ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
| シンポ2 |
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| 識別子 |
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| エイリアス | SYNPO2、シナプトポディン2、SYISL |
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| 外部ID | MGI : 2153070; HomoloGene : 15400; GeneCards : SYNPO2; OMA :SYNPO2 - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | クロ。 | 染色体3(マウス)[2] |
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| | バンド | 3|3 G1 | 始める | 122,870,168 bp [2] |
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| 終わり | 123,029,798 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| トップの表現 | - 伏在静脈
- 精巣上体の尾
- 精嚢
- 腹直筋の骨格筋組織
- 上腕二頭筋の骨格筋組織
- 乳首
- 尿道
- 舌の体
- 浅側頭動脈
- 心膜
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| | トップの表現 | - 上腕三頭筋
- 足首
- 側頭筋
- ヒラメ筋
- 二腹筋
- 胸鎖乳突筋
- 腓腹筋
- 胸郭横隔膜
- 外眼筋
- 肋間筋
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| | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS | |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- 14-3-3タンパク質結合
- タンパク質結合
- 筋肉のα-アクチニン結合
- アクチン結合
- フィラミン結合
- アルファアクチニン結合
- タンパク質高分子アダプター活性
| | 細胞成分 |
- 細胞質
- 核
- 細胞質
- 細胞内膜で囲まれた細胞小器官
- ストレスファイバー
- 小胞結合複合体
- 細胞骨格
- 焦点接着
- 細胞接合
- アクチン細胞骨格
- Z ディスクドカック
| | 生物学的プロセス |
- オートファゴソームの組み立て
- 細胞移動の正の調節
- アクチンフィラメント束の集合の正の調節
- Rho依存性タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性の調節
- シャペロン介在オートファジー
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| オルソログ |
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| 種 | 人間 | ねずみ |
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| エントレズ | | |
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| アンサンブル | | |
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| ユニプロット | | |
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| RefSeq (mRNA) | NM_001128933 NM_001128934 NM_001286754 NM_001286755 NM_133477
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NM_001389263 NM_001389264 |
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NM_080451 NM_001388502 NM_001389265 NM_001389266 |
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| RefSeq (タンパク質) | |
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NP_001122405 NP_001122406 NP_001273683 NP_001273684 NP_597734 |
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NP_536699 NP_001375431 NP_001376194 NP_001376195 |
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| 場所 (UCSC) | 4 章: 118.85 – 119.06 Mb | 3 章: 122.87 – 123.03 Mb |
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| PubMed検索 | [3] | [4] |
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| ウィキデータ |
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ミオポ ディンタンパク質はシナプトポディン2とも呼ばれ、ヒトではSYNPO2遺伝子によってコードされるタンパク質です。[5] [6] [7]ミオポディンは心臓、平滑筋、骨格筋で発現し、Zディスク構造に局在します。
構造
ミオポディンは117.4 kDaのタンパク質で、1093個のアミノ酸から構成されていますが[8]、選択的スプライシングを受けた4つのアイソフォームが報告されています。[9]ミオポディンには、1つのPPXYモチーフ、複数のPXXPモチーフ、および2つの潜在的な核局在配列(N末端1つとC末端1つ)が含まれています。[5] PPXYモチーフは相互作用を媒介することが示されており、PXXPモチーフはSH3ドメインを含むタンパク質の相互作用の潜在的な部位を表しています。ミオポディンには、タンパク質の中央に新しいアクチン結合部位(アミノ酸410と563の間)が含まれています。 [5]
関数
筋管分化の過程で、ミオポディンはストレスファイバーと相互作用し、その後成熟した横紋筋細胞のZディスクでαアクチニン-2と共局在する。 [5]ミオポディンはストレスに反応して筋芽細胞と筋管内で核と細胞質の間を行き来することが示されており、核からの輸送はレムトマイシンBに敏感である。[5]ミオポディンの核局在はインポーチン13に敏感で、インポーチン13はミオポディンに直接結合してその輸送を促進する。[6]インポーチンの結合とミオポディンの核内輸送は、セリン/スレオニンリン酸化依存性のミオポディンと14-3-3βの結合によって媒介されると思われる。 [10] ミオポディンは、αアクチニン-2、カルシニューリン、CaMKII、筋特異的Aキナーゼアンカータンパク質、およびミオメガリンとZディスクシグナル伝達複合体を形成することにより、心筋細胞のZディスクと核の間の区画化された細胞内シグナル伝達を制御すると思われる。 [ 11]具体的には、タンパク質キナーゼAまたはCaMKIIによるリン酸化、およびカルシニューリンによる脱リン酸化は、それぞれ14-3-3βの結合または放出、およびそれぞれミオポディンの対応する核または細胞質局在を促進する。[11]
インタラクション
ミオポディンは以下と相互作用します:
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000172403 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000050315 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ abcdefg Weins A, Schwarz K, Faul C, Barisoni L, Linke WA, Mundel P (2001年10月). 「新規アクチン束形成タンパク質ミオポディンの分化およびストレス依存性核細胞質再分布」. The Journal of Cell Biology . 155 (3): 393–404. doi :10.1083/jcb.200012039. PMC 2150840. PMID 11673475 .
- ^ abc Liang J, Ke G, You W, Peng Z, Lan J, Kalesse M, Tartakoff AM, Kaplan F, Tao T (2008 年 1 月). 「インポーチン 13 とミオポディンの相互作用はミオポディンの核内輸送経路を示唆している」.分子細胞生化学. 307 (1–2): 93–100. doi :10.1007/s11010-007-9588-1. PMID 17828378. S2CID 19273082.
- ^ 「Entrez Gene: SYNPO2 シナプトポディン 2」。
- ^ Joon-Sub Chung. 「心臓オルガネラタンパク質アトラス知識ベース (COPaKB) —— タンパク質情報」. heartproteome.org . 2015-06-17 にオリジナルからアーカイブ。2015-06-15に取得。
- ^ 「SYNPO2 - シナプトポディン-2 - ホモサピエンス(ヒト) - SYNPO2 遺伝子とタンパク質」uniprot.org。
- ^ Faul C、Hüttelmaier S、Oh J、Hachet V、Singer RH、Mundel P (2005 年 5 月)。「貨物タンパク質の 14-3-3 へのリン酸化依存的結合による、インポーチン α を介した核内輸送の促進」。The Journal of Cell Biology。169 ( 3): 415–24。doi :10.1083/ jcb.200411169。PMC 2171942。PMID 15883195。
- ^ abcdef Faul C, Dhume A, Schecter AD, Mundel P (2007 年 12 月). 「タンパク質キナーゼ A、Ca2+/カルモジュリン依存性キナーゼ II、およびカルシニューリンは、心筋細胞の Z ディスクと核の間のミオポディンの細胞内輸送を制御する」.分子細胞生物学. 27 (23): 8215–27. doi :10.1128/MCB.00950-07. PMC 2169179. PMID 17923693 .
さらに読む
- Houlgatte R、Mariage-Samson R、Duprat S、Tessier A、Bentolila S、Lamy B、Auffray C (1995 年 10 月)。「Genexpress Index: 遺伝子発見のためのリソースとヒトゲノムの遺伝子マップ」。ゲノム研究。5 ( 3): 272–304。doi : 10.1101/ gr.5.3.272。PMID 8593614 。
- Hartley JL、Temple GF、 Brasch MA (2000 年 11 月)。「in vitro部位特異的組み換えを用いた DNA クローニング」。ゲノム研究。10 ( 11): 1788–95。doi :10.1101/gr.143000。PMC 310948。PMID 11076863。
- ヴィーマン S、ヴァイル B、ヴェレンロイター R、ガッセンフーバー J、グラスル S、アンゾルゲ W、ベッヒャー M、ブロッカー H、バウアーザックス S、ブルーム H、ラウバー J、デュスターヘフト A、バイエル A、ケーラー K、ストラック N、メーヴェス HW、オッテンヴェルダー B 、オーバーマイヤー B、タンペ J、ホイブナー D、ワンブット R、コーン B、クライン M、プストカ A (2001 年 3 月)。 「ヒトの遺伝子とタンパク質のカタログを目指して: ヒト cDNA をコードする 500 個の新規完全タンパク質の配列決定と分析」。ゲノム研究。11 (3): 422-35。土井:10.1101/gr.GR1547R。PMC 311072。PMID 11230166。
- Simpson JC、Wellenreuther R、 Poustka A、Pepperkok R、Wiemann S (2000 年 9 月)。「大規模 cDNA シーケンシングによって同定された新規タンパク質の系統的細胞内局在」。EMBO レポート。1 ( 3 ): 287–92。doi :10.1093/embo-reports/kvd058。PMC 1083732。PMID 11256614。
- Van Impe K、De Corte V、Eichinger L、Bruyneel E、Mareel M、Vandekerckhove J、Gettemans J (2003 年 5 月)。「核細胞質アクチン結合タンパク質 CapG は、構造的に関連するタンパク質に存在する核輸出配列を欠いている」。The Journal of Biological Chemistry。278 ( 20): 17945–52。doi : 10.1074/jbc.M209946200。PMID 12637565。
- Sanchez-Carbayo M、Schwarz K、Charytonowicz E、Cordon-Cardo C、Mundel P (2003 年 8 月)。「膀胱がんにおけるミオポディンの腫瘍抑制役割: ミオポディンの核発現の消失は細胞周期に依存し、臨床転帰を予測する」。Oncogene . 22 ( 34): 5298–305. doi : 10.1038/sj.onc.1206616 . PMID 12917631。
- Jing L、Liu L、Yu YP、Dhir R、Acquafondada M、Landsittel D、Cieply K、Wells A、Luo JH (2004 年 5 月)。「ミオポディンの発現は腫瘍の成長と転移の抑制を誘導する」。 アメリカ病理学ジャーナル。164 (5): 1799–806。doi :10.1016/S0002-9440 ( 10)63738-8。PMC 1615646。PMID 15111326。
- Wiemann S、Arlt D、Huber W、Wellenreuther R、Schleeger S、Mehrle A、Bechtel S、Sauermann M、Korf U、Pepperkok R、Sültmann H、Poustka A (2004 年 10 月)。 「ORFeome から生物学へ: 機能的ゲノミクス パイプライン」。ゲノム研究。14 (10B): 2136–44。土井:10.1101/gr.2576704。PMC 528930。PMID 15489336。
- Mehrle A、Rosenfelder H、Schupp I、del Val C、Arlt D、Hahne F、Bechtel S、Simpson J、Hofmann O、Hide W、Glatting KH、Huber W、Pepperkok R、Poustka A、Wiemann S (2006 年 1 月)。 「2006 年の LIFEdb データベース」。核酸研究。34 (データベースの問題): D415–8。土井:10.1093/nar/gkj139。PMC 1347501。PMID 16381901。