ロイペプチン

ロイペプチン
	ロイペプチンの立体骨格構造式
名前
	IUPAC名 N-アセチルロイシル-N -{[5-[(ジアミノメチリデン)アミノ]-1-オキソペンタン-2-イル}-ロイシンアミド
識別子
CAS番号	55123-66-5 Y ;
3Dモデル（JSmol）	インタラクティブ画像;
チェビ	CHEBI:6426 Y ;
ケムスパイダー	65357 Y ;
ECHAインフォカード	100.212.237
PubChem CID	72429;
ユニ	J97339NR3V Y ;
CompToxダッシュボード（EPA）	DTXSID1020776;
	InChI InChI=1S/C20H38N6O4/c1-12(2)9-16(24-14(5)28)19(30)26-17(10-13(3)4)18(29)25-15(11-27)7-6-8-23-20(21)22/h11-13,15-17H,6-10H2,1-5H3,(H,24,28)(H,25,29)(H,26,30)(H4,21,22,23)/t15-,16-,17-/m0/s1 Y キー: GDBQQVLCIARPGH-ULQDDVLXSA-N Y ;
	笑顔 CC(C)C[C@H](NC(C)=O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C=O;
不動産
化学式	C 20 H 38 N 6 O 4
モル質量	426.562 g·mol −1
関連化合物
関連アルカンアミド	ガスペリムス
関連化合物	シンサリン
	特に明記されていない限り、データは標準状態（25 ℃[77 °F]、100kPa ）の材料について示されています。インフォボックス参照

ロイペプチン（ N-アセチル-L-ロイシル-L-ロイシル-L-アルギニナールとも呼ばれる）は、システイン、セリン、およびトレオニンペプチダーゼを阻害できる天然由来のプロテアーゼ阻害剤である。

これは、特定の酵素反応を研究するin vitro実験でよく用いられます。これらの研究のために細胞を溶解すると、リソソーム内に存在するプロテアーゼが放出されます。これらのプロテアーゼが溶解液中に遊離して存在すると、研究対象の反応生成物を破壊し、実験結果を解釈不能にしてしまいます。例えば、カルパイン抽出において、特定のプロテアーゼによるカルパインの加水分解を防ぐためにロイペプチンを用いることができます。推奨濃度は1～10μM（0.5～5μg/ml）です。

ロイペプチンは放線菌によって産生される有機化合物で、セリン、システイン、およびトレオニンプロテアーゼを阻害します。ロイペプチンはセリンプロテアーゼ（トリプシン（K _i =3.5 nM）、プラスミン（K _i = 3.4 nM）、ブタカリクレイン）およびシステインプロテアーゼ（パパイン、カテプシンB（K _i = 4.1 nM）、エンドプロテイナーゼLys-C ）を阻害します。α-キモトリプシンやトロンビンは阻害しません。ロイペプチンは競合的遷移状態阻害剤であり、基質の過剰によってその阻害が解除される可能性があります。

ロイペプチンは水（4 ℃で1週間、-20 ℃で1ヶ月間安定）、エタノール、酢酸、DMFに溶解する。

中耳炎や内耳炎には局所的に投与できます。^{[ 1 ]}

トリプシン（緑色）結合ポケット内のロイペプチン（銀色）の結晶構造。水素結合は黄色の点線で示されている。PDB 1JRSからレンダリング。

生合成

ストレプトマイセス属におけるロイペプチンの生合成が研究されている。ロイペプチンはトリペプチドであり、その構成アミノ酸からの合成は、ロイシンN-アセチルトランスフェラーゼという酵素によってL-ロイシンがレバセチルロイシンに変換されることから始まる。^{[ 2 ]}

+

+

次のステップでは、2番目のL-ロイシン断片が付加され、アミド結合が形成され、続いてL-アルギニンが付加されてロイペプチン酸が生成されます。最終ステップでは、アルギニンの酸末端が還元されてアルデヒドになります。^{[ 3 ]}^{[ 4 ]}^{[ 5 ]}

参考文献

↑ 「ロイペプチン、ヘミ硫酸塩の11の用途| AG Scientific Blog」。
↑鈴懸、加代子。林秀美；堀誠;梅沢浜男（1980）。「ロイペプチンの生合成。III. アセチル-L-ロイシンを合成する酵素の単離と性質」。抗生物質ジャーナル。33 (8): 857–862 .土井: 10.7164/抗生物質.33.857。PMID 7429989。
↑堀真琴;逸見弘道；鈴懸、加代子。林秀美；上原義正竹内富雄；梅沢浜男（1978）。「ロイペプチンの生合成」。抗生物質ジャーナル。31 (1): 95–98 .土井: 10.7164/抗生物質.31.95。PMID 627527。
↑鈴掛佳代子、藤山隆夫、林秀美、堀誠、梅澤浜雄 (1979) 「ロイペプチンの生合成 II. ロイペプチン酸シンターゼの精製と性質」『抗生物質ジャーナル』32 (5): 523– 530. doi : 10.7164/antibiotics.32.523 . PMID 43319 .
↑鈴懸、加代子。高田正彦；堀誠;梅沢浜男（1980）。「ロイペプチンの生合成 IV。ロイペプチン生産細胞のタンパク質代謝回転はロイペプチンの影響を受けますか?」。抗生物質ジャーナル。33 (10): 1172–1176 . doi : 10.7164/antibiotics.33.1172。PMID 7451369。

[1] 「ロイペプチン、ヘミ硫酸塩の11の用途| AG Scientific Blog」。

[2] 鈴懸、加代子。林秀美；堀誠;梅沢浜男（1980）。「ロイペプチンの生合成。III. アセチル-L-ロイシンを合成する酵素の単離と性質」。抗生物質ジャーナル。33 (8): 857–862 .土井: 10.7164/抗生物質.33.857。PMID 7429989。

[3] 堀真琴;逸見弘道；鈴懸、加代子。林秀美；上原義正竹内富雄；梅沢浜男（1978）。「ロイペプチンの生合成」。抗生物質ジャーナル。31 (1): 95–98 .土井: 10.7164/抗生物質.31.95。PMID 627527。

[4] 鈴掛佳代子、藤山隆夫、林秀美、堀誠、梅澤浜雄 (1979) 「ロイペプチンの生合成 II. ロイペプチン酸シンターゼの精製と性質」『抗生物質ジャーナル』32 (5): 523– 530. doi : 10.7164/antibiotics.32.523 . PMID 43319 .

[5] 鈴懸、加代子。高田正彦；堀誠;梅沢浜男（1980）。「ロイペプチンの生合成 IV。ロイペプチン生産細胞のタンパク質代謝回転はロイペプチンの影響を受けますか?」。抗生物質ジャーナル。33 (10): 1172–1176 . doi : 10.7164/antibiotics.33.1172。PMID 7451369。

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