ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
STXBP5 識別子 エイリアス STXBP5 、トモシン、LGL3、LLGL3、Nbla04300、シンタキシン結合タンパク質5 外部ID オミム ：604586; MGI : 1926058; ホモロジーン : 16402; ジーンカード ：STXBP5; OMA :STXBP5 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体10（マウス） [2] バンド 10|10 A1 始める 9,755,547 bp [2] 終わり 9,901,079 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 ブロードマン領域23 アキレス腱 小脳半球 内皮細胞 ブロードマン領域9 精子 小脳の右半球 上前頭回 一次視覚野 ブロードマン領域46
トップの表現 受精卵 二次卵母細胞 顆粒球 乳頭体 視床下部室傍核 視索上核 下丘 網膜の神経層 ハベヌラ 歯状回
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
GTPase活性化活性 シンタキシン1結合 シンタキシン結合 ミオシンII結合 細胞成分
膜の不可欠な構成要素 アセチルコリン依存性チャネル複合体 膜 シナプス小胞 細胞膜 シナプス 細胞接合 細胞質小胞膜 細胞質小胞 細胞質 細胞質 神経筋接合部 シャッファー側枝 - CA1シナプス シナプス前膜の外因性成分 シナプス前細胞質 SNARE複合体 生物学的プロセス
エキソサイトーシスの調節 タンパク質輸送 エキソサイトーシスの正の調節 小胞輸送 エキソサイトーシス タンパク質分泌の調節 GTPase活性の正の調節 シナプス小胞サイクル 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001127715 NM_139244 NM_001394409
RefSeq (タンパク質) NP_001074813 NP_001394992 NP_001394993 NP_001394994
場所 (UCSC) 6 章: 147.2 – 147.39 Mb 10 章: 9.76 – 9.9 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
シンタキシン結合タンパク質5 は、ヒトでは STXBP5 遺伝子 によってコードされる タンパク質 である。結合タンパク質としての役割から、 日本語で「 友 」 にちなんで トモシン とも呼ばれる。 [5] [6] [7]
関数 シンタキシン 1 は、シナプス小胞とシナプス前細胞膜のドッキングと融合に関与する 7S および 20S SNARE 複合体の構成要素です。この遺伝子はシンタキシン 1 結合タンパク質をコードします。ラットでは、同様のタンパク質がシンタキシン 1 を Munc18/n-Sec1/rbSec1 複合体から解離させて 10S 複合体を形成し、これが 7S SNARE 複合体に変換される中間体となります。したがって、このタンパク質は SNARE 複合体の形成を刺激することで神経伝達物質の放出に関与していると考えられています。選択的スプライシングバリアントが特定されていますが、その生物学的妥当性は決定されていません。 [7]
ポジショナルクローニングにより、トモシンが線虫 Caenorhabditis elegansの ニューロン における 神経伝達物質の 分泌を阻害する可能性があることが示唆された 。] [8] この仮説は検証され、トモシンがシナプス小胞プライミング（小胞融合と神経伝達物質の放出の直前の生化学的ステップ）を特異的に阻害することが示された。 [9]
構造 当初は2つの機能ドメインが同定されており、そのうち1つは シンタキシン に結合するものであったが、酵母ホモログSro7の最近の結晶化により、トモシンには3つの機能ドメインがある可能性が高いことが明らかになった。1つは WD40ドメイン 、もう1つはシンタキシン結合ドメインであり、これは以前から認識されていたが、もう1つはWD40ドメインである。この研究ではまた、当初提案されたように、トモシンが神経伝達物質の放出を抑制する理由はトモシンの「シンタキシン結合ドメイン」ではないことも示唆された。 [10] Sro7ベースの構造は現在、WD40ドメインを含むが、情報ボックスに表示される コイルドコイルシン タキシン結合ドメインの大部分は含まないSWISS-MODELに掲載 されている。 [11]
インタラクション STXBP5はSTX4 [12] および STX1A [ 5] と 相互作用する ことが示されている 。 [12]
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000164506 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000019790 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ ab 藤田裕、白滝裕、咲坂隆、朝倉隆、大谷隆、小谷裕、横山秀、西岡裕、松浦裕、溝口亜、シェラーRH、高井裕 (1998年6月)。 「Tomosyn: 神経伝達物質放出プロセスにおいて新規複合体を形成するシンタキシン-1 結合タンパク質」。 ニューロン 。 20 (5): 905-15。 土井 ： 10.1016/S0896-6273(00)80472-9 。 PMID 9620695。S2CID 12597505 。 ^ Katoh M, Katoh M (2004年2月). 「in silicoにおけるヒトLLGL4遺伝子およびマウスLlgl4遺伝子の同定と特徴付け」. Int. J. Oncol . 24 (3): 737–42. doi :10.3892/ijo.24.3.737. PMID 14767561. ^ ab "Entrez Gene: STXBP5 シンタキシン結合タンパク質 5 (tomosyn)"。 ^ Dybbs M、Ngai J、Kaplan JM (2005 年 7 月)。「マイクロアレイを使用した位置クローニングの促進: 神経分泌阻害剤としてのトモシンの同定」。PLOS Genet . 1 (1): 6–16. doi : 10.1371/journal.pgen.0010002 . PMC 1183521 . PMID 16103915。 ^ Gracheva EO、Burdina AO、Holgado AM、他。 (2006 年 7 月)。 「トモシンは線虫のシナプス小胞プライミングを阻害する」。 PLOSバイオル 。 4 (8): e261。 土井 ： 10.1371/journal.pbio.0040261 。 PMC 1514790 。 PMID 16895441。 ^ Hattendorf DA、Andreeva A、 Gangar A、Brennwald PJ、 Weis WI (2007 年 3 月)。「酵母極性タンパク質 Sro7 の構造は SNARE 調節機構を明らかにする」。Nature。446 ( 7135 ) : 567–71。Bibcode :2007Natur.446..567H。doi : 10.1038/nature05635。PMID 17392788。S2CID 4399611 。 ^ "Q5T5C0". SWISS-MODELリポジトリ 。 ^ ab Widberg CH, Bryant NJ, Girotti M, Rea S, James DE (2003年9月). 「Tomosynはt-SNAREのシンタキシン4およびSNAP23と相互作用し、インスリン刺激によるGLUT4の転座に役割を果たす」 J. Biol. Chem . 278 (37): 35093–101. doi : 10.1074/jbc.M304261200 . PMID 12832401.
さらに読む
Olsen JV、Blagoev B、Gnad F、Macek B、Kumar C、Mortensen P 、Mann M (2006)。「シグナル伝達ネットワークにおける全体的、生体内、および部位特異的なリン酸化ダイナミクス」。Cell . 127 (3): 635–48. doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID 17081983. S2CID 7827573。 Widberg CH、Bryant NJ、Girotti M、Rea S、James DE (2003)。「Tomosyn は t-SNARE のシンタキシン 4 および SNAP23 と相互作用し、インスリン刺激による GLUT4 の転座に役割を果たす」。J . Biol. Chem . 278 (37): 35093–101. doi : 10.1074/jbc.M304261200 . PMID 12832401。 横山 聡、白滝 浩、咲坂 孝、高井 勇 (1999)。「トモシンの3つのスプライシングバリアントとそれらのシンタキシン結合領域の同定」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 256 (1): 218–22. doi :10.1006/bbrc.1999.0300. PMID 10066450。
