ユビキチン相互作用モチーフ

インド
s5a uim-1/ユビキチン複合体の溶液構造
識別子
シンボル	インド
パム	PF02809
インタープロ	著作権
SCOP2	1p9d / スコープ / SUPFAM
利用可能なタンパク質構造: パム   構造 / ECOD   ＰＤＢ RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBサム 構造の概要

分子生物学において、ユビキチン相互作用モチーフ（UIM）または「LALALモチーフ」は、 約20個のアミノ酸残基の配列モチーフであり、ユビキチンを認識することが知られている26SプロテアソームサブユニットPSD4/RPN-10で初めて説明されました。^{[1] [2]}さらに、UIMは、ユビキチン化およびユビキチン代謝に関与するか、ユビキチン様修飾子と相互作用することが知られているさまざまなタンパク質に、多くの場合タンデムまたはトリプレットアレイで見られます。 UIMタンパク質の中には、脱ユビキチン化酵素のUBP（ユビキチンカルボキシ末端加水分解酵素）ファミリーの2つの異なるサブグループ、1つのFボックスタンパク質、植物由来のHECT含有ユビキチンリガーゼ（E3）の1つのファミリー、およびユビキチン関連UBAおよび/またはUBXドメインを含むいくつかのタンパク質があります。^[3]これらのタンパク質のほとんどにおいて、UIM は複数のコピーで存在し、UBA (INTERPRO)、UBX (INTERPRO)、ENTH ドメイン、 EH (INTERPRO)、VHS (INTERPRO)、SH3 ドメイン、HECT、VWFA (INTERPRO)、EF ハンド カルシウム結合、WD-40、F ボックス (INTERPRO)、LIM、タンパク質キナーゼ、アンキリン、PX、ホスファチジルイノシトール3- および 4-キナーゼ (INTERPRO)、C2ドメイン、OTU (INTERPRO)、DnaJ ドメイン (INTERPRO)、RING フィンガー (INTERPRO)、または FYVE フィンガー (INTERPRO) などの他のドメインと関連しています。UIM はユビキチンに結合し、モノユビキチン化に重要な特定の標的シグナルとして機能することが示されている。したがって、UIM はユビキチン代謝において複数の機能を持ち、それぞれに異なる数の UIM が必要になる可能性があります。^{[4] [5] [6]}

UIMは独立したタンパク質ドメインを形成する可能性は低い。代わりに、保存された残基の間隔に基づくと、モチーフはおそらく異なるタンパク質フォールドに埋め込まれることができる短いαヘリックスを形成する。^[2] UIMを含むことが知られているタンパク質のいくつかを以下に示します。

• 真核生物のPSD4/RPN-10/ S5、26S プロテアソームのマルチユビキチン結合サブユニット。
• 脊椎動物のマチャド・ジョセフ病タンパク質 1 (アタキシン-3) は、転写を制御するヒストン結合タンパク質として機能します。アタキシン-3 の欠陥は、神経変性疾患であるマチャド・ジョセフ病 (MJD) を引き起こします。
• 脊椎動物のエプシンとエプシン2。
• 脊椎動物肝細胞 増殖因子調節チロシンキナーゼ 基質（HRS）。
• 細胞増殖の調節に関与する哺乳類上皮成長因子受容体基質15 （EPS15 ）。
• 哺乳類 上皮成長因子 受容 体基質EPS15R。
• キイロショウジョウバエ（ショウジョウバエ）の液体ファセット（lqf）、エプシン。
• 酵母VPS27 液胞選別タンパク質。液胞への膜輸送に必要です。