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| 亜硫酸オキシダーゼ | |||||||||
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 亜硫酸酸化酵素は亜硫酸と水の酸化還元反応を触媒し、硫酸塩を生成します。 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 1.8.3.1 | ||||||||
| CAS番号 | 9029-38-3 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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| スオックス | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | SUOX、エントリ：6821、亜硫酸酸化酵素 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：606887; MGI : 2446117;ホモロジーン: 394;ジーンカード：SUOX; OMA :SUOX - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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亜硫酸酸化酵素（EC 1.8.3.1）は、酵母を除くすべての真核生物のミトコンドリアに存在する酵素です。 [要出典]亜硫酸を硫酸に酸化し、シトクロムcを介して生成された電子を電子伝達系に伝達し、酸化的リン酸化でATPを生成します。[5] [6] [7]これは硫黄含有化合物 の代謝の最後のステップであり、硫酸塩は排泄されます。
亜硫酸酸化酵素は、モリブドプテリン補因子とヘム基（動物の場合）を利用する金属酵素です。シトクロムb 5の 1 つであり、 DMSO 還元酵素、キサンチン酸化酵素、亜硝酸還元酵素も含まれるモリブデンオキソトランスフェラーゼの酵素スーパーファミリーに属します。
哺乳類では、亜硫酸オキシダーゼの発現レベルは肝臓、腎臓、心臓で高く、脾臓、脳、骨格筋、血液では非常に低いです。
構造
ホモ二量体である亜硫酸酸化酵素には、 N末端ドメインとC末端ドメインを持つ2つの同一のサブユニットが含まれています。これら2つのドメインは、ループを形成する10個のアミノ酸で接続されています。N末端ドメインには、 3つの隣接する逆平行βシートと5つのαヘリックスを持つヘム補因子があります。C末端ドメインには、13のβシートと3つのαヘリックスに囲まれたモリブドプテリン補因子があります。モリブドプテリン補因子にはMo(VI)中心があり、これはシステイン由来の硫黄、ピラノプテリン由来のエンジチオレート、および2つの末端酸素に結合しています。亜硫酸の触媒酸化はこのモリブデン中心で起こります。
ピラノプテリン配位子は、エンジチオラートを介してモリブデン中心に配位します。モリブデン中心は四角錐の形状をしており、オキソ基が上ではなく下を向いている点でキサンチンオキシダーゼファミリーと区別されます。
活性部位とメカニズム
亜硫酸酸化酵素の活性部位にはモリブドプテリン補因子が含まれており、モリブデンを最も高い酸化状態である +6 (Mo VI ) で保持しています。酵素の酸化状態では、モリブデンはシステインチオレート、モリブドプテリンのジチオレン基、および 2 つの末端酸素原子 (オキソ) によって配位されています。亜硫酸と反応すると、1 つの酸素原子が亜硫酸に移動して硫酸塩が生成され、モリブデン中心は 2 つの電子によって Mo IVに還元されます。次に水が硫酸塩を置き換え、2 つの陽子 (H + ) と 2 つの電子 (e − ) が除去されて活性部位は元の状態に戻ります。この酸素原子移動酵素の重要な特徴は、移動する酸素原子が二酸素(O 2 ) からではなく水から発生することです。
電子はモリブデンからヘム基に 1 つずつ渡され、ヘム基はシトクロム c と反応して酵素を再酸化します。この反応で生じた電子は電子伝達系(ETC) に入ります。
この反応は一般に律速反応です。酵素が亜硫酸塩と反応すると、2 つの電子が還元されます。酵素の再還元で見られる負の電位は、酸化状態が優先されることを示しています。
Mo 酵素クラスの中で、亜硫酸酸化酵素は最も酸化されやすい酵素です。ただし、低 pH 条件下では、酸化反応は部分的に速度制限されます。
欠乏
亜硫酸酸化酵素は、食品中の硫黄含有アミノ酸であるシステインとメチオニンを代謝するために必要です。機能的な亜硫酸酸化酵素の欠乏は、亜硫酸酸化酵素欠乏症と呼ばれる病気を引き起こします。このまれではありますが致命的な病気は、神経障害、知的障害、身体変形、脳の劣化、そして死を引き起こします。機能的な亜硫酸酸化酵素の欠乏の原因には、モリブドプテリン補因子の欠如につながる遺伝的欠陥と酵素の点突然変異が含まれます。 [8] G473D変異は、ヒト亜硫酸酸化酵素の二量化と触媒を阻害します。[9] [10]
参照
参考文献
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- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000049858 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
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さらに読む
- Kisker, C.「亜硫酸酸化酵素」、Messerschimdt, A.; Huber, R.; Poulos, T.; Wieghardt, K.; 編、Handbook of Metalloproteins、第 2 巻、John Wiley and Sons、Ltd: New York、2002
- Feng C、Wilson HL、 Hurley JK、他 (2003)。「ヒト亜硫酸酸化酵素の分子内電子伝達における保存されたアルギニン 160 の重要な役割」。生化学。42 ( 42 ): 12235–42。doi :10.1021/bi0350194。PMID 14567685。
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外部リンク
- 米国国立医学図書館医学件名標目表(MeSH)の亜硫酸+酸化酵素
- サルカーグループの研究活動
- PDBe-KBは、ヒト亜硫酸酸化酵素、ミトコンドリアのPDBに登録されているすべての構造情報の概要を提供します。
