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| グルカナーゼ | |||||||||
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 クレブシエラ・ニューモニエ由来のエンドグルカナーゼ Cel10 の 3D 結晶構造。 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.2.1. | ||||||||
| CAS番号 | 9015-78-5 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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| グルカナーゼ | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| シンボル | 英語1p | ||||||
| CAS番号 | |||||||
| ＰＤＢ | 5GY3 | ||||||
| 参照シーケンス | WP_012967086.1 | ||||||
| ユニプロット | 翻訳元 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| EC番号 | 3.2.1 | ||||||
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グルカナーゼは、加水分解によって大きな多糖類を分解する酵素です。加水分解反応の生成物はグルカンと呼ばれ、グリコシド結合でつながれた最大 1200 個のグルコースモノマーからなる線状多糖類です。[1]グルカンは、大麦、ライ麦、モロコシ、米、小麦などの穀物の胚乳細胞壁に豊富に含まれています。 [1]グルカナーゼは、リケナーゼ、加水分解酵素、グリコシダーゼ、グリコシル加水分解酵素、および/またはラミナリナーゼとも呼ばれます。[1]多くの種類のグルカナーゼは、同様のアミノ酸配列を共有していますが、基質は大きく異なります。[1]既知のエンドグルカナーゼのうち、1,3-1,4-β-グルカナーゼが最も活性が高いと考えられています。[1]
構造
β-グルカナーゼ
β-グルカナーゼの二次構造と三次構造は、複数のβシートが積み重ねられた構造で、各βシートは複数の反平行鎖から構成され、これらの鎖は曲がって酵素の活性部位を横切る溝を形成します。[1]このタイプの構造は「ジェリーロールフォールド」と呼ばれています。
一般的なβ-グルカナーゼ
- 1,3-β-グルカナーゼ（ラミナリナーゼ、EC 3.2.1.39）[1]
- エンド-1,3(4)-β-グルカナーゼ
- β-1,3-グルカナーゼは、カロースやカードランなどのβ-1,3-グルカンを分解する植物中の酵素です。
- β-1,6グルカナーゼはβ-1,6グルカンを分解する酵素である。
- セルラーゼは、セルロース、リケニン、穀物β-D-グルカン中の1,4-β-D-グリコシド結合を加水分解する酵素です。[2]
- キシログルカン特異的エンド-β-1,4-グルカナーゼ
- キシログルカン特異的エキソ-β-1,4-グルカナーゼ
α-グルカナーゼ
- α-1,4-グルカナーゼはα-1,4-グルカンを分解する酵素である。
- α-1,6-グルカナーゼはα-1,6-グルカンを分解する酵素である。
- プルラナーゼ、プルランを分解する特定の種類のグルカナーゼ
酵素-基質複合体の機能的形成は誘導適合機構によって決定される。[1]
酵素の作用メカニズム
グルカナーゼの主な機能は、多糖類のグリコシド結合の加水分解を触媒することです。この機能はそれほど特異的ではなく、酵素は主に存在する結合の種類とα-またはβ-構成によって基質を区別します。[3]
1953年、DEコシュランド博士はこの酵素作用の二重置換機構を提唱した。[4]彼の提唱した機構の第一段階は、基質の濃度に依存しない律速段階であり、アミノ酸求核剤と酸/塩基触媒が関与する。[4]この段階では、求核剤は酸残基の助けを借りてアグリコンを置換し、共有結合したグリコシル酵素中間体を形成する。[4] [1]第二段階では、酸触媒の共役塩基の助けを借りて水分子が関与し、分子のアノマー構成を維持しながら遊離糖を生成する。[1]
グルカナーゼはトランスグリコシル化を触媒し、ドナー糖とアクセプター糖の間に新しいβ-グリコシド結合を生じさせることもできる。[1]この反応は加水分解反応と同じ領域特異性と立体特異性を持ち、加水分解の直接的な逆転（縮合として知られる）またはグリコシルドナー基質の速度論的制御を伴う。[1]
微生物の発生と農業上の重要性
微生物生産
大腸菌やバチルス属などの細菌は、環境中の多糖類を分解しエネルギー源として利用するために、1,3-1,4-β-グルカナーゼを産生する。[1]これらの細菌グルカナーゼは、植物グルカナーゼの一次、二次、三次構造と類似点や関連があることから、収斂進化の一例である。[1]グルカナーゼはまた、草食動物の消化管に生息するトリコデルマ・ハルジアナム、サッカロミセス・セレビシエ、嫌気性菌のオルピノマイセスやネオカリマスチゴマイコタなどの菌類によって分泌されることもわかっている。[1] [5] [6] T. harzianumは殺菌剤としても使用されており、これはβ-グルアナーゼが菌寄生虫の攻撃を介して植物病原菌を加水分解する能力に関連しています。[6]
ビールとワイン
大麦の1,3-1,4-β-グルカナーゼは麦芽製造中に熱で不活性化されるため、高分子グルカンが蓄積し、抽出収量の低下、濾過速度の低下、さらには最終製品にゼラチン状の沈殿物が生じる可能性があります。対策として、耐熱性細菌1,3-1,4-β-グルカナーゼが添加されます。[1]
ワインの熟成過程、特にミクロ酸素化による澱上での熟成中に醸造学の実践で使用されます。この酵素は酵母細胞の自己分解を助け、多糖類とマンノプロテインを放出します。これがワインの色と質感に役立つと考えられています。
家畜飼料
ブロイラー鶏や子豚の飼料生産において、β-グルカナーゼは大麦ベースの飼料の消化率を改善することがわかっています。[1]
参考文献
- ^ abcdefghijklmnopq Planas A (2000年12月). 「細菌1,3-1,4-ベータグルカナーゼ：構造、機能、タンパク質工学」. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - タンパク質構造と分子酵素学. 1543 (2): 361– 382. doi :10.1016/s0167-4838(00)00231-4. PMID 11150614.
- ^ Attigani A, Sun L, Wang Q, Liu Y, Bai D, Li S, Huang X (2016 年 12 月). 「Klebsiella pneumoniae 由来のファミリー 8 グリコシル加水分解酵素であるエンドグルカナーゼ Cel10 の結晶構造」. Acta Crystallographica. セクション F、構造生物学コミュニケーション. 72 (Pt 12): 870– 876. doi :10.1107/S2053230X16017891. PMC 5137463. PMID 27917834 .
- ^ 「DMS35_22185 - グルカナーゼ - Klebsiella variicola - DMS35_22185 遺伝子とタンパク質」。www.uniprot.org 。 2021年11月2日閲覧。
- ^ abc Koshland DE (1953). 「立体化学と酵素反応のメカニズム」.生物学レビュー. 28 (4): 416– 436. doi :10.1111/j.1469-185X.1953.tb01386.x. S2CID 86709302.
- ^ バラドロン V、ウファノ S、ドゥエニャス E、マルティン＝クアドラード AB、デル レイ F、バスケス デ アルダナ CR (2002 年 10 月)。 「Eng1p、中隔の娘側に局在するエンド-1,3-ベータ-グルカナーゼは、出芽酵母の細胞分離に関与しています。」真核細胞。1 (5): 774–786。土井:10.1128/EC.1.5.774-786.2002。PMC 126745。PMID 12455695。
- ^ ab de Marco JL、Felix CR（2007年1月）。「Trichoderma harzianumが生産するβ-グルカナーゼの精製と特性評価は生物防除の可能性を示している」。ブラジル生物学技術アーカイブ。50：21-29。doi ： 10.1590 /S1516-89132007000100003。
参照
- グリコシド加水分解酵素は、非グリコシド分子からグリコシドを切断する酵素ファミリーです。
- グリコシド加水分解酵素ファミリー5
- グリコシド加水分解酵素ファミリー16
- グリコシド加水分解酵素ファミリー 17
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