ヘマグルチニン

ヘマグルチニン（ギリシャ語のhaima「血液」＋ラテン語のgluten「接着剤」に由来し、 haemagglutininとも綴られる）という用語は、試験管内で赤血球（赤血球細胞）を凝集させる（「凝集」させる）ことができるタンパク質を指します。^[¹^]ヘマグルチニンは、赤血球上の糖残基に結合することによって凝集します。1 つのヘマグルチニン分子が複数の赤血球の糖に結合すると、これらの細胞を「接着」します。結果として、ヘマグルチニンは炭水化物結合タンパク質（レクチン）です。赤血球の糖に結合する能力は独立して複数回出現しており、その結果、すべてのヘマグルチニンが同じメカニズムで結合するわけではありません。また、赤血球の糖に結合する能力は、必ずしもタンパク質の生体内での機能と関連しているわけではありません。 ^[²^]

ヘマグルチニンという用語は、植物レクチンやウイルスレクチンに最も一般的に適用されます。赤血球を凝集させる天然タンパク質は、19 世紀初頭から知られていました。^{[ 2 ]}ウイルス学者のジョージ K. ハーストは、1941 年に「凝集とヘマグルチニンを発見した」ことでも知られています。^{[ 3 ]}アルフレッドゴットシャルクは1957 年に、ヘマグルチニンが細胞膜糖タンパク質や糖脂質の糖鎖側鎖のシアル酸に結合することによってウイルスを宿主細胞に結合させることを証明しました。^[⁴^]

ウイルス

パラミクソウイルス科とオルソミクソウイルス科のウイルスは、タンパク質カプシド上にホモ三量体糖タンパク質ヘマグルチニンを使用する。^[⁵^]^[⁶^]^[⁷^]ヘマグルチニンは、宿主細胞膜上の受容体であるシアル酸残基に結合して、ウイルスのドッキングと感染を開始する役割を担っている。^[⁸^]^[⁹^]

具体的には、宿主赤血球表面のシアル酸を含む細胞表面糖複合体を低親和性で認識し、それを利用して宿主細胞のエンドソームに侵入します。^[¹⁰^]ヘマグルチニンは、ヒトでは宿主細胞のα-2,6結合シアル酸を、鳥類ではα-2,3結合シアル酸を認識する傾向がありますが、ヘマグルチニンの特異性は変化する可能性があるという証拠があります。これは、インフルエンザAが通常、ヒトの上気道に感染を確立し、そこにこれらのα-2,6結合シアル酸が多数存在するという事実と相関しています。^[¹¹^]ヘマグルチニンにはさまざまなサブタイプがあり、H1、H2、およびH3はヒトに対する感受性があることが知られています。^[¹²^]ヘマグルチニン（およびノイラミニダーゼ）のサブタイプの変異により、保健機関（WHOなど）は、ヒトおよび動物集団における既知の流行インフルエンザウイルス（H5N1など）を常に更新し、監視する必要がある。

エンドソーム内では、ヘマグルチニンはpHが5～6.5に低下することで立体構造変化を起こし、融合ペプチドを介してウイルスが付着するようになる。^{[ 13 ]}

種類

インフルエンザヘマグルチニン：インフルエンザウイルスの表面に存在するホモ三量体糖タンパク質で、感染性の原因となっている。^[¹⁴^]インフルエンザ株は、産生する特定のヘマグルチニン変異体と、別の表面タンパク質であるノイラミニダーゼの特定の変異体によって命名される。
- これらのヘマグルチニンは、インフルエンザ鳥類宿主における抗原シフトと抗原ドリフトによって急速に進化する。その結果、ヘマグルチニンの新しいサブタイプが頻繁に生成され、これがヒトにおける季節性インフルエンザの流行の原因となる。^{[ 15 ]}
麻疹ヘマグルチニン：麻疹ウイルス^{[ 16 ]}によって産生されるヘマグルチニンで、 6つの構造タンパク質をコードしており、ヘマグルチニンと融合タンパク質は付着と侵入に関与する表面糖タンパク質である^[¹⁷^{] 。}
パラインフルエンザヘマグルチニンノイラミニダーゼ：パラインフルエンザウイルスによって産生されるヘマグルチニンノイラミニダーゼの一種で、ヒトと動物の疾患の両方と密接に関連している。^[¹⁸^]
ムンプスヘマグルチニン-ノイラミニダーゼ：ムンプスウイルス（MuV）が産生するヘマグルチニンの一種。^{[ 19 ]}

構造

ヘマグルチニンは、ウイルス膜の表面からスパイクとして伸びる小さなタンパク質で、長さは135オングストローム（Å）、直径は30～50Åです。^{[ 20 ]}各スパイクは3つの同一のモノマーサブユニットで構成されており、タンパク質はホモトリマーです。これらのモノマーは、HA1とHA2という2つの糖ペプチドから形成され、膜から遠いHA1と膜に近いより小さなHA2を含む2つのジスルフィドポリペプチドによって連結されています。X線結晶構造解析、NMR分光法、クライオ電子顕微鏡法を用いてタンパク質の構造が解明され、その大部分はαヘリックス構造であることが分かりました。^{[ 20 ]}ヘマグルチニンは、ホモ三量体コア構造に加えて、膜遠位受容体結合サブドメインR、受容体破壊エステラーゼとして機能する痕跡ドメインE 、融合ドメインF、および膜アンカーサブドメインMの4つのサブドメインを持つ。膜アンカーサブドメインは、ヘマグルチニンをエクトドメインに連結する弾性タンパク質鎖を形成する。^{[ 21 ]}

機構

インフルエンザA型およびB型のウイルスキャプシド上では、ヘマグルチニンは最初は不活性です。宿主タンパク質によって切断されたときにのみ、ホモトリマーの各モノマーポリペプチドは、ジスルフィド結合で結合したHA1サブユニットとHA2サブユニットからなるダイマーに変化します。^{[ 22 ]} HA1サブユニットは、宿主呼吸細胞の表面に存在するシアル酸残基に結合することにより、ウイルスキャプシドを宿主細胞にドッキングさせる役割を担っています。この結合によりエンドサイトーシスが引き起こされます。^{[ 9 ]}エンドソーム区画内のpHはプロトン流入により低下し、これによりHAの立体構造変化が起こり、HA2サブユニットが「外側に反転」します。HA2サブユニットは膜融合を担っています。エンドソーム膜に結合し、ウイルスキャプシド膜とエンドソーム膜をしっかりと引き寄せ、最終的にウイルスゲノムが宿主細胞の細胞質に入ることができる孔を形成します。^{[ 7 ]}ここから、ウイルスは宿主の機構を利用して増殖することができる。

植物

フィトヘマグルチニンを参照してください。

血清学における用途

Hemagglutination Inhibition Assay:^[23] A serologic assay which can be used either to screen for antibodies using RBCs with known surface antigens, or to identify RBCs surface antigens such as viruses or bacteria using a panel of known antibodies. This method, performed first by George K. Hirst in 1942, consists of mixing virus samples with serum dilutions so that antibodies bind to the virus before RBCs are added to the mix. Consequently, those viruses bound to antibodies are unable to link RBCs, meaning that a test's positive result due to hemagglutination has been inhibited. On the contrary, if hemagglutination occurs, the test will result negative.
A schematic diagram of the experimental setup to detect hemagglutination for blood typing.
Hemagglutination blood typing detection:^[24] This method consists of measuring the blood's reflectance spectrum alone (non-agglutination), and that of blood mixed with antibody reagents (agglutination) using a waveguide-mode sensor. As a result, some differences in reflectance between the samples are observed. Once antibodies are added, blood types and Rh(D) typing can be determined using the waveguide-mode sensor. This technique is able to detect weak agglutinations that are almost impossible to detect with the human eye.
ABO blood group determination: Using anti-A and anti-B antibodies that bind specifically to either the A or to the B blood group surface antigens on RBCs, it is possible to test a small sample of blood and determine the ABO blood type of an individual. It does not identify the Rh(D) antigen (Rh blood type).
The bedside card method of blood grouping relies on visual agglutination to determine an individual's blood group. The card contains dried blood group antibody reagents fixed onto its surface. A drop of the individual's blood is placed on each blood group area on the card. The presence or absence of flocculation (visual agglutination) enables a quick and convenient method of determining the ABO and Rhesus status of the individual. As this technique depends on human eyes, it is less reliable than the blood typing based on waveguide-mode sensors.
The agglutination of red blood cells is used in the Coombs test in diagnostic immunohematology to test for autoimmune hemolytic anemia.^[25]
赤血球の場合、形質転換細胞はコーデサイトとして知られています。コーデ技術は細胞表面に外来抗原を露出させ、従来の赤血球凝集試験で抗体-抗原反応を検出できるようにします。^{[ 26 ]}

参考文献

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外部リンク

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ヘマグルチニン

ウイルス

種類

構造

機構

植物

血清学における用途

関連項目

参考文献

外部リンク

関連するトピック

インフルエンザウイルスが

タンパク質

細胞膜

試験管内で