ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
| ラサ3 |
|---|
|
| 識別子 |
|---|
| エイリアス | RASA3、GAP1IP4BP、GAPIII、RAS p21タンパク質活性化因子3 |
|---|
| 外部ID | オミム:605182; MGI : 1197013;ホモロジーン: 7217;ジーンカード:RASA3; OMA :RASA3 - オルソログ |
|---|
|
| 遺伝子の位置(マウス) |
|---|
 | | クロ。 | 染色体8(マウス)[2] |
|---|
| | バンド | 8 A1.1|8 6.29 cM | 始める | 13,616,948 bp [2] |
|---|
| 終わり | 13,727,603 bp [2] |
|---|
|
| RNA発現パターン |
|---|
| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
|---|
| トップの表現 | - 顆粒球
- 子宮内膜間質細胞
- 腓骨神経
- 単球
- 血
- 皮下脂肪組織
- リンパ節
- 右子宮管
- 子宮頸管
- 付録
|
| | トップの表現 | - 腸間膜リンパ節
- 血
- 骨髄間質
- 顆粒球
- 脾臓
- 脛骨大腿関節
- 頭蓋冠
- 皮下脂肪組織
- 白色脂肪組織
- 小脳
|
| | 参照表現データの詳細 |
|
|---|
| バイオGPS | 
 | | 参照表現データの詳細 |
|
|---|
|
| 遺伝子オントロジー |
|---|
| 分子機能 |
- カルシウム放出チャネル活性
- 金属イオン結合
- GTPase活性化活性
| | 細胞成分 |
- 細胞質
- 細胞質
- 膜
- 細胞膜の細胞質側の固有成分
- 細胞膜
| | 生物学的プロセス |
- 細胞内シグナル伝達
- GTPase活性の調節
- MAPKカスケード
- シグナル伝達
- GTPase活性の正の調節
- 隔離されたカルシウムイオンの細胞質への放出
- Rasタンパク質シグナル伝達の負の制御
| | 出典:Amigo / QuickGO |
|
| オルソログ |
|---|
| 種 | 人間 | ねずみ |
|---|
| エントレズ | | |
|---|
| アンサンブル | |
|---|
ENSG00000280477 ENSG00000185989 |
| |
|---|
| ユニプロット | | |
|---|
| RefSeq (mRNA) | |
|---|
NM_007368 NM_001320821 NM_001320822 |
| |
|---|
| RefSeq (タンパク質) | |
|---|
NP_001307750 NP_001307751 NP_031394 |
| |
|---|
| 場所 (UCSC) | 13 章: 113.98 – 114.13 Mb | 8 章: 13.62 – 13.73 Mb |
|---|
| PubMed検索 | [3] | [4] |
|---|
|
| ウィキデータ |
|
Ras GTPase活性化タンパク質3は、ヒトではRASA3遺伝子によってコードされる酵素である。[5] [6] [7]
この遺伝子によってコードされるタンパク質は、GTPase 活性化タンパク質の GAP1 ファミリーのメンバーです。遺伝子産物は、正常な RAS p21 の GTPase 活性を刺激しますが、その発癌性対応物は刺激しません。RAS 機能の抑制因子として作用するこのタンパク質は、RAS タンパク質の弱い内在性 GTPase 活性を増強し、不活性な GDP 結合型 RAS をもたらし、それによって細胞の増殖と分化を制御できるようにします。このファミリーのメンバーは、密接に関連する RAS p21 タンパク質活性化因子 2 と同様に、イノシトール 1,3,4,5-テトラキスリン酸結合タンパク質です。2 つのファミリーのメンバーは、異なるプレクストリン相同ドメインを持ち、この特定のメンバーは、細胞膜への局在と一致するドメインを持っています。[7]
RASA3 は、B 細胞で SMAD3 を介して非標準 TGF-β シグナル伝達から標準 TGF-β シグナル伝達への移行を促進することが示されています。[8]
インタラクション
RASA3はHCKと相互作用することが示されている。[9]
参考文献
- ^ abc ENSG00000185989 GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000280477, ENSG00000185989 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000031453 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Cullen PJ、Hsuan JJ、Truong O、Letcher AJ、Jackson TR、Dawson AP、Irvine RF (1995 年 9 月)。「GAP1 ファミリーのメンバーとしての特定の Ins(1,3,4,5)P4 結合タンパク質の同定」。Nature。376 ( 6540 ) : 527–30。Bibcode : 1995Natur.376..527C。doi : 10.1038 /376527a0。PMID 7637787。S2CID 4283160。
- ^ Lockyer PJ、Bottomley JR、Reynolds JS、McNulty TJ、Venkateswarlu K、Potter BV、Dempsey CE、Cullen PJ (1998 年 2 月)。「推定イノシトール 1,3,4,5-テトラキスリン酸受容体 GAP1IP4BP と GAP1m の明確な細胞内局在は、GAP1IP4BP PH ドメインが細胞膜標的を指示することによる」。Curr Biol . 7 (12): 1007–10. doi : 10.1016/S0960-9822(06)00423-4 . PMID 9382842。
- ^ ab 「Entrez Gene: RASA3 RAS p21 タンパク質活性化因子 3」。
- ^ Mamand S、Liu H 、 Kashem M、Martin A(2024年10月25日)。「TGF-βシグナル伝達の阻害によるRASA2およびRASA3によるIgAへのクラススイッチ組換えの抑制」。免疫学ジャーナル。213 (9)。doi:10.4049/jimmunol.2400353。PMID https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39451029/ 。 ;値の ; ;
- ^ Briggs SD、Bryant SS、Jove R、Sanderson SD、Smithgall TE (1995 年 6 月)。「Ras GTPase 活性化タンパク質 (GAP) は、SH3 ドメイン結合タンパク質であり、Src 関連チロシンキナーゼ Hck の基質です」。J . Biol. Chem . 270 ( 24)。米国: 14718–24。doi : 10.1074/ jbc.270.24.14718。ISSN 0021-9258。PMID 7782336 。
さらに読む
- Hata Y, Kikuchi A, Sasaki T, et al. (1990). 「ras p21 GTPase活性化タンパク質刺激によるc-Ha-ras p21のGTPase活性の、ras p21と同じ推定エフェクタードメインを持つsmg p21による阻害」J. Biol. Chem . 265 (13): 7104–7. doi : 10.1016/S0021-9258(19)39083-0 . PMID 2158984.
- Hjermstad SJ、Briggs SD、Smithgall TE (1993)。「in vitro での p93c-fes タンパク質チロシンキナーゼによる ras GTPase 活性化タンパク質 (GAP) のリン酸化と SH2 ドメイン依存メカニズムによる GAP-fes 複合体の形成」。生化学。32 ( 39 ) : 10519–25。doi :10.1021/bi00090a031。PMID 7691175 。
- Briggs SD、Bryant SS、Jove R、他 (1995)。「Ras GTPase 活性化タンパク質 (GAP) は SH3 ドメイン結合タンパク質であり、Src 関連チロシンキナーゼ Hck の基質である」。J. Biol. Chem . 270 (24): 14718–24. doi : 10.1074/jbc.270.24.14718 . PMID 7782336。
- Lockyer PJ、Vanlingen S、Reynolds JS、他 (1999)。「イノシトール 1,3,4,5-テトラキスリン酸結合タンパク質 GAP1(IP4BP) および GAP1(m) の組織特異的発現および内因性細胞内分布」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 255 (2): 421–6. doi :10.1006/bbrc.1999.0217. PMID 10049724。
- El-Daher SS、Patel Y、Siddiqua A、et al. (2000)。「高度に精製されたヒト血小板膜における (1,4,5)IP(3) 受容体サブタイプと (1,3,4,5)IP(4) 受容体 GAP1(IP4BP) の明確な局在と機能」。Blood . 95 ( 11): 3412–22. doi :10.1182/blood.V95.11.3412. PMID 10828023。
- Cozier GE、Lockyer PJ、Reynolds JS、et al. (2000)。「GAP1IP4BP には、恒常的な細胞膜結合を指示する新規グループ I プレクストリン相同ドメインが含まれています」。J . Biol. Chem . 275 (36): 28261–8. doi : 10.1074/jbc.M000469200 . PMID 10869341。
- Koehler JA、Moran MF (2001)。「タンパク質キナーゼ C の足場タンパク質である RACK1 は、p120GAP の PH ドメインと相互作用する」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 283 (4): 888–95. doi :10.1006/bbrc.2001.4889. PMID 11350068。
- Walker SA、Kupzig S、Lockyer PJ、et al. (2003)。「推定イノシトール1,3,4,5-テトラキスリン酸受容体GAP1IP4BPの細胞内Ca2+恒常性における役割の分析」。J . Biol. Chem . 277 (50): 48779–85. doi : 10.1074/jbc.M204839200 . PMID 12356770。
- Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932。
- 太田 孝文、鈴木 勇、西川 孝文、他 (2004)。「21,243 個の完全長ヒト cDNA の完全な配列決定と特性解析」。Nat . Genet . 36 (1): 40–5. doi : 10.1038/ng1285 . PMID 14702039。
- Rush J、Moritz A、Lee KA、他 (2005)。「がん細胞におけるチロシンリン酸化の免疫親和性プロファイリング」。Nat . Biotechnol . 23 (1): 94–101. doi :10.1038/nbt1046. PMID 15592455. S2CID 7200157.
- Mamand S, et al. (2024). 「TGF-βシグナル伝達の阻害によるRASA2およびRASA3によるIgAへのクラススイッチ組換えの抑制」。免疫学ジャーナル。213 (9) 。doi :10.4049/jimmunol.2400353。PMID 39451029 。
- Battram AM、Durrant TN、Agbani EO、et al. (2016)。「ホスファチジルイノシトール3,4,5-トリスリン酸(PI(3,4,5)P3)結合体Rasa3はホスホイノシチド3-キナーゼ(PI 3-キナーゼ)依存性インテグリンαIIbβ3アウトサイドインシグナル伝達を制御する」。J . Biol. Chem . 292(5):1691–1704。doi:10.1074 / jbc.M116.746867。PMC 5290945。PMID 27903653。