ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
| VRK2 |
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| 利用可能な構造 |
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| PDB | オルソログ検索: PDBe RCSB |
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| 識別子 |
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| エイリアス | VRK2、ワクシニア関連キナーゼ2、VRKセリン/スレオニンキナーゼ2 |
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| 外部ID | オミム:602169; MGI : 1917172;ホモロジーン: 55966;ジーンカード:VRK2; OMA :VRK2 - オルソログ |
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| EC番号 | 2.7.11.1 |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | クロ。 | 11番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 11|11 A3.3 | 始める | 26,421,322 bp [2] |
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| 終わり | 26,543,999 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| トップの表現 | - 単球
- アキレス腱
- 生殖腺
- 脳梁
- 右心室
- 睾丸
- ランゲルハンス島
- 結腸上皮
- 鼻咽頭上皮
- 直腸
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| | トップの表現 | - 胎児肝臓造血前駆細胞
- 腸間膜リンパ節
- 血
- 顆粒球
- 脾臓
- 精母細胞
- 胸腺
- 桑実胚
- 卵黄嚢
- 皮下脂肪組織
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS |  | | 参照表現データの詳細 |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- トランスフェラーゼ活性
- ヌクレオチド結合
- タンパク質キナーゼ活性
- タンパク質ドメイン特異的結合
- キナーゼ活性
- タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性
- タンパク質結合
- ATP結合
- タンパク質キナーゼ結合
| | 細胞成分 |
- 細胞質
- 膜の不可欠な構成要素
- 小胞体膜
- ミトコンドリア膜
- 膜
- 小胞体
- ミトコンドリア
- 核
- タンパク質含有複合体
| | 生物学的プロセス |
- MAPKカスケードの制御
- インターロイキン-1を介したシグナル伝達経路の調節
- リン酸化
- タンパク質リン酸化
- ペプチジルセリンリン酸化
- タンパク質の自己リン酸化
- 酸化ストレスに対する細胞反応
- ウイルスプロセス
- 細胞形状の調節
- ペプチジルスレオニンリン酸化
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| オルソログ |
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| 種 | 人間 | ねずみ |
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| エントレズ | | |
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| アンサンブル | | |
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| ユニプロット | | |
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| RefSeq (mRNA) | NM_001130480 NM_001130481 NM_001130482 NM_001130483 NM_001288836
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NM_001288837 NM_001288838 NM_001288839 NM_006296 |
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| RefSeq (タンパク質) | NP_001123952 NP_001123953 NP_001123954 NP_001123955 NP_001275765
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NP_001275766 NP_001275767 NP_001275768 NP_006287 |
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| 場所 (UCSC) | 2 章: 57.91 – 58.16 Mb | 11 章: 26.42 – 26.54 Mb |
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| PubMed検索 | [3] | [4] |
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| ウィキデータ |
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セリン/スレオニンタンパク質キナーゼVRK2は、ヒトではVRK2遺伝子によってコードされる酵素である。[5]
この遺伝子は、セリン/スレオニンタンパク質キナーゼのワクシニア関連キナーゼ(VRK)ファミリーのメンバーをコードします。この遺伝子はヒトの組織で広く発現しており、精巣、白血球、胎児肝臓、癌などの活発に分裂している細胞で発現が増加しています。そのタンパク質は小胞体に局在し、カゼインをリン酸化して自己リン酸化を起こすことが示されています。
この遺伝子にはいくつかの転写変異体が存在する可能性があるが、現在までにその全長の性質が生物学的に検証されているのは1つだけである。[5]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000028116 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000064090 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ ab 「Entrez Gene: VRK2 ワクシニア関連キナーゼ 2」。
さらに読む
- Blanco S、Santos C、Lazo PA (2008)。「ワクシニア関連キナーゼ2はTAK1を介した低酸素に対するストレス反応を調節する」。Mol . Cell. Biol . 27 (20): 7273–83. doi :10.1128/MCB.00025-07. PMC 2168905. PMID 17709393 。
- Li LY、Liu MY、Shih HM、他 (2006)。「ヒト細胞タンパク質 VRK2 は、Bcl-2 の相同体であるエプスタイン・バーウイルス BHRF1 と特異的に相互作用し、細胞生存を高める」。J . Gen. Virol . 87 (Pt 10): 2869–78. doi : 10.1099/vir.0.81953-0 . PMID 16963744。
- Blanco S、Klimcakova L 、Vega FM、Lazo PA (2006)。「ワクシニア関連キナーゼ-2 (VRK2) アイソフォームの細胞内局在が、腫瘍細胞株における p53 の安定性に対する異なる影響を決定する」。FEBS J. 273 ( 11): 2487–504。doi : 10.1111 /j.1742-4658.2006.05256.x。hdl : 10261 / 7155。PMID 16704422。S2CID 6110354。
- Gerhard DS、Wagner L、Feingold EA、他 (2004)。「NIH 完全長 cDNA プロジェクトの現状、品質、拡大: 哺乳類遺伝子コレクション (MGC)」。Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334 。
- Nichols RJ、Traktman P (2004)。「哺乳類ワクシニア関連キナーゼファミリーの3つのパラログメンバーの特性」。J . Biol. Chem . 279 (9): 7934–46. doi : 10.1074/jbc.M310813200 . PMID 14645249。
- Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932。
- Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, et al. (1997). 「全長濃縮および5'末端濃縮cDNAライブラリーの構築と特性評価」. Gene . 200 (1–2): 149–56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.
- Nezu J、Oku A、Jones MH、Shimane M (1998)。「ワクシニアウイルス B1R キナーゼと構造類似性を持つ 2 つの新規ヒト推定セリン/スレオニンキナーゼ、VRK1 および VRK2 の同定」。Genomics。45 ( 2 ) : 327–31。doi : 10.1006 /geno.1997.4938。PMID 9344656 。
- Maruyama K, Sugano S (1994). 「オリゴキャッピング:真核生物mRNAのキャップ構造をオリゴリボヌクレオチドで置き換える簡単な方法」Gene . 138 (1–2): 171–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.