タンパク質の種類
| タップBP |
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| 利用可能な構造 |
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| PDB | オルソログ検索: PDBe RCSB |
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| 識別子 |
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| エイリアス | TAPBP、NGS17、TAPA、TPN、TPSN、TAP結合タンパク質(タパシン)、TAP結合タンパク質 |
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| 外部ID | オミム:601962; MGI : 1201689;ホモロジーン:2401;ジーンカード:TAPBP; OMA :TAPBP - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | クロ。 | 17番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 17 B1|17 17.98 cM | 始める | 34,134,873 bp [2] |
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| 終わり | 34,148,266 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| トップの表現 | - 骨髄細胞
- 顆粒球
- 血
- 脾臓
- 横行結腸粘膜
- 単球
- 付録
- リンパ節
- 結腸上皮
- 右副腎
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| | トップの表現 | - 腸間膜リンパ節
- 回腸上皮
- 皮下脂肪組織
- 血
- 骨髄間質
- 右肺
- 脾臓
- 右肺葉
- 下垂体
- 顎下腺
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS | 
 | | 参照表現データの詳細 |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- ペプチド抗原結合
- TAP2結合
- 折り畳まれていないタンパク質の結合
- ABC型ペプチド抗原トランスポーター活性
- タンパク質結合
- MHCクラスIタンパク質結合
- TAP1結合
- TAP複合体結合
| | 細胞成分 |
- 膜の不可欠な構成要素
- 小胞体膜
- 膜
- ゴルジ膜
- TAP複合体
- MHCクラスIペプチドローディング複合体
- 小胞体
- 小胞体膜の内腔側の不可欠な成分
- 食細胞小胞膜
- 小胞体ゴルジ体中間区画膜
| | 生物学的プロセス |
- 逆行性小胞輸送、ゴルジ体から小胞体へ
- MHCクラスIを介した抗原処理とペプチド抗原の提示
- MHCクラスIを介した内因性ペプチド抗原の抗原処理と提示
- タンパク質複合体の安定性の調節
- 免疫反応
- ペプチド抗原の安定化
- 遺伝子発現の調節
- 抗原処理とMHCクラスIを介した外因性ペプチド抗原の提示、TAP依存性
- 小胞と小胞体ゴルジ体中間区画(ERGIC)膜の融合
- アミド輸送
- タンパク質を含む複合体アセンブリ
- MHCクラスIbタンパク質複合体の組み立て
- ペプチド輸送
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| オルソログ |
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| 種 | 人間 | ねずみ |
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| エントレズ | | |
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| アンサンブル | ENSG00000231925 ENSG00000236490 ENSG00000206281 ENSG00000206208 ENSG00000112493
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該当なし |
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| ユニプロット | | |
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| RefSeq (mRNA) | |
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NM_003190 NM_172208 NM_172209 |
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| RefSeq (タンパク質) | |
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NP_003181 NP_757345 NP_757346 |
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| 場所 (UCSC) | 6 章: 33.3 – 33.31 Mb | 17章: 34.13 – 34.15 Mb |
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| PubMed検索 | [3] | [4] |
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| ウィキデータ |
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TAP関連糖タンパク質はタパシンまたはTAPBPとしても知られ、ヒトではTAPBP遺伝子によってコードされるタンパク質[5] [6]です。[7]
関数
TAPBP遺伝子は、新しく組み立てられた主要組織適合遺伝子複合体 ( MHC )クラス I分子と抗原処理関連トランスポーター (TAP) との相互作用を媒介する膜貫通糖タンパク質をコードします。抗原処理関連トランスポーターは、抗原ペプチドを小胞体膜を介して輸送するために必要です。この相互作用により、MHC クラス I 分子へのペプチドの最適な負荷が促進されます。最大 4 つの MHC クラス I とタパシンの複合体が 1 つの TAP 分子に結合する可能性があります。タパシンには、小胞体で膜タンパク質を維持することが知られているC 末端二重リジン モチーフ (KKKAE) が含まれています。ヒトでは、タパシン遺伝子は染色体 6 の主要組織適合遺伝子複合体内にあります。選択的スプライシングにより、異なるアイソフォームをコードする 3 つの転写バリアントが生成されます。[7]
タパシンは、小胞体腔内に存在するMHCクラスI抗原処理分子である。これは、ER腔内でのMHCクラスI分子の成熟において重要な役割を果たす。タパシンはペプチドローディング複合体の1つの成分であり、MHCクラスI重鎖がベータ2ミクログロブリンと結合した後に、MHCクラスI分子と結合して見られる。ペプチドローディング複合体は、TAP、タパシン、MHCクラスI、カルレティキュリン、およびERp57で構成される。タパシンは、MHCクラスI分子をTAPペプチドトランスポーターにリクルートし、高親和性ペプチドによるMHCクラスIのローディングも強化する。MHCクラスIに高親和性リガンドをローディングした後、タパシンとMHCクラスIの相互作用は消失する。[8]
インタラクション
タパシンは以下と相互作用することが示されています:
参照
参考文献
- ^ abc ENSG00000236490、ENSG00000206281、ENSG00000206208、ENSG00000112493 GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000231925、ENSG00000236490、ENSG00000206281、ENSG00000206208、ENSG00000112493 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000024308 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Sadasivan B、Lehner PJ、Ortmann B、Spies T、Cresswell P (1996 年 8 月)。「MHC クラス I 分子と TAP の相互作用におけるカルレティキュリンと新規糖タンパク質タパシンの役割」。免疫。5 (2): 103–14。doi: 10.1016 / S1074-7613 ( 00 )80487-2。PMID 8769474 。
- ^
- ^ ab "Entrez Gene: TAPBP TAP結合タンパク質(タパシン)".
- ^ Zhang Y、Williams DB (2006)。「小胞体内のMHCクラスI分子の集合」。免疫学的研究。35 (1–2):151–62。doi : 10.1385 /IR:35: 1 :151。PMID 17003517。S2CID 27816994 。
- ^ ab Paulsson KM、Kleijmeer MJ、Griffith J、Jevon M、Chen S、Anderson PO、Sjogren HO、Li S、Wang P (2002 年 5 月)。「タパシンと COPI の結合により、主要組織適合遺伝子複合体 (MHC) クラス I 分子がゴルジ体から小胞体へ逆行輸送されるメカニズムが提供される」。The Journal of Biological Chemistry。277 (21): 18266–71。doi : 10.1074/jbc.M201388200。PMID 11884415。
- ^ Raghuraman G、Lapinski PE、Raghavan M (2002 年 11 月)。「タパシンは 両方の TAP サブユニットの膜貫通ドメインと相互作用し、TAP1 x TAP2 複合体の構造安定性を高める」。The Journal of Biological Chemistry。277 ( 44): 41786–94。doi : 10.1074/ jbc.M207128200。PMID 12213826。
さらに読む
- Bailey A、Dalchau N、Carter R、 Emmott S、Phillips A、Werner JM、Elliott T (2015 年 10 月)。「MHC I 分子のセレクター機能はタンパク質の可塑性によって決定される」。Scientific Reports。5 : 14928。Bibcode : 2015NatSR ... 514928B。doi : 10.1038/srep14928。PMC 5224517。PMID 26482009。
- Williams AP、Peh CA 、 Purcell AW、McCluskey J、Elliott T (2002 年 4 月)。「MHC クラス I ペプチドカーゴの最適化はタパシンに依存する」。免疫。16 (4): 509–20。doi : 10.1016 / s1074-7613 (02)00304-7。PMID 11970875。
- Howarth M、Williams A、Tolstrup AB、Elliott T (2004 年 8 月)。「Tapasin はペプチドの半減期に応じて MHC クラス I ペプチドの提示を増強する」。米国科学アカデミー 紀要。101 ( 32): 11737–42。Bibcode :2004PNAS..10111737H。doi : 10.1073 / pnas.0306294101。PMC 511045。PMID 15286279。
- Schneeweiss C、Garstka M、Smith J 、 Hütt MT、Springer S (2009 年 6 月)。「速度論シミュレーション研究から判明した MHC クラス I 分子に対するペプチド交換におけるタパシンの作用機序」。分子免疫学。46 (10): 2054–63。doi :10.1016/ j.molimm.2009.02.032。PMID 19362740 。
- Turnquist HR、Vargas SE、Schenk EL、McIlhaney MM、Reber AJ、Solheim JC (2002)。「タパシンとMHCクラスIのインターフェース:相互作用に影響を与える両タンパク質のアミノ酸残基の特定」。免疫学的研究。25 ( 3 ) : 261–9。doi : 10.1385 /IR:25:3:261。PMID 12018464。S2CID 42534968 。
- Momburg F、Tan P (2002 年 10 月)。「Tapasin - 小胞体における MHC クラス I 分子によるペプチド結合を最適化するローディング複合体の要」。分子免疫学。39 (3–4): 217–33。doi : 10.1016 /S0161-5890(02)00103-7。PMID 12200052 。
- Dissemond J、Kothen T、Mörs J、Weimann TK、Lindeke A、Goos M、Wagner SN (2003 年 6 月)。「進行性ヒト悪性黒色腫におけるタパシン発現のダウンレギュレーション」。Archives of Dermatological Research。295 ( 2): 43–9。doi : 10.1007 /s00403-003-0393-8。PMID 12682852。S2CID 6496902 。
- Paulsson K、Wang P (2003年6 月)。「小胞体におけるシャペロンと MHC クラス I 分子のフォールディング」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research。1641 ( 1): 1–12。doi : 10.1016 /S0167-4889(03)00048-X。PMID 12788224 。
- Andersson B、 Wentland MA、Ricafrente JY、Liu W 、 Gibbs RA (1996 年 4 月)。「改良されたショットガン ライブラリ構築のための「ダブル アダプター」法」。Analytical Biochemistry。236 ( 1): 107–13。doi :10.1006/abio.1996.0138。PMID 8619474 。
- Sadasivan B、Lehner PJ、Ortmann B、Spies T、Cresswell P (1996 年 8 月)。「MHC クラス I 分子と TAP の相互作用におけるカルレティキュリンと新規糖タンパク質タパシンの役割」。免疫。5 (2): 103–14。doi: 10.1016 / S1074-7613 ( 00 ) 80487-2。PMID 8769474。
- Lewis JW、Neisig A、Neefjes J、Elliott T (1996 年 7 月)。「HLA-A2.1 のアルファ 2 ドメインの点突然変異は、TAP との機能的に関連する相互作用を定義します」。Current Biology . 6 (7): 873–83. doi : 10.1016/S0960-9822(02)00611-5 . PMID 8805302。
- Yu W、Andersson B、Worley KC、Muzny DM、Ding Y、Liu W、Ricafrente JY、Wentland MA、Lennon G、Gibbs RA (1997 年 4 月)。「大規模連結 cDNA シーケンシング」。ゲノム研究。7 ( 4 ): 353–8。doi :10.1101/ gr.7.4.353。PMC 139146。PMID 9110174 。
- Ortmann B、Copeman J、Lehner PJ、Sadasivan B、Herberg JA、Grandea AG、Riddell SR、Tampé R、Spies T、Trowsdale J、Cresswell P (1997 年 8 月)。「多量体 MHC クラス I-TAP 複合体の組み立てと機能におけるタパシンの重要な役割」。Science。277 ( 5330 ) : 1306–9。doi :10.1126/science.277.5330.1306。PMID 9271576 。
- Herberg JA、Sgouros J、Jones T、Copeman J、Humphray SJ、Sheer D、Cresswell P、Beck S、Trowsdale J (1998 年 2 月)。「MHC の TAP 遺伝子座の近くにある Tapasin 遺伝子のゲノム解析」。European Journal of Immunology。28 (2): 459–67。doi : 10.1002 /( SICI )1521-4141(199802)28:02<459::AID-IMMU459 > 3.0.CO;2-Z。PMID 9521053。S2CID 35772444 。
- Lindquist JA、Jensen ON、Mann M、 Hämmerling GJ (1998 年 4 月)。「ER-60、MHC クラス I アセンブリに関与するチオール依存性還元酵素活性を持つシャペロン」。EMBOジャーナル。17 ( 8 ): 2186–95。doi :10.1093/ emboj /17.8.2186。PMC 1170563。PMID 9545232 。
- Herberg JA、Beck S、Trowsdale J (1998 年 4 月)。「TAPASIN、DAXX、RGL2、HKE2 および 4 つの新しい遺伝子 (BING 1、3 ~ 5) は、MHC のセントロメア端で密集したクラスターを形成する」。Journal of Molecular Biology。277 ( 4): 839–57。doi :10.1006/jmbi.1998.1637。PMID 9545376 。
- 古川 浩、柏瀬 功、矢部 剛、石川 勇、赤座 剛、田所 功、東間 聡、井上 剛、徳永 功、山本 功、十司 剛 (1998 年 9 月)。「日本人集団における TAPASIN の多型と HLA クラス II 遺伝子との連鎖不平衡」。組織抗原。52 (3): 279–81。doi :10.1111/ j.1399-0039.1998.tb03044.x。PMID 9802609 。
- El Ouakfaoui S、Heitz D、Paquin R 、 Beaulieu AD (1999 年 2 月)。「顆粒球マクロファージコロニー刺激因子はヒト好中球におけるタパシン発現を調節する」。Journal of Leukocyte Biology。65 ( 2 ): 205–10。doi : 10.1002/jlb.65.2.205。PMID 10088603。S2CID 31764268 。
- Bangia N、Lehner PJ、Hughes EA、Surman M、Cresswell P (1999 年 6 月)。「タパシンの N 末端領域は、MHC クラス I ローディング複合体の安定化に必要である」。European Journal of Immunology。29 ( 6): 1858–70。doi : 10.1002 /(SICI)1521-4141(199906)29:06<1858::AID-IMMU1858>3.0.CO;2- C。PMID 10382748 。
- Knittler MR、Alberts P、Deverson EV 、 Howard JC (1999 年 9 月)。「TAP によるヌクレオチド結合はペプチドとの会合と組み立てられた MHC クラス I 分子の放出を仲介する」。Current Biology。9 ( 18): 999–1008。doi : 10.1016 / S0960-9822 (99) 80448-5。PMID 10508608。S2CID 18539813 。
- Li S、Paulsson KM、Chen S 、 Sjögren HO、Wang P (2000 年 1 月)。「Tapasin は抗原処理に関連するトランスポーターへのペプチドの効率的な結合に必要である」。The Journal of Biological Chemistry。275 ( 3): 1581–6。doi : 10.1074/ jbc.275.3.1581。PMID 10636848。
- Tan P、Kropshofer H、Mandelboim O、Bulbuc N、Hämmerling GJ、Momburg F (2002 年 2 月)。「抗原処理関連複合体に関連するトランスポーターへのタパシンによる MHC クラス I 分子のリクルートは、最適なペプチド負荷に必須です」。Journal of Immunology。168 ( 4 ): 1950–60。doi : 10.4049 /jimmunol.168.4.1950。PMID 11823531。
- Mayer WE、 Klein J (2001 年 12 月)。「タパシンは改変された Mhc クラス I 分子か?」免疫遺伝学53 ( 9): 719–23。doi : 10.1007 /s00251-001-0403-y。PMID 11862402。S2CID 43163810 。
外部リンク
- 米国国立医学図書館の医学件名標目表(MeSH)におけるタパシン
- PDBe-KBは、ヒトタパシンのPDBで利用可能なすべての構造情報の概要を提供します。