ヒトのタンパク質コード遺伝子
PTPRD 利用可能な構造 電子データ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1X5Z、2DLH、2YD6、2YD7、4RCA
識別子 エイリアス PTPRD 、HPTP、HPTPD、HPTPDELTA、PTPD、RPTPDELTA、タンパク質チロシンホスファターゼ、受容体タイプ D、タンパク質チロシンホスファターゼ受容体タイプ D、R-PTP-デルタ 外部ID オミム ：601598; MGI : 97812; ホモロジーン : 88669; ジーンカード ：PTPRD; OMA :PTPRD - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体4（マウス） [2] バンド 4 C3|4 36.94 cM 始める 75,941,238 bp [2] 終わり 78,211,961 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 小脳の右半球 C1セグメント 神経節隆起 ブロードマン領域9 前頭前皮質 右前頭葉 前帯状皮質 胸部大動脈下行 直腸 視床下部
トップの表現 球形嚢 内頸動脈 外頸動脈 顔面運動核 脊髄前角 大腿骨体 バレル皮質 外側膝状体 黒質 水晶体上皮
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
膜貫通受容体タンパク質チロシンホスファターゼ活性 リン酸化タンパク質ホスファターゼ活性 タンパク質チロシンホスファターゼ活性 加水分解酵素活性 シグナル伝達受容体結合 細胞接着分子結合 ホスファターゼ活性 タンパク質結合 細胞成分
細胞外エクソソーム 膜 膜の不可欠な構成要素 細胞膜の不可欠な構成要素 細胞膜 グルタミン酸シナプス 生物学的プロセス
シナプス前膜の組み立て 膜貫通受容体タンパク質チロシンホスファターゼシグナル伝達経路 ニューロンの分化 樹状突起形態形成の正の調節 タンパク質の脱リン酸化 リン酸含有化合物の代謝プロセス 細胞膜細胞接着分子を介した異好性細胞間接着 脱リン酸化 ペプチジルチロシン脱リン酸化 シナプス形成の正の調節 シナプス後肥厚部の形成の調節 トランスシナプス複合体によるトランスシナプスシグナル伝達 シナプス膜接着 シナプス前集合の調節 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ENSG00000153707 ENSG00000282932
ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001040712 NM_001171025 NM_002839 NM_130391 NM_130392 NM_130393 NM_001377946 NM_001377947 NM_001377958 NM_001378058
NM_001014288 NM_011211 NM_001352628 NM_001352629 NM_001352630 NM_001368991 NM_001368992 NM_001368993
RefSeq (タンパク質) NP_001035802 NP_001164496 NP_002830 NP_569075 NP_569076 NP_569077 NP_001364875 NP_001364876 NP_001364887 NP_001364987 NP_569077.2
NP_035341 NP_001339557 NP_001339558 NP_001339559 NP_001355920 NP_001355921 NP_001355922
場所 (UCSC) 9 章: 8.31 – 10.61 Mb 4 章: 75.94 – 78.21 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
受容体型チロシンタンパク質ホスファターゼデルタ は、ヒトでは PTPRD 遺伝子によってコードされる 酵素 である 。 [5] [6] [7]
関数 この遺伝子によってコードされるタンパク質は、タンパク質チロシンホスファターゼ （PTP）ファミリーのメンバーです 。PTPは、細胞の成長、分化、有糸分裂周期、および癌化を含むさまざまな細胞プロセスを制御するシグナル伝達分子として知られています。このPTPには、細胞外領域、単一の膜貫通セグメント、および2つのタンデム細胞質内触媒ドメインが含まれており、受容体型PTPを表しています。このタンパク質の細胞外領域は、3つのIg様ドメインと8つのフィブロネクチンタイプIII様ドメインで構成されています。ニワトリとハエの類似遺伝子の研究から、このPTPの役割は 神経突起の 成長を促進し、ニューロンの 軸索誘導を 制御することであると示唆されています。この遺伝子の複数の組織特異的な選択的スプライシング転写バリアントが報告されています。 [7]
リガンド結合 PTPRD は、 FBN1 遺伝子 の プロフィブリリンの C 末端 切断 によって生成されるホルモンである アスプロシン の 食欲増進受容体です。 [8] マウスでは、アスプロシンは肝臓の嗅覚受容体 Olfr734 に作用して、糖新生効果を制御します。 [9] しかし、PTPRD はアスプロシンの神経受容体であることが確認されています。PTPRD の遺伝子除去は、極度の痩せと食欲不振をもたらします。より具体的には、 AgRPニューロンの PTPRD の喪失により、食事誘発性肥満に対する抵抗性が生じる可能性があります。アスプロシンが PTPRD に結合すると、 Stat3 の脱リン酸化と不活性化が起こります 。 [8]
臨床的意義 PTPRD は脳全体に広く発現しており、特に小脳と小脳半球で顕著です。PTPRDは冠動脈、大動脈、卵巣でも広く発現しています。PTPRD遺伝子の変異は 自閉症 [10] 、 強迫性障害 [11] 、 乳がん [12] とも 関連しています 。
インタラクション PTPRDはPTPRS [13] および リプリンアルファ1 [14] と 相互作用する ことが示されている 。
参考文献
^ abc ENSG00000282932 GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000153707, ENSG00000282932 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000028399 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ Pulido R、Krueger NX、Serra-Pagès C、Saito H、Streuli M (1995 年 3 月)。「ヒト膜貫通タンパク質チロシンホスファターゼデルタの分子特性。代替ヒト膜貫通タンパク質チロシンホスファターゼデルタアイソフォームの組織特異的発現の証拠」。The Journal of Biological Chemistry。270 ( 12): 6722–6728。doi : 10.1074 /jbc.270.12.6722。PMID 7896816 。 ^ 水野 健、長谷川 健、片桐 剛、荻本 正、市川 剛、矢倉 秀 (1993 年 9 月)。「HPTP デルタの推定マウス相同遺伝子である MPTP デルタは、脳の特殊領域および B 細胞系統で発現している」。 分子 細胞 生物学 。13 (9): 5513–5523。doi : 10.1128 / MCB.13.9.5513。PMC 360267。PMID 8355697 。 ^ ab 「Entrez Gene: PTPRD タンパク質チロシンホスファターゼ、受容体型、D」。 ^ ab Mishra I, Xie WR, Bournat JC, He Y, Wang C, Silva ES, et al. (2022年4月). 「タンパク質チロシンホスファターゼ受容体δは食欲増進性アスプロシン受容体として機能する」. 細胞代謝 . 34 (4): 549–563.e8. doi :10.1016/j.cmet.2022.02.012. PMC 8986618. PMID 35298903 . ^ Li E, Shan H, Chen L, Long A, Zhang Y, Liu Y, et al. (2019年8月). 「OLFR734はアスプロシン受容体としてグルコース代謝を仲介する」. 細胞代謝 . 30 (2): 319–328.e8. doi : 10.1016/j.cmet.2019.05.022 . PMID 31230984. S2CID 195327523. ^ Lei N, et al. (2010). 「自閉症はPTPRDおよびNCAM2の遺伝性欠失と関連している」 PAS 2010; 抄録2320.1 。小児学会。2010年5月7日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2010年5月9日 閲覧 。 ^ 「OCD: 新たな遺伝子マーカーが報告される」 2014年6月7日. 2015年8月16日 閲覧 。 ^ Koboldt DC、Fulton RS、McLellan MD、Schmidt H、Kalicki-Veizer J、他 (Cancer Genome Atlas Network) (2012 年 10 月)。「ヒト乳がんの包括的な分子ポートレート」。Nature . 490 ( 7418 ): 61–70。Bibcode :2012Natur.490 ... 61T。doi :10.1038/ nature114 12。PMC 3465532。PMID 23000897 。 ^ Wallace MJ、Fladd C、Batt J、Rotin D (1998 年 5 月) 。 「タンパク質チロシンホスファターゼデルタ (PTP デルタ) の 2 番目の触媒ドメインは、PTP シグマの 1 番目の触媒ドメインに結合してこれを阻害する」。 分子 細胞生物学 。18 (5): 2608–2616。doi : 10.1128 / MCB.18.5.2608。PMC 110640。PMID 9566880 。 ^ Pulido R、Serra-Pagès C、Tang M、Streuli M (1995 年 12 月)。「膜貫通タンパク質チロシンホスファターゼの LAR/PTP デルタ/PTP シグマ サブファミリー: 複数のヒト LAR、PTP デルタ、および PTP シグマ アイソフォームは組織特異的に発現し、LAR 相互作用タンパク質 LIP.1 と関連している」。Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 。92 (25): 11686–11690。Bibcode : 1995PNAS ... 9211686P。doi : 10.1073/ pnas.92.25.11686。PMC 40467。PMID 8524829 。
さらに読む
Krueger NX、 Streuli M、Saito H (1990 年 10 月) 。 「 ヒト受容体様タンパク質チロシンホスファターゼの構造的多様性と進化」。EMBO ジャーナル 。9 (10): 3241–3252。doi :10.1002/ j.1460-2075.1990.tb07523.x。PMC 552056。PMID 2170109 。 シャプフェルト RQ、ファン デン マーグデンベルク AM、シェペンス JT、ヴェグハウス DO、ゲルツ ファン ケッセル A、ウィリンガ B、ヘンドリックス WJ (1995 年 5 月)。 「白血球共通抗原関連分子 LAR をコードするマウス遺伝子 Ptprf: クローニング、特性解析、および染色体局在解析」。 ゲノミクス 。 27 (1): 124–130。 土井 ：10.1006/geno.1995.1014。 hdl : 2066/21329 。 PMID 7665159。 Pulido R、Serra-Pagès C、Tang M、Streuli M (1995 年 12 月)。「膜貫通タンパク質チロシンホスファターゼの LAR/PTP デルタ/PTP シグマサブファミリー: 複数のヒト LAR、PTP デルタ、および PTP シグマアイソフォームは組織特異的に発現し、LAR 相互作用タンパク質 LIP.1 と関連しています」。 米国 科学 アカデミー紀要 。92 (25): 11686–11690。Bibcode : 1995PNAS ...9211686P。doi : 10.1073 / pnas.92.25.11686。PMC 40467。PMID 8524829 。 Wagner J、Gordon LA、Heng HH 、 Tremblay ML、Olsen AS (1996 年 11 月)。「受容体型タンパク質チロシンホスファターゼシグマ (PTPRS) のヒト染色体 19p13.3 への物理的マッピング」。Genomics。38 ( 1): 76–78。doi : 10.1006 /geno.1996.0594。PMID 8954782 。 Wallace MJ、Fladd C、Batt J 、Rotin D (1998 年 5 月)。「タンパク質チロシンホスファターゼデルタ (PTP デルタ) の 2 番目の触媒ドメインは、PTP シグマの 1 番目の触媒ドメインに結合して阻害します」。 分子 細胞生物学 。18 (5): 2608–2616。doi :10.1128 / MCB.18.5.2608。PMC 110640。PMID 9566880 。 Serra-Pagès C、Medley QG、Tang M、Hart A、Streuli M (1998 年 6 月)。「Liprin、LAR 膜貫通タンパク質-チロシンホスファターゼ相互作用タンパク質のファミリー」。The Journal of Biological Chemistry。273 ( 25): 15611–15620。doi : 10.1074/ jbc.273.25.15611。PMID 9624153 。 Blanchetot C、den Hertog J (2000年 4 月)。「受容体タンパク質チロシンホスファターゼ (RPTP) アルファと各種 RPTP の膜遠位タンパク質チロシンホスファターゼドメイン間の多重相互作用」。The Journal of Biological Chemistry。275 ( 17): 12446–12452。doi : 10.1074/ jbc.275.17.12446。PMID 10777529 。 Blanchetot C、Tertoolen LG、Overvoorde J、den Hertog J (2002 年 12 月)。 「 受容体タンパク質チロシンホスファターゼの細胞内ドメイン間の分子内および分子間相互作用」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 49): 47263–47269。doi : 10.1074/ jbc.M205810200。PMID 12376545 。 Woodings JA、Sharp SJ、 Machesky LM (2003 年 4 月)。「転移抑制タンパク質と推定される MIM-B はアクチンおよびタンパク質チロシンホスファターゼデルタに結合する」。The Biochemical Journal。371 ( Pt 2): 463–471。doi : 10.1042/BJ20021962。PMC 1223315。PMID 12570871 。 Hillman RT、Green RE、 Brenner SE (2005)。「RNA 監視の過小評価さ れ た 役割」。 ゲノム生物学 。5 (2): R8。doi : 10.1186 /gb-2004-5-2- r8。PMC 395752。PMID 14759258 。 Sato M, Takahashi K, Nagayama K, Arai Y, Ito N, Okada M, et al. (2005 年 12 月). 「肺癌におけるホモ接合性欠失の最も頻繁な標的としての染色体腕 9p の特定」. Genes, Chromosomes & Cancer . 44 (4): 405–414. doi :10.1002/gcc.20253. PMID 16114034. S2CID 25616464. Purdie KJ、Lambert SR、Teh MT、Chaplin T、Molloy G、Raghavan M、他 (2007 年 7 月)。「一塩基多型マイクロアレイ解析により検出された皮膚扁平上皮癌における PTPRD 遺伝子に影響する対立遺伝子不均衡および微小欠失」。 遺伝子 、 染色体 、 および癌 。46 (7): 661–669。doi :10.1002/gcc.20447。PMC 2426828。PMID 17420988 。
