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プロクトリンは昆虫や甲殻類に存在する神経ペプチドです。1975年にアメリカゴキブリの一種であるPeriplaneta americanaで初めて発見されました。 [ 1 ] 125,000匹のゴキブリからプロクトリンを抽出し、サンプルに対してエドマン分解を行い、アミノ酸配列Arg-Tyr-Leu-Pro-Thrを決定しました。
プロクトリンは、配列が解読された最初の昆虫神経ペプチドである。スターラットとブラウンは、これを内臓筋の神経伝達物質として同定した。しかし、現在ではプロクトリンにはさらに多くの機能があり、より多くの種に存在することが明らかになっている。
プロクトリンは以下の昆虫目に見られます。
プロクトリンは、軟体動物、環形動物、十脚類甲殻類、そしておそらく一部の哺乳類にも存在する可能性がある。
プロクトリンの構造は種間で非常に高度に保存されている。分子構造についてさらに詳しく調べるために、プロクトリン類似体が合成された。プロクトリン分子の各アミノ酸が完全な活性に必要であることがわかった。プロクトリンの好ましい立体配座は、チロシル側鎖が外側を向いた準環状構造である。これは、受容体の活性部位に結合するのに最適な位置である。
新たな効果的な殺虫剤を開発するために、プロクトリンペプチドおよび非ペプチド模倣体の幅広い種類が合成されてきた。
プロクトリンは、多くの神経伝達物質系においてシナプス後伝導を変化させないため、古典的な神経伝達物質とはみなされていません。プロクトリンは甲殻類や一部の昆虫では神経ホルモンであると考えられています。より一般的には、プロクトリンは神経調節物質と呼ばれています。これは、すべてのプロクトリン作動性神経伝達物質系が、グルタミン酸などのより一般的な神経伝達物質とともに、プロクトリンを共伝達物質として使用し、シナプスを介したインパルスの伝達方法を変化させるためです。
プロクトリンは、昆虫の多くの内臓筋および骨格筋の収縮を強力に刺激する物質である。プロクトリンは、アメリカミズアブ（P. americana）の後腸、ミズアブ（S. gregaria）の前腸、およびトビイロハナアブ（ Diploptera punctata）とトビイロハナアブ（ L. migratoria）の中腸の収縮を刺激する。また、プロクトリンは生殖組織にも作用し、アメリカミズアブ、Leucophaea maderae、トビイロハナアブの卵管、およびトビイロハナアブとRhodnius prolixusの受精嚢の収縮を刺激する。さらに、プロクトリンは一部の昆虫において心拍数を上昇させる働きも持つ。
ショウジョウバエ（Drosophila melanogaster）のプロクトリン受容体が、最近、オーファンGタンパク質共役受容体CG6986として同定された。この遺伝子配列のDNAがクローニングされ、哺乳類細胞で発現させたところ、発現した受容体はプロクトリンに特異的であった。ショウジョウバエでは、この受容体は頭部、幼虫の後腸、大動脈、および成虫の心臓の神経終末に強く発現している。
ショウジョウバエのゲノム解析により、プロクトリン前駆体をコードする遺伝子がCG7105であることが同定された。この前駆体タンパク質は140アミノ酸からなり、RYLPTプロクトリン配列の両側に切断部位が存在する。シグナルペプチダーゼがこれらの切断部位を切断することで、プロクトリンペプチドが生成されると考えられている。
プロクトリンが受容体に永久的に結合したままにならないようにするには、分解する必要があります。これはペプチダーゼによって行われます。分解の最初のステップはArg-Tyr結合の切断であり、続いてTyr-Leu結合の切断が行われます。アメリカザリガニ（Periplaneta americana）の複数の組織ホモジネートを用いて、プロクトリンを分解する主要酵素として可溶性アミノペプチダーゼが同定されました。また、Tyr-Leu結合を切断する別の酵素も同定されました。