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| C14orf93 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| エイリアス | C14orf93、染色体14のオープンリーディングフレーム93、RTFC | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 外部ID | MGI : 1921609; HomoloGene : 11078; GeneCards : C14orf93; OMA :C14orf93 - オルソログ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| ウィキデータ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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C14orf93は、ヒトにおいて C14orf93遺伝子によってコード化されるタンパク質です。これは、核に局在する保存されたC 末端を持つ球状タンパク質です。神経組織を除くすべての組織で比較的多く発現していますが、特にT 細胞やその他の免疫組織で多く発現しています。
遺伝子
c14orf93は14番染色体の短腕（14q11.2）に位置している。[5] c14orf93のアクセッション番号は021944で、別名はFLJ12154とLOC60686である。この遺伝子は2430bpと7つのエクソンを持つ。[6]
タンパク質
特徴
c14orf93タンパク質には9つのアイソフォームがあります。[7]最も一般的で最大のアイソフォームは538個のAAを持ち、[8]分子量は58.7 kdal、[9]理論上の等電点は5.7です。[10]このタンパク質は球状で、保存されたC末端、371～399の混合電荷クラスター、および28～58の高スコアの非荷電セグメントを持っています。 [9] SDSC PELEコンセンサスデータでは、15個のαヘリックスと8個のβストランドが予測されています。[9]
翻訳後修飾
c14orf93の翻訳後修飾には、リン酸化、N-アセチル化、およびSUMO化がある。セリンリン酸化部位は23残基、スレオニンは6残基、チロシンは2残基で予測される。 [11] 残基285と428に実験的に確認された2つのセリンリン酸化部位があり[6]、活性化または不活性化部位として機能する可能性がある。2番目の残基ではN-アセチル化が予測され、この修飾は安定性と局在に影響を与える。[12] SUMO化の可能性が高いモチーフが6つある。[13] SUMO（小型ユビキチン様修飾子）は、タンパク質の安定性、核-細胞質輸送、および転写調節に関与するカスケードを開始するユビキチンのような小さなタンパク質である。
細胞内局在
PSORTIIデータによると、c14orf93は核に局在すると予測されている。[14]残基298-301に核局在シグナルがある。また、残基451-459と479-487に 2つのペルオキシソーム標的シグナルがある。
表現
c14orf93は、全組織の平均遺伝子より2.7倍高く発現している。[7]神経組織を除くすべての組織で比較的高い発現が見られる。[15] T細胞では著しく高い発現が見られ、骨髄、脾臓、リンパ節などの他の免疫組織でもわずかに高い発現パターンが示されている。
相互作用するタンパク質
C14orf93はPTP1、MRFAP1、Set、APP、MOV10と物理的に相互作用することが示されています。[16] [17] [18]これらの相互作用は以下の表に示されています。生物の列は、物理的相互作用を示す実験でタンパク質がどこから供給されたかを示しています。
これら 5 つの相互作用のうち、PTP1、MRFAP1、および SET が最も検証されています。PTP1 (チロシンタンパク質ホスファターゼ 1) は酵母に見られるタンパク質ですが、ヒトにも相同分子種が存在します。[19] PTP1 は、そのホスファターゼ活性と核周囲の位置により、c14orf93 の活性化/不活性化に関与している可能性があります。MRFAP1 (MORF4 ファミリー関連タンパク質 1) は、MORF4/MRG ファミリーのメンバーおよび腫瘍抑制因子 Rb と相互作用するヒトタンパク質です。[20]このタンパク質は、老化、細胞増殖、および不死化に関与している可能性があります。マウス Set タンパク質 (ホスファターゼ 2A 阻害剤または I2PP2A) のヒト相同分子種が存在し、核に局在しています。[21] Set は DNA に結合してニューロンのアポトーシス過程と転写を負に制御し、がん遺伝子として機能します。
相同性
c14orf93の相同遺伝子は、ホモ・サピエンスから硬骨魚類まですべての脊椎動物に存在する。[22] c14orf93の相同遺伝子は存在しない。C14orf93はDUF4616ファミリーの一部であり、このファミリーはC末端ドメインに機能不明のドメインを持つ。DUF4616タンパク質は166～538アミノ酸長であり、sI21231スーパーファミリーの一部である。C末端の最後の200残基は高度に保存されており、439～456の17残基パターンはすべての相同遺伝子で顕著に保存されている。[9]この領域はc14orf93の機能に大きな役割を果たしていると考えられる。
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000100802 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000022179 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「NCBI遺伝子: c14orf93」。NCBI。
- ^ ab 「NCBIヌクレオチド：c14orf93」。NCBI。2018年10月21日。
- ^ ab "Aceview: c14orf93". NCBI.
- ^ 「NCBIタンパク質: c14orf93」。NCBI。
- ^ abcd 「SDSC 生物学ワークベンチ」。SDSC。[永久リンク切れ ]
- ^ 「ExPasy Compute Pi/MW ツール」。ExPasy。
- ^ 「ExPasy NetPhos ツール」。ExPasy。
- ^ 「ExPasy NetAcet ツール」。ExPasy。
- ^ 「ExPasy SUMOplot 分析プログラム」。ExPasy。
- ^ 「PSORTII」. PSORT.
- ^ 「NCBI GEO プロファイル: c14orf93 - 複数の正常組織」。NCBI。
- ^ 「Mentha Interactome ブラウザ」。Mentha。
- ^ 「BioGRID 3.4」。BioGRID。
- ^ 「IntAct 分子相互作用データベース」。欧州バイオインフォマティクス研究所。
- ^ 「UniProt プロファイル: PTP1」。UniProt。
- ^ 「UniProt プロファイル: MRFAP1」。UniProt。
- ^ 「UniProt プロファイル: セット」。UniProt。
- ^ 「NCBI BLAST」。NCBI。