鉄硫黄タンパク質

鉄硫黄タンパク質は、さまざまな酸化状態の硫化物結合した二鉄、三鉄、四鉄中心を含む鉄硫黄クラスターの存在を特徴とするタンパク質です。鉄硫黄クラスターは、フェレドキシン、 NADH脱水素酵素、ヒドロゲナーゼ、コエンザイムQ-シトクロムc還元酵素、コハク酸-コエンザイムQ還元酵素、ニトロゲナーゼなどのさまざまな金属タンパク質に見られます。^[1]鉄硫黄クラスターは、ミトコンドリアと葉緑体における電子伝達の酸化還元反応における役割で最もよく知られています。酸化的リン酸化の複合体Iと複合体IIはどちらも複数のFe-Sクラスターを持っています。アコニターゼによって示される触媒作用、SAM依存性酵素によって示されるラジカルの生成、リポ酸とビオチンの生合成における硫黄供与体としてなど、他にも多くの機能があります。さらに、いくつかのFe-Sタンパク質は遺伝子発現を制御します。 Fe-Sタンパク質は生体内一酸化窒素の攻撃を受けやすく、ジニトロシル鉄錯体を形成する。ほとんどのFe-Sタンパク質では、Feの末端リガンドはチオラートであるが、例外も存在する。^[2]

これらのタンパク質がほとんどの生物の代謝経路に広く存在していることから、鉄硫黄世界理論では、鉄硫黄化合物が生命の起源に重要な役割を果たしたという理論が生まれています。

いくつかの例では、Fe-Sクラスターは酸化還元不活性であるが、構造的役割を果たすことが提案されている。例としては、エンドヌクレアーゼIIIとMutYが挙げられる。^[3]^[4]

構造モチーフ

ほとんどすべての Fe-S タンパク質では、Fe 中心は四面体で、末端配位子はシステイン残基のチオラト硫黄中心です。硫化物は 2 配位または 3 配位です。これらの特徴を持つ 3 つの異なる種類の Fe-S クラスターが最も一般的です。

構造機能原理

鉄硫黄タンパク質は、光合成や細胞呼吸など、生物のエネルギーや生化学的ニーズを維持するために迅速な電子伝達を必要とするさまざまな生物学的電子伝達プロセスに関与しています。さまざまな生物学的役割を果たすために、鉄硫黄タンパク質は迅速な電子伝達を実現し、-600 mV から +460 mV までの生理学的酸化還元電位の全範囲にわたります。

Fe ³⁺ -SR結合は、予想通り異常に高い共有結合性を持っています。^{[誰によると？ ] Fe}³⁺の共有結合性と Fe ²⁺の共有結合性を比較すると、 Fe ^{3+は Fe}²⁺のほぼ2倍の共有結合性を持っています（20%対38.4%）。^[5] Fe ^{3+は Fe}²⁺よりもはるかに安定しています。 Fe ^{3+のような硬いイオンは通常、金属}の最低空分子軌道と配位子の最高被占分子軌道のエネルギー不一致のため、共有結合性が低くなります。

鉄硫黄活性部位の近くに位置する外部水分子は共有結合性を低下させます。これは、タンパク質から水を除去する凍結乾燥実験によって示されます。この低下は、外部水がシステインSと水素結合し、 S電子を引き離すことで後者のFe ^3+/2+への孤立電子対供与を減少させるためです。 ^[5]共有結合性はFe ²⁺よりもFe ³⁺を安定化するため、Fe ^3+はHOH-S水素結合によってより不安定化されます。

Fe ³⁺ 3d軌道のエネルギーは「反転」結合スキームに従います。これは、Fe ³⁺ d軌道のエネルギーが硫黄3p軌道と密接に一致するという幸運なことであり、結果として生じる結合分子軌道に高い共有結合性を与えます。^[3]この高い共有結合性は、内圏再編成エネルギーを低下させ、 ^[3]最終的に急速な電子移動に貢献します。

2Fe-2Sクラスター

最も単純な多金属系である [Fe ₂ S ₂ ] クラスターは、2 つの硫化物イオンで架橋され、4 つのシステイン配位子(Fe ₂ S ₂ フェレドキシン) または 2 つのシステインと 2 つのヒスチジン(リースケタンパク質) で配位された 2 つの鉄イオンで構成されています。酸化タンパク質には 2 つの Fe ³⁺イオンが含まれ、還元タンパク質には 1 つの Fe ³⁺イオンと 1 つの Fe ^{2+イオンが含まれます。これらの種は、(Fe}^III ) ₂と Fe ^III Fe ^{II の}2 つの酸化状態で存在します。CDGSH鉄硫黄ドメインも 2Fe-2S クラスターに関連付けられています。

リースケタンパク質は、 2Fe-2S構造として配位するFe-Sクラスターを含み、真核生物と細菌のミトコンドリアの膜結合型シトクロムbc1複合体IIIに見られます。また、光合成生物のシトクロムb ₆ f複合体などの葉緑体のタンパク質の一部でもあります。これらの光合成生物には、植物、緑藻類、および葉緑体の細菌前駆体であるシアノバクテリアが含まれます。どちらも、多くの生物のエネルギー収穫の重要なステップである、それぞれの生物の電子伝達系の一部です。 ^[6]

4Fe-4Sクラスター

共通のモチーフは、キュバン型クラスターの頂点に配置された 4 つの鉄イオンと 4 つの硫化物イオンです。鉄中心は通常、システイニル配位子によってさらに配位されます。[Fe ₄ S ₄ ] 電子伝達タンパク質 ([Fe ₄ S ₄ ]フェレドキシン) は、低電位 (細菌型) フェレドキシンと高電位 (HiPIP) フェレドキシンにさらに分類できます。低電位フェレドキシンは、次の酸化還元スキームによって関連しています。

HiPIPでは、クラスターは[2Fe ³⁺、2Fe ²⁺ ] (Fe ₄ S ₄²⁺ )と[3Fe ³⁺、Fe ²⁺ ] (Fe ₄ S ₄³⁺ )の間を行き来します。この酸化還元対の電位は0.4～0.1 Vの範囲です。細菌性フェレドキシンでは、一対の酸化状態は[Fe ³⁺、3Fe ²⁺ ] (Fe ₄ S ₄⁺ )と[2Fe ³⁺、2Fe ²⁺ ] (Fe ₄ S ₄²⁺ )です。この酸化還元対の電位は-0.3～-0.7 Vの範囲です。2つの4Fe-4Sクラスターファミリーは、Fe ₄ S ₄²⁺の酸化状態を共有しています。酸化還元対の違いは水素結合の程度に起因し、システイニルチオラート配位子の塩基性を大きく変化させます。^[要出典]細菌のフェレドキシンよりもさらに還元力の強い別の酸化還元対が窒素固定酵素に関与していると考えられています。

いくつかの4Fe-4Sクラスターは基質に結合するため、酵素補因子として分類されます。アコニターゼでは、Fe-Sクラスターはチオラートリガンドを欠く1つのFe中心でアコニット酸に結合します。クラスターは酸化還元反応を起こしませんが、クエン酸をイソクエン酸に変換するルイス酸触媒として機能します。ラジカルSAM酵素では、クラスターはS-アデノシルメチオニンに結合して還元し、多くの生合成に関与するラジカルを生成します。^[7]

ここで示されている混合原子価対（2 Fe3+ と 2 Fe2+）を持つ 2 番目のキュバンは、共有結合による通信と、還元された Fe2+ からの「余分な」電子の強力な共有結合の非局在化により、完全な強磁性結合をもたらし、より高い安定性を備えています。

3Fe–4Sクラスター

_{タンパク質には [Fe 3} S ₄ ] 中心が含まれることも知られています。これは、より一般的な [Fe ₄ S ₄ ] 中心よりも鉄が 1 つ少ないものです。3 つの硫化物イオンがそれぞれ 2 つの鉄イオンを架橋し、4 つ目の硫化物は 3 つの鉄イオンを架橋します。それらの正式な酸化状態は、[Fe ₃ S ₄ ] ⁺ (すべて Fe ^{3+型) から [Fe}₃ S ₄ ] ²⁻ (すべて Fe ²⁺型)まで変化します。多くの鉄硫黄タンパク質では、[Fe ₄ S _{4 ] クラスターは、1 つの鉄イオンが酸化されて失われることで [Fe}₃ S ₄ ] クラスターに可逆的に変換されます。たとえば、アコニターゼの不活性型は[Fe ₃ S ₄ ]を持ち、Fe ²⁺と還元剤の添加によって活性化されます。

その他のFe-Sクラスター

例としては、いくつかの酵素の活性部位が挙げられます。

窒素固定酵素のFeMocoクラスターの構造。クラスターは、アミノ酸残基のシステインとヒスチジンによってタンパク質に結合しています。
ニトロゲナーゼには2つのPクラスター（[8Fe-7S]）と2つのFeMocos（[7Fe-9S-C-Mo- Rホモクエン酸]）が含まれます。^[8]
一酸化炭素脱水素酵素とアセチルコエンザイムA合成酵素はそれぞれFe-N-iS4クラスターを特徴としています_。 [ ^9]^[10]
[FeFe]-ヒドロゲナーゼは、シスチンを介してFe ₄ S ₄がFe ₂に結合する「Hクラスター」を特徴としています。Fe _{2の半分は、3 CO、2 CN}^-、およびアザジチオラートHN(CH ₂ S ⁻ ) ₂というユニークなリガンドを備えています。^[11]
酸素耐性膜結合型[NiFe]ヒドロゲナーゼには、6つのシステインが配位した特殊な[Fe ₄ S _{3 ]クラスターが発見された。}^[12]^[13]
いくつかの窒素固定酵素関連ATPaseに見られる「二重キュバンクラスター」[Fe ₈ S ₉ ]は、システインによって架橋された2つの[Fe ₄ S ₄ ]で構成されています。このようなタンパク質の機能は不明です。^[14]

生合成

Fe-Sクラスターの生合成は十分に研究されている。^[15]^[16]^{[17]鉄硫黄クラスターの生合成は、細菌の}大腸菌とA. vinelandii、酵母のS. cerevisiae で最も広範に研究されている。これまでに少なくとも3つの異なる生合成システム、すなわちnif、suf、iscシステムが特定されており、これらは細菌で最初に特定された。nifシステムは、酵素窒素固定酵素のクラスターに関与している。sufシステムとiscシステムの方が一般的である。

酵母のiscシステムは最もよく説明されている。いくつかのタンパク質がisc経路を介して生合成機構を構成する。このプロセスは2つの主要なステップで起こる: (1) Fe/Sクラスターが足場タンパク質上に組み立てられ、続いて(2)形成されたクラスターが受容タンパク質に転送される。このプロセスの最初のステップは、原核生物の細胞質または真核生物のミトコンドリアで起こる。したがって、高等生物ではクラスターはミトコンドリア外に輸送され、ミトコンドリア外酵素に組み込まれる。これらの生物は、原核生物系に見られるタンパク質とは相同性のない、Fe/Sクラスターの輸送および組み込みプロセスに関与する一連のタンパク質も有する。

合成類似体

天然に存在するFe-Sクラスターの合成類似体は、ホルムと同僚によって初めて報告された。^[18]鉄塩をチオラートと硫化物の混合物で処理すると、( Et ₄ N ) ₂ Fe ₄ S ₄ (SCH ₂ Ph) ₄ ]などの誘導体が得られる。^[19]^[20]

参照

参考文献

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外部リンク

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