ホモサピエンスで発見された哺乳類タンパク質
CXCL5 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス CXCL5 、ENA-78、SCYB5、CXCモチーフケモカインリガンド5 外部ID オミム ：600324; MGI : 1096868; ホモロジーン : 88672; ジーンカード ：CXCL5; OMA :CXCL5 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 5番染色体（マウス） [2] バンド 5 E1|5 44.78 cM 始める 90,907,219 bp [2] 終わり 90,909,483 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 単球 付録 軟骨組織 膵臓上皮細胞 小唾液腺 ランゲルハンス島 睾丸 膵管細胞 胆嚢 眼瞼結膜
トップの表現 肝臓の右葉 頸部 リンパ管の内皮細胞 気管 呼吸器上皮 嗅上皮 下顎臼歯 胚 胚 結膜円蓋
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
CXCRケモカイン受容体結合 サイトカイン活性 ケモカイン活性 同一のタンパク質結合 細胞成分 生物学的プロセス
細胞集団増殖の正の調節 炎症反応 リポ多糖類に対する反応 シグナル伝達 細胞間シグナル伝達 免疫反応 ケモカインを介したシグナル伝達経路 細胞走化性 好中球介在免疫 走化性 防御反応 好中球走化性の正の調節 シグナル伝達受容体の活性の調節 Gタンパク質共役受容体シグナル伝達経路 好中球走化性 白血球走化性 抗菌ペプチドを介した抗菌性体液性免疫応答 リポ多糖に対する細胞反応 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
CXCモチーフケモカイン5 （ CXCL5 またはENA78）は、 ヒトでは CXCL5 遺伝子によってコードされる タンパク質 である。 [5] [6]
関数 この遺伝子によってコードされるタンパク質CXCL5は、 CXCケモカイン ファミリーに属する小さな サイトカイン で、上皮由来好中球活性化 ペプチド78（ENA-78）としても知られています。これは、炎症性サイトカインの インターロイキン-1 または 腫瘍壊死因子-α による細胞の刺激後に生成されます 。 [7] CXCL5の発現は 好酸球 でも観察されており、II型 インターフェロン IFN-γ で阻害することができます 。 新生 特性を持つ 好中球 の走化性を刺激します 。これは、細胞表面 ケモカイン受容体 CXCR2 と相互作用することでこれらの効果を引き起こします。 CXCL5遺伝子には4つの エクソン があり、他のいくつかのCXCケモカイン 遺伝子とともにヒト 染色体4 に位置しています 。 [7] [9] CXCL5は 結合組織の リモデリングに関与していることが示唆されている 。 CXCL5は好中球の恒常性を調節するとも報告されている。 [10]
臨床的意義 CXCL5は、一部の被験者において日焼けの痛み に対する感受性を低下させる役割を果たしており 、「 関節炎 や 膀胱炎 などの他の 炎症性疾患 における痛みについて理解を深めるために利用できる潜在的なターゲット」です。 [11] CXCL5は、主に急性炎症反応中に好中球に対して 走化性 および活性化機能を持つことがよく知られています。しかし、CXCL5の発現はアテローム性動脈 硬化症 （慢性炎症性疾患）でも高くなりますが、好中球浸潤とは関連がありません。代わりに、CXCL5はマクロファージ 泡状細胞の 形成を直接制御することにより、アテローム性動脈硬化症の保護的役割を果たします 。 [12]
参考文献
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外部リンク
さらに読む
Duchene J、Lecomte F、Ahmed S、Cayla C、Pesquero J、Bader M、Perretti M、Ahluwalia A (2007)。「白血球動員に関わる新たな炎症経路：キニンB1受容体とケモカインCXCL5の役割」。J . Immunol . 179 (7): 4849–56. doi :10.4049/jimmunol.179.7.4849. PMC 3696729. PMID 17878384 。 Walz A、Schmutz P、Mueller C、Schnyder-Candrian S (1997)。「単球におけるCXCケモカインENA-78の調節と機能、および疾患におけるその役割」。J. Leukoc. Biol . 62 (5): 604–11. doi :10.1002/jlb.62.5.604. PMID 9365115. S2CID 20141618。 Struyf S、Proost P、Van Damme J (2004)。 ケモカインとプロテアーゼの相互作用による免疫応答の調節 。免疫学の進歩。第81巻。pp. 1–44。doi : 10.1016/S0065-2776(03) 81001-5。ISBN 978-0-12-022481-4 . PMID 14711052。 Walz A, Burgener R, Car B, et al. (1992). 「インターロイキン8と相同性のある新規炎症性ペプチド（ENA-78）の構造と好中球活性化特性」 J. Exp. Med . 174 (6): 1355–62. doi : 10.1084 /jem.174.6.1355. PMC 2119025. PMID 1744577. Power CA、Furness RB、 Brawand C、Wells TN (1995)。「ヒト血小板からの好中球活性化ペプチド ENA-78 をコードする完全長 cDNA のクローニング」。Gene . 151 (1–2): 333–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90682-3. PMID 7828901。 Corbett MS、Schmitt I、Riess O、Walz A (1995)。「ヒト好中球活性化ペプチド78（ENA-78）遺伝子の特性」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 205 (1): 612–7. doi :10.1006/bbrc.1994.2709. PMID 7999089。 Koch AE、Kunkel SL、Harlow LA、et al. (1994)。「上皮性好中球活性化ペプチド-78：関節炎における好中球の新規走化性サイトカイン」。J . Clin. Invest . 94 (3): 1012–8. doi :10.1172/JCI117414. PMC 295150. PMID 8083342 。 Power CA、Clemetson JM、Clemetson KJ、Wells TN (1996)。 「 ヒト血小板におけるケモカインおよびケモカイン受容体mRNAの発現」。 サイトカイン。7 ( 6 ): 479–82。doi :10.1006/cyto.1995.0065。PMID 8580362 。 Ahuja SK、Murphy PM (1996)。「CXCケモカインである増殖制御癌遺伝子（GRO）α、GROβ、GROγ、好中球活性化ペプチド-2、および上皮細胞由来好中球活性化ペプチド-78は、B型ヒトインターロイキン-8受容体の強力なアゴニストであるが、A型ヒトインターロイキン-8受容体のアゴニストではない」。J . Biol. Chem . 271 (34): 20545–50. doi : 10.1074/jbc.271.34.20545 . PMID 8702798。 Keates S、Keates AC、Mizoguchi E、et al. (1997)。「腸管上皮細胞は、正常結腸および潰瘍性大腸炎におけるケモカイン ENA-78 の主な発生源である」。Am . J. Physiol . 273 (1 Pt 1): G75–82. doi :10.1152/ajpgi.1997.273.1.G75. PMID 9252512。 Wuyts A、Proost P、Lenaerts JP、et al. (1998)。「インターロイキン-8、顆粒球走化性タンパク質-2、上皮細胞由来好中球誘引物質-78によるCXCケモカイン受容体1および2の異なる使用」。Eur . J. Biochem . 255 (1): 67–73. doi :10.1046/j.1432-1327.1998.2550067.x. PMID 9692902。 Wyrick PB、Knight ST、Paul TR、他 (1999)。「抗生物質にさらされた感染細胞中の持続性クラミジアエンベロープ抗原が好中球走化性を誘発する」。J . Infect. Dis . 179 (4): 954–66. doi : 10.1086/314676 . PMID 10068592。 Wuyts A、Govaerts C、Struyf S、他 (1999)。「腫瘍細胞および白血球からの CXC ケモカイン ENA-78、GRO アルファ、GRO ガンマの分離により、NH2 末端の不均一性が明らかになりました。異なる天然アイソフォームの機能比較」。Eur . J. Biochem . 260 (2): 421–9. doi :10.1046/j.1432-1327.1999.00166.x. PMID 10095777。 Hogaboam CM、Bone-Larson CL、 Steinhauser ML、et al. (1999)。「ELR 含有 CXC ケモカインの新たな CXCR2 依存性肝再生特性」。FASEB J. 13 ( 12 ): 1565–74。doi : 10.1096 /fasebj.13.12.1565。hdl : 2027.42 / 154508。PMID 10463948。S2CID 7043800 。 Luu NT、Rainger GE、Nash GB (2000)。「外因性走化性因子の流動性好中球の経内皮遊走を阻害する異なる能力」。J . Immunol . 164 (11): 5961–9. doi : 10.4049/jimmunol.164.11.5961 . PMID 10820279。 Crane IJ、Wallace CA、 McKillop -Smith S、Forrester JV (2000) 。 「血液網膜関門におけるケモカイン産生の制御」。 免疫 学 。101 (3): 426–33。doi : 10.1046 /j.0019-2805.2000.01105.x。PMC 2327097。PMID 11106948 。 Zhang C、Thornton MA、Kowalska MA 、 他 (2001)。「巨核球特異的血小板塩基性タンパク質/血小板因子4遺伝子座における遠位調節ドメインの局在」。Blood . 98 (3): 610–7. doi : 10.1182/blood.V98.3.610 . PMID 11468158。 Chandrasekar B、Melby PC、Sarau HM、他 (2003)。「ケモカイン-サイトカインクロストーク。ELR+ CXCケモカインLIX (CXCL5)はホスファチジルイノシトール3-キナーゼ-NF-κB経路を介して炎症誘発性サイトカイン反応を増幅する」。J . Biol. Chem . 278 (7): 4675–86. doi : 10.1074/jbc.M207006200 . PMID 12468547。 Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。
