ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
| AKR7A2 |
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| 利用可能な構造 |
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| ＰＤＢ | オルソログ検索: PDBe RCSB |
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| 識別子 |
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| エイリアス | AKR7A2、AFAR、AFAR1、AFB1-AR1、AKR7、アルドケト還元酵素ファミリー 7、メンバー A2、アルドケト還元酵素ファミリー 7 メンバー A2 |
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| 外部ID | オミム：603418; MGI : 107796;ホモロジーン: 2737;ジーンカード：AKR7A2; OMA :AKR7A2 - オルソログ |
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| 遺伝子の位置（マウス） |
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 | | クロ。 | 染色体4（マウス）[2] |
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| | バンド | 4 D3|4 70.64 cM | 始める | 139,038,055 bp [2] |
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| 終わり | 139,045,737 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス（相同遺伝子） |
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| トップの表現 | - 横行結腸粘膜
- 十二指腸
- 右副腎
- 右副腎皮質
- 右子宮管
- 左副腎
- 小腸粘膜
- 左副腎皮質
- 人間の腎臓
- 子宮頸管
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| | トップの表現 | - 右腎臓
- 近位尿細管
- 肝臓の左葉
- パネートセル
- 人間の腎臓
- 内頸動脈
- 小腸のリーベルキューン陰窩
- 外頸動脈
- 右心室
- 運動ニューロン
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS |  | | 参照表現データの詳細 |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- アルジトール:NADP+ 1-酸化還元酵素活性
- 電子伝達活性
- 酸化還元酵素活性
- フェナントレン-9,10-エポキシド加水分解酵素活性
- アルドケト還元酵素（NADP）活性
- タンパク質結合
| | 細胞成分 | | | 生物学的プロセス |
- 異物代謝プロセス
- 細胞アルデヒド代謝プロセス
- ダウノルビシンの代謝プロセス
- ドキソルビシンの代謝過程
- 炭水化物の代謝過程
- 電子伝達系
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| ウィキデータ |
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アフラトキシンB1アルデヒド還元酵素メンバー2は、ヒトではAKR7A2遺伝子によってコードされる酵素である。[5] [6]
関数
AKR7A2などのアルドケト還元酵素は、アルデヒドとケトンの解毒に関与している。[OMIM提供] [6]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000053371 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000028743 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Ireland LS、Harrison DJ、Neal GE、Hayes JD (1998 年 8 月)。「アルドケト還元酵素スーパーファミリーのヒト AKR7 メンバーの分子クローニング、発現および触媒活性: ヒト肝臓の主要な 2-カルボキシベンズアルデヒド還元酵素がラットのアフラトキシン B1-アルデヒド還元酵素の相同体であるという証拠」。Biochem J. 332 ( 1): 21–34. doi :10.1042/bj3320021. PMC 1219447. PMID 9576847 。
- ^ ab 「Entrez遺伝子：AKR7A2アルドケト還元酵素ファミリー7、メンバーA2（アフラトキシンアルデヒド還元酵素）」。
外部リンク
さらに読む
- Maruyama K, Sugano S (1994). 「オリゴキャッピング：真核生物mRNAのキャップ構造をオリゴリボヌクレオチドで置き換える簡単な方法」Gene . 138 (1–2): 171–4. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
- Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, et al. (1997). 「全長濃縮および5'末端濃縮cDNAライブラリーの構築と特性評価」. Gene . 200 (1–2): 149–56. doi :10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.
- Praml C、Savelyeva L、Perri P、Schwab M (1998)。「ヒト腫瘍細胞で頻繁に変化する領域におけるヒトアフラトキシン B1-アルデヒド還元酵素遺伝子の 1p35-1p36.1 でのクローニング」。Cancer Res . 58 (22): 5014–8。PMID 9823300。
- Kelly VP、Sherratt PJ、Crouch DH、Hayes JD (2002)。「ゴルジ体と関連するラットの新規ホモ二量体およびヘテロ二量体γ-ヒドロキシ酪酸合成酵素は、アルドケト還元酵素7ファミリータンパク質の明確なサブクラスを定義する」。Biochem . J. 366 ( Pt 3 ): 847–61。doi :10.1042/BJ20020342。PMC 1222835。PMID 12071861。
- Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932。
- Praml C、Savelyeva L、Schwab M (2003)。「アフラトキシン B1 アルデヒド還元酵素 (AFAR) 遺伝子は、ヒト腫瘍細胞で頻繁に変化する領域 1p35-1p36.1 に集まっている」。Oncogene . 22 (30): 4765–73. doi : 10.1038/sj.onc.1206684 . PMID 12879023。
- Gerhard DS、Wagner L、Feingold EA、他 (2004)。「NIH 完全長 cDNA プロジェクトの現状、品質、拡大: 哺乳類遺伝子コレクション (MGC)」。Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334 。
- Rual JF、Venkatesan K、Hao T、他 (2005)。「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップに向けて」。Nature . 437 ( 7062 ) : 1173–8。Bibcode :2005Natur.437.1173R。doi : 10.1038 /nature04209。PMID 16189514。S2CID 4427026。
- Jordanova A、Irobi J、Thomas FP、他 (2006)。「優性中間型シャルコー・マリー・トゥース神経障害における変異チロシルtRNA合成酵素の機能障害と軸索分布」Nat. Genet . 38 (2): 197–202. doi :10.1038/ng1727. PMID 16429158. S2CID 16668375.
- Gregory SG、 Barlow KF、 McLay KE、他 (2006)。「ヒト染色体 1 の DNA 配列と生物学的注釈」。Nature . 441 ( 7091 ): 315–21。Bibcode :2006Natur.441..315G。doi : 10.1038/nature04727。PMID 16710414。
- Lyon RC、Johnston SM、Watson DG、他 (2007)。「SH-SY5Y ヒト神経芽細胞腫細胞におけるガンマヒドロキシ酪酸の合成と異化：アルドケト還元酵素 AKR7A2 の役割」。J . Biol. Chem . 282 (36): 25986–92. doi : 10.1074/jbc.M702465200 . PMID 17591773。
