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| ユビキノール酸化酵素（電気発生、プロトン駆動力生成、シトクロムbd） | |||||||||
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 大腸菌シトクロム bd-1の予測構造 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 7.1.1.7 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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シトクロムdは、以前はシトクロムa 2として知られていましたが、ヘム D を補因子として含むすべてのシトクロム（電子輸送ヘムタンパク質）の名前です。シトクロムdには、膜を横切って電荷を発生させてプロトンを移動させる酵素であるシトクロムbd [1]と、亜硝酸還元酵素であるシトクロムcd 1 (NirS; SCOP b.70.2 ) という、無関係な 2 つのクラスが知られています。[2]
シトクロムbd は、特に酸素供給が限られた状態で増殖した好気性細菌に多く見られます。他の末端酸化酵素と比較して、酸素親和性が高く、シアン中毒に強いことが知られています。ヘム D を使用しない非常に類似した同族のグループがあり、これらはシアン非感受性酸化酵素(CIO) として知られています。[3]
関数
シトクロムdは、そのファミリーの他のタンパク質と同様に膜結合ヘムタンパク質ですが、シトクロムaやbとは異なり、ヘムAやヘムB基の代わりにヘムDを持っています。 [4]
シトクロム d は、ユビキノールの 2 電子酸化を触媒するシトクロム bd 末端酸化酵素の一部です。このプロセスは、ユビキノール-8 をユビキノンに酸化する酸化的リン酸化です。このプロセスに続く化学反応は次のとおりです。
- ユビキノール-8 + O 2 → ユビキノン-8 + H 2 O [5]
同様の反応により、 4 つの電子が関与する酸素から水への還元も触媒します。
末端酸化酵素として、反応はプロトン駆動力を生成します。
- 2 ユビキノール[内膜] + O 2 + 4 H + [細胞質] → 2 ユビキノン[内膜] + 2 H 2 O + 4 H + [ペリプラズム]
このファミリーのメンバーの中には、ユビキノールの代わりにメナキノールやプラストキノールなどの他の電子輸送キノールを受け入れたり好んだりする人もいる。 [3]
構造
シトクロム bd (OPM ファミリー 805) は、シトクロム b 558、 b 595 、および dから構成されるトリヘム酸化酵素です。その主な機能は、O 2をH 2 O に還元することです。シトクロム b 595と dのヘムによって形成されるジヘム活性部位を使用すると考えられています。これら 2 つのシトクロムは、電子のスピンに直接関係する高スピン複合体であると考えられています。同じ反応を触媒する他の呼吸末端酸化酵素はヘム銅活性部位を持ち、プロトンポンプを使用しますが、シトクロム bd は銅ではなく鉄の活性部位を持ち、プロトン運動力を自ら生成できるため、プロトンポンプを必要としません。[6]これらは細菌の細胞質二重層に埋め込まれ、呼吸鎖の末端酸化酵素として機能します。[7]
酸化酵素は2つまたは3つのサブユニットを持つ傾向があります。サブユニット1（InterPro： IPR003317）と2（InterPro： IPR002585）は擬似対称性を持つと予測されており、2つのヘムb分子を結合するのに十分です。[8]一部のプロテオバクテリアアセンブリはヘムdに結合するために3番目のサブユニット（InterPro： IPR012994）を必要としますが、他のものは必要としません。[9]
ジオバチルス属由来のヘテロ三量体シトクロムbdの高解像度構造が決定されている（PDB：5IR6、5DOQ）。第3サブユニットはプロテオバクテリアの第3サブユニットと配列相同性を共有していないが、同様の位置でアセンブリに組み込まれている。[10]
発生
大腸菌
大腸菌は2セットのシトクロムbdを持っている。 [7] bd-I複合体（CydABX）はヘテロ三量体であり、bd-II複合体（AppCB）はヘテロ二量体である。AppCBのサブユニット3に対応する可能性のあるAppX遺伝子が存在する。 [9]
bd-IIがプロトン駆動力を生成する能力は最近議論されており、いくつかの分類では非電気発生性ユビキノール酸化酵素（H+輸送）に分類されています。[11]
アゾトバクター・ヴィネランディ
アゾトバクター・ヴィネランディは窒素固定細菌で、好気性生物の中でも呼吸速度が高いことで知られています。いくつかの生理学的研究では、シトクロムdがこの生物の膜で末端酸化酵素として機能し、電子伝達系に関与していると仮定されています。これらの研究では、2つのサブユニット（ Q09049、 C1DEL1、3番目のサブユニットC1DEL0 ）の異なる遺伝子が特徴付けられていますこれらの研究では、大腸菌のCydABとの非常に広範な相同性が見つかりました。 [12]
スペクトラ
一般に、タンパク質複合体では、シトクロム D はシトクロム d の形態に応じて約 636 nm または 638 nm の吸収帯を示します。酸化されている場合、吸収帯の長さは 636 nm で、還元されている場合は 638 nm です。複数のサブユニット複合体で見られる場合、通常は特定の補欠分子族と関連しています。シトクロム d を Fe(II) ピリジンアルカリヘマクロムとして検出することは、これらの条件下での安定性が限られているため、非常に困難です。シトクロム d をタンパク質複合体から (ヘム D として) 取り出し、1 ～ 5 % のHCl を含むエーテルに置くと、異なる吸収帯 (酸化形態では 603 nm) を示します。[2]
参考文献
- ^ EC7.1.1.7
- ^ ab 「国際生化学連合命名委員会 (NC-IUB)。電子伝達タンパク質の命名法。1989 年の勧告」( PDF )。ヨーロッパ生化学ジャーナル。200 (3): 599–611。1991 年 9 月。doi : 10.1111/ j.1432-1033.1991.tb16223.x。PMID 1655423 。
- ^ ab ボリソフ VB、ジェニス RB、ヘンプ J、ヴェルホフスキー MI (2011 年 11 月)。 「シトクロム bd 呼吸性酸素還元酵素」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 生体エネルギー学。1807 (11): 1398–413。土井：10.1016/j.bbabio.2011.06.016。PMC 3171616。PMID 21756872。
- ^ Belevich I 、Borisov VB、Konstantinov AA、 Verkhovsky MI ( 2005年 8 月)。「大腸菌由来のシトクロム bd の酸素化複合体: 安定性と光不安定性」。FEBS Letters。579 ( 21 ): 4567–70。doi :10.1016/j.febslet.2005.07.011。PMID 16087180。S2CID 36465802。
- ^ シトクロム d ユビキノール酸化酵素サブユニット 1
- ^ Borisov VB、Verkhovsky MI (2013 年 1 月)。「大腸菌由来シトクロム bd 末端酸化酵素のジヘム活性部位への CO の収容」。Journal of Inorganic Biochemistry。118 : 65–7。doi : 10.1016 /j.jinorgbio.2012.09.016。PMID 23123340 。
- ^ ab Michael J. Miller、Robert B. Gennis。シトクロム d 複合体は大腸菌の好気性呼吸鎖の結合部位である。生化学ジャーナル Vol.260 No.26 (1985)
- ^ Ovchinnikov S、Kinch L、Park H、Liao Y、Pei J、Kim DE、Kamisetty H、Grishin NV、Baker D (2015 年 9 月)。「進化情報を用いたこれまで未解決だったタンパク質構造の大規模決定」。eLife . 4 : e09248. doi : 10.7554/eLife.09248 . PMC 4602095 . PMID 26335199。
- ^ ab 大腸菌 K-12 亜種 MG1655 トランスポーター: シトクロム bd-I 末端酸化酵素
- ^ Safarian S, Rajendran C, Müller H, Preu J, Langer JD, Ovchinnikov S, Hirose T, Kusumoto T, Sakamoto J, Michel H (2016年4月). 「bd酸化酵素の構造は膜統合型酸素還元酵素と同様のメカニズムを示している」. Science . 352 (6285): 583–6. Bibcode :2016Sci...352..583S. doi :10.1126/science.aaf2477. PMC 5515584. PMID 27126043 .
- ^ Borisov VB、Murali R、Verkhovskaya ML、Bloch DA、Han H、Gennis RB、Verkhovsky MI (2011 年 10 月)。「大腸菌の好気性呼吸鎖は完全に分離したモードでは機能しない」。米国科学アカデミー紀要。108 (42): 17320–4。Bibcode : 2011PNAS..10817320B。doi : 10.1073 / pnas.1108217108。PMC 3198357。PMID 21987791。
- ^ Jones CW、Redfearn ER。アゾトバクター・ヴィネランディのシトクロムシステム。Biochim Biophys Acta。1967年9月6日;143(2):340–353