筋フィラメント

筋フィラメントは、筋細胞の筋原線維を構成する3つのタンパク質フィラメントです。主なタンパク質はミオシン、アクチン、チチンです。ミオシンとアクチンは収縮タンパク質であり、チチンは弾性タンパク質です。筋フィラメントは筋肉の収縮において協調して働き、大きさの順に、主にミオシンからなる太いフィラメント、主にアクチンからなる細いフィラメント、そして主にチチンからなる非常に細いフィラメントとなっています。^{[ 1 ] [ 2 ]}

筋肉組織の種類には、横紋筋骨格筋と心筋、斜横紋筋（一部の無脊椎動物に見られる）、および非横紋平滑筋がある。^{[ 3 ]}筋フィラメントのさまざまな配置によって、異なる筋肉が作られる。横紋筋には、フィラメントの横方向の帯がある。斜横紋筋では、フィラメントは互い違いに配置されている。平滑筋には、不規則なフィラメントの配置がある。

筋フィラメントには、太いフィラメント、細いフィラメント、弾性フィラメントの3種類があります。^{[ 1 ]}

• 太いフィラメントは主にミオシンの一種であるモータータンパク質、ミオシンIIで構成されています。各太いフィラメントの 直径は約15 nmで、それぞれ数百個のミオシン分子からできています。ミオシン分子はゴルフクラブのような形をしており、2本の絡み合った鎖からなる尾部と、そこから斜めに突き出た二重球状の頭部があります。ミオシン頭部の半分は左に、残りの半分は右に傾いており、フィラメントの中央にM領域または裸領域と呼ばれる領域が形成されています。^{[ 4 ]}
• 細いフィラメントは 直径7 nm で、主にアクチンというタンパク質、特に線状のF-アクチンから構成されています。各 F-アクチン鎖は、球状のG-アクチンと呼ばれるサブユニットの連なりから構成されています。各 G-アクチンには、ミオシン分子の頭部に結合できる活性部位があります。各細いフィラメントには、筋肉が弛緩しているときに細いフィラメントの活性部位をブロックするタンパク質であるトロポミオシンが約 40 ～ 60 分子付いています。各トロポミオシン分子には、トロポニンと呼ばれるより小さなカルシウム結合タンパク質が結合しています。すべての細いフィラメントはZ 線に付着しています。
•  直径4 nmの弾性フィラメント^{[ 5 ]}は、大きな弾力性のあるタンパク質であるチチンでできています。これらは各太いフィラメントの中心部を通り、サルコメアの終点であるZ線に固定します。チチンはまた、太いフィラメントを安定化させ、細いフィラメントの間に中央に配置します。さらに、筋肉が伸ばされるたびにバネのように縮むことで、太いフィラメントの過伸展を防ぐのにも役立ちます。

アクチンとミオシンという収縮性タンパク質からなるタンパク質複合体は、アクチンミオシンと呼ばれることもある。横紋筋骨格筋と心筋では、アクチンフィラメントとミオシンフィラメントはそれぞれ数マイクロメートル程度の特定の一定の長さを持ち、伸長した筋細胞の長さ（一部の骨格筋細胞では数センチメートルに達する）よりもはるかに短い。^{[ 6 ]} このタンパク質複合体の収縮性は、太いフィラメントと細いフィラメントの構造に基づいている。太いフィラメントであるミオシンは、分子の両端に頭部がある二重頭部構造をしている。筋肉の収縮中、ミオシンフィラメントの頭部は反対方向に配向した細いフィラメントであるアクチンに付着し、それらを互いに引きずり回す。ミオシンの付着とアクチンの動きによってサルコメアが短縮する。筋肉の収縮は、複数のサルコメアが同時に短縮することによって起こる。^{[ 7 ]}

筋肉における運動誘発性タンパク質リモデリングの正確な分子的性質を明らかにする可能性のある他の有望な研究分野としては、デスミンやジストロフィンなどの細胞構造に関与する関連タンパク質の研究が挙げられる。これらのタンパク質は、アクチン-ミオシン複合体が収縮するために必要な細胞足場を提供すると考えられている。デスミンに関する研究では、抵抗トレーニングを受けた試験群ではその存在が大幅に増加したが、持久力トレーニングではデスミンの増加の証拠はなかったことが明らかになった。この研究によると、抵抗トレーニングまたは持久力トレーニングではジストロフィンの増加は検出されなかった。^{[ 12 ]} 運動誘発性筋フィラメントの変化には、収縮性タンパク質であるアクチンとミオシン以外にも関与している可能性がある。

筋線維リモデリングに関する研究は現在も進行中ですが、米国スポーツ医学会（ACSM）では筋フィラメントに関して一般的に認められている事実があります。 筋力増強は筋線維の数や筋フィラメントの増加ではなく、筋線維のサイズの増加によるものと考えられています。しかし、動物の衛星細胞が単に筋細胞を支持するだけでなく、新たな筋線維に分化することを示す証拠もいくつか存在します。

骨格筋の収縮機能の低下は、筋原線維の状態とも関連している。最近の研究では、これらの状態は、筋フィラメントタンパク質の発現低下やミオシン-アクチン架橋相互作用の変化による単一線維のパフォーマンスの変化と関連していることが示唆されている。さらに、細胞レベルおよび筋フィラメントレベルの適応は、筋肉全体および全身のパフォーマンスの低下と関連している。^{[ 13 ]}

• 図と説明はbiomol.uci.eduをご覧ください。