ヘムB

ヘム Bまたはヘム B (プロトヘム IXとも呼ばれる) は、最も豊富なヘムです。^{[ 1 ]}ヘモグロビンとミオグロビンは、ヘム B を含む酸素輸送タンパク質の例です。ペルオキシダーゼファミリーの酵素もヘム B を含んでいます。最近有名になったCOX-1およびCOX-2酵素 (シクロオキシゲナーゼ) も、2 つの活性部位のうちの 1 つにヘム B を含んでいます。単離されたヘム B はアンモニア水にわずかに溶け、酸素に非常に敏感で、空気にさらされるとすぐに酸化して濃い緑色から黒褐色になります。

一般的に、ヘムBは、ヘム鉄とアミノ酸側鎖との間の単一の配位結合を介して、周囲のタンパク質マトリックス（アポタンパク質として知られる）に結合している。

ヘモグロビンとミオグロビンはどちらも進化的に保存されたヒスチジンとの配位結合を持ち、一方、一酸化窒素合成酵素とシトクロムP450はヘムBの鉄中心に結合した進化的に保存されたシステインとの配位結合を持つ。

ヘムBを含むタンパク質中の鉄は、ポルフィリンの4つの窒素（平面を形成）とタンパク質の1つの電子供与原子に結合しているため、鉄はしばしば五配位状態になります。酸素または有毒な一酸化炭素が結合すると、鉄は六配位になります。ヘムBとヘムSの正しい構造は、ドイツの化学者ハンス・フィッシャーによって初めて解明されました。^{[ 2 ]}

（沈殿）

（懸濁状態）これらは4種類の濃縮アンモニア水溶液です。左から順に、ヘムBのニコチンアミド付加体、ヘムBの一酸化炭素付加体、ヘムBのニコチン酸付加体、そしてヘムBです。これらは水にわずかに溶け、空気中の酸素に非常に敏感であるため、酸素のない環境で保管する必要があります。

ヘムBは、ピリジン中のヘミンをジチオナイトナトリウムで還元することにより調製できる。ジチオナイトを加えると、溶液の色が変化し、ゲル化した。^{[ 3 ]}

また、ヘミンをアンモニア水中でラネーニッケルを用いて還元することによっても調製できる。

ヒトでは、ヘムBはヘムオキシゲナーゼという酵素によって分解されてビリベルジンとなり、その後ビリベルジン還元酵素によってビリルビンに変換される。^{[ 4 ]}

ヘムB

 

 

 

 

 

 

ビリベルジン

 

 

 

 

 

 

ビリルビン

ビリルビンは、ビリルビンジグルクロニドを形成して水溶性になり、胆汁中に肝臓から排泄されるか、^{[ 5 ]}さらにウロビリノーゲンに還元されるかのいずれかである。^{[ 4 ] [ 6 ]}