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| エイリアス | PTPRK、R-PTP-κ、タンパク質チロシンホスファターゼ、受容体型 K、タンパク質チロシンホスファターゼ受容体型 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | オミム：602545; MGI : 103310;ホモロジーン: 55693;ジーンカード：PTPRK; OMA :PTPRK - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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受容体型チロシンタンパク質ホスファターゼκは、ヒトではPTPRK遺伝子によってコードされる酵素である。[5] [6] [7] PTPRKはPTPkappaやPTPκとしても知られている。
関数
この遺伝子によってコード化されたタンパク質は、タンパク質チロシンホスファターゼ(PTP) ファミリーのメンバーです。タンパク質チロシンホスファターゼは、他のタンパク質のチロシン残基からリン酸部分を除去するタンパク質酵素です。チロシンキナーゼは、チロシン残基にリン酸を付加する酵素であり、PTP の反対の酵素です。PTP は、細胞の成長、分化、有糸分裂周期、および腫瘍形成などのさまざまな細胞プロセスを制御するシグナル伝達分子であることが知られています。
ヒトPTPRK遺伝子は、ゲノムの推定腫瘍抑制領域である6番染色体の長腕に位置している。[8]
開発中
シェンらが使用した、上記で説明したレポーター構築物と同じものが、マウスの発生に重要な遺伝子を同定するスクリーニング中にスカーネスらによって作成された。[9] トランスジェニックマウスは、β-ガラクトシダーゼ（β-gal）レポーター遺伝子とシグナル配列、およびI型膜貫通タンパク質CD4の膜貫通ドメインを組み合わせることで作成された。トランスジーンがシグナル配列を持つ遺伝子に組み込まれた場合、β-gal活性は細胞の細胞質に残り、したがって活性となる。レポーター遺伝子がシグナル配列を持たない遺伝子に組み込まれた場合、β-gal活性はERにあり、そこでβ-gal活性を失う。この構築物はPTPkappaのホスファターゼドメインに挿入された。[10]これらのES細胞から生成されたマウスは生存可能であり、PTPkappaホスファターゼ活性は胚発生に必要ではないことを示唆している。[9] [10]
さらなる研究により、神経系の発達におけるPTPkappaの機能も示唆されている。PTPkappaは胎児の小脳ニューロンからの神経突起の伸長を促進するため、生体内での軸索の伸長や誘導に関与している可能性がある。[11] 神経突起はニューロンからの伸長であり、in vitroにおける軸索や樹状突起に相当すると考えられる。精製されたPTPkappa融合タンパク質上の小脳神経突起の伸長には、Grb2およびMEK1の活性が必要であることが実証されている。[11]
T細胞では
PTPkappaはCD4+陽性T細胞の発達を制御することも示されています。[12] PTPkappaとTHEMIS遺伝子は両方ともラットのロングエバンスシナモン（LEC）系統では欠失しており、この系統のラットで観察されるCD4+ T細胞欠損に必要です。[12] [13] PTPkappaの欠失は、LEC系統でTヘルパー免疫不全を引き起こすことが示されています。[14]
骨髄由来幹細胞においてPTPkappaの優性負性形態を発現するか、またはPTPkappaの短鎖ヘアピンRNAを使用することにより、CD4(+) T細胞の発達が阻害される。[15] PTPkappaは、MEK1/2およびc-Rafのリン酸化の制御を介してERK1/2のリン酸化を正に制御することにより、T細胞の発達を制御していると考えられる。[15]
カドヘリン-カテニンシグナル伝達
PTPkappaは細胞間接触部位に局在し、β-カテニンおよびプラコグロビン/γ-カテニンと共局在し、共免疫沈降する[6] β-カテニンはPTPkappaの基質である可能性がある。[6] [16] メラノーマ細胞に全長PTPkappaが存在すると、遊離細胞質β-カテニンのレベルが低下し、その結果、核β-カテニンのレベルが低下し、β-カテニン調節遺伝子であるサイクリンD1およびc-mycの発現が低下する。[17] 通常は発現しないメラノーマ細胞で全長PTPkappaを発現すると、細胞の移動と細胞増殖が減少する。細胞膜上のPTPkappaの存在はβ-カテニンを細胞膜に隔離することが示されているため、これらのデータは、PTPkappaが腫瘍抑制因子として機能するメカニズムの1つは、遊離β-カテニンの細胞内局在を制御することであると示唆している。[17]
PTPkappaの細胞内断片であるPΔEとPICは触媒活性があり、β-カテニンを脱リン酸化することもできる。[16] チロシンリン酸化β-カテニンは細胞核に移行し、TCF媒介転写を活性化して細胞増殖と移動を促進する。全長PTPkappaはTCF媒介転写に拮抗するが、PIC断片はTCF媒介転写における他のタンパク質を調節することによって転写を増強すると考えられる。[16] これは、PIC断片のホスファターゼ活性が全長PTPkappaのホスファターゼ活性に拮抗することを示唆している。[16]
PTPkappaは、膵炎のラットモデルにおいて接着結合が溶解する前に、膵腺房細胞中のE-カドヘリン、α-カテニン、β-カテニンと共免疫沈降により相互作用する。[18] 著者らは、カドヘリン/カテニン複合体と関連したPTPkappaの細胞膜での存在が、上記で示唆された黒色腫細胞の場合と同様に、膵腺房細胞における接着結合の維持に重要であると示唆している。[18]
EGFRシグナル伝達
PTPkappaの短鎖干渉RNA（siRNA）を使用して乳腺上皮細胞株MCF10AでPTPkappaタンパク質の発現を低下させたところ、細胞増殖が増加した。[19]逆に、PTPkappaの発現はチャイニーズハムスター卵巣細胞で細胞増殖を低下させることが実証された。[20] PTPkappaが細胞増殖に及ぼす影響を説明するために提案されているメカニズムは、PTPkappaがEGFRのチロシン1068と1173を直接脱リン酸化することによるものである。PTPkappa siRNAによるCHO細胞でのPTPkappa発現の低下は、EGFRのリン酸化を増加させた。[20] したがって、PTPkappaはEGFRを脱リン酸化して不活性化することで腫瘍抑制遺伝子として機能するという仮説が立てられている。[20]
さらに、N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼV（GnT-V）による糖化は、おそらくその切断を増加させることによって、全長PTPkappaの発現を低下させることが示されています。[21] この異常な糖化は、EGFRのチロシン1068のリン酸化を増加させることが示されています。これは、おそらく、細胞膜関連PTPkappa発現の減少と、それによってEGFRなどの膜関連基質のPTPkappa媒介脱リン酸化の減少によるものです。[22]
構造
PTPkappaは細胞外領域、単一の膜貫通領域、および2つのタンデム触媒ドメインを持ち、受容体型PTP（RPTP）を表します。細胞外領域には、メプリンA5抗原-PTP mu（MAM）ドメイン、Ig様ドメイン、および4つのフィブロネクチンタイプIII様リピートが含まれています。[23] PTPkappaは、RPTPM、RPTPT、およびRPTPU を含むRPTPのR2Bサブファミリーのメンバーです。PTPkappaは、PTPmuおよびPTPrhoと最も多くの配列類似性を共有しています。
PTPkappaの最初のホスファターゼドメインの結晶構造解析により、触媒的に重要なWPDループの妨げのないオープンコンフォメーションや、活性部位システイン（Cys1083）のリン酸結合ループなど、PTPmuと多くのコンフォメーション特性を共有していることが実証されています。PTPkappaは溶液中でモノマーとして存在しますが、使用する緩衝液の性質に応じてPTPkappaの二量体が観察されるという注意点があります。[24]
選択的スプライシング
PTPRKではエクソン16、17a、20aの選択的スプライシングが報告されている。[25]マウスの全長cDNA配列から2つの新しい形態のPTPRKが同定され、2つのPTPkappaスプライスバリアント、すなわち分泌型のPTPkappaと膜結合型のPTPkappaが生じると予測された。[26]
同種親和性結合
PTPkappaは細胞外ドメインを介して同種親和性の細胞間凝集を媒介する。 [27] PTPkappaはPTPkappaを発現する細胞（すなわち同種親和性）間の結合のみを媒介し、PTPkappa、PTPmu、またはPTPrhoを発現する細胞（すなわち異種親和性）間の細胞凝集は媒介しない。[28] [29]
規制
タンパク質分解とN-グリコシル化
全長PTPkappaタンパク質はフーリンによって切断され、細胞膜に結合したままの2つの切断断片、細胞外（E）サブユニットと細胞内ホスファターゼ（P）サブユニットを生成します。[6] [23] トリフルオペラジン（TFP）刺激後の高細胞密度またはカルシウム流入に応答して、PTPkappaはADAM 10によってさらに切断され、脱落した細胞外断片と膜結合細胞内断片PΔEを生成します。[16] 膜結合PΔE断片はガンマセクレターゼ複合体によってさらに切断され、膜放出断片PICを生成します。PICは細胞核に移行し、そこで触媒活性を発揮します。[16]
PTPkappaの細胞外ドメインの糖化は、N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼV（GnT-V）を過剰発現するWiDr大腸癌細胞で優先的に起こることが実証されている。[21]これらの細胞におけるGnT-Vの過剰発現は、PTPkappa細胞外ドメインの切断と脱落を増加させ、トランスウェルアッセイにおけるWiDr細胞の移動を増加させた。[21] GnT-VによるPTPkappaの糖化の結果、EGFRはチロシン1068でリン酸化され活性化され、これがPTPkappa切断後に観察される細胞移動の増加の原因である可能性が高い。[22]
PTPkappaの切断は、WiDr細胞で示されているように、ガレクチン3結合タンパク質の存在によっても制御される可能性があります。[30] 著者らは、ガレクチン3に対するガレクチン3結合タンパク質の比率がPTPkappaの切断と切断に影響を与えると示唆していますが、これらのタンパク質がPTPkappaの切断を制御する正確なメカニズムは明らかにされていません。
癌における活性酸素種による
PTPkappa チロシンホスファターゼ活性が癌で乱れるメカニズムの 1 つは、in vitro での過酸化水素または in vivo での皮膚細胞の紫外線照射によって生成される活性酸素種によって媒介される酸化阻害によるものです。[31] 無細胞アッセイでは、過酸化水素の存在により PTPkappa チロシンホスファターゼ活性が低下し、EGFR チロシンリン酸化が増加します。[31]初代ヒトケラチノサイト への紫外線照射でも同じ結果が得られ、PTPkappa チロシンホスファターゼ活性が低下し、EGFR チロシンリン酸化が増加します。その後、EGFR リン酸化により細胞増殖が起こり、PTPkappa が黒色腫に加えて皮膚癌の腫瘍抑制因子として機能する可能性があることが示唆されます。[31]
表現
PTPkappaはヒトケラチノサイトで発現している。TGFβ1はヒトケラチノサイトの成長阻害剤である。培養されたヒトケラチノサイト細胞株HaCaTをTGFβ1で刺激すると、ノーザンブロット分析で測定したPTPkappa（PTPRK）mRNAのレベルが上昇する。[32] TGFβ1は正常および腫瘍乳腺細胞株のPTPkappa mRNAとタンパク質も増加させた。[19] HER2の過剰発現はPTPkappa mRNAとタンパク質の発現を減少させた。[19]
臨床的意義
黒色腫と皮膚がん
正常メラノサイトおよびメラノーマ細胞と組織におけるPTPkappa mRNAの発現解析により、メラノーマではPTPkappaがダウンレギュレーションされているか、または20%の確率で存在しないことが実証され、PTPkappaがメラノーマの腫瘍抑制遺伝子であることが示唆された。[33] 4番目のフィブロネクチンIIIリピートに点変異を持つPTPkappaの形態は、リンパ節切除後10年間腫瘍のない生存を示したメラノーマ患者のCD4 + T細胞によって認識されるメラノーマ特異抗原であることが確認された。[34]この特定の変異したPTPkappa形態は、他の10のメラノーマ細胞株では確認されなかったため、1人の患者に特有の変異である可能性がある。[34]
リンパ腫
PTPkappaは、原発性中枢神経系リンパ腫（PCNSL）で一般的に欠失している推定腫瘍抑制遺伝子としても同定されました。[35]
PTPkappaのダウンレギュレーションは、ホジキンリンパ腫細胞のエプスタイン・バーウイルス（EBV）感染後に起こることがわかった。[36]
大腸がん
研究者らは、トランスポゾンベースの遺伝子スクリーニングを用いて、消化管上皮におけるPTPRK遺伝子の破壊が、上皮内腫瘍、腺癌、または腺腫のいずれかに分類される腸病変を引き起こすことを発見した。[37]
肺癌
PTPRK mRNAは、ヒト肺癌由来細胞株においてRT-PCRによって有意に減少することが示された。[38]
前立腺がん
PTPRKは、ヒトLNCaP前立腺癌細胞においてアンドロゲン刺激に反応してダウンレギュレーションされることも示されています。[39] PTPRKがダウンレギュレーションされるメカニズムは、アンドロゲン刺激に反応してアップレギュレーションされるマイクロRNA、miR-133bの発現を介しています。[39]
乳癌
PTPRK転写産物の発現が低下した患者は乳がんの生存期間が短く、乳がん転移を起こしたり乳がんで死亡する可能性が高くなります。[40]乳がんの実験モデルでは、PTPRKリボザイムを含む乳がん細胞株でPTPRKが減少しました。[40] これらの細胞では、PTPRK発現の減少後にマトリゲルへの接着、トランスウェル移動、細胞増殖がすべて増加し、これもPTPRKの腫瘍抑制因子としての機能を支持しています。[40]
神経膠腫
Assem らは、悪性神経膠腫標本におけるヘテロ接合性喪失 (LOH) イベントを特定し、1 つの LOH 領域で PTPRK を重要な遺伝子候補として特定しました。[ 41] PTPRK 変異の存在と患者の短い生存期間の間には有意な相関関係が観察されました。[41] 観察された LOH を確認するために、腫瘍 cDNA から PTPRK を増幅しました。これらの標本では、6 つの異なる変異が観察され、そのうち 2 つ (各ホスファターゼ ドメインに 1 つ) は PTPRK の酵素活性を破壊しました。[42] U87-MG および U251-MG 細胞で野生型 PTPkappa を発現すると、細胞増殖、移動、浸潤が減少しました。[42] しかし、ホスファターゼ ドメインに変異を持つ PTPkappa バリアントの発現は、細胞増殖、移動、浸潤を増加させ、腫瘍形成における PTPkappa の変異バリアントの関与を裏付けています。[42]
開発中
インサイチューハイブリダイゼーションにより、PTPkappa mRNAは発達中の脳、肺、骨格筋、心臓、胎盤、肝臓、腎臓、腸に局在することが判明した。[43] PTPkappaは発達中の網膜、ネスチン陽性放射状前駆細胞、発達後の神経節細胞層、内網状層、光受容体外節にも発現していることがわかった。[44] PTPkappaタンパク質は、発達中のマウス上丘の神経前駆細胞と放射状グリア細胞にも観察されている。[45]
成体ラットの脳では、PTPkappa mRNAは嗅球、海馬、大脳皮質などの細胞の可塑性と成長を伴う脳領域で高発現しています。[23] PTPkappa mRNAは成体マウスの小脳でも観察されています。[25]
マウスPTPkappa（PTPRK）遺伝子のホスファターゼドメインに挿入されたβ-ガラクトシダーゼ（β-gal）レポーター遺伝子を使用して、Shenらは内因性PTPRKの詳細な発現パターンを決定した。[10] β-gal活性は、皮質の層IIと層IVを含む成体前脳の多くの領域で観察され、より少ない程度で層VIでも観察された。β-gal活性は、皮質錐体細胞の先端樹状突起、嗅球と副嗅球の顆粒層、前視床下部、室傍核、および歯状回の顆粒層と錐体層、および海馬のCA 1-3領域でも観察された。[10] 中脳では、β-galは視床下核、上丘と下丘、および赤核で観察された。 β-ガラクトシダーゼ活性は神経網膜、内核層、神経節細胞層の小さな神経節細胞でも観察された。[10]
インタラクション
PTPRK は以下と相互作用することが示されています:
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さらに読む
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