フェルスター共鳴エネルギー伝達

フェルスター共鳴エネルギー移動（FRET）、蛍光共鳴エネルギー移動、共鳴エネルギー移動（RET）、または電子エネルギー移動（EET ）は、2つの光感受性分子（発色団）間のエネルギー移動を説明するメカニズムです。^{[1]最初は電子励起状態にあるドナー発色団は、非放射}双極子間結合を介してアクセプター発色団にエネルギーを移動します。^[2]このエネルギー移動の効率はドナーとアクセプター間の距離の6乗に反比例するため、FRETは距離の小さな変化に対して非常に敏感です。^[3]^[4]

FRET効率の測定は、2つの蛍光体が互いに一定の距離内にあるかどうかを判断するために使用できます。 ^[5]このような測定は、生物学や化学などの分野で研究ツールとして使用されています。

FRET は、相互作用の半径が放出される光の波長よりもはるかに小さいという点で、近接場通信に似ています。近接場領域では、励起された発色団が仮想光子を放出し、それが受信側の発色団によって即座に吸収されます。これらの仮想光子は、その存在がエネルギーと運動量の保存則に反するため検出できません。そのため、FRET は無放射メカニズムとして知られています。量子電気力学計算により、無放射 FRET と放射エネルギー伝達は、単一の統一されたメカニズムの短距離および長距離漸近線であることが決定されました。^[6]^[7]^[8]

用語

フェルスター共鳴エネルギー移動は、ドイツの科学者テオドール・フェルスターにちなんで名付けられました。^{[9]両方の発色団が蛍光性である場合、実際には}蛍光によってエネルギーが移動しないにもかかわらず、「蛍光共鳴エネルギー移動」という用語が代わりに使用されることがよくあります。^[10]^[11]常に非放射性のエネルギー移動である現象（2つの蛍光発色団間で発生する場合でも）の誤った解釈を避けるために、「フェルスター共鳴エネルギー移動」という名前が「蛍光共鳴エネルギー移動」よりも好まれますが、後者は科学文献で一般的に使用されています。^[12] FRETは蛍光に限定されず、リン光に関連しても発生します。^[10]

理論的根拠

FRET効率（）はエネルギー移動遷移の量子収率、すなわちドナー励起イベントあたりのエネルギー移動イベントが発生する確率である： ^[13] $E$

E={\frac {k_{\text{ET}}}{k_{f}+k_{\text{ET}}+\sum {k_{i}}}},

ここで、ドナーの放射崩壊率はエネルギー移動の速度であり、他のアクセプターへのエネルギー移動を除く他の脱励起経路の速度である。^[14]^[15] $k_{f}$ $k_{\text{ET}}$ $k_{i}$

FRET効率は多くの物理的パラメータ^[16]に依存し、それらは1)ドナーとアクセプター間の距離（通常1～10nmの範囲）、2)ドナー発光スペクトルとアクセプター吸収スペクトルのスペクトル重なり、3)ドナー発光双極子モーメントとアクセプター吸収双極子モーメントの相対的な向きとして分類できます。

$E$ 双極子間結合機構により、ドナーとアクセプターの分離距離に逆6乗則で依存する。 $r$

E={\frac {1}{1+(r/R_{0})^{6}}}

はドナーとアクセプターのフェルスター距離、すなわちエネルギー移動効率が50%となる距離である。[ ^14]フェルスター距離はドナーの発光スペクトルとアクセプターの吸収スペクトルの重なり積分とそれらの相互分子配向に依存し、SI単位で次の式で表される：^[17]^[18]^[19] $R_{0}$

R_{0}^{6}={\frac {9\,\log(10)\,\kappa ^{2}\,Q_{D}\,J}{128\,\pi ^{5}\,N_{A}\,n^{4}}}

ここで、はアクセプターが存在しないときのドナーの蛍光量子収率、は双極子配向係数、は媒体の屈折率、はアボガドロ定数、は次のように計算されるスペクトル重なり積分である。 $Q_{\text{D}}$ $\kappa^{2}$ $n$ $N_{\text{A}}$ $J$

J={\frac {\int f_{\text{D}}(\lambda )\epsilon _{\text{A}}(\lambda )\lambda ^{4}\,d\lambda }{\int f_{\text{D}}(\lambda )\,d\lambda }}=\int {\overline {f_{\text{D}}}}(\lambda )\epsilon _{\text{A}}(\lambda )\lambda ^{4}\,d\lambda ,

ここで、はドナー発光スペクトル、は面積1に正規化されたドナー発光スペクトル、はアクセプターのモル吸光係数であり、通常は吸収スペクトルから得られる。^[20]配向係数 $κは$ 次のように与えられる。 $f_{\text{D}}$ ${\overline {f_{\text{D}}}}}$ $\epsilon _{\text{A}}$

\kappa ={\hat {\mu }}_{\text{A}}\cdot {\hat {\mu }}_{\text{D}}-3({\hat {\mu }}_{\text{D}}\cdot {\hat {R}})({\hat {\mu }}_{\text{A}}\cdot {\hat {R}}),

ここで、はそれぞれの蛍光体の正規化された遷移双極子モーメントを表し、は正規化された蛍光体間の変位を表す。^[21] = 2/3 と仮定されることが多い。この値は、両方の色素が自由に回転し、励起状態の寿命中に等方的に配向していると考えられる場合に得られる。どちらかの色素が固定されているか自由に回転しない場合は、= 2/3 は有効な仮定ではない。しかし、ほとんどの場合、色素の適度な再配向でも十分な配向平均化が得られるため、 = 2/3 では、の6 乗依存性により、推定エネルギー移動距離に大きな誤差が生じることはない。が 2/3 と大きく異なる場合でも、誤差はのシフトと関連している可能性があり、したがって、特定のシステムの相対距離の変化の決定は依然として有効である。蛍光タンパク質は、蛍光寿命よりも速い時間スケールで再配向しない。この場合、0 ≤ ≤ 4 である^。[20] ${\hat {\mu }}_{i}$ ${\hat {R}}$ $\kappa^{2}$ $\kappa^{2}$ $\kappa^{2}$ $R_{0}$ $\kappa^{2}$ $\kappa^{2}$ $R_{0}$ $\kappa^{2}$

データの単位は通常SI単位ではありません。フェルスター距離を計算するには、元の単位を使用する方が便利な場合がよくあります。たとえば、波長はnm単位であることが多く、吸光係数は単位であることが多いです。ここで、は濃度です。これらの単位から得られるの単位はです。に単位Å ( ) を使用するには、式を次のように調整します^[17]^[22]^[23]^[24] $M^{-1}cm^{-1}$ $M$ $mol/L$ $J$ $M^{-1}cm^{-1}nm^{4}$ $10^{-10}m$ $R_{0}$

{R_{0}}^{6}=8.785\times 10^{-5}{\frac {\kappa ^{2}\,Q_{D}}{n^{4}}}J

(Å )

^{6}

FRETの時間依存解析では、代わりにエネルギー移動速度（）を直接使用することができる：^[17] $k_{\text{ET}}$

k_{\text{ET}}=({\frac {R_{0}}{r}})^{6}\,{\frac {1}{\tau _{D}}}

アクセプターが存在しないときのドナーの蛍光寿命はここです。 $\tau_{D}$

FRET効率はドナー分子の量子収率と蛍光寿命に次のように関係している：^[25]

E=1-\tau '_{\text{D}}/\tau _{\text{D}},

ここで、およびはそれぞれアクセプターが存在する場合と存在しない場合のドナーの蛍光寿命であり、または $\tau_{\text{D}}'$ $\tau_{\text{D}}$

E=1-F_{\text{D}}'/F_{\text{D}},

ここで、およびはそれぞれアクセプターがある場合とない場合のドナーの蛍光強度です。 $F_{\text{D}}'$ $F_{\text{D}}$

FRET理論の実験的確認

フェルスター共鳴エネルギー移動の逆6乗距離依存性は、トリプトフィルペプチドを用いてウィルチェク、エーデルホッホ、ブランド^{[26]によって実験的に確認された。}ストライア、ハウグランド、イゲラバイド^[27]^[要出典]^[28]も、縮合インドロステロイドをドナーとして、ケトンをアクセプターとして用いて、フェルスター共鳴エネルギー移動の重なり積分に対する理論的依存性を実験的に実証した。いくつかの例の染料ペアのFRET距離の計算については、ここを参照のこと。^[22]^[24]しかし、分子の配向と量子収率を推定することが難しい複雑な環境下では、特別な実験と理論との多くの矛盾が観察された。^[29]

FRET効率を測定する方法

蛍光顕微鏡、蛍光共焦点レーザー走査顕微鏡、および分子生物学において、 FRETは、タンパク質間相互作用、タンパク質-DNA相互作用、DNA-DNA相互作用、^[30]およびタンパク質の構造変化など、生物物理学および生化学における分子動態を定量化する有用なツールです。2つの分子間の複合体形成をモニタリングするために、それらの1つをドナーで標識し、もう1つをアクセプターで標識します。FRET効率を測定し、標識された複合体間の相互作用を識別するために使用されます。ドナーまたはアクセプターによって放出される蛍光の変化をモニタリングすることにより、FRET効率を測定する方法はいくつかあります。^[31]

感光性放出

FRET効率を測定する方法の1つは、アクセプターの発光強度の変化を測定することです。^[18]ドナーとアクセプターが2つの分子の相互作用により近接している場合（1〜10 nm）、ドナーからアクセプターへの分子間FRETにより、アクセプターの発光が増加します。タンパク質の構造変化をモニタリングするために、標的タンパク質は2つの場所でドナーとアクセプターで標識されます。タンパク質のねじれや曲がりによってドナーとアクセプターの距離や相対的な向きが変化すると、FRETの変化が観察されます。分子相互作用またはタンパク質の構造変化がリガンド結合に依存している場合、このFRET技術はリガンド検出用の蛍光指示薬として適用できます。

光退色FRET

FRET効率は、アクセプターの有無によるドナーの光退色速度からも推測できる。 ^[18]この方法は、ほとんどの蛍光顕微鏡で実行できる。アクセプター蛍光体の有無にかかわらず、試料に励起光（ドナーを励起するがアクセプターを著しく励起しない周波数の光）を照射し、ドナーの蛍光（通常はバンドパスフィルターを使用してアクセプターの蛍光から分離）を経時的に監視する。時間スケールは光退色に要する数秒から数分で、各曲線の蛍光は次のように表される。

{\text{背景}}+{\text{定数}}\cdot e^{-{\text{時間}}/\tau _{\text{pb}}},

ここで、は光退色減衰時間定数であり、アクセプターが存在するかどうかに依存します。光退色は励起された蛍光体の永久的な不活性化であるため、励起されたドナーからアクセプター蛍光体への共鳴エネルギー移動は、そのドナー蛍光体の光退色を防止し、したがって、FRET 効率が高いと光退色減衰時間定数が長くなります。 $\tau_{\text{pb}}$

E=1-\tau _{\text{pb}}/\tau _{\text{pb}}',

ここで、およびはそれぞれ、アクセプターが存在する場合と存在しない場合のドナーの光退色減衰時間定数です。（分数は寿命測定に使用されるものの逆数であることに注意してください）。 $\tau_{\text{pb}}'$ $\tau_{\text{pb}}$

この技術は1989年にジョビンによって導入されました。^[32]時間定数を抽出するために点の曲線全体を使用するため、他の方法よりも精度の点で優れています。また、時間測定がナノ秒ではなく秒単位で行われるため、蛍光寿命測定よりも簡単です。また、光退色減衰率は一般にドナー濃度に依存しないため（アクセプター飽和が問題にならない限り）、強度測定に必要な濃度の慎重な制御は必要ありません。ただし、入射光が強くなると光退色が大幅に増加するため、アクセプターありとアクセプターなしの測定で照明を同じに保つことが重要です。

寿命測定

FRET効率は、ドナーの蛍光寿命の変化からも判定できます。 ^{[18]ドナーの寿命はアクセプターの存在下で短くなります。FRETドナーの寿命測定は、}蛍光寿命イメージング顕微鏡法（FLIM）で使用されます。

単一分子FRET（smFRET）

smFRET は、さまざまな顕微鏡技術を使用して、単一分子レベルで励起され検出されるドナー蛍光体とアクセプター蛍光体のペアを測定する方法のグループです。多数の分子の FRET 信号を提供する「アンサンブル FRET」または「バルク FRET」とは対照的に、単一分子 FRET は各分子の FRET 信号を分解できます。smFRET 信号の変化は、特にシステムが平衡状態にある場合に、アンサンブル測定では提供できない運動情報を明らかにするのに便利です。異なる分子間の不均一性も観察できます。この方法は、DNA/RNA/タンパク質の折り畳み/展開やその他の構造変化などの生体分子ダイナミクス、および反応、結合、吸着、脱着などの分子間ダイナミクスの多くの測定に適用されており、化学センシング、バイオアッセイ、バイオセンシングに特に役立ちます。

FRETに使用される蛍光体

CFP-YFPペア

生物学的用途でよく使われる蛍光体ペアの 1 つは、シアン蛍光タンパク質(CFP) と黄色蛍光タンパク質(YFP) のペアです。^{[33]どちらも}緑色蛍光タンパク質(GFP)の色のバリエーションです。有機蛍光染料で標識するには、精製、化学修飾、および宿主タンパク質の細胞内注入が必要です。GFP バリアントは、遺伝子工学によって宿主タンパク質に結合できるため、より便利です。さらに、プロテアーゼ切断配列でリンクされた CFP と YFP (「タンデムダイマー」) の融合は、切断アッセイとして使用できます。^[34]

ブレット

蛍光体ドナーを用いたFRETの制限は、蛍光転移を開始するために外部照明が必要であることであり、これにより、アクセプターの直接励起による結果のバックグラウンドノイズや光退色が発生する可能性があります。この欠点を回避するために、生物発光共鳴エネルギー移動（BRET）が開発されました。^[35]^{[36]この技術では、CFPではなく生物発光}ルシフェラーゼ（通常はRenilla reniformis由来のルシフェラーゼ）を使用して、YFPと互換性のある最初の光子放出を生成します。

BRET は、深海エビOplophorus gracilirostrisから作製された別のルシフェラーゼ酵素を使用しても実装されています。このルシフェラーゼは、より一般的に使用されているRenilla reniformisのルシフェラーゼよりも小さく (19 kD)、明るく、[ ^37]^[38]^[39]^[40]、NanoLuc ^[41]または NanoKAZ と名付けられています。^[42] Promega は、NanoLuc 用の特許取得済み基質であるフリマジンを開発しました。 ^[43]^[41]ただし、NanoLuc 用の他の有用なセレンテラジン基質も公開されています。^[42]^[44] Promega によって開発された NanoLuc の分割タンパク質バージョン^[45]も、タンパク質間相互作用を測定する実験で BRET ドナーとして使用されています。^[46]

ホモFRET

一般的に、「FRET」とは、ドナータンパク質とアクセプタータンパク質（または「蛍光体」）が2つの異なるタイプである状況を指します。しかし、多くの生物学的状況では、研究者は、同じタイプの2つ以上のタンパク質間の相互作用、または同じタンパク質同士の相互作用を調べる必要がある場合があります。たとえば、タンパク質が折り畳まれているか、タンパク質のポリマー鎖の一部を形成しているかどうか^[47]、または生物細胞での定量化に関するその他の質問^[48]やin vitro実験^{[49]などです。}

当然のことながら、アクセプタータンパク質とドナータンパク質はどちらも同じ波長の光を発するため、スペクトルの違いはFRETの検出と測定には利用できません。しかし研究者は、FRET異方性イメージングと呼ばれる技術で、蛍光体を励起する光と放出される光の偏光の違いを検出することができます。定量化された異方性のレベル（励起ビームと放出ビームの偏光の違い）は、FRETイベントが何回発生したかを示す指標となります。^[50]

ナノフォトニクスの分野では、FRET は励起子エネルギーを欠陥部位に流し込むと有害となる可能性があるが、有機および量子ドット増感太陽電池における電荷収集にも不可欠であり、さまざまな光電子デバイス向けに FRET 対応のさまざまな戦略が提案されている。そのため、孤立したナノエミッターが高密度層に積み重ねられたときにどのように動作するかを理解することが不可欠である。ナノプレートレットは、その強力な面内双極子結合と低いストークスシフトのため、強力なホモ FRET 励起子拡散の有望な候補である。^[51]このような単一鎖の蛍光顕微鏡研究により、隣接するプレートレット間の FRET によるエネルギー移動により、エネルギーが通常 500 nm の長さ (約 80 ナノエミッター) にわたって拡散し、プレートレット間の移動時間は 1 ps のオーダーであることが実証された。^[52]

その他

蛍光タンパク質以外の様々な化合物。^[53]

アプリケーション

蛍光共鳴エネルギー移動（FRET）の応用は過去25年間で飛躍的に拡大し、この技術は多くの生物学および生物物理学の分野で定番となっています。FRETは、さまざまなシステムで距離を測定し、分子相互作用を検出するための分光定規として使用でき、生物学および生化学に応用されています。^[28]^[54]

タンパク質

FRETは、タンパク質間の相互作用を検出および追跡するためによく使用されます。^[55]^[56]^[57]^[58]さらに、FRETは、タンパク質の異なる領域に蛍光体をタグ付けし、発光を測定して距離を決定することにより、単一のタンパク質内のドメイン間の距離を測定するために使用できます。これにより、二次構造やタンパク質の折り畳みを含むタンパク質の立体構造に関する情報が得られます。^[59]^{[60]これは、}ミオシン活性に関連する立体構造変化など、タンパク質構造の機能的変化の追跡にまで及びます。^{[61]生体内での適用では、FRETは}インテグリンや膜タンパク質などの細胞構造の位置と相互作用を検出するために使用されています。^[62]

膜

FRETは膜の流動性、膜タンパク質の動きと分散、膜脂質-タンパク質およびタンパク質-タンパク質相互作用、異なる膜の混合の成功を観察するために使用できます。 ^{[63] FRETは}細胞膜の膜ドメインと脂質ラフトの形成と特性を研究するためにも使用され^[64]、膜の表面密度を決定するためにも使用されます。^[65]

化学センサー

FRETベースのプローブは、さまざまな分子の存在を検出できます。プローブの構造は、小分子の結合または活性によって影響を受け、FRETシステムのオン/オフを切り替えることができます。これは、陰イオン、陽イオン、小さな非荷電分子、および一部のより大きな生体高分子の検出によく使用されます。同様に、FRETシステムは、pH、低酸素、ミトコンドリア膜電位などの要因による細胞環境の変化を検出するように設計されています。^[66]

シグナル伝達経路

FRETのもう一つの用途は、代謝経路やシグナル伝達経路の研究である。^[67]例えば、FRETとBRETは、Gタンパク質共役受容体の活性化とそれに伴うシグナル伝達機構を特徴付けるために、さまざまな実験で使用されている。^{[68]他の例としては、細菌の}走化性^[69]やアポトーシスにおけるカスパーゼ活性など、さまざまなプロセスを分析するためにFRETが使用されている。^[70]

タンパク質とヌクレオチドの折り畳み速度論

タンパク質、DNA、RNA、およびその他のポリマーの折り畳みダイナミクスは、FRET を使用して測定されています。通常、これらのシステムは平衡状態にあり、その速度論は隠されています。ただし、アクセプター色素とドナー色素を分子上に適切に配置して単一分子 FRET を測定することで、それらを測定できます。詳細については、単一分子 FRET を参照してください。

その他のアプリケーション

前述の一般的な用途に加えて、FRETとBRETは生化学反応速度論の研究にも有効です。^[71] FRETはpH依存性の組み立てと分解のモニタリングにますます使用されており、核酸のカプセル化の分析に有用です。^[72]^[73]^[74]^{[75]この技術は、さまざまな種類の}ナノ粒子の形成に影響を与える要因を決定するために使用できます。 ^[76]^[77]ナノ医薬品のメカニズムと効果。^[78]

その他の方法

異なるが関連のあるメカニズムは、デクスター電子移動です。

タンパク質間の近接性を検出する別の方法として、蛍光タンパク質の2つの部分をそれぞれ他のタンパク質に融合する二分子蛍光相補性（BiFC）があります。この2つの部分が出会うと、数分または数時間のタイムスケールで蛍光体を形成します。^[79]

参照

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