimova E、Stabach P、Hermel JM、Zhang JP、Philbrick W、Slepnev V、Ort T、Solimena M (2000 年 11 月)。「betaIV スペクトリン、中枢神経系および末梢神経系の軸索始端部およびランビエ絞輪に局在する新しいスペクトリン」。J . Cell Biol . 151 (5): 985– 1002. doi :10.1083/jcb.151.5.985. PMC 2174349. PMID 11086001 。
- ^ Lim J、Hao T、Shaw C、Patel AJ、Szabó G、Rual JF、Fisk CJ、Li N、Smolyar A、Hill DE、Barabási AL、Vidal M、Zoghbi HY (2006 年 5 月)。「ヒトの遺伝性運動失調症およびプルキンエ細胞変性症のタンパク質間相互作用ネットワーク」。Cell . 125 ( 4): 801– 14. doi : 10.1016/j.cell.2006.03.032 . PMID 16713569. S2CID 13709685。
- ^ Lu J, Li Q, Xie H, Chen ZJ, Borovitskaya AE, Maclaren NK, Notkins AL, Lan MS (1996 年 3 月). 「インスリン依存性糖尿病の自己抗原としての第 2 膜タンパク質チロシンホスファターゼ IA-2beta の同定: 37 kDa トリプシン断片の前駆体」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 93 (6): 2307– 11. Bibcode :1996PNAS...93.2307L. doi : 10.1073/pnas.93.6.2307 . PMC 39791 . PMID 8637868.
- ^ Pietropaolo M、 Hutton JC、Eisenbarth GS（1997年2月）。「タンパク質チロシンホスファターゼ様タンパク質：IDDMとの関連」。Diabetes Care。20 （2）：208-14。doi：10.2337/diacare.20.2.208。PMID 9118776。S2CID 5392803 。
さらに読む
- Lan MS、Lu J、Goto Y、Notkins AL (1994)。「ヒトインスリノーマ由来の受容体型タンパク質チロシンホスファターゼ IA-2 の分子クローニングと同定」。DNA Cell Biol . 13 (5): 505–14 . doi :10.1089/dna.1994.13.505. PMID 8024693。
- Cui L、Yu WP、DeAizpurua HJ、他 (1996)。「膵島細胞抗原関連タンパク質チロシンホスファターゼ (PTP) のクローニングと特性評価、インスリン依存性糖尿病における新規受容体様 PTP および自己抗原」。J. Biol. Chem . 271 (40): 24817– 23. doi : 10.1074/jbc.271.40.24817 . PMID 8798755。
- Kawasaki E, Hutton JC, Eisenbarth GS (1996). 「ヒト膜タンパク質チロシンホスファターゼホモログ、1 型糖尿病の自己抗原であるフォグリンの分子クローニングと特性解析」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 227 (2): 440– 7. doi :10.1006/bbrc.1996.1526. PMID 8878534。
- Schmidli RS、Colman PG、Cui L、他 (1998)。「タンパク質チロシンホスファターゼ IAR および IA-2 に対する抗体は、インスリン依存性糖尿病 (IDDM) のリスクがある第一度近親者における IDDM への進行と関連している」。自己免疫。28 ( 1 ) : 15– 23。doi :10.3109/08916939808993841。PMID 9754810 。
- van den Maagdenberg AM、Schepens JT、Schepens MT、et al. (1999)。「インスリン依存性糖尿病の主な自己抗原である受容体型タンパク質チロシンホスファターゼIA-2betaをコードする遺伝子Ptprn2のマウス染色体領域12Fへの割り当て」。Cytogenet。Cell Genet。82 ( 3–4 ) : 153–5。doi : 10.1159 / 000015090。PMID 9858807。S2CID 46872092 。
- Berghs S、Aggujaro D、Dirkx R、他 (2001)。「βIVスペクトリン、中枢神経系および末梢神経系の軸索始端部およびランビエ絞輪に局在する新しいスペクトリン」。J . Cell Biol . 151 (5): 985– 1002. doi :10.1083/jcb.151.5.985. PMC 2174349. PMID 11086001 。
- Kubosaki A, Gross S, Miura J, et al. (2004). 「IA-2beta 遺伝子の標的破壊は NOD マウスにおいて耐糖能障害を引き起こし、インスリン分泌を阻害するが、糖尿病の発症を予防しない」。糖尿病。53 ( 7 ) : 1684–91。doi : 10.2337/diabetes.53.7.1684。PMID 15220191。
- Lim J、Hao T、Shaw C、他 (2006)。「ヒト遺伝性運動失調症およびプルキンエ細胞変性症におけるタンパク質間相互作用ネットワーク」。Cell . 125 (4): 801– 14. doi : 10.1016/j.cell.2006.03.032 . PMID 16713569. S2CID 13709685。