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| エイリアス | Tmem2611700027K24Rik3110001D03Rik膜貫通タンパク質261遠位膜アームアセンブリ複合体1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | HomoloGene : 12054; GeneCards : [1]; OMA :- オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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膜貫通タンパク質261は、ヒトでは染色体9に位置するTMEM261遺伝子によってコードされるタンパク質である。[2] TMEM261はC9ORF123、DMAC1、染色体9オープンリーディングフレーム123、膜貫通タンパク質C9orf123 [3]、遠位膜腕アセンブリ複合体タンパク質1としても知られている。 [4]
遺伝子の特徴
TMEM261は9p24.1に位置し、その長さは逆鎖上で91,891塩基対（bp）である。 [3]その隣接遺伝子は、同じく逆鎖上の9p23-p24.3に位置するPTPRDであり、タンパク質チロシンホスファターゼ受容体タイプデルタをコードしている。[2] [3] TMEM261には2つのエクソンと1つのイントロン、および6つの主要な転写バリアントがある。最大のmRNA転写バリアントは742bpで構成され、タンパク質の長さは129アミノ酸（aa）でサイズは13,500ダルトン（Da）であり、最小のコード転写バリアントは381bpで、タンパク質の長さは69aaでサイズは6,100 Daである。[5] [6]
タンパク質の特徴
TMEM261は112個のアミノ酸から構成されるタンパク質で、分子量は11.8 kDaです。[7]等電点は10.2と予測され、[8]翻訳後修飾値は9.9です。[6]
構造
TMEM261には機能不明のドメインDUF4536 (pfam15055)が含まれており、長さ約45aa ( Cys 47- Ser 92) のらせん状の膜貫通ドメインであると予測されていますが、ドメイン間の関係はわかっていません。 [9] [10]さらに2つの膜貫通らせんドメインが予測されており、長さは18aa ( Val 52- Ala 69) と23aa ( Pro 81- Ala 102]) です。[11] [12]また、25aa ( Thr 14- Ala 39)にわたる複雑性の低い領域もあります。[13] TMEM261の三次構造はまだ決定されていません。しかし、そのタンパク質の二次構造は主にコイルドコイル領域で構成されており、膜貫通領域と機能不明ドメイン領域内にはベータストランドとアルファヘリックスが見られます。 TMEM261のN末端領域は無秩序な領域[14] [15]で構成されており、その中には相同遺伝子間であまり保存されていない低複雑性領域[13]が含まれています 。[16] [17]
変更
N-ミリストイル化ドメインは、ほとんどのTMEM261タンパク質変異体に存在することが示されている。[6]翻訳後修飾には、 TMEM261タンパク質のN末端グリシン残基（Gly 2）[6] [18]のミリストイル化と、トレオニン31のリン酸化が含まれる。[19]
インタラクション
TMEM261と相互作用することが示されているタンパク質には、NAAA（タンパク質間相互作用）、QTRT1（RNA-タンパク質相互作用）、ZC4H2（DNA-タンパク質相互作用）[20] 、ZNF454（DNA-タンパク質相互作用）[ 21]などがあります。[22]また、APP（タンパク質間相互作用）[23] 、 ARHGEF38（タンパク質間相互作用）[24] 、HNRNPD（RNA-タンパク質相互作用）[ 25]とも相互作用することが示されています。[26]
予測される追加の転写因子結合部位（DNA-タンパク質相互作用）には、特に心血管系における筋細胞の調節に関与する単球特異的増強因子であるMEF2Cの結合部位が1つ[3] [28] 、赤芽球の発達調節に関与するグロビン転写因子1であるGATA1の結合部位が2つあります。[29] [30] [31]
表現
TMEM261はヒトにおいて普遍的な発現を示し、ほぼすべての組織タイプで検出される。[32] [33]ハウスキーピング遺伝子（HKG）発現と比較した場合、組織濃縮遺伝子（TEG）発現を示す。[27]最も高い発現は心臓（全体の相対発現94％）、特に心臓線維芽細胞、胸腺（全体の相対発現90％）、および甲状腺（全体の相対発現93％）、特に甲状腺腺細胞で見られる。[27] [32]癌細胞の染色強度は、乳房、大腸、卵巣、皮膚、尿路上皮、頭頸部細胞で中程度から高い発現を示した。[32]
関数
現在、TMEM261の機能は不明である。[34]しかし、その遺伝子増幅と遺伝子座の再配列は、大腸がん[35] 、乳がん[36]、リンパ腫[37]など、さまざまながんと関連していることがわかっている。 [38 ]
進化
相同遺伝子
TMEM261の相同遺伝子と相同遺伝子は脊椎動物に限られており、その最も古い相同遺伝子は4億6250万年前にホモサピエンスから分岐した軟骨魚類[39]にまで遡ります。 [40] TMEM261の タンパク質一次構造は哺乳類で全体的に高い保存性を示していますが、C末端領域への未知の機能ドメイン（DUF4536）の高い保存性は、遠縁の相同遺伝子を含むすべての相同遺伝子で見られます。TMEM261のタンパク質構造は、ほとんどの相同遺伝子で保存性を示しています。[16] [17]
パラログ
TMEM261には類似遺伝子は知られていない。[39]
参考文献
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- ^ ab "Entrez Protein: TMEM261"。
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外部リンク
- PubMed [永久リンク切れ ]
- NCBI遺伝子記録
- ジーンカード
- UCSC ゲノムブラウザ
- Expasy バイオインフォマティクス リソース ポータル
- SDSC 生物学ワークベンチ
- ユニプロット
- HUGO 2015-09-24 にWayback Machineでアーカイブされました
さらに読む
- Nicholas K. Tonks (2006 ) 。「タンパク質チロシンホスファターゼ：遺伝子から機能、そして疾患まで」。Nature Reviews Molecular Cell Biology。7 ( 11): 833–846。doi : 10.1038/nrm2039。PMID 17057753。S2CID 1302726。
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