ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
PPFIA1 遺伝子 利用可能な構造 電子データ ヒト UniProt 検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス PPFIA1 、LIP.1、LIP1、LIPRIN、PTPRF相互作用タンパク質アルファ1 外部ID オミム ：611054; MGI : 1924750; ホモロジーン : 20802; ジーンカード ：PPFIA1; OMA :PPFIA1 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体7（マウス） [2] バンド 7|7 F5 始める 144,030,495 bp [2] 終わり 144,107,466 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 腓骨神経 卵母細胞 二次卵母細胞 頬粘膜細胞 精子 アキレス腱 内皮細胞 脈絡叢上皮 脛骨 臓側胸膜
トップの表現 受精卵 二次卵母細胞 性器結節 胎児の尾 一次卵母細胞 心室帯 上頸部神経節 リップ 食道 毛包
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能 細胞成分
シナプス前活性領域 焦点接着 細胞質 細胞質 軸索 樹状突起 タンパク質含有複合体 生物学的プロセス
細胞-マトリックス接着 ストレスファイバー集合の負の調節 シグナル伝達 タンパク質の細胞膜への局在の負の調節 神経伝達物質の分泌 グルタミン酸分泌 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ENSG00000131626 ENSG00000288198
ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_003626 NM_177423 NM_001378006
NM_001033319 NM_001195086
RefSeq (タンパク質) NP_003617 NP_803172 NP_001364935
場所 (UCSC) 11 章: 70.27 – 70.39 Mb 7 章: 144.03 – 144.11 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
リプリンアルファ1 は、ヒトでは PPFIA1 遺伝子によってコードされる タンパク質 である 。 [5] [6] [7]
関数 この遺伝子によってコードされるタンパク質は、LAR タンパク質 チロシンホスファターゼ相互作用タンパク質 (リプリン) ファミリーのメンバーです。リプリンは、軸索誘導と乳腺の発達に重要であることが知られている膜貫通タンパク質チロシンホスファターゼの LAR ファミリーのメンバーと相互作用します。このタンパク質は、チロシンホスファターゼ LAR の細胞内膜遠位ホスファターゼドメインに結合し、LAR を細胞接着斑に局在させるようです。この相互作用は接着斑の分解を制御し、細胞マトリックス相互作用の調整に役立つ可能性があります。異なるアイソフォームをコードする代替スプライス転写バリアントが報告されています。 [7]
インタラクション タンパク質チロシンホスファターゼ、受容体型、f ポリペプチド (PTPRF)、相互作用タンパク質 (リプリン)、アルファ 1 は、以下と相互作用する ことが示されています 。
参考文献
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さらに読む
Pulido R、Serra-Pagès C、Tang M、Streuli M (1996)。「膜貫通タンパク質チロシンホスファターゼのLAR/PTPデルタ/PTPシグマサブファミリー：複数のヒトLAR、PTPデルタ、およびPTPシグマアイソフォームは組織特異的に発現し、LAR相互作用タンパク質LIP.1と関連する」。Proc . Natl . Acad. Sci. USA . 92 ( 25): 11686–11690。Bibcode : 1995PNAS ...9211686P。doi : 10.1073/ pnas.92.25.11686。PMC 40467。PMID 8524829 。 Wyszynski M、Kim E、Dunah AW、Passafaro M、Valtschanoff JG、Serra-Pagès C、Streuli M、Weinberg RJ、Sheng M (2002)。「GRIPとliprin-alpha/SYD2の相互作用はAMPA受容体の標的化に必要である」。Neuron。34 ( 1 ) : 39–52。doi : 10.1016/ S0896-6273 (02)00640-2。PMID 11931740 。 Ko J、Kim S、Valtschanoff JG、Shin H、Lee JR、Sheng M、Premont RT、Weinberg RJ、Kim E (2003)。「AMPA受容体標的化にはリプリンアルファとGIT1の相互作用が必要」。J . Neurosci . 23 (5): 1667–1677. doi : 10.1523/JNEUROSCI.23-05-01667.2003 . PMC 6741975. PMID 12629171 。 Ko J、Na M、Kim S、Lee JR、Kim E (2004)。「RIM結合タンパク質のERCファミリーとマルチドメインタンパク質のリプリンアルファファミリーとの相互作用」。J . Biol. Chem . 278 (43): 42377–42385. doi : 10.1074/jbc.M307561200 . PMID 12923177。 Jin J、Smith FD、Stark C、Wells CD、Fawcett JP、Kulkarni S、Metalnikov P、O'Donnell P、Taylor P、Taylor L、Zougman A、Woodgett JR、Langeberg LK、Scott JD、Pawson T (2004)。「細胞骨格調節と細胞組織化に関与する生体内14-3-3結合タンパク質のプロテオーム、機能、およびドメインベースの分析」。Curr . Biol . 14 (16): 1436–1450。Bibcode : 2004CBio ...14.1436J。doi : 10.1016/j.cub.2004.07.051。PMID 15324660 。 ルアル JF、ヴェンカテサン K、ハオ T、弘實＝岸川 T、ドリコット A、リー N、ベリス GF、ギボンズ FD、ドレーゼ M、アイヴィ＝グエデフスー N、クリットゴード N、サイモン C、ボクセム M、ミルスタイン S、ローゼンバーグ J、ゴールドバーグDS、チャン LV、ウォン SL、フランクリン G、リー S、アルバラ JS、リム J、フロートン C、ラモサス E、セビック S、ベックス C、ラメシュ P、シコルスキー RS、ヴァンデンハウト J、ゾグビ HY、スモリャル A、ボサック S、セケーラ R、ドゥセット スタム L、キュージック ME、ヒル DE、ロス FP、ビダル M ( 2005）。 「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップに向けて」。 自然 。 437 (7062): 1173–1178. Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026. Serra-Pagès C, Streuli M, Medley QG (2006). 「リプリンのリン酸化はLARへの結合を制御する：リプリンの自己リン酸化の証拠」. 生化学 . 44 (48): 15715–15724. doi :10.1021/bi051434f. PMC 2529169. PMID 16313174 . Lim J、Hao T、Shaw C、Patel AJ、Szabó G、Rual JF、Fisk CJ、Li N、Smolyar A、Hill DE、Barabási AL、Vidal M、Zoghbi HY (2006)。「ヒト遺伝性運動失調症およびプルキンエ細胞変性症のタンパク質間相互作用ネットワーク」。Cell . 125 ( 4): 801–814. doi : 10.1016/j.cell.2006.03.032 . PMID 16713569。 Olsen JV、Blagoev B、Gnad F、Macek B、Kumar C、Mortensen P 、Mann M (2006)。「シグナル伝達ネットワークにおける全体的、生体内、および部位特異的なリン酸化ダイナミクス」。Cell . 127 (3): 635–648. doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID 17081983。 Hoogenraad CC 、Feliu-Mojer MI、Spangler SA、Milstein AD、Dunah AW、Hung AY、Sheng M (2007)。 「カルシウム/カルモジュリン依存性プロテインキナーゼ II によるリプリナルアルファ 1 の分解は、LAR 受容体チロシンホスファターゼの分布と樹状突起の発達を調節します。」 開発者セル 。 12 (4): 587–602。 土井 : 10.1016/j.devcel.2007.02.006 。 PMID 17419996。
外部リンク 
