筋フィラメント

筋フィラメント
筋フィラメント
詳細
の一部	筋原線維
識別子
ラテン	筋原線維
TH	H2.00.05.0.00006
ＦＭＡ	67897
微細解剖学の解剖学用語 [Wikidataで編集]

筋フィラメントは、筋肉細胞内の筋原線維の3つのタンパク質フィラメントです。関与する主なタンパク質は、ミオシン、アクチン、およびタイチンです。ミオシンとアクチンは収縮タンパク質であり、タイチンは弾性タンパク質です。筋フィラメントは筋肉の収縮で一緒に作用し、サイズの順に、主にミオシンからなる太いフィラメント、主にアクチンからなる細いフィラメント、および主にタイチンからなる非常に細いフィラメントです。^{[1] [2]}

筋肉組織の種類には、横紋筋である 骨格筋と心筋、斜横紋筋（一部の無脊椎動物に見られる）、および非横紋平滑筋がある。^[3]筋原線維のさまざまな配置によって、さまざまな筋肉が作られる。横紋筋には、横縞状の線維がある。斜横紋筋では、線維が互い違いに並んでいる。平滑筋では、線維が不規則に配置されている。

筋原線維には太い線維、細い線維、弾性線維の3種類がある。^[1]

• 太いフィラメントは主にミオシンの一種、つまりモータータンパク質であるミオシン IIから構成されています。太いフィラメントはそれぞれ直径約 15 nm で、数百のミオシン分子から構成されています。ミオシン分子はゴルフクラブのような形をしており、2 本の絡み合った鎖でできた尾と、そこから斜めに突き出た二重の球状の頭部があります。ミオシンの頭部の半分は左に、残りの半分は右に傾いており、フィラメントの中央にM 領域または裸の領域と呼ばれる領域を形成しています。^[4]
• 細いフィラメントは直径 7 nm で、主にタンパク質のアクチン、具体的には繊維状のF アクチンで構成されています。各 F アクチン ストランドは、球状G アクチンと呼ばれるサブユニットの列で構成されています。各 G アクチンには、ミオシン分子の頭部に結合できる活性部位があります。各細いフィラメントには、筋肉が弛緩しているときに細いフィラメントの活性部位をブロックするタンパク質であるトロポミオシン分子が約 40 ～ 60 個あります。各トロポミオシン分子には、トロポニンと呼ばれるより小さなカルシウム結合タンパク質が結合しています。すべての細いフィラメントはZ 線に付着しています。
• 直径 1 nm の弾性フィラメントは、大きな弾力のあるタンパク質であるタイチンでできています。タイチンは各太いフィラメントの中心を通り、サルコメアの終点である Z 線に固定します。^[要出典]タイチンは太いフィラメントを安定させ、細いフィラメントの間の中心に配置します。また、筋肉が伸びるたびにバネのように反発し、太いフィラメントが過度に伸びるのを防ぐのにも役立ちます。

収縮タンパク質であるアクチンとミオシンからなるタンパク質複合体は、アクトミオシンと呼ばれることもある。横紋筋および心筋では、アクチンフィラメントとミオシンフィラメントはそれぞれ数マイクロメートルの特定の一定の長さを持ち、これは伸長した筋細胞の長さ（一部の骨格筋細胞では最大数センチメートル）よりもはるかに短い。^[5] このタンパク質複合体の収縮特性は、太いフィラメントと細いフィラメントの構造に基づいています。太いフィラメントであるミオシンは双頭構造になっており、分子の両端に頭部が位置しています。筋収縮の間、ミオシンフィラメントの頭部は反対向きの細いフィラメントであるアクチンに付着し、それらを互いに引っ張ります。ミオシン付着とアクチンの動きにより、サルコメアが短縮します。筋収縮は、複数のサルコメアが同時に短縮することで生じます。^[6]

運動ニューロンの軸索末端から神経伝達物質アセチルコリンが放出され、これがシナプス間隙を透過して筋線維膜に結合する。これにより筋線維膜が脱分極し、インパルスは横行細管を経由して筋の筋小胞体に伝わる。次に筋小胞体から筋形質にカルシウムイオンが放出され、トロポニンに結合する。トロポニンと関連するトロポミオシンはカルシウム結合後に構造変化を起こし、細いフィラメントであるアクチン上のミオシン結合部位を露出させる。次にアクチンとミオシンのフィラメントが結合する。結合後、ミオシンはアクチンフィラメントを互いに、つまり内側に引っ張る。こうして筋肉の収縮が起こり、このプロセスが起こるとサルコメアが短くなる。^[7]

アセチルコリンエステラーゼという酵素が アセチルコリンを分解し、筋線維の刺激が止まる。能動輸送によってカルシウムイオンが筋線維の筋小胞体に戻る。ATPによってアクチンとミオシンの結合が切断される。トロポニンとトロポミオシンは元の構造に戻り、アクチンフィラメントの結合部位をブロックする。筋線維が弛緩し、筋節全体が伸びる。これで筋線維は次の収縮に備えることができる。^[8]

運動に反応して筋原線維に生じる変化は、長年、運動生理学者や、最先端のトレーニング技術を彼らの研究に頼っているアスリートたちの関心の対象となってきました。さまざまなスポーツ競技のアスリートは、どのようなタイプのトレーニング プロトコルが筋肉または筋肉群から最大の力を生み出すのかを特に知りたいと考えており、そのため、慢性および急性の運動による筋原線維の変化に多くの注目が集まっています。

運動に対するミオフィラメントの変化の正確なメカニズムは哺乳類ではまだ研究中ですが、サラブレッド競走馬では興味深い手がかりがいくつか明らかになっています。研究者らは、馬の骨格筋におけるmRNAの存在を、トレーニング直前、トレーニング直後、トレーニング4時間後の3つの異なる時点で研究しました。彼らは、アクチンの生成に特異的な遺伝子のmRNAに統計的に有意な差があると報告しました。この研究は、運動に対する即時および遅延ミオフィラメント反応のメカニズムを分子レベルで証明しています。^[9]

最近では、筋原線維タンパク質の変化が、レジスタンストレーニングに対する人間の反応として研究されている。ここでも、研究者らは変化の分子メカニズムを完全には解明しておらず、筋原線維の繊維タイプ構成の変化は、多くのアスリートが長い間想定してきた答えではないかもしれない。^[10] この研究では、42人の若い男性の大腿四頭筋と外側広筋の筋肉特有の緊張を調べた。研究者らは、一定期間のレジスタンストレーニング後、ミオシン重鎖（MyHC）の存在が減少したにもかかわらず、特定の筋肉の緊張が17％増加したと報告している。この研究では、繊維タイプ構成と生体内の筋肉の緊張の間には明確な関係はなく、トレーニングした筋肉に筋原線維が詰まっているという証拠もなかったと結論付けている。

筋肉における運動誘発性タンパク質リモデリングの正確な分子的性質を解明する可能性のある他の有望な研究分野としては、デスミンやジストロフィンなど、細胞構造に関与する関連タンパク質の研究が挙げられます。これらのタンパク質は、アクチン-ミオシン複合体が収縮するために必要な細胞の足場を提供すると考えられています。デスミンに関する研究では、抵抗トレーニングを受けた試験群ではデスミンの存在が大幅に増加したのに対し、持久力トレーニングではデスミンが増加するという証拠はありませんでした。この研究によると、抵抗トレーニングや持久力トレーニングではジストロフィンの増加は検出されませんでした。^[11] 運動誘発性ミオフィラメントの変化には、収縮性タンパク質のアクチンとミオシン以外にも関与している可能性があります。

筋繊維のリモデリングに関する研究は進行中ですが、アメリカスポーツ医学会から筋原繊維に関する一般的に受け入れられている事実があります。^[要出典] 筋力の増加は筋繊維のサイズの増加によるものであり、筋繊維と筋原繊維の数の増加によるものではないと考えられています。ただし、動物の衛星細胞が新しい筋繊維に分化し、単に筋細胞にサポート機能を提供しているだけではないことを示す証拠がいくつかあります。

骨格筋の収縮機能の低下は、筋原線維の状態とも関連しています。最近の研究では、これらの状態は、筋原線維タンパク質の発現低下やミオシン-アクチン架橋相互作用の変化による単一線維パフォーマンスの変化に関連していることが示唆されています。さらに、細胞レベルおよび筋原線維レベルの適応は、筋肉全体および全身のパフォーマンスの低下に関連しています。^[12]

• 図と説明は biomol.uci.edu をご覧ください