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| グルタミン酸アンモニアリガーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 6.3.1.2 | ||||||||
| CAS番号 | 9023-70-5 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | BRENDAエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZyme ビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイク | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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| グルタミン合成酵素、 β-Graspドメイン | |||||||||||
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| 識別子 | |||||||||||
| シンボル | Gln-synt_N | ||||||||||
| パム | PF03951 | ||||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||||
| プロサイト | PDOC00162 | ||||||||||
| SCOP2 | 2gls / スコープ / SUPFAM | ||||||||||
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| グルタミン合成酵素、 触媒ドメイン | |||||||||||
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 サルモネラチフス菌由来の12サブユニット酵素グルタミン合成酵素。[2] | |||||||||||
| 識別子 | |||||||||||
| シンボル | Gln-synt_C | ||||||||||
| パム | PF00120 | ||||||||||
| ファム一族 | CL0286 | ||||||||||
| インタープロ | 著作権 | ||||||||||
| プロサイト | PDOC00162 | ||||||||||
| SCOP2 | 2gls / スコープ / SUPFAM | ||||||||||
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| グルタミン酸アンモニアリガーゼ（グルタミン合成酵素） | |||||||
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| 識別子 | |||||||
| シンボル | グルル | ||||||
| 代替記号 | GLNS | ||||||
| NCBI遺伝子 | 2752 | ||||||
| HGNC | 4341 | ||||||
| オミム | 138290 | ||||||
| ＰＤＢ | 2qc8 | ||||||
| 参照シーケンス | NM_002065 | ||||||
| ユニプロット | P15104 | ||||||
| その他のデータ | |||||||
| EC番号 | 6.3.1.2 | ||||||
| 軌跡 | 第1章第 31節 | ||||||
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グルタミン合成酵素（GS）（EC 6.3.1.2）[3]は、グルタミン酸とアンモニアの縮合を触媒してグルタミンを形成することにより窒素代謝に重要な役割を果たす酵素である。
グルタミン酸 + ATP + NH 3 → グルタミン + ADP + リン酸
グルタミン合成酵素は、硝酸塩還元、アミノ酸分解、光呼吸によって生成されたアンモニアを利用する。[4]グルタミン酸のアミド基は、グルタミン経路代謝物の合成のための窒素源である。[5]
GS を介して他の反応が起こる可能性もあります。アンモニウムイオンと水の競合、それらの結合親和性、およびアンモニウムイオンの濃度は、グルタミンの合成とグルタミンの加水分解に影響します。アンモニウムイオンがアシルリン酸中間体を攻撃するとグルタミンが形成され、水が中間体を攻撃するとグルタミン酸が再生成されます。[6] [7] アンモニウムイオンは、カチオンと負に帯電したポケット間の静電気力により、水よりも GS に強く結合します。[4]考えられる別の反応は、NH 4 +ではなくNH 2 OH が GS に結合すると、γ-グルタミルヒドロキサメートが生成されるというものです。[6] [7]
構造
グルタミン合成酵素は、2つの向かい合ったリングに分かれた8、10、または12個の同一サブユニットから構成されます。[6] [8] [9] [10]細菌のグルタミン合成酵素は、各モノマーの間に12個の活性部位を持つ12量体です。[6]各活性部位は、「トンネル」を形成し、そこにヌクレオチド、アンモニウムイオン、アミノ酸の3つの異なる基質結合部位があります。 [4] [6] [10] [11] ATPは、GSの外部表面に開いている二重漏斗の上部に結合します。[4]グルタミン酸は活性部位の底部に結合します。[7] 二重漏斗の中央には、2価カチオン（Mn+2またはMg+2）が結合する2つの部位があります。1つのカチオン結合部位はATPのグルタミン酸へのリン酸基転移に関与し、2番目は活性GSを安定化させ、グルタミン酸の結合を助けます。[6]
GS の 2 つのリングは、水素結合と疎水性相互作用によって結合している。各サブユニットは、その配列に C 末端とN 末端を持つ。C 末端 (らせん状のひも) は、サブユニットの疎水性領域に挿入され、もう一方のリングに挿入されることにより、GS 構造を安定化する。N 末端は溶媒にさらされている。さらに、中央のチャネルは、12 個のサブユニットからの反平行ループで構成される 6 つの 4 本鎖 β シートによって形成される。[6]
機構
GSは、グルタミン酸とアンモニアのATP依存性縮合を触媒してグルタミンを生成する。[4] ATPの加水分解は、 2部構成の協調メカニズムの最初のステップである[8] 。 [4] [6] ATPはグルタミン酸をリン酸化してADPとアシルリン酸中間体であるγ-グルタミルリン酸を形成し、これがアンモニアと反応してグルタミンと無機リン酸を形成する。ADPとP iは、アンモニアが結合してグルタミンが放出されるまで解離しない。[6]
ATP は最初に活性部位の上部の陽イオン結合部位の近くに結合し、グルタミン酸は活性部位の下部にある 2 番目の陽イオン結合部位の近くに結合します。[5] [7] ADP の存在により、GS の構造変化が起こり、γ-グルタミルリン酸部分が安定化します。アンモニウムは、アシルリン酸中間体が存在する場合にのみ GS に強く結合します。結合部位は極性があり、溶媒にさらされているため、アンモニアではなくアンモニウムが GS に結合します。[7] 2 番目のステップでは、アンモニウムの脱プロトン化により、アンモニアが近くの部位から中間体を攻撃してグルタミンを形成します。[12]リン酸は活性部位の上部から出ていき、グルタミンは下部 (2 つの環の間) から出て行きます。[13] [7]
生物学的機能
GSは主に脳、腎臓、肝臓に存在します。[4] [10]脳内のGSは、グルタミン酸の代謝調節、脳内アンモニアの解毒、アンモニアの同化、神経伝達物質のリサイクル、神経伝達物質信号の終結に関与しています。[4] [14]脳内のGSは主にアストロサイト に存在します。[15]アストロサイトは、過剰なアンモニアとグルタミン酸を吸収することで、ニューロンを興奮毒性から保護します。[14]高アンモニア血症環境（高アンモニアレベル）では、アストロサイトの腫脹が発生します。[14] [16] [17]アストロサイトの腫脹の問題には、さまざまな視点からアプローチされています。ある研究では、グルタミン酸作動性領域でのGS発現を増加させる形態学的変化、または高レベルのグルタミン酸とアンモニアを緩和する他の適応が起こることが示されています。[14]別の見方では、アストロサイトの腫張はグルタミンの蓄積によるものである。皮質グルタミン酸と皮質水分量の増加を防ぐために、MSOを使用してラットのGS活性を予防する研究が行われた。[16]
クラス
GSには3つの異なるクラスがあるようです: [18] [19] [20]
- クラスI酵素（GSI）は原核生物に特異的で、12個の同一サブユニットのオリゴマーである。[21] GSI型酵素の活性はチロシン残基のアデニル化によって制御される。アデニル化された酵素は不活性である。[22]
- クラスII酵素（GSII）は、真核生物と、リゾビウム科、フランキア科、およびストレプトミセス科に属する細菌に見られます（これらの細菌もクラスI GSを持っています）。GSIIは同一のサブユニットの10量体です。 [10] PDB：2OJW 。
植物はGSIIのアイソザイムを2つ以上持っており、そのうちの1つは葉緑体に移行します。もう1つの形態は細胞質にあります。細胞質GS遺伝子の翻訳は5'非翻訳領域（UTR）によって制御され、3' UTRは転写産物のターンオーバーに役割を果たします。[23]
- クラスIII酵素（GSIII）は、現在のところ、バクテロイデス・フラギリスとブチリビブリオ・フィブリソルベンスでのみ発見されています。これは、同一の鎖からなる二重環状十二量体です。[24]これは、GSI（450〜470アミノ酸）またはGSII（350〜420アミノ酸）酵素よりもはるかに大きい（約700アミノ酸）。
3 つの GS クラスは構造的に明らかに関連していますが、配列の類似性はそれほど広範囲ではありません。
規制と抑制
GS は可逆的な共有結合修飾を受ける。12個のサブユニットのうちTyr 397は、二機能性調節酵素であるアデニリルトランスフェラーゼ (AT) によってアデニリル化または脱アデニリル化を受けることができる。 [25]アデニリル化は、 AMPをタンパク質側鎖に共有結合させる翻訳後修飾である。各アデニリル化にはATP が必要であり、GS の完全阻害には 12 個の ATP が必要である。AT による脱アデニリル化では、Tyr 結合アデニリル基がADPとして加リン酸分解的に除去される。AT の活性は、それに関連する調節タンパク質である44 kD三量体P IIの影響を受ける。[25] P II はウリジリルトランスフェラーゼによる翻訳後修飾も受けるため、P IIには 2 つの形態がある。P IIの状態がアデニリルトランスフェラーゼの活性を決定する。P IIがウリジリル化されていない場合は、P IIA形態をとる。 AT:P IIA複合体は、アデニリル化によって GS を不活性化します。P IIがウリジル化されると、P IID の形になります。AT:P IID複合体は、デアデニリル化によって GS を活性化します。[25] AT:P IIAおよび AT:P IID複合体は、α-ケトグルタル酸(α-KG) およびグルタミン(Gln)によって相互にアロステリックに制御されます。Gln は AT:P IIA活性を活性化し、AT:P IID を阻害して、GS のアデニリル化とそれに続く不活性化を引き起こします。さらに、Gln は P IIDからP IIAへの変換を促進します。α-KG が複合体に及ぼす影響は逆です。[25]グラム陰性細菌の大部分では、GS はアデニリル化によって修飾されます (一部のシアノバクテリアと緑藻類、または例外)。[26]
GSの阻害は主にアミノ部位リガンドに焦点を当てています。[6]他の阻害剤はグルタミン代謝の結果です：トリプトファン、ヒスチジン、カルバモイルリン酸、グルコサミン-6-リン酸、シチジン三リン酸（CTP）、およびアデノシン一リン酸（AMP）。[5] [8] [27]他の阻害剤/調節因子はグリシンとアラニンです。アラニン、グリシン、およびセリンはグルタミン酸基質部位に結合します。GDP、AMP、ADPはATP部位に結合します。[6] L-セリン、L-アラニン、およびグリシンは、アデニル化されていないGSのL-グルタミン酸の部位に結合します。4つのアミノ酸は、共通の原子、つまりアミノ酸の「主鎖」によってその部位に結合します。[5]グルタミン酸はグルタミン代謝の別の産物です。しかし、グルタミン酸はGSの基質であるため、GSの調節因子として働くことを阻害します。2 各阻害剤は酵素の活性を低下させることができ、最終的なグルタミン代謝物がすべてGSに結合すると、GSの活性はほぼ完全に阻害されます。[8]多くの阻害入力シグナルは、生物の窒素レベルを反映してGSを微調整することを可能にします。
フィードバック制御は、脳組織と非脳組織という2種類の真核生物のGSの違いを区別します。非脳GSは最終生成物フィードバック阻害に反応しますが、脳GSは反応しません。[6] グルタミン依存性代謝物の高濃度はGS活性を阻害し、低濃度はGS活性を活性化するはずです。[6]
阻害剤:
- メチオニンスルホキシミン（MSO）：MSOはグルタミン酸部位に結合する阻害剤である。GSに結合すると、MSOはATPによってリン酸化され、GSの不可逆的な非共有結合阻害を引き起こす。S異性体構成はより阻害的である。[6] MSOによって活性部位の柔軟なループが安定化されることにより、グルタミン酸の活性部位への進入がブロックされる。[7]
- ホスフィノトリシン[1]（PPT、グルホシネート）：ホスフィノトリシンはグルタミン酸部位に結合する阻害剤である。グルホシネートは除草剤として使用される。グルホシネート処理された植物は、アンモニアの蓄積と光合成の停止により枯死する。[10]
- 現在、多くの合成阻害剤が利用可能である。[6]
大腸菌の研究により、GSは遺伝子発現によって制御されていることが明らかになった。GSサブユニットをコードする遺伝子はglnAと名付けられている。glnAの転写はNR I（特異的転写エンハンサー）に依存する。NR Iがリン酸化型（NR I -P ）にある場合、活発な転写が起こる。NR Iのリン酸化はタンパク質キナーゼであるNR IIによって触媒される。NR IIがPIIAと複合すると、ホスファターゼとして機能し、NR I -PはNR Iに変換される。この場合、glnAの転写は停止する。[25]
GSは、シアノバクテリアでは全く異なる制御機構の影響を受ける。[28]一般的なNtrC-NtrBの2成分システムの代わりに、[29] [30]シアノバクテリアは、この系統に限定され、GSおよび窒素代謝に関与する多数の遺伝子の発現を制御する転写制御因子NtcAを保持する。[31] [32]さらに、シアノバクテリアのGSは、フィードバック阻害に対する感受性を高めるために共有結合的に修飾されていない。[30]代わりに、シアノバクテリアのGSは、GS不活性化因子（IF）と呼ばれる小さなタンパク質によって阻害され、その転写はNtcAによって負に制御される。[33] [34]これらの不活性化因子は、さまざまな非コードRNAによってさらに制御される：sRNA NsiR4は、 GS不活性化因子IF7（gifA mRNA）のmRNAの5'UTRと相互作用し、その発現を低下させる。NsiR4の発現は窒素制御転写因子NtcAの正の制御下にある。[35]さらに、GS不活性化因子IF17の発現はグルタミン結合リボスイッチによって制御される。[36]
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外部リンク
- インタープロエントリー
- 今月のRCSB PDB分子
- PDBe-KBは、ヒトグルタミン合成酵素のPDBに登録されているすべての構造情報の概要を提供します。
