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| タウマティン家 | |||||||||
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 タウマチンIのリボン[1] [2]図。PDBより：1RQW 。 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| シンボル | タウマチン | ||||||||
| パム | PF00314 | ||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||
| 頭いい | SM00205 | ||||||||
| プロサイト | PDOC00286 | ||||||||
| SCOP2 | 1木 / スコープ / SUPFAM | ||||||||
| OPMスーパーファミリー | 168 | ||||||||
| OPMタンパク質 | 1アウン | ||||||||
| 医療機器 | cd09215 | ||||||||
| メンブラノーム | 1336 | ||||||||
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| タウマティン I | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| 生物 | |||||||
| シンボル | トム1 | ||||||
| ＰＤＢ | 1RQW | ||||||
| ユニプロット | P02883 | ||||||
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| タウマティン II | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| 生物 | |||||||
| シンボル | トム2 | ||||||
| ＰＤＢ | 3wou | ||||||
| ユニプロット | P02884 | ||||||
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タウマチン（タリンとも呼ばれる）は低カロリーの甘味料および味覚修飾剤です。このタンパク質は、甘味料としてだけでなく、主に風味修飾特性のために使用されることが多いです。[3]
タウマチンは、西アフリカのカテムフェ果実 ( Thaumatococcus daniellii ) (Marantaceae)から分離されたタンパク質の混合物として最初に発見されました。タウマチンは非常に甘いですが、その味は砂糖の味とは著しく異なります。タウマチンの甘さは非常にゆっくりと増していきます。知覚は長く続き、高濃度では甘草のような後味を残します。タウマチンは水溶性が高く、加熱に対して安定しており、酸性条件下でも安定しています。
生物学的役割
カテムフェにおけるタウマチン産生は、ウイロイド病原体による植物への攻撃に反応して誘導される。タウマチンタンパク質ファミリーのいくつかのメンバーは、さまざまな真菌による菌糸の成長と胞子形成をin vitroで著しく阻害する。タウマチンタンパク質は、病原体応答タンパク質ドメインのプロトタイプであると考えられている。このタウマチンドメインは、イネやCaenorhabditis elegansなどの多様な種で見つかっている。タウマチンは、エチレンから病原体自体に至るまでさまざまな因子によって誘導される病原性関連（PR）タンパク質であり、構造的に多様で、植物中に遍在する： [4]これらには、タウマチン、オスモチン、タバコの主要および副次的PRタンパク質、α-アミラーゼ/トリプシン阻害剤、およびダイズと小麦の葉のP21とPWIR2タンパク質が含まれる。これらのタンパク質は、植物で体系的に獲得されたストレス耐性とストレス応答に関与しているが、その正確な役割は不明である。[4]タウマチンは、西アフリカの植物タウマトコッカス・ダニエリの果実に含まれる非常に甘いタンパク質（モル基準でショ糖の約10万倍の甘さ[5] ）であり、タンパク質をコードしない一本鎖の非カプセル化RNA分子であるウイロイドの攻撃によって誘導されます。タウマチンタンパク質Iは、207残基の単一のポリペプチド鎖で構成されています。
他のPRタンパク質と同様に、タウマチンは主にベータ構造を持ち、ベータターンの含有量が高く、ヘリックスが少ないと予測されています。[4]徐々に増加する塩分濃度にさらされたタバコ細胞は、PRタンパク質ファミリーのメンバーであるオスモチン[6]の発現により、塩に対する耐性が大幅に高まります。大麦うどんこ病に侵された小麦植物はPRタンパク質（PWIR2）を発現し、その結果、その感染に対する抵抗力が生じます。[7]このPRタンパク質と他のPRタンパク質およびトウモロコシα-アミラーゼ/トリプシン阻害剤との類似性から、PRタンパク質が何らかの阻害剤として機能する可能性があることが示唆されています。[7]
西アフリカでは、カテムフェの果実は地元で栽培され、以前から食品や飲料の風味付けに使われてきました。果実の種子は膜状の袋、つまり仮種皮に包まれており、これがソーマチンの原料です。1970年代に、テイトとライルは果実からソーマチンを抽出し始めました。1990年に、ユニリーバの研究者らはソーマチンに含まれる2つの主要なタンパク質の単離と配列決定を報告し、ソーマチンIとソーマチンIIと名付けました。これらの研究者らは、遺伝子組み換え 細菌でソーマチンを発現させることにも成功しました。
タウマチンは、欧州連合 (E957)、イスラエル、日本で甘味料として承認されています。米国では、香料 (FEMA GRAS 3732) としては 一般的に安全であると認識されていますが、甘味料としては安全ではありません。
結晶
タウマチンは酒石酸イオンの存在下で非常に迅速かつ容易に結晶化するため、タウマチン-酒石酸混合物はタンパク質結晶化を研究するためのモデルシステムとして頻繁に使用されます。タウマチンの溶解度、結晶癖、および結晶形成のメカニズムは、使用する沈殿剤のキラリティーに依存します。L-酒石酸で結晶化すると、タウマチンは双錐体結晶を形成し、温度とともに溶解度が増加します。D-およびメソ-酒石酸では、タウマチンは短くて柱状の結晶を形成し、温度とともに溶解度が低下します。[9]これは、沈殿剤のキラリティーの制御がタンパク質結晶化全般において重要な要素である可能性があることを示唆しています。
特徴
食品成分としてのタウマチンは、摂取しても安全であると考えられている。[10] [3]チューインガム製造工場では、タウマチンがアレルゲンとして特定されている。粉末タウマチンから液体タウマチンに切り替えると、影響を受けた労働者の症状が軽減した。さらに、粉末アラビアガム（既知のアレルゲン）との接触を排除すると、影響を受けたすべての労働者の症状が消失した。[11]
タウマチンはヒトTAS1R3受容体と相互作用して甘味を生み出す。相互作用する残基は旧世界ザルと類人猿（ヒトを含む）に特有であり、これらの動物だけがそれを甘味として認識できる。[12]
参照
- マレーシア産の味覚修飾作用を持つ甘いタンパク質、クルクリン
- ミラクリンは、味覚修飾作用を持つ西アフリカのタンパク質である。
- 西アフリカで発見された甘いタンパク質、モネリン
- ステビアは砂糖の150倍もの甘さを持つ非栄養甘味料です。
- ルグドゥナメ、砂糖の30万倍の甘さを持つ甘味料
参考文献
- ^ Stivala A, Wybrow M, Wirth A, et al. (2011年12月). 「Pro-origamiによるタンパク質構造漫画の自動生成」.バイオインフォマティクス. 27 (23): 3315–6. doi : 10.1093/bioinformatics/btr575 . PMID 21994221.
- ^ DeLano Scientific LLC. (2004). 漫画による表現。
- ^ ab Green C (1999). 「タウマチン：天然の風味成分」。低カロリー甘味料：現在と未来。栄養と食事療法の世界レビュー。第85巻。pp. 129–32。doi : 10.1159/ 000059716。ISBN 3-8055-6938-6. PMID 10647344。
- ^ abc Ruiz-Medrano R、Jimenez-Moraila B、 Herrera -Estrella L、Rivera-Bustamante RF（1992年12月）。「ウイロイド感染時にトマトで誘導されるオスモチン様cDNAのヌクレオチド配列」。植物分子生物学 。20 （ 6 ）：1199–202。doi ：10.1007/BF00028909。PMID 1463856。S2CID 12039515。
- ^ Edens L、Heslinga L、 Klok R、他 (1982 年 4 月)。「甘味植物タンパク質タウマチンをコードする cDNA のクローニングと大腸菌での発現」。遺伝子18 (1): 1–12。doi : 10.1016 /0378-1119(82)90050-6。PMID 7049841 。
- ^ Singh NK、Nelson DE、Kuhn D、他 (1989 年 7 月)。「オスモチンの分子クローニングと ABA によるその発現の調節および低水分ポテンシャルへの適応」。植物 生理学。90 ( 3 ): 1096–101。doi : 10.1104 /pp.90.3.1096。PMC 1061849。PMID 16666857。
- ^ ab Mauch F, Hertig C, Rebmann G, et al. (1991年6月). 「プロモーター領域にトランスポゾン様配列を持つ小麦グルタチオン-S-トランスフェラーゼ遺伝子」. Plant Molecular Biology . 16 (6): 1089–91. doi :10.1007/BF00016083. PMID 1650615. S2CID 30899297.
- ^ McPherson A 、 DeLucas LJ (2015)。「微小 重力タンパク質結晶化」。npj Microgravity。1 : 15010。doi : 10.1038 / npjmgrav.2015.10。PMC 5515504。PMID 28725714。
- ^ Asherie N, Ginsberg C, Greenbaum A, et al. (2008). 「タンパク質純度と沈殿剤の立体化学がタウマチンの結晶化に及ぼす影響」. Crystal Growth & Design . 8 (12): 4200–4207. doi : 10.1021/cg800616q .
- ^ Higginbotham JD、Snodin DJ、Eaton KK、Daniel JW (1983 年 12 月)。「タウマチン (タリンタンパク質) の安全性評価」。食品および化学毒性学。21 ( 6 ): 815–23。doi : 10.1016 /0278-6915(83)90218-1。PMID 6686588。
- ^ Tschannen MP、Glück U、Bircher AJ、他。 （2017年7月）。 「チューインガム工場労働者のソーマチンとアラビアガムアレルギー」。アメリカ産業医学ジャーナル。60 (7): 664–669。土井：10.1002/ajim.22729。PMID 28543634。S2CID 42018297 。
- ^ Masuda T, Taguchi W, Sano A, et al. (2013年7月). 「ヒトT1R3のシステインリッチドメインの5つのアミノ酸残基が甘味タンパク質タウマチンに対する反応に関与していた」Biochimie . 95 (7): 1502–5. doi :10.1016/j.biochi.2013.01.010. hdl : 2433/175269 . PMID 23370115.
さらに読む
外部リンク
ウィキメディア・コモンズのタウマチン関連メディア