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| タンナーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.1.1.20 | ||||||||
| CAS番号 | 9025-71-2 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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タンナーゼ酵素（EC 3.1.1.20）は以下の反応を触媒する： [1]
これは、加水分解性タンニンの2種類であるガロタンニンとエラジシタンニンの分解における重要な酵素です。 [2]具体的には、タンナーゼは加水分解性タンニンのエステル結合とデプシド結合の加水分解を触媒し、グルコースと没食子酸またはエラジ酸を放出します。[3] [2]
タンナーゼは加水分解酵素のファミリーに属し、特にカルボン酸エステル結合に作用する。系統名はタンニンアシル加水分解酵素である。一般に使われる他の名称にはタンナーゼS、タンニンアセチル加水分解酵素などがある。[4]
この酵素には、2つの既知のドメインと1つの既知の活性部位があります。[3]タンナーゼは植物、細菌、真菌に存在し、存在する生物に応じてさまざまな目的を持っています。[2]タンナーゼは、人間が使用する目的も多数あります。没食子酸の生産は、抗菌薬であるトリメトプリムの製造に必要なため、製薬業界では重要です。 [5]タンナーゼは、食品および飲料業界でも多くの用途があります。 具体的には、ジュースやワインの濁りを取り除いたり、ドングリワインなどの一部の食品や飲料に含まれるタンニンの苦味を取り除いたりして、食品や飲料の味を良くするために使用されます。 [3]さらに、タンナーゼはさまざまな酸（ケブリン酸、没食子酸、ヘキサヒドロフェン酸）でグルコースのエステル結合を切断できるため、果物の熟成プロセスで使用できます。[6]
機構
タンナーゼは、ジガレートの2つの芳香環間の中央エステル結合の加水分解を触媒する（デプシダーゼ活性）だけでなく、エステラーゼ活性（2つの芳香環のうちの1つにのみ結合している末端エステル官能基の加水分解）も有する可能性がある。 [4]
ジガレートはジガリン酸の共役塩基であるが[7]、しばしば同義語として用いられる。同様に、ガレートと没食子酸は互換的に用いられる。[8]ジガレートと没食子酸はどちらもガロタンニンに含まれる有機酸であり、通常はグルコース分子にエステル化されている。[2]言い換えれば、タンニン（ジガレート/ジガリン酸を含む）はタンナーゼの天然基質である。タンニン、特にガロタンニンがタンナーゼによってエステル結合の加水分解によって分解されると、没食子酸とグルコースが形成される。[2]
構造
タンナーゼの結晶構造は観察する菌株によって若干異なりますが、この場合はラクトバチルス・プランタラムで生産されるタンナーゼSN35N菌株に注目しています。平均分子量は50～320kDaの範囲です。[3]
ドメイン
ラクトバチルス・プランタラム由来のタンナーゼは、489個のアミノ酸残基と2つのドメインから構成されています。[5] タンナーゼの2つのドメインは、α/β-ヒドロラーゼドメインと蓋ドメインと呼ばれています。α/β-ヒドロラーゼドメインは残基4-204と396-469で構成され、片側に4つのαヘリックス、反対側に2つのαヘリックスに囲まれた2つの9本鎖βシートで構成されています。一方、蓋ドメインは残基205-395で構成され、7つのαヘリックスと2つのβシートで構成されています。[3]
アクティブサイト
SN35N株にはタンナーゼの活性部位が1つ存在することが分かっています。結晶構造から、タンナーゼの加水分解に必要なさまざまな基質を収容できる2つの反対のドメインによって形成されたトンネルがあることがわかります。[3]この活性部位はSer163活性部位と呼ばれ、α/β-加水分解酵素ドメイン内にあります。この活性部位では、Ser163、Asp419、およびHis451残基が触媒三元構造を形成します。[3] [6]これらの残基のいずれかが触媒三元構造で変異すると、タンナーゼの活性はほぼ確実に停止します。[9]
構造と機能
タンナーゼの構造と機能を結び付ける方法の 1 つに、フラップと呼ばれるループ構造があります。フラップは β8 シートと β9 シートを接続し、触媒トライアドの下にあります。電子密度が弱いため、この構造は非常に柔軟です。その柔軟性により、フラップは基質を酵素に導くのに役立ち、基質の他の部分との追加の相互作用を形成することで複合体の全体的な結合を強化するのに役立ちます。[9]
関数
植物
タンナーゼは、観察される生物に応じて細胞内で異なる働きをします。多くの植物では、タンナーゼは葉、木材、樹皮に含まれるタンニンを生成するために使用されます。 [10]植物におけるタンニンの生成は、強い不快な風味を引き起こすため、草食動物に対する防御に不可欠です。[11]タンニンは植物の二次代謝物と考えられています。したがって、タンナーゼによるタンニンの生成は、植物の一次代謝に直接的な役割を果たしません。[要出典]
微生物
一方、タンナーゼは多くの微生物において異なる役割を果たしている。細胞内では、タンナーゼはガロタンニンの分解における重要な酵素である。[ 12]これは重要なことである。なぜなら、一部の微生物はタンナーゼを使ってガロタンニンなどの加水分解性タンニンを分解し、グルコースと没食子酸を形成するからである。 [5] [13]これらの副産物は、タンニンの芳香核の水酸化とそれに続く環切断によって生成される。グルコースと没食子酸は、その後、クレブス回路で使用できる代謝産物（すなわち、ピルビン酸、コハク酸、アセチルコエンザイムA ）に容易に変換される。このようにタンナーゼを利用する特定の微生物には、シュードモナス属が含まれる。[14]
種の分布
タンナーゼは、ルーメン細菌を含む多様な微生物群に存在します。[12]土壌、廃水、堆肥、森林の落ち葉、排泄物、飲料、漬物などのさまざまな媒体から分離され、タンナーゼを産生する他の多くの細菌種が見つかっています。タンナーゼ活性を持つ細菌および古細菌種は、以下の属で見つかっています：Achromobacter、Atopobium、Azotobacter、Bacillus、Citrobacter、Corynebacterium、Enterobacter、Enterococcus、Fusobacterium、Gluconoacetobacter、Klebsiella、Lactobacillus、Lonepinella、Methanobrevibacter、Microbacterium、Oenococcus、Pantoea、Pediococcus、Providencia、Pseudomonas、Selenomonad、およびSerratia。[15]さらに、アスペルギルス属などのいくつかの真菌種はタンナーゼを優勢に生産する。[2]
参考文献
- ^ ディッカーホフ H、アームブラスター R (1933)。 「ツア・ケンントニス・デア・タンナーセ」。Hoppe-Seyler の Z. Physiol。化学。219 (1-2): 38-56。土井：10.1515/bchm2.1933.219.1-2.38。
- ^ abcdef Chandrasekaran, M.; Beena, PS (2013)、「タンナーゼ：その起源、生体触媒特性、および生産のためのバイオプロセス」、Marine Enzymes for Biocatalysis、Elsevier、pp. 259–293、doi :10.1533/9781908818355.3.259、ISBN 9781907568800、2021-10-21取得
- ^ abcdefg Matoba, Y.; Tanaka, N.; Sugiyama, M. (2013-07-24). 「Lactobacillus plantarum由来タンナーゼの斜方晶系結晶構造」.タンパク質：構造、機能、バイオインフォマティクス. doi :10.2210/pdb3wa6/pdb . 2021年10月3日閲覧。
- ^ ab Haslam E, Stangroom JE (1966年4月). 「タンナーゼのエステラーゼおよびデプシダーゼ活性」. Biochem. J. 99 ( 1): 28–31. doi : 10.1042/bj0990028. PMC 1264952. PMID 5965343.
- ^ abc Yao, J.; Guo, GS; Ren, GH; Liu, YH (2013). 「タンナーゼの生産、特性評価および応用」。Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic . 101 : 137–147. doi :10.1016/j.molcatb.2013.11.018. ISSN 1381-1177 – Elsevier経由。
- ^ ab Jana, A.; Halder, SK; Banerjee, A.; Paul, T.; Pati, BR; Mondal, KC; Das Mohapatra, PK (2014-04-01). 「細菌タンナーゼの生合成、構造的アーキテクチャ、バイオテクノロジーの可能性：分子的進歩」. Bioresource Technology . 157 : 327–340. Bibcode :2014BiTec.157..327J. doi :10.1016/j.biortech.2014.02.017. ISSN 0960-8524. PMID 24613317.
- ^ PubChem. 「Digallate」. pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . 2021年10月21日閲覧。
- ^ PubChem. 「没食子酸」. pubchem.ncbi.nlm.nih.gov . 2021年10月21日閲覧。
- ^ ab Ren, B.; Wu, M.; Wang, Q.; Peng, X.; Wen, H.; McKinstry, WJ; Chen, Q. (2013). 「Lactobacillus plantarum由来タンナーゼの結晶構造」。Journal of Molecular Biology . 425 (15): 2737–2751. doi :10.1016/j.jmb.2013.04.032. ISSN 0022-2836. PMID 23648840.
- ^ 「タンニン」www.fs.usda.gov . 2024年5月2日閲覧。
- ^ 「薬用植物学 - 有効植物成分」www.fs.fed.us . 2021年10月21日閲覧。
- ^ ab Bhat TK, Singh B, Sharma OP (1998). 「タンニンの微生物分解 - 現在の展望」.生分解. 9 (5): 343–57. doi :10.1023/A:1008397506963. PMID 10192896. S2CID 11466481.
- ^ Matoba, Y.; Tanaka, N.; Noda, M.; Higashikawa, F.; Kumagai, T.; Sugiyama, M. (2013-08-23). 「Lactobacillus plantarum由来タンナーゼの結晶構造解析および変異解析」.タンパク質：構造、機能、バイオインフォマティクス. 81 (11): 2052–2058. doi :10.1002/prot.24355. ISSN 0887-3585. PMID 23836494. S2CID 34843052.
- ^ Chowdhury, SP; Khanna, S.; Verma, SC; Tripathi, AK (2004). 「皮なめし工場の土壌から分離されたタンニン酸分解細菌の分子多様性」。応用微生物学ジャーナル。97 ( 6 ): 1210–1219。doi : 10.1111 / j.1365-2672.2004.02426.x。ISSN 1364-5072。PMID 15546412。S2CID 743583。
- ^ de las Rivas, B.; Rodríguez, H.; Anguita, J.; Muñoz, R. (2019). 「細菌タンナーゼ：分類と生化学的特性」.応用微生物学およびバイオテクノロジー. 103 (2): 603–623. doi :10.1007/s00253-018-9519-y. hdl : 10261/203317 . ISSN 0175-7598. PMID 30460533. S2CID 253776893.
