ペターゼ

ペターゼ
I. sakaiensis PETase ( A0A0K8P6T7 ) と PET 類似体 HEMT ( PDB : 5XH3 ​) の複合体。
識別子
EC番号	3.1.1.101
別名	PET加水分解酵素、ポリ(エチレンテレフタレート)加水分解酵素
データベース
インテンズ	IntEnzビュー
ブレンダ	BRENDAエントリー
エクスパス	NiceZyme ビュー
ケッグ	KEGGエントリー
メタサイク	代謝経路
プリアモス	プロフィール
PDB構造	RCSB PDB PDBe PDBsum
検索 個人管理委員会 記事 出版元 記事 国立情報学研究所 タンパク質

PETase はエステラーゼクラスの酵素であり、ポリエチレンテレフタレート(PET) プラスチックを加水分解によってモノ-2-ヒドロキシエチルテレフタレート(MHET)モノマーに分解する反応を触媒します。理想的な化学反応は次のようになります。

(エチレンテレフタレート) _n + H ₂ O → (エチレンテレフタレート) _{n -1} + MHET、

ここで、nはポリマー鎖中のモノマーの数ですが、PETの微量はビス（2-ヒドロキシエチル）テレフタレート（BHET）に分解されます。^{[1] PETasesは、バイオ由来のPET代替品であるPEFプラスチック（}ポリエチレン-2,5-フランジカルボキシレート）を類似のMHEFに分解することもできます。PETasesは、ポリブチレンサクシネートやポリ乳酸などの脂肪族ポリエステルの加水分解を触媒することはできません。^[2]

PETを自然（非酵素）に分解するには数百年かかりますが、PETaseは数日で分解することができます。^[3]

最初のPETaseは、2016年に日本のPETボトルリサイクル現場の近くで採取された汚泥サンプルから発見されたIdeonella sakaiensis株201-F6細菌から発見されました。^{[1] [4]} PETを分解する他の種類の加水分解酵素は、以前にも知られており、^[2]リパーゼ、エステラーゼ、クチナーゼなどがありました。^[5]比較すると、ポリエステルを分解する酵素は、少なくとも1975年（α-キモトリプシンの場合）^[6]と1977年（リパーゼ）まで遡って存在することが知られています。^[7]

PETプラスチックは1970年代に広く使用されるようになりましたが、細菌中のPETaseはごく最近になって進化したと言われています。^[2] PETaseは過去に植物のワックス状のコーティングの分解に関連する酵素活性を持っていた可能性があります。^[8]

2019 年 4 月現在、PETase の 3 次元結晶構造は 17 種類知られています: 6QGC、6ILX、6ILW、5YFE、6EQD、6EQE、6EQF、6EQG、6EQH、6ANE、5XJH、5YNS、5XFY、5XFZ、5XG0、5XH2、5XH3。

PETaseは、α/β-ヒドロラーゼフォールドを有する点で、リパーゼとクチナーゼの両方と共通の特性を示します。ただし、PETaseで観察される活性部位の溝は、クチナーゼよりも開いています。^[2] Pfamによると、 Ideonella sakaiensis PETaseはジエネラクトンヒドロラーゼに類似しています。ESTHERによると、これはポリエステル分解酵素-リパーゼ-クチナーゼファミリーに分類されます。

PETase様酵素は多種多様な生物に存在し、その種類はI型とII型の2つに分類される。57種の酵素がI型に分類され、残りはI型に分類されると考えられており、その中にはIdeonella sakaiensisに見られるPETase酵素も含まれる。69種のPETase様酵素すべてにおいて、活性部位内に同じ3つの残基が存在しており、PETase様酵素のあらゆる形態において触媒機構は同じであることが示唆されている。^[9]

• 
  PETase 二重変異体( R 103 GおよびS 131 A ) の表面。活性部位に HEMT (1-(2-ヒドロキシエチル) 4-メチルテレフタレート) が結合しています。HEMT は MHET の類似体であり、追加のメタノールが エステル化されています。PDBID: 5XH3。
• 
  3つの残基Ser160、Asp206、およびHis237を持つPETaseのリボン図。触媒トライアドはシアン色の棒で表されます。活性部位はオレンジ色で示され、2-HE(MHET) ₄分子による刺激を表しています。^[9]

I. sakaiensis由来の PETase の発見は、世界中で蓄積されるプラスチックに対する潜在的な解決策を提供します。しかし、天然酵素は不安定性、低活性、発現レベルのために分解能力に限界があり、大規模な産業用途に使用する場合は最終的に改良が必要になります。^[10]ほとんどの戦略では、部位特異的変異誘発を実施して、酵素の変異体または突然変異体と呼ばれる改良版を作成します。1 つの変異体は、アミノ酸鎖の 280 番目の位置でアルギニンをアラニンに置き換えることにより、PETase の活性を 22.4% 増加させました。^[11]同様に、活性部位を狭める二重変異体が作成され、野生型よりも 4.13% 活性が高くなりました。^[12]比較すると、他の 2 つの二重変異体は余分な水素結合を作成し、PETase の安定性を改善しました。 PETaseの安定性を向上させる他の成功したアプローチには、Ca ²⁺またはMg ²⁺の添加、ジスルフィド結合、塩橋、グリコシル化などがあります。^[10]熱安定性については、別の二重変異体が野生型と比較して増加を示しました。^[11]さらに、酵素のβ1-β2接続ループは、その柔軟性と活性部位からの距離により、熱安定性の改善の将来のターゲットになる可能性があります。^[13]

I. sakaiensisでは、生成されたMHETはMHETase酵素の作用によってさらに分解され、テレフタル酸とエチレングリコールになります。^[1]実験室実験では、MHETaseとPETaseを人工的に結合させたキメラタンパク質が、同様の遊離酵素の混合物よりも優れていることが示されました。^[15]

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• プラスチボア
• ポリエチレンを消化できる幼虫、ガレリア・メロネラ。
• ポリウレタンを分解できる菌類、アスペルギルス・チュービンゲンシス。
• ポリウレタンを分解できる内生菌類、ペスタロティオプシス・ミクロスポラ。
• クチナーゼ、同様の幾何学的形状を持つエステラーゼ酵素