ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
ガド1 利用可能な構造 電子データ オルソログ検索: PDBe RCSB
識別子 エイリアス GAD1 、CPSQ1、GAD、SCP、グルタミン酸脱炭酸酵素1、DEE89 外部ID オミム ：605363; MGI : 95632; ホモロジーン : 635; ジーンカード ：GAD1; OMA :GAD1 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体2（マウス） [2] バンド 2 C2|2 41.63 cM 始める 70,383,416 bp [2] 終わり 70,432,358 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 内皮細胞 中側頭回 ブロードマン領域23 ブロードマン領域10 外淡蒼球 視床の外側核群 一次視覚野 正面極 眼窩前頭皮質 小脳の傍小葉
トップの表現 外側中隔核 神経軸の淡蒼球 淡蒼球 背側被蓋核 小脳葉 小脳虫部 外側膝状体 嗅結節 側坐核 視床下部背内側核
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
タンパク質結合 触媒活性 リアーゼ活性 タンパク質ヘテロ二量体形成活性 ピリドキサールリン酸結合 カルボキシリアーゼ活性 グルタミン酸結合 グルタミン酸脱炭酸酵素活性 タンパク質N末端結合 細胞成分
小胞膜 細胞膜 クラスリンで形作られたγ-アミノ酪酸輸送小胞膜 細胞内解剖構造 シナプス前活性領域 細胞質 細胞皮質 軸索 軸索末端 ニューロン投射末端 シナプス 抑制性シナプス 生物学的プロセス
γ-アミノ酪酸の生合成プロセス グルタミン酸分解プロセス カルボン酸代謝プロセス 神経伝達物質の生合成プロセス タンパク質-ピリドキサール-5-リン酸結合 グルタミン酸の脱炭酸からコハク酸への変換 化学シナプス伝達 社会的行動 運動探索行動 神経伝達物質の分泌 出典:Amigo / QuickGO
ウィキデータ
グルタミン酸脱炭酸酵素1（脳、67kDa） （ GAD67 ）は GAD1 としても知られ 、ヒト 遺伝子 である。 [5]
この 遺伝子は、 インスリン依存性糖尿病の主な自己抗原として特定されているグルタミン酸 脱炭酸 酵素のいくつかの形態のうちの1つをコードしています 。コードされている 酵素は 、L-グルタミン酸から γ-アミノ酪酸 を生成する触媒作用を担っています。この酵素は、インスリン依存性 糖尿 病の自己抗原および自己反応性 T細胞 標的として特定されているため、ヒトの 膵臓で病原性の役割が特定されています。この遺伝子は、 スティフマン症候群 にも関与している可能性があります。この酵素の欠損は、発作を伴う ピリドキシン 依存症につながることが示されている 。この遺伝子の 選択的スプライシングにより 、主な67kD型と頻度の低い25kD型の2つの産物が生成されます。 [5]
インタラクション GAD1はGAD2 と 相互作用する ことが示されている 。 [6]
参照
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000128683 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000070880 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ ab 「Entrez Gene: GAD1 グルタミン酸脱炭酸酵素 1 (脳、67kDa)」。 ^ Dirkx R、Thomas A、Li L、Lernmark A、Sherwin RS、De Camilli P、Solimena M (1995 年 2 月)。「グルタミン酸脱炭酸酵素の 67 kDa アイソフォームの細胞内小器官への標的化は、グルタミン酸脱炭酸酵素の 65 kDa アイソフォームの NH2 末端領域との相互作用によって媒介される」。J . Biol. Chem . 270 (5): 2241–6. doi : 10.1074/jbc.270.5.2241 . PMID 7836456。
さらに読む
Kelly CD、Edwards Y、Johnstone AP、Harfst E、Nógrádi A、Nussey SS、Povey S、Carter ND (1992)。「ヒトグルタミン酸脱炭酸酵素の大きなアイソフォームをコードする cDNA のヌクレオチド配列と染色体割り当て」。Ann . Hum. Genet . 56 (Pt 3): 255–65. doi :10.1111/j.1469-1809.1992.tb01150.x. PMID 1339255. S2CID 35482098。 Bu DF、Erlander MG、Hitz BC、Tillakaratne NJ、Kaufman DL、Wagner-McPherson CB、Evans GA、Tobin AJ (1992)。「2 つのヒトグルタミン酸脱炭酸酵素、65-kDa GAD および 67-kDa GAD は、それぞれ単一の遺伝子によってコード化されている」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 89 (6): 2115–9. Bibcode :1992PNAS...89.2115B. doi : 10.1073/pnas.89.6.2115 . PMC 48607 . PMID 1549570。 Giorda R、Peakman M、Tan KC、Vergani D、 Trucco M (1991)。「膵島と脳におけるグルタミン酸脱炭酸酵素の発現」。Lancet。338 ( 8780): 1469–70。doi : 10.1016 /0140-6736(91)92781- V。PMID 1683463。S2CID 32944832 。 Cram DS、Barnett LD、Joseph JL、Harrison LC (1991)。「脳および膵島からのヒトグルタミン酸脱炭酸酵素cDNAのクローニングと部分ヌクレオチド配列」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 176 (3): 1239–44. doi :10.1016/0006-291X(91)90418-7. PMID 2039509。 Dirkx R、Thomas A、Li L、Lernmark A、Sherwin RS、De Camilli P、Solimena M (1995)。「グルタミン酸脱炭酸酵素の 67 kDa アイソフォームの細胞内小器官への標的化は、グルタミン酸脱炭酸酵素の 65 kDa アイソフォームの NH2 末端領域との相互作用によって媒介される」。J . Biol. Chem . 270 (5): 2241–6. doi : 10.1074/jbc.270.5.2241 . PMID 7836456。 Bu DF、Tobin AJ (1994)。「2 つのヒトグルタミン酸脱炭酸酵素 (GAD67 および GAD65) をコードする遺伝子 (GAD1 および GAD2) のエクソン-イントロン構成は、これらが共通の祖先 GAD から派生したものであることを示唆している」。Genomics . 21 ( 1): 222–8. doi :10.1006/geno.1994.1246. PMID 8088791。 Yamashita K, Cram DS, Harrison LC (1993). 「ヒト膵臓および膵島由来の完全長グルタミン酸脱炭酸酵素 67 の分子クローニング」. Biochem. Biophys. Res. Commun . 192 (3): 1347–52. doi :10.1006/bbrc.1993.1564. PMID 8507202. Kawasaki E, Moriuchi R, Watanabe M, Saitoh K, Brunicardi FC, Watt PC, Yamaguchi T, Mullen Y, Akazawa S, Miyamoto T (1993). 「ヒト膵島由来グルタミン酸脱炭酸酵素の大型アイソフォームのクローニングと発現」. Biochem. Biophys. Res. Commun . 192 (3): 1353–9. doi :10.1006/bbrc.1993.1565. PMID 8507203. Asada H, Kawamura Y, Maruyama K, Kume H, Ding R, Ji FY, Kanbara N, Kuzume H, Sanbo M, Yagi T, Obata K (1996). 「グルタミン酸脱炭酸酵素の 65 kDa アイソフォーム (GAD65) を欠くマウスは、脳内の GAD67 と GABA のレベルを正常に保つが、発作を起こしやすい」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 229 (3): 891–5. doi : 10.1006/bbrc.1996.1898 . PMID 8954991。 McHale DP、Mitchell S、Bundey S、Moynihan L、Campbell DA、Woods CG、Lench NJ、Mueller RF、Markham AF (1999)。「常染色体劣性対称性痙性脳性麻痺の遺伝子は染色体2q24-25にマッピングされる」。Am . J. Hum. Genet . 64 (2): 526–32. doi :10.1086/302237. PMC 1377761 . PMID 9973289。 Chessler SD、Lernmark A (2000)。「GAD67 の選択的スプライシングにより、ヒトの膵島およびその他の非神経組織でグルタミン酸脱炭酸酵素の 3 番目の形態が合成される」。J . Biol. Chem . 275 (7): 5188–92。doi : 10.1074/ jbc.275.7.5188。PMID 10671565 。 Luo J、Kaplitt MG、Fitzsimons HL、 Zuzga DS、Liu Y 、 Oshinsky ML、During MJ (2002)。「パーキンソン病ラットモデルにおける視床下GAD遺伝子治療」。Science。298 ( 5592 ) : 425–9。doi :10.1126/science.1074549。PMID 12376704。S2CID 11538987。 Chessler SD、 Hampe CS、Ortqvist E、Simonson WT、 Bekris L (2002 ) 。「1 型糖尿病における GAD25 に対する免疫反応」。 自己免疫 。35 (5): 335–41。doi :10.1080/0891693021000005402。PMID 12515288。S2CID 29584474 。 Demakova EV、Korobov VP、Lemkina LM (2003)。「多発性硬化症患者の血清中のγ-アミノ酪酸濃度とグルタミン酸脱炭酸酵素活性の測定」。Klin . Lab. Diagn. (4): 15–7. PMID 12774663。 Flace P、Benagiano V、Lorusso L、Girolamo F、Rizzi A、Virgintino D、Roncali L、Ambrosi G (2004)。「ヒト小脳皮質顆粒層におけるグルタミン酸脱炭酸酵素免疫反応性大型ニューロンタイプ」。Anat . Embryol . 208 (1): 55–64. doi :10.1007/s00429-003-0374-x. PMID 15014985. S2CID 12464664. De Luca V、Muglia P、Masellis M、Jane Dalton E、Wong GW、Kennedy JL (2004)。「グルタミン酸脱炭酸酵素遺伝子の多型：統合失調症における分析」 Psychiatr. Genet . 14 (1): 39–42. doi :10.1097/00041444-200403000-00006. PMID 15091314. S2CID 40410463. Kanno K, Suzuki Y, Yamada A, Aoki Y, Kure S, Matsubara Y (2004). 「日本人における口蓋裂の有無にかかわらず非症候性口唇裂とグルタミン酸脱炭酸酵素67遺伝子との関連」 Am. J. Med. Genet. A . 127A (1): 11–6. doi :10.1002/ajmg.a.20649. PMID 15103710. S2CID 30016360.
この記事には、 パブリックドメイン である 米国国立医学図書館 のテキストが組み込まれています。
