ホモサピエンス（ヒト）のタンパク質コード遺伝子
CTSF 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス CTSF 、CATSF、CLN13、カテプシンF 外部ID オミム ：603539; MGI : 1861434; ホモロジーン : 31194; ジーンカード ：CTSF; OMA :CTSF - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 19番染色体（マウス） [2] バンド 19|19A 始める 4,905,158 bp [2] 終わり 4,910,946 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 小脳の右半球 左精巣 右精巣 右冠動脈 左卵巣 右前頭葉 右卵巣 脛骨神経 胃粘膜 上行大動脈
トップの表現 網膜の神経層 副腎 右腎臓 第四脳室脈絡叢 リップ 小脳皮質 一次視覚野 水晶体上皮 上前頭回 海馬歯状回顆粒細胞
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
ペプチダーゼ活性 システイン型ペプチダーゼ活性 加水分解酵素活性 システイン型エンドペプチダーゼ活性 細胞成分
細胞外小胞 リソソーム リソソーム腔 細胞外エクソソーム 細胞外空間 コラーゲン含有細胞外マトリックス 生物学的プロセス
細胞タンパク質分解過程に関与するタンパク質分解 MHCクラスIIを介した外因性ペプチド抗原の抗原処理と提示 タンパク質分解 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
カテプシンF はヒトでは CTSF 遺伝子によってコードされる タンパク質 である 。 [5] [6] [7]
システイン カテプシンは、 リソソーム タンパク質分解系の主要構成要素である システイン プロテアーゼ の ファミリー です 。一般に、 カテプシンには シグナル ペプチド が含まれ 、その後に プロペプチド 、そして触媒活性成熟領域が続きます。カテプシン F 前駆体の非常に長い (251 アミノ酸残基) プロ領域には、 カテプシン L 様酵素のプロセグメントに類似した C 末端 ドメイン、50 残基の柔軟なリンカー ペプチド、および シスタチン 様フォールドを採用すると予測される N 末端 ドメインが含まれます。カテプシン F プロ領域は、シスタチン スーパーファミリーのシステイン プロテアーゼ インヒビターと構造上の類似性を共有すると予測されるこの追加の N 末端セグメントを含むという点で、パパイン ファミリー システイン プロテアーゼ内で独特です。このシスタチン様ドメインには、阻害活性に重要であることが知られている要素がいくつか含まれています。 CTSFは、19残基のシグナルペプチドを含む484アミノ酸のタンパク質をコードします。カテプシンFには5つの潜在的な Nグリコシル化 部位があり、 マンノース6リン酸受容体経路を介してエンドソーム/リソソーム区画に標的化される可能性があります。カテプシンF遺伝子は普遍的に発現しており、 カテプシンWを コードする遺伝子に近い染色体11q13にマッピングされます 。 [7]
人間以外の種では
免疫診断 オピストルキス・ビベリニ 寄生虫であるOpisthorchis viverrini は 、通常、便検査、具体的には卵の数を数えることによって検出されます。しかし、この非侵襲性の「ゴールドスタンダード」な方法は、軽度の感染では信頼性が低く、手間がかかります。 寄生虫のカテプシン F タンパク質の存在を検出するELISA アッセイは、寄生虫の存在を検査する代替方法として使用できます。 [8]
イエソホタテの発見（ ミズホペクテン ） イエソホタテ（ ミズホペクテン・イエソエンシス ）は、2018年に細菌感染に反応してカテプシンFを発現することが発見されました。イエソホタテは細菌性疾患による高い死亡率に悩まされてきました。胚発生のさまざまな段階でのイエソホタテの自然免疫システムの働きを理解することは、関連する養殖産業に役立つ可能性があります。 [9]
参考文献
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さらに読む
Nägler DK、Sulea T、Ménard R (1999)。「ヒトカテプシン F の完全長 cDNA は、システインプロテアーゼ酵素前駆体の N 末端にシスタチンドメインが存在することを予測する」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 257 (2): 313–8. doi :10.1006/bbrc.1999.0461. PMID 10198209。 Wex T、Levy B、Wex H、Brömme D (1999)。「ヒトカテプシンFおよびW：カテプシンの新しいサブグループ」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 259 (2): 401–7. doi :10.1006/bbrc.1999.0700. PMID 10362521。 Wex T、Wex H、Brömme D (2000)。「ヒトカテプシン F 遺伝子 - 祖先カテプシンとシスタチン遺伝子の融合産物」。Biol . Chem . 380 (12): 1439–42。doi : 10.1515 /BC.1999.185。PMID 10661872。S2CID 28469574。 Shi GP、Bryant RA、Riese R、et al. (2000)。「マクロファージによる不変鎖処理および主要組織適合性複合体クラス II ペプチド負荷におけるカテプシン F の役割」。J . Exp. Med . 191 (7): 1177–86. doi :10.1084/jem.191.7.1177. PMC 2193169. PMID 10748235 。 Deussing J 、Tisljar K、Papazoglou A、Peters C (2000)。「マウスカテプシンF：遺伝子のcDNAクローニング、ゲノム構成および染色体割り当て」。Gene . 251 (2): 165–73. doi :10.1016/S0378-1119(00)00196-7. PMID 10876093。 Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。 Oörni K、Sneck M、Brömme D、et al. (2004)。「システインプロテアーゼカテプシンFはヒトの動脈硬化病変で発現し、培養マクロファージによって分泌され、in vitroで低密度リポタンパク質粒子を修飾する」。J . Biol. Chem . 279 (33): 34776–84. doi : 10.1074/jbc.M310814200 . PMID 15184381。 Gerhard DS、Wagner L、Feingold EA、他 (2004)。「NIH 完全長 cDNA プロジェクトの現状、品質、拡大: 哺乳類遺伝子コレクション (MGC)」。 Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334 。 Vazquez-Ortiz G、Pina-Sanchez P、Vazquez K、他 (2006)。「子宮頸がんにおけるカテプシン F、マトリックスメタロプロテアーゼ 11 および 12 の過剰発現」。BMC Cancer。5 ( 1 ) : 68。doi : 10.1186 / 1471-2407-5-68。PMC 1175083。PMID 15989693 。 Kaakinen R、Lindstedt KA、Sneck M、他 (2007)。「アンジオテンシン II は培養されたヒト単球由来マクロファージにおけるカテプシン F の発現および分泌を増加させる: アンジオテンシン II タイプ 2 受容体を介した効果」。 アテローム性動脈 硬化症 。192 (2): 323–7。doi :10.1016/ j.atherosclerosis.2006.08.001。PMID 16963053 。
外部リンク ペプチダーゼ とその阻害剤に関する MEROPS オンライン データベース: C01.018
