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| エイリアス | PTPRM、PTPRL1、R-PTP-MU、RPTPM、RPTPU、hR-PTPu、タンパク質チロシンホスファターゼ、受容体型M、タンパク質チロシンホスファターゼ受容体型M | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム: 176888; MGI : 102694;ホモロジーン: 37694;ジーンカード：PTPRM; OMA :PTPRM - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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受容体型チロシンタンパク質ホスファターゼμは、ヒトではPTPRM遺伝子によってコードされる酵素である。[5] [6] [7]
関数
この遺伝子によってコードされるタンパク質は、タンパク質チロシンホスファターゼ（PTP）ファミリーのメンバーです。タンパク質チロシンホスファターゼは、他のタンパク質のチロシン残基からリン酸部分を除去するタンパク質酵素です。チロシンキナーゼは、チロシン残基にリン酸を付加する酵素であり、PTPの反対の酵素です。PTPは、細胞の成長、分化、有糸分裂周期、および腫瘍形成を含むさまざまな細胞プロセスを制御するシグナル伝達分子であることが知られています。PTPは、細胞質と膜貫通の両方である可能性があります。[8] [9]
構造
膜貫通型PTPは受容体タンパク質チロシンホスファターゼ（RPTP）として知られています。RPTPは、通常、細胞内ドメイン（細胞内にあるタンパク質の部分）に1つまたは2つの触媒ドメインと、多様な細胞外構造（細胞外にあるタンパク質の部分）を持つ、1回通過の膜貫通タンパク質です。[10] [11]
PTPmuは細胞外領域、単一の膜貫通領域、158アミノ酸長の膜近傍ドメイン、および細胞内ドメイン内の2つのタンデムチロシンホスファターゼドメイン（D1およびD2と呼ばれる）を持ち、したがってRPTPを表します。[5]膜近位ホスファターゼドメインD1のみが触媒的に活性です。細胞外領域には、メプリン-A5抗原-PTP mu（MAM）ドメイン、Ig様ドメイン、および4つのフィブロネクチンタイプIII様リピートが含まれます。 PTPmuに似た他のRPTPがあります。これらのタンパク質はすべてタイプIIb RPTPとしてグループ化され、PTPkappa（κ）、PTPrho（ρ）、およびPCP-2が含まれます。 タイプIIb RPTPの構造は、チロシンホスファターゼであることに加えて、細胞接着分子の免疫グロブリンスーパーファミリーのメンバーとして分類されます。 [10] [12] PTPmuの構造は、細胞外細胞接着分子としての特性を利用して細胞接着および移動を調節できると同時に、触媒チロシンホスファターゼドメインを利用して細胞内のチロシンリン酸化のレベルを調節できることを示唆している。PTPmuを含むRPTPについては、一連のレビューが書かれている。[10] [11] [13] [ 14 ] [15 ] [ 16 ] [17] [18] [19] [20] [21] PTPmuは、肺、心臓、脳、[22]膵臓、[23]全身の毛細血管および動脈の内皮細胞、[24] [25] [26]網膜細胞および脳細胞など、体内のさまざまな臓器組織で発現している。[27] [28] [29] [30] [31] PTPmuを発現するCHO細胞を心筋細胞とともに培養すると、PTPmuは心筋細胞内のK+チャネルKv1.5のmRNAを増加させることが示されている。[32]
同種親和性結合
細胞表面に発現するPTPmuタンパク質は、2つの細胞間の結合を媒介することができ、その結果、細胞がクラスター化して細胞間凝集が起こります。[33] [34] PTPmuは、隣接する細胞上の別のPTPmu分子と相互作用することでこれを実現します。これは同種親和性結合として知られています。PTPmuのIgドメインは、同種親和性結合を促進する役割を果たします。[35] Igドメインは、PTPmuを細胞の細胞膜表面に局在させる役割も果たしています。[36] PTPmuやPTPkappaなどの近縁分子が分離して、同一に一致する（相同な）分子とのみ結合する能力（ソーティング）は、MAMドメインによるものです。[37] MAM、Ig、および最初の2つのFNIIIリピートは、効率的な細胞間接着に必要な最小限の細胞外ドメインです。[35] [36] [37] [38] [39] [40] [41]結晶構造研究では、MAMドメインとIgドメインが1つの機能的実体に密接に関連していることが実証されています。[39] Aricescuらによる追加の結晶構造解析では、2つのPTPμタンパク質間の接着界面は、1つのPTPμタンパク質のMAMドメインとIgドメインの間にあり、2番目のPTPμタンパク質の第一および第二のFN IIIドメインと相互作用すると予測されました。[40] PCP-2を除いて、タイプIIb RPTPは接着を媒介します。[42]
チロシンホスファターゼ活性
RPTPの触媒活性を制御する方法はいくつかある（レビューについては[11] [14] [17] [43]を参照）。細胞表面で同一のRPTPタンパク質が二量体化すると、PTPドメインはPTPmu [44]やLAR [45]の場合のように開いた活性構造になるか、 CD45 [46] PTPalpha [47]およびPTPzeta/beta [48]の場合のように触媒ドメインにアクセスできない阻害構造になる。タンパク質の異なる部分がそれ自体と結合する（例えば、折り畳まれて相互作用する）ことは分子内相互作用として知られており、RPTPの活性に影響を及ぼす可能性がある。異なるRPTPの細胞質ドメインは相互作用して[49] [50] RPTPタンパク質のヘテロ二量体を生成し、それが触媒活性に影響を与える可能性がある（例えば[51]を参照）。
PTPmu の触媒活性の調節は複雑です。ほとんどの RPTP と同様に、PTPmu の膜近位 (または D1) ホスファターゼドメインは触媒活性があります。[52] 細胞密度が高い場合、PTPmu 分子が互いに同種親和的に結合すると、ホスホチロシンレベルが低下します。[53] これは、PTPmu が細胞密度が高いときに触媒活性である可能性があることを示唆しています。p120catenin などの PTPmu の基質 (PTPmu によって脱リン酸化されるタンパク質) は、細胞密度が高いときに脱リン酸化される傾向があり、[54] PTPmu が同種親和的に結合したときに触媒活性であるという仮説を支持しています。PTPmu は、その細胞外ドメインのために恒常的に二量体化しています。[55]
PTPmuのD1の結晶構造解析により、PTPmu二量体は開いた活性構造であることが実証された。[44] PTPmu二量体は活性である可能性があるが、追加の研究では、PTPmuの細胞外ドメインがホスファターゼ活性を低下させることが示唆されている。この研究では、PTPmuの細胞質ドメイン（細胞外ドメインを欠くPTPmu分子）は、酵素ホスファターゼアッセイにおいて全長タンパク質よりも高いホスファターゼ活性を有することが示された。[56]
PTPmu は長い膜近傍ドメインを有し、これが触媒活性に影響を与えると考えられる。PTPmu の膜近傍ドメインは PTPmu の D1 および/または D2 のいずれかに結合できるが、同じ PTPmu モノマー内でのみ結合できる。[57] PTPmu から膜近傍ドメインを除去すると、PTPmu ホスファターゼ活性が低下することが示唆されている。[52] PTPmu の D2 ドメインもその活性を制御する。当初はホスファターゼ活性を正に制御することが実証されていたが、[52] D2 ドメインは PTPmu の触媒活性に負の影響を与えることが示された。[58] D1 に位置するくさび形モチーフも触媒活性を制御する。[59] くさび形モチーフと同じ配列を持つペプチドを使用すると、PTPmu を介した機能が阻害される。[59] [60] [61] [62]
特定の刺激もPTPの活性に影響を与える可能性があります。たとえば、細胞酸化の変化はPTPmuの細胞質ドメインの構造変化を引き起こし、チロシンホスファターゼ活性や細胞外リガンドの結合に影響を及ぼす可能性があります。[55]
カドヘリン依存性接着
古典的カドヘリンは、細胞が体内（「in vivo」）で結合するための重要なタンパク質であり、一般的に接着結合として知られる細胞間結合を安定化します。カドヘリンは、カドヘリン細胞質ドメインとp120-カテニン、ベータカテニン、アルファカテニンなどのカテニンタンパク質との相互作用を介して接着結合を安定化します。 次に、カテニンはアクチン細胞骨格に結合します。これらのタンパク質がアクチン細胞骨格に結合すると、アクチンの成長（重合と呼ばれるプロセス）が妨げられ、細胞が静止した状態を保ちます。カドヘリンは、身体の発達中および成人組織において細胞間の接着を制御します。遺伝子改変またはタンパク質の構造や機能の変化によるカドヘリンタンパク質の破壊は、腫瘍の進行に関連しています。特に、PTPmu は古典的カドヘリンへの細胞の接着を制御します。[63] PTPmuは、PTPmuの細胞質ドメインを介してカドヘリンとカテニンの両方と相互作用することにより、カドヘリン依存性接着を制御していると考えられます。この主張を裏付けるために、PTPmuは、p120カテニン[54]、E-カドヘリン（CDH1（遺伝子））およびN-カドヘリン（CDH2）を含む、カドヘリン-カテニン複合体の制御に関与する多くのシグナル伝達タンパク質 と相互作用および/または脱リン酸化することが示されている。 [22] [64] PTPmuは、接着結合に局在するタンパク質であるc-Met肝細胞増殖因子受容体と相互作用することも示されている。 [65] p120カテニンはPTPmuの潜在的な基質であるが、[54] PTPmuとカテニンの相互作用はE-カドヘリンを介して間接的にのみ行われると示唆する人もいます。[66] α3β1インテグリンとテトラスパニンCD151はPTPmu遺伝子の発現を制御し、E-カドヘリンを介した細胞間接着を促進する。[67]
カテニンとカドヘリンに加えて、PTPmuはPIPKIγ90とネクチン-3（PVRL3）を脱リン酸化してE-カドヘリンベースの接着結合を安定化します。[68] PTPmuは別の細胞結合タンパク質であるコネキシン43 も脱リン酸化します。コネキシン43とPTPmuの相互作用はギャップ結合コミュニケーションを増加させます。[69]
内皮細胞接着
PTPμは、ヒト臍帯静脈内皮細胞（HUVEC）[70]および発達中の脳の毛細血管で発現している。[24] HUVEC細胞におけるPTPμの発現は、細胞密度が高いほど増加する。[70] 動物組織におけるPTPμの発現の研究では、PTPμは脳細胞に加えて、動脈および毛細血管の内皮細胞および心臓平滑筋で優先的に発現することが実証されている。[25] [26] 動脈内皮細胞におけるこの特殊な発現のため、およびPTPμはVE-カドヘリンなどの内皮細胞間接合部の維持に関与するタンパク質と関連することが判明しているため、[71] PTPμは内皮細胞接合部の形成または透過性を調節すると考えられている。 PTPμは、血流の変化から生じるメカノトランスダクションに関与し、「せん断応力」 によって引き起こされるプロセスである内皮細胞を介した血管拡張に影響を与えることが示されている。[72] PTPmuが欠損したマウス（PTPmu -/- ノックアウトマウス）では、カニューレ挿入された腸間膜動脈は、血流誘発性（または「せん断応力」誘発性）拡張が減少します。[72] PTPmuチロシンホスファターゼ活性はせん断応力によって活性化されます。[73] カベオリン1は、内皮細胞接合部に豊富に含まれる足場タンパク質であり、せん断応力制御応答にも関連しています。 [73] カベオリン1はせん断応力に反応してチロシン14で脱リン酸化され、PTPmuがこの反応を触媒すると考えられています。[73 ]
細胞の移動
神経突起の伸展
PTPmuは発達中の脳と網膜で発現している。[27] [28] [29] [30] [31] [74] 脳細胞、つまりニューロンは、核を含む細胞体と、細胞体から伸びる樹状突起と軸索という2種類の突起またはプロセスを持つ。樹状突起は通常、他のニューロンから入力を受け取り、軸索は隣接するニューロンに出力を送る。これらのプロセスは、組織培養プレート上で「in vitro」で成長した場合は神経突起と呼ばれるが、これは樹状突起なのか軸索なのかが明確でないからである。「in vitro」成長研究は、ニューロンが成長して機能するために使用するメカニズムを評価するのに役立つ。神経突起伸長アッセイは、組織培養プレート上のさまざまな接着基質にニューロンを置くタイプの実験である。神経突起伸長アッセイは、ニューロンが体内でどのように成長するかを模倣することを目的としています。神経系の発達の過程で、神経軸索は、環境中のさまざまな基質、いわゆる誘導キューに反応することで、遠くにある標的に到達します。誘導キューは、誘引性、反発性、または単に許容性であり、それぞれ、これらの基質が軸索を自分に引き寄せたり、自分から引き離したり、成長を可能にするように作用することを意味します。PTPmu を「in vitro」基質としてシャーレに適用すると、神経突起の成長が促進されます。[27] PTPmu は、神経系の発達中に、側頭神経網膜の神経突起を反発する一方で、鼻神経網膜の神経突起の成長を許可することで、誘導キューとしても機能します。[28] チロシン残基を脱リン酸化できる PTPmu タンパク質の発現は、鼻神経突起の成長と側頭神経突起の反発の両方を媒介するために必要です。[75] アンチセンス技術を用いてPTPmuタンパク質の発現を阻害したり、PTPmuの触媒的に不活性な変異体（標的タンパク質を脱リン酸化できないPTPmu分子）を発達中の網膜で発現させたりすることで、PTPmuが神経網膜の発達に必要であることが示された。[29]
PTPmu は古典的カドヘリン上の神経突起伸長も制御します。PTPmu チロシンホスファターゼ活性は古典的カドヘリン E-、N-、R-カドヘリン上の神経突起伸長に必要であり、[27] [60] [61]、 PTPmu がカドヘリン-カテニン複合体の主要成分を脱リン酸化して軸索移動を制御していることを示唆しています。繰り返しますが、これは PTPmu が細胞質ドメインを介してカドヘリン依存性プロセスを制御する可能性が高いことを強調しています。
PTPmu を介した神経突起の伸長と反発に必要なさまざまなシグナルが特定されています。これらのシグナルの一部は PTPmu と相互作用または結合するタンパク質ですが、他のシグナルは PTPmu によって脱リン酸化される可能性があります。PTPmu は、足場タンパク質 RACK1/ GNB2L1 [76]およびIQGAP1 [77]と相互作用します。IQGAP1は、Rho ファミリーの GTPase、E-カドヘリン、ベータカテニン、およびその他のタンパク質 の足場です。Rho GTPase への IQGAP1 の結合は、PTPmu を介した神経突起の伸長に必要です。[77] ニューロンの成長先端である成長円錐は、さまざまな基質に触れたときに成長円錐内でどのシグナルが活性化されるかによって、独特の外観になります。 PTPmu上の成長円錐の形態と側頭神経突起の反発は、Rho GTPaseファミリーのメンバーであるCdc42によって制御されています。[78] [79] Rho GTPase Rac1の阻害により、側頭網膜のニューロンからPTPmu上の神経突起の成長が可能になりました。[79]
PLCγ1 ( PLCG1 )、PKCδ ( PRKCD )、およびBCCIPというタンパク質はPTPmuの基質である。[80] PKCδの活性はPTPmuを介した神経突起伸展[81]およびPTPmuを介した神経突起反発に必要である。[82] BCCIPの発現はPTPmuを介した神経突起伸展に必要である。[83] PTPmuは特定の脳腫瘍で切断され、その結果PTPmuの細胞質ドメインが核内に移行する（下記参照）。BCCIP-PTPmu相互作用の考えられる機能は、細胞内PTPmu断片を細胞核に運ぶことであると考えられる。要約すると、PTPmuはPKCδ、PLCγ1、およびBCCIPを脱リン酸化してIQGAP1に結合します。これらすべてのタンパク質と Cdc42 の発現および/または活性は、PTPmu を介した神経突起の伸長に必要です。また、GTPase Rac1 の活性は、PTPmu を介した神経突起の反発を促進します。
癌
PTPmuは、多形性神経膠芽腫（GBM）細胞および組織では、正常対照組織または細胞と比較してダウンレギュレーションされている。[84] GBM細胞におけるPTPmu発現の減少は、GBM細胞の移動の増加に関連している。[84] [85] [86] [87] PTPmu発現は、全長タンパク質の脱落した細胞外フラグメント[88]と、核に移行することができる細胞質に放出された細胞内フラグメントへのタンパク質分解によって、GBM細胞で減少することが判明した。[62] PTPmuの切断は、 Notchシグナル伝達経路で特定されたものと類似している。PTPmuは最初に切断されて2つの非共有結合性フラグメントを生成するが、[35] [53]、これはおそらく、別のRPTPであるLAR（またはPTPRF）で実証されているように、小胞体（ER）内のフーリン様エンドペプチダーゼを介してである。 [89] [90] その後、PTPmuは、PTPmuの細胞外ドメインにあるA分解酵素およびメタロプロテアーゼ（ADAM）プロテアーゼによって切断され、脱落した細胞外断片が放出され、次に膜貫通ドメインにあるガンマセクレターゼ複合体によってPTPmu細胞内断片が放出されると考えられます（[20]および[21]でレビュー） 。 PTPmuの切断は、提案されているように、PTPmuがアクセスできるシグナル伝達パートナーに影響を与える可能性があります。（Phillips-Mason、Craig、およびBrady-Kalnay、2011）。 PLCγ1はPTPmuの基質です。[80] PLCγ1活性は、PTPmuが存在しない場合にGBM細胞の移動を媒介するために必要であり、[80]したがって、PTPmuによるPLCγ1の脱リン酸化は、PLCγ1を介した移動を妨げる可能性が高いようです。 PTPmuなどの細胞接着分子の切断は、接触の調節解除にも関連しています。癌細胞で観察される増殖阻害。 [20] PTPmuの脱落した細胞外断片の可視化は、生体内でGBM腫瘍の境界を描写する効果的な手段であると提案されている。[88] 脱落したPTPmu細胞外ドメインに同種親和性に結合する蛍光標識PTPmuペプチドは、血液脳関門を通過し、げっ歯類のGBMモデルで腫瘍の境界を識別することができる。[88]
インタラクション
PTPRM は以下と相互作用することが示されています:
- BCCIP、[83]
- c-メット、[65]
- CDH1 E-カドヘリン（カドヘリン-1）[22] [64]
- CDH2 N-カドヘリン（カドヘリン-2）[22] [64]
- CDH4 R-カドヘリン（カドヘリン-4）[64]
- CDH5 VEカドヘリン（カドヘリン5、CDH5）[71]
- CTNND1（p120カテニン）[54]
- GNB2L1 /RACK1、[76]
- GJA1コネキシン43（ギャップ結合タンパク質、アルファ1）[69]
- IQGAP1 , [77]
- PVRL3（ネクチン3）[68]
- PIPKIγ90、[68]
- PRKCD（PKCδ）[80]および
- PLCG1（PLCγ1）[80]
参考文献
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- Feiken E、van Etten I、Gebbink MF、Moolenaar WH、Zondag GC (2000 年 5 月)。「受容体タンパク質チロシンホスファターゼ RPTPmu の膜近傍ドメインとホスファターゼドメイン間の分子内相互作用。触媒活性の調節」。J . Biol. Chem . 275 (20): 15350– 6. doi : 10.1074/jbc.275.20.15350 . PMID 10809770。