ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
トリム24 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 2YYN、3O33、3O34、3O35、3O36、3O37、4YAB、4YAD、4YAT、4YAX、4YBM、4YBS、4YBT、4YC9、4ZQL
識別子 エイリアス TRIM24 、PTC6、RNF82、TF1A、TIF1、TIF1A、TIF1ALPHA、hTIF1、24を含む3部モチーフ 外部ID オミム ：603406; MGI : 109275; ホモロジーン : 20830; ジーンカード ：TRIM24; OMA :TRIM24 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体6（マウス） [2] バンド 6|6 B1 始める 37,847,746 bp [2] 終わり 37,943,231 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 精子 神経節隆起 心室帯 右副腎皮質 耳下腺 左副腎 内皮細胞 左副腎皮質 生殖腺 上腕二頭筋の骨格筋組織
トップの表現 受精卵 二次卵母細胞 精子細胞 精母細胞 性器結節 精細管 胎児の尾 一次卵母細胞 涙腺 耳下腺
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
タンパク質キナーゼ活性 配列特異的DNA結合 DNA結合 ユビキチンタンパク質リガーゼ活性 転写活性化因子活性 亜鉛イオン結合 p53結合 クロマチン結合 金属イオン結合 ユビキチンタンパク質転移酵素活性 メチル化ヒストン結合 エストロゲン応答要素結合 タンパク質結合 核受容体結合 リジンアセチル化ヒストン結合 シグナル伝達受容体結合 タンパク質チロシンキナーゼ活性 トランスフェラーゼ活性 細胞成分
細胞質 細胞質 細胞内解剖構造 ペリクロマチン線維 核 核質 生物学的プロセス
アポトーシス過程の調節 転写の調節、DNAテンプレート タンパク質の安定性の調節 カルシウムイオン恒常性 p53クラスメディエーターによるシグナル伝達の制御 ビタミンD受容体シグナル伝達経路の調節 RNAポリメラーゼIIによる転写 転写、DNAテンプレート エストロゲン刺激に対する細胞反応 転写の正の制御、DNAテンプレート タンパク質リン酸化 遺伝子発現の正の調節 タンパク質分解プロセス タンパク質のユビキチン化 タンパク質の自己リン酸化 転写の負の調節、DNAテンプレート 細胞集団増殖の負の調節 ペプチジルチロシンリン酸化 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001272064 NM_001272076 NM_145076
RefSeq (タンパク質) NP_001258993 NP_001259005 NP_659542
場所 (UCSC) 7 章: 138.46 – 138.59 Mb 6 章: 37.85 – 37.94 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
三者モチーフ含有24 （ TRIM24 ）は 転写中間因子1α （ TIF1α ） としても知られ、ヒトでは TRIM24 遺伝子 によってコードされる タンパク質 である。 [5] [6] [7]
関数 この遺伝子によってコードされるタンパク質は、 エストロゲン 、 レチノイン酸 、 ビタミン D 3 受容体 など、いくつかの核受容体の活性化機能 2 (AF2) 領域との相互作用によって転写制御を媒介します。このタンパク質は核小体に局在し、クロマチンおよびヘテロクロマチン関連因子と関連すると考えられています。このタンパク質は、 三者モチーフ (TRIM) ファミリーのメンバーです。TRIM モチーフには、3 つの亜鉛結合ドメイン (RING、B ボックス タイプ 1、B ボックス タイプ 2) と コイルドコイル 領域が含まれます。この遺伝子には、異なるアイソフォームをコードする 2 つ の選択的スプライシング 転写バリアントが記載されています。 [5]
インタラクション TRIM24は、 ミネラルコルチコイド受容体 [6] [8] TRIM33 [9] エストロゲン 受容体α [6] [10] レチノイドX受容体α [ 6] [11] と 相互作用する ことが示されている 。
参照
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000122779 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000029833 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ ab "Entrez Gene: TRIM24 三者モチーフ含有 24"。 ^ abcd Thénot S, Henriquet C, Rochefort H, Cavaillès V (1997年5月). 「核受容体と推定ヒト転写共活性化因子hTIF1との異なる相互作用」. J. Biol. Chem . 272 (18): 12062–8. doi : 10.1074/jbc.272.18.12062 . PMID 9115274. ^ Le Douarin B、Nielsen AL、You J、Chambon P、Losson R (1997 年 5 月)。「TIF1 アルファ: 核受容体のリガンド依存性活性化機能 AF-2 のクロマチン特異的メディエーター?」 Biochem. Soc. Trans . 25 (2): 605–12. doi :10.1042/bst0250605. PMID 9191165。 ^ Zennaro, MC; Souque A; Viengchareun S; Poisson E; Lombès M (2001 年 9 月)。「新しいヒト MR スプライスバリアントは、コルチコステロイドの作用を調節するリガンド非依存性トランスアクチベーターである」。Mol . Endocrinol . 15 ( 9)。米国: 1586–98。doi : 10.1210/ mend.15.9.0689。ISSN 0888-8809。PMID 11518808 。 ^ Peng, Hongzhuang; Feldman Irina; Rauscher Frank J (2002 年 7 月)。「RBCC/TRIM ドメイン含有核補因子の TIF ファミリー間のヘテロオリゴマー化: 共活性化と共抑制の切り替えを制御するための潜在的なメカニズム」。J . Mol. Biol . 320 (3)。イギリス: 629–44。doi : 10.1016 / S0022-2836 (02)00477-1。ISSN 0022-2836。PMID 12096914 。 ^ Thénot, S; Bonnet S; Boulahtouf A; Margeat E; Royer CA; Borgna JL; Cavaillès V (1999 年 12 月)。「リガンドと DNA 結合によるヒト転写中間因子 1α とエストロゲン受容体の相互作用への影響」。Mol . Endocrinol . 13 ( 12 )。米国: 2137–50。doi : 10.1210/ mend.13.12.0387。ISSN 0888-8809。PMID 10598587。S2CID 23486519 。 ^ Lee, Wen-yi; Noy Noa (2002年2月). 「RXRとコアクチベーターの相互作用は、受容体のリガンド結合ドメインのヘリックス11によって異なる方法で媒介される」. 生化学 . 41 (8). 米国: 2500–8. doi :10.1021/bi011764+. ISSN 0006-2960. PMID 11851396.
さらに読む
Le Douarin B、Nielsen AL、You J、et al. (1997)。「TIF1 アルファ: 核受容体のリガンド依存性活性化機能 AF-2 のクロマチン特異的メディエーター?」 Biochem. Soc. Trans . 25 (2): 605–12. doi :10.1042/bst0250605. PMID 9191165。 Moosmann P、Georgiev O、Le Douarin B、et al. (1997)。「KOX1 の KRAB リプレッサードメインと相互作用する RING フィンガータンパク質 TIF1 ベータによる転写抑制」。Nucleic Acids Res . 24 (24): 4859–67. doi :10.1093/nar/24.24.4859. PMC 146346 . PMID 9016654。 Thénot S, Henriquet C, Rochefort H, Cavaillès V (1997). 「核受容体と推定ヒト転写コアクチベーター hTIF1 との異なる相互作用」 J. Biol. Chem . 272 (18): 12062–8. doi : 10.1074/jbc.272.18.12062 . PMID 9115274. Fraser RA、Heard DJ、Adam S、他 (1998)。「推定補因子 TIF1alpha は、リガンド核受容体との相互作用により過剰リン酸化されるタンパク質キナーゼである」。J . Biol. Chem . 273 (26): 16199–204. doi : 10.1074/jbc.273.26.16199 . PMID 9632676。 Eng FC、Barsalou A、Akutsu N、et al. (1998)。「異なるクラスのコアクチベーターは、エストロゲン受容体リガンド結合ドメイン上の異なるが重複する結合部位を認識する」。J . Biol. Chem . 273 (43): 28371–7。doi : 10.1074 / jbc.273.43.28371。PMID 9774463 。 Venturini L、You J、 Stadler M 、 et al. (1999)。「TIF1gamma、転写中間因子 1 ファミリーの新規メンバー」。Oncogene。18 ( 5 ): 1209–17。doi : 10.1038/sj.onc.1202655。PMID 10022127 。 Remboutsika E、Lutz Y、Gansmuller A、et al. (1999)。「推定核受容体メディエーターTIF1αはユークロマチンと密接に関連している」。J . Cell Sci . 112 (11): 1671–83. doi :10.1242/jcs.112.11.1671. PMID 10318760。 Klugbauer S 、 Rabes HM (1999)。「転写共活性化因子 HTIF1と 関連 タンパク質は小児甲状腺乳頭癌における RET 受容体チロシンキナーゼに融合している」。Oncogene。18 ( 30): 4388–93。doi : 10.1038/sj.onc.1202824。PMID 10439047。S2CID 2166439。 Nielsen AL、Ortiz JA、You J、et al. (2000)。「ヘテロクロマチンタンパク質 1 (HP1) ファミリーのメンバーとの相互作用およびヒストンの脱アセチル化は、TIF1 ファミリーのメンバーによる転写サイレンシングに異なる形で関与している」。EMBO J. 18 (22): 6385–95. doi : 10.1093/emboj/18.22.6385. PMC 1171701. PMID 10562550 。 Thénot S、Bonnet S、Boulahtouf A、et al. (2000)。「リガンドと DNA 結合によるヒト転写中間因子 1α とエストロゲン受容体の相互作用への影響」。Mol . Endocrinol . 13 (12): 2137–50. doi : 10.1210/mend.13.12.0387 . PMID 10598587. S2CID 23486519. Zhong S、Delva L、Rachez C、et al. (1999)。「RA依存性の腫瘍増殖抑制転写複合体は、PML-RARalphaおよびT18オンコプロテインの標的である」。Nat . Genet . 23 (3): 287–95. doi :10.1038/15463. PMID 10610177. S2CID 23613492. Hellal-Levy C、Fagart J、Souque A、et al. (2001)。「ヒトミネラルコルチコイド受容体の活性構造を安定化させるH11-H12ループの重要な役割」。Mol . Endocrinol . 14 (8): 1210–21. doi : 10.1210/mend.14.8.0502 . PMID 10935545。 Seeler JS、Marchio A、Losson R、他 (2001)。「核体タンパク質 SP100 と TIF1α クロマチン因子の共通特性: SUMO 修飾の役割」。Mol . Cell. Biol . 21 (10): 3314–24. doi :10.1128/MCB.21.10.3314-3324.2001. PMC 100253. PMID 11313457 。 Reymond A, Meroni G, Fantozzi A, et al. (2001). 「三者モチーフファミリーが細胞区画を 識別する」 EMBO J. 20 ( 9): 2140–51. doi :10.1093/emboj/20.9.2140. PMC 125245. PMID 11331580. Zennaro MC、Souque A、Viengchareun S、et al. (2002)。「新しいヒトMRスプライスバリアントは、コルチコステロイドの作用を調節するリガンド非依存性トランスアクチベーターである」。Mol . Endocrinol . 15 (9): 1586–98. doi : 10.1210/mend.15.9.0689 . PMID 11518808。 Lee WY、Noy N (2002)。「RXRとコアクチベーターの相互作用は、受容体のリガンド結合ドメインのヘリックス 11によって異なる形で媒介される」。 生化学 。41 ( 8): 2500–8。doi :10.1021/bi011764+ 。PMID 11851396。 Gandini D, De Angeli C, Aguiari G, et al. (2002). 「急性骨髄性白血病およびMDS関連AMLにおける転写共活性化因子HTIF1α遺伝子の優先的発現」。 白血病 。16 ( 5 ) : 886–93。doi : 10.1038/sj.leu.2402452。hdl : 11392 / 1199413。PMID 11986951 。 Peng H、Feldman I、Rauscher FJ (2002)。「RBCC/TRIMドメイン含有核補因子のTIFファミリー間のヘテロオリゴマー化：共活性化と共抑制の切り替えを制御するための潜在的なメカニズム」。J. Mol. Biol . 320 (3): 629–44. doi :10.1016/S0022-2836(02)00477-1. PMID 12096914。 Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932 。
外部リンク TRIM24 タンパク質、ヒト、米国国立医学図書館 医学件名表 (MeSH) ヌルサ C150 この記事には、 パブリックドメイン である 米国国立医学図書館 のテキストが組み込まれています。
