トレオニンプロテアーゼ

トレオニンプロテアーゼ
ヒトプロテアソームα1の結晶構造
識別子
シンボル	3月
利用可能なタンパク質構造: パム     電子データ 1イル

トレオニンプロテアーゼは、活性部位内にトレオニン（Thr）残基を持つタンパク質分解 酵素のファミリーです。このクラスの酵素の原型はプロテアソームの触媒サブユニットですが、アシルトランスフェラーゼは同じ活性部位の形状とメカニズムを収束的に進化させました。

トレオニンプロテアーゼは、N末端トレオニンの二級アルコールを求核剤として触媒作用を行う。^{[1] [2]}トレオニンはN末端でなければならない。なぜなら、同じ残基の末端アミンは、整列した水を分極させて一般的な塩基として働き、アルコールを脱プロトン化して求核剤としての反応性を高めるからである。^{[3] [4]}

触媒作用は 2 つの段階で起こります。

• まず、求核剤が基質を攻撃して共有結合したアシル酵素中間体を形成し、最初の生成物を放出します。
• 次に、中間体は水によって加水分解され、遊離酵素が再生され、第 2 の生成物が放出されます。
  • オルニチンアシルトランスフェラーゼでは、水の代わりに基質オルニチン（受容体）が2回目の求核攻撃を行い、アシル基を残して離脱します。

現在、2つの別々のスーパーファミリーに属する5つのファミリーが認識されています：Ntnフォールドプロテオソーム^[1]（スーパーファミリーPB）とDOMフォールドオルニチンアシルトランスフェラーゼ^[2]（スーパーファミリーPE）。2つのスーパーファミリーは、同じ活性部位の2つの独立した収束進化を表しています。 ^{[4] [5]}