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| チガ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| エイリアス | CHGA、CGA、クロモグラニン A、クロモグラニン A、PHES、PHE5 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：118910; MGI : 88394;ホモロジーン: 976;ジーンカード：CHGA; OMA :CHGA - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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クロモグラニンA （CgA）または副甲状腺分泌タンパク質1は、ヒトではCHGA遺伝子によってコード化されています。Cgaは神経内分泌分泌タンパク質のグラニンファミリーのメンバーです。そのため、ニューロンの分泌小胞や膵臓の膵島β細胞分泌顆粒などの内分泌細胞に存在します。 [5]
組織分布
クロモグラニンA（CgA）を産生する細胞の例としては、副腎髄質のクロマフィン細胞、傍神経節、腸クロマフィン様細胞、膵臓のβ細胞などがある。クロモグラニンAは膵島β細胞分泌顆粒に存在している。クロモグラニンA（CgA）+肺神経内分泌細胞は、伝導気道の全上皮細胞の0.41％を占めるが、肺胞には存在しない。
関数
クロモグラニンAは、バソスタチン-1、バソスタチン-2、パンクレアスタチン、カテスタチン、パラスタチンを含むいくつかの機能性ペプチド[6]の前駆体です。これらのペプチドは、放出細胞（オートクリン）または近傍細胞（パラクリン）の神経内分泌機能を負に調節します。
クロモグラニン A は、膵臓の島ベータ細胞におけるインスリンを含む分泌顆粒の生成を誘導し、促進します。
臨床的意義
クロモグラニンAは褐色細胞腫で増加しています。[7] 1型糖尿病の自己抗原として同定されています。[8]バソスタチン-1に位置するCgAのペプチド断片、すなわちChgA29-42は、1型糖尿病を起こしやすいNODマウスの糖尿病誘発性BDC2.5 T細胞によって認識される抗原エピトープとして同定されています。[9] [10]
膵臓がんや前立腺がんの指標として[11]、カルチノイド症候群の指標として使用されています。[12] [13]早期腫瘍進行に役割を果たす可能性があります。クロモグラニンAは内因性プロホルモン転換酵素によって切断され、いくつかのペプチド断片を生成します。参考文献については、クロモグラニンA GeneRIFsを参照してください。免疫組織化学では、さまざまな神経内分泌腫瘍を特定するために使用でき、このタイプの良性細胞と悪性細胞の両方に非常に特異性があります。[14]
質量分析データによると、 CHGA由来のいくつかのペプチド（163-194; 194–214; 272–295;）は、潰瘍性大腸炎患者の検体では対照生検と比較して有意に低いことが示されています。[15]
異なる種のクロモグラニンAのアミノ酸組成には大きな違いがあります。ヒトのCgAを測定するための市販のアッセイは、通常、他の動物のサンプルのCgAの測定には使用できません。分子の特定の部分には高い程度のアミノ酸相同性があり、特定のエピトープに対する抗体を使用する方法を使用して、さまざまな動物のサンプルを測定できます。[16] CgA、 CGB、SG2の特定の部分を測定する領域特異的アッセイは、猫と犬のサンプルの測定に使用できます。[17] [18] [ 19] [20] [21]イヌでは、カテスタチン濃度は左房と左心室の大きさと弱い負の相関を示し、カテスタチン濃度は血圧と弱い正の相関を示しました。[22]
バリエーション
パンクレアスタチンには、世界中のさまざまな集団に変異体が存在します。変異体グリシン297セリンは、インスリン誘導性グルコース取り込みを阻害する効果がより強いことが示されており、この変異体を持つ人はインスリン抵抗性と糖尿病のリスクが高くなります。インド工科大学マドラス校が率いる研究チームは、グリシン297セリン変異体がインド人やその他の南アジア人の約15％に存在することを発見しました。[23] [24]
参考文献
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さらに読む
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外部リンク
- クロモグラニンA抗体染色（Google Image経由）[1]
- PDBe-KBのUniProt : P10645 (クロモグラニン-A)のPDBで入手可能なすべての構造情報の概要。
- PDBe-KBのUniProt : P26339 (マウス クロモグラニン A)のPDBで利用可能なすべての構造情報の概要。