Protein-coding gene in the species Homo sapiens
PRKCB 利用可能な構造 PDB オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス PRKCB 、PKC-beta、PKCB、PRKCB1、PRKCB2、プロテインキナーゼC beta、PKCbeta、PKCI(2) 外部ID オミム : 176970; MGI : 97596; ホモロジーン : 56424; ジーンカード :PRKCB; OMA :PRKCB - オルソログ 遺伝子の位置( マウス ) クロ。 7番染色体(マウス) [2] バンド 7 F2|7 65.75 cM 始める 121,887,974 bp [2] 終わり 122,233,625 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス (相同遺伝子) トップの表現 中側頭回 眼窩前頭皮質 正面ポール ブロードマン領域23 ブロードマン領域46 上前頭回 ブロードマン領域10 頭頂葉 海馬のI領域 中心後回
トップの表現 背側線条体 嗅結節 一次運動野 嗅周囲皮質 海馬のI領域 帯状回 CA3フィールド 上前頭回 視覚野 前頭前皮質
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
トランスフェラーゼ活性
ヌクレオチド結合
タンパク質キナーゼ活性
プロテインキナーゼC活性
ヒストン結合
亜鉛イオン結合
カルシウムチャネル調節活性
クロマチン結合
金属イオン結合
キナーゼ活性
タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性
タンパク質結合
アンドロゲン受容体結合
核受容体コアクチベーター活性
ヒストンキナーゼ活性(H3-T6特異的)
ATP結合
プロテインキナーゼC結合
カルシウム依存性プロテインキナーゼC活性
細胞成分
細胞質
膜
細胞膜
細胞外エクソソーム
核
核質
細胞質
ヘルドの萼
シナプス前細胞質
生物学的プロセス
B細胞受容体シグナル伝達経路
炭水化物刺激に対する細胞反応
血管内皮増殖因子受容体シグナル伝達経路の正の調節
B細胞受容体シグナル伝達経路の正の調節
細胞内シグナル伝達
低酸素症への反応
転写の調節、DNAテンプレート
適応免疫反応
リン酸化
免疫システムのプロセス
RNAポリメラーゼIIによる転写の調節
細胞カルシウムイオン恒常性
転写、DNAテンプレート
血管新生の積極的な制御
血小板活性化
タンパク質リン酸化
B細胞の活性化
インスリン受容体シグナル伝達経路の負の調節
有糸分裂核膜の分解
グルコース膜輸送の負の調節
NF-κB転写因子活性の正の調節
ペプチジルセリンリン酸化
I-κBキナーゼ/NF-κBシグナル伝達の正の制御
カルシウムイオン輸送
シグナル伝達
リポタンパク質輸送
アポトーシスの過程
骨髄細胞分化の調節
クロマチン組織
化学シナプス伝達のシナプス前調節
核酸テンプレート転写の正の制御
シナプス小胞の放出の制御
出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
プロテインキナーゼCベータ型 は、ヒトでは PRKCB 遺伝子によってコードされる 酵素 である 。 [5]
プロテインキナーゼ C (PKC) は、 カルシウム および セカンドメッセンジャーの ジアシルグリセロール によって活性化される セリン および スレオニン 特異的 プロテイン キナーゼ のファミリーです 。PKC ファミリーのメンバーは 、さまざまなタンパク質標的を リン酸化します。また、多様な 細胞シグナル伝達経路に関与していることが知られています。PKC ファミリーのメンバーは、 腫瘍プロモーター のクラスである ホルボール エステル の主要な受容体としても機能します。PKC ファミリーの各メンバーは特定の 発現 プロファイルを持ち 、 細胞 内で異なる役割を果たすと考えられています。この遺伝子によってコードされるタンパク質は、PKC ファミリーのメンバーの 1 つです。このプロテインキナーゼは、 B 細胞の 活性化、 アポトーシス 誘導、 内皮細胞の 増殖 、 腸管 糖 吸収など、さまざまな細胞機能に関与することが報告されています。 マウス の研究では、このキナーゼがニューロン機能も制御し、ストレス後の恐怖誘発性葛藤行動と相関している可能性も示唆されています。 異なる アイソフォームをコードする 選択的スプライシング 転写 バリアントが報告されています。 [6] この遺伝子は 自閉症 と関連している可能性がある。 [7] [8]
インタラクション
PRKCB1はRIPK4 [9] 、 βアドレナリン受容体キナーゼ [10] 、 PDLIM5 [11] 、 GNB2L1 [12] と 相互作用する ことが示されている 。
参照
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000166501 – Ensembl 、2017 年 5 月
^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000052889 – Ensembl 、2017 年 5 月
^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。
^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。
^ Kubo K, Ohno S, Suzuki K (1987 年 9 月). 「タンパク質キナーゼ C ベータ I/ベータ II のヒト遺伝子の 3' 部分のヌクレオチド配列」. Nucleic Acids Research . 15 (17): 7179–80. doi :10.1093/nar/15.17.7179. PMC 306204. PMID 3658678 .
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^ Philippi A, Roschmann E, Tores F, Lindenbaum P, Benajou A, Germain-Leclerc L, et al. (2005年10月). 「染色体16上のタンパク質キナーゼc-beta (PRKCB1)をコードする遺伝子のハプロタイプは自閉症と関連している」. Molecular Psychiatry . 10 (10): 950–60. doi : 10.1038/sj.mp.4001704 . PMID 16027742.
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^ Chen L、Haider K、Ponda M、Cariappa A、Rowitch D、Pillai S (2001 年 6 月)。「タンパク質キナーゼ C 関連キナーゼ (PKK)、新規膜関連、アンキリンリピート含有タンパク質キナーゼ」。The Journal of Biological Chemistry。276 ( 24): 21737–44。doi : 10.1074/jbc.M008069200。PMID 11278382 。
^ Yang XL、Zhang YL、Lai ZS、Xing FY、Liu YH (2003 年 4 月)。「G タンパク質結合受容体キナーゼ 2 のプレクストリン相同ドメインは PKC に結合し、PKC キナーゼの活性に影響を与える」。World Journal of Gastroenterology。9 ( 4 ) : 800–3。doi : 10.3748/ wjg.v9.i4.800。PMC 4611453。PMID 12679936 。
^ 黒田 誠、徳永 千恵、清原 勇、樋口 修、小西 秀、水野 健、他 (1996 年 12 月)。「ジンクフィンガー LIM ドメインとプロテインキナーゼ C のタンパク質間相互作用」。The Journal of Biological Chemistry . 271 (49): 31029–32. doi : 10.1074/jbc.271.49.31029 . PMID 8940095。
^ Ron D, Jiang Z, Yao L, Vagts A, Diamond I, Gordon A (1999年9月). 「RACK1と活性化βIIPKCの協調運動」. The Journal of Biological Chemistry . 274 (38): 27039–46. doi : 10.1074/jbc.274.38.27039 . PMID 10480917.
さらに読む
Mochly- Rosen D (1995 年 4 月)。「タンパク質のアンカーによるタンパク質キナーゼの局在: シグナル伝達のテーマ」。Science 268 ( 5208): 247–51。Bibcode : 1995Sci ...268..247M。doi :10.1126/science.7716516。PMID 7716516 。
Ali A、Hoeflich KP、Woodgett JR (2001 年 8 月)。「グリコーゲン合成酵素キナーゼ 3: 特性、機能、および制御」。Chemical Reviews。101 ( 8): 2527–40。doi : 10.1021/cr000110o。PMID 11749387 。
Slater SJ、Ho C、Stubbs CD (2002 年 6 月)。「タンパク質キナーゼ C と膜の相互作用の研究における蛍光ホルボールエステルの使用」。 脂質 の化学と物理学 。116 (1–2): 75–91。doi : 10.1016 /S0009-3084(02)00021-X。PMID 12093536 。