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| ＳＡＡ１ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | SAA1、PIG4、SAA、SAA2、TP53I4、血清アミロイドA1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：104750; MGI : 98222;ホモロジーン: 128033;ジーンカード：SAA1; OMA :SAA1 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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血清アミロイドA1（SAA1）は、ヒトではSAA1遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6] [7] SAA1は、感染、組織損傷、悪性腫瘍に反応して主に肝細胞によって生成される主要な急性期タンパク質である。[8]血液循環に放出されると、SAA1は高密度リポタンパク質（HDL）に関連するアポリポタンパク質として存在する。[9] SAA1はアミロイドA （AA）の主要な前駆体であり、その沈着は炎症性アミロイドーシスを引き起こす。[10] [11]
遺伝子
ヒトSAA1をコードする遺伝子は、染色体11の短腕の領域にマッピングされた4つのSAA遺伝子の1つです。[12]これらの遺伝子のうち2つ、SAA1とSAA2は急性期反応中に誘導されますが、SAA3はヒトでは擬似遺伝子であり[13]、SAA4はさまざまな組織や細胞で恒常的に発現しています。一塩基多型（SNP）は、SAA1のコード配列と非コード配列の両方に見られ、コード配列に位置するものはSAA1の5つのアイソフォーム（SAA1.1～1.5）を定義します。遺伝学的研究では、これらのSNPのいくつかが、よく知られている地中海熱、冠動脈疾患、脳梗塞、骨粗鬆症など、いくつかのヒト疾患の素因と関連していることが示されています。マウスにも4つのSaa遺伝子があります。ヒトとマウスの SAA 遺伝子の主な違いは、炎症組織で誘導性 SAA と一般に考えられている機能性タンパク質のマウス Saa3 遺伝子の発現です。
タンパク質構造
ヒトSAA1の産物は、122アミノ酸からなるプレタンパク質で、18アミノ酸からなる切断可能なシグナルペプチドを持つ。成熟SAA1は104アミノ酸から成り、見かけの分子量は12,500である。SAA1.1の結晶構造は最近解明された（図1）。天然SAA1は六量体で、各サブユニットは反平行4ヘリックス束構造を呈している。[14]この構造は円錐形で、その頂点はHDLとヘパリンの結合部位を形成している。N末端ヘリックス1と3は、天然SAA1タンパク質のタンパク質表面には存在しない、SAA1.1のアミロイド形成ペプチドであることが確認されている。これらの知見は、アミロイドA線維の形成の構造的基礎を提供する。ヒトSAA1.1は、サブユニットレベルで、最近解明されたマウスSaa3の構造に匹敵する。[15]
誘導発現
SAA1 と SAA2 は誘導性が高く、急性期 SAA と呼ばれています。IL-1β、IL-6、TNF-α などの炎症性サイトカインは、肝細胞における SAA1 遺伝子発現の主な刺激物質です。[16]急性期SAA遺伝子の誘導発現は主に転写レベルで制御されており、転写因子 C/EBP、NF-κB、AP2、SAF、Sp1、STAT3 が関与しています。SAA1 の転写産物の上昇は、炎症性サイトカイン発現の検出に使用される cDNA アレイでよく見られます。SAA1 タンパク質レベルはその転写産物レベルと相関しており、長い間、炎症状態の臨床指標と考えられてきました。
インタラクション
SAA1 は HDL との関連に加えて、受容体などの細胞表面タンパク質を中心とする多くの哺乳類タンパク質と相互作用します。SAA1 が αvβ3 インテグリンに結合すると、鼻咽頭癌の増殖を阻害する効果が得られます。[17] SAA1 のいくつかの受容体は、SAA2 からの 2 つのアミノ酸置換を含む SAA1 ハイブリッドタンパク質を使用して特定されています。[18]これらの受容体には、組み換え SAA1 の走化性活性を媒介すると考えられているG タンパク質共役走化性受容体 FPR2 (フォルミルペプチド受容体 2) [19] 、マウスのスカベンジャー受容体 SR-BI [20]、およびヒトの同等の受容体 CLA-1. [21]が含まれます。これらは SAA1 依存性コレステロール代謝における役割を果たしている可能性があります。さらに、Toll 様受容体 TLR2 [22]および TLR4 [23]は、SAA1 誘導性サイトカイン遺伝子発現を媒介します。 P2X7プリン受容体はSAA1がNLRP3インフラマソームの活性化を含む多くの細胞機能に利用するもう一つの受容体である。[24]
SAA1は、大腸菌、チフス菌、赤痢菌、コレラ菌、緑膿菌など、いくつかのグラム陰性細菌の外膜タンパク質A（ompA）と相互作用することがわかっています。[25]これらのグラム陰性細菌をSAA1にさらすと、好中球による細菌の取り込みが促進され、SAA1が細菌の排除を促進するオプソニンとして機能することが示唆されています。[26]最近の研究では、SAA1がレチノールと相互作用し、細菌負荷が減少することがわかりました。[27]これらの知見は、SAA1が細菌感染に対する宿主防御機能を持っていることを示唆しています。
機能と臨床的意義
SAA1 の生物学的機能は、過去 30 年間の集中的な研究にもかかわらず、完全には解明されていません。SAA1 ノックアウト マウスやトランスジェニック マウスなどの研究ツールが利用できるようになったのはごく最近のことです。しかし、SAA1 の血漿濃度の上昇がさまざまな炎症性疾患と関連していることは十分に立証されています。その結果、SAA1 は炎症性疾患、慢性代謝障害、末期悪性腫瘍の臨床指標および信頼できるバイオマーカーとなっています。[28] 炎症性アミロイドーシスは、さまざまな組織におけるアミロイド A 線維沈着の主な前駆物質である SAA1 の産生増加を伴う慢性炎症によって発生します。[29]
SAA1 は HDL との結合について広範囲に研究されており、脂質代謝における役割を示唆する結果が出ています。急性期反応の間、血漿中の SAA1 レベルの上昇により ApoA-I が置換され、HDL の主要なアポリポタンパク質になります。[30] SAA1 による HDL リモデリングの正確な生物学的影響は、Saa1 および Saa2 ノックアウト マウスなどの最近開発されたツールを用いてまだ調査中です。SAA1 は動脈硬化の発症にも寄与すると考えられています。[31] [32]しかし、ApoE 欠損マウス モデルでは、Saa1/Saa2 遺伝子の欠失は動脈硬化病変に影響を与えないようです。[33]
生体外および試験管内研究により、組み換えヒトSAA1ハイブリッドタンパク質は好中球およびマクロファージに対して強力な走化性活性を有することが示されている。[34]この効果は、Gタンパク質共役走化性受容体であるFPR2を介して媒介されると考えられている。 [35]同じ受容体は組み換えSAA1のサイトカイン様活性も媒介し、好中球におけるIL-8の発現上昇をもたらす。[36]組み換えSAA1は、 IL-1β、TNF-α、IL-6、IL-12p40、[37] [38]などのさまざまな炎症性サイトカインのほか、 IL-23、[39] IL-33 [40]などの免疫調節性サイトカイン、G-CSFなどの成長刺激性サイトカインの発現を誘導することが報告されている。[41]
SAA1 は、様々な組織のマクロファージや上皮細胞によっても産生される可能性がある。腸内で局所的なTh17応答を促進することが示されている。 [42] Saa1/Saa2 ノックアウトマウスとT 細胞のex vivo研究の両方に基づくこの発見は、肝臓で産生され、HDL のアポリポタンパク質として血漿中に存在する急性期タンパク質としての確立された役割とは対照的に、SAA1 の局所的な免疫調節機能を強く示唆している。マウス肝臓でのヒト SAA1.1 のトランスジェニック発現は、SAA1 受容体 TLR2 を伴うケモカインの産生増加を介して T 細胞介在性肝炎を悪化させる[43] 。黒色腫細胞による SAA1 の分泌は、不変ナチュラルキラー T 細胞(iNKT 細胞)と相互作用する抗炎症性IL-10分泌好中球を誘導する可能性がある。[44]さらに、SAA1 はマクロファージを M2 表現型に偏らせる可能性がある。[45]
発表された報告ではSAA1が多くの悪性腫瘍と関連しているが、因果関係は確立されていない。SAA1は腫瘍の発症と関連しており[46]、その遺伝子多型は特定の種類の悪性腫瘍の要因となっている。[47] SAA1は腫瘍微小環境に影響を及ぼし、腫瘍細胞の転移に寄与することも示されている。[48]
組み換えヒトSAA1ハイブリッドで得られた結果のいくつかは、タンパク質がヒトSAA1と全く同じ配列を持たず、その特性が天然SAA1とは異なる可能性があるため、依然として議論の余地がある。[49]他の研究では、天然ヒトSAA1はG-CSF誘導能力などのサイトカイン様活性の一部を保持していることが示されている[50]
Saa1/Saa2ノックアウトマウスを用いた最近の研究では、腸管上皮細胞におけるTh17応答が弱まっていることが示されており[51] 、SAA1が生体内で免疫の調節に役割を果たしていることを示唆している。
注記
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