エピプラキン

EPPK1
識別子
エイリアス	EPPK1、EPIPL、EPIPL1、エピプラキン 1
外部ID	オミム：607553; MGI : 2386306;ホモロジーン: 20006;ジーンカード：EPPK1; OMA :EPPK1 - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト）
クロ。	染色体8（ヒト）
終わり	143,878,467 bp
RNA発現パターン
	トップの表現
	ヒップの皮膚; ; 太ももの皮; ; 歯肉上皮; ; 鼻咽頭上皮; ; 精巣上体の尾; ; 胚上皮; ; 乳首; ; 頬粘膜細胞; ; 気管支上皮細胞; ; S状結腸粘膜;
	該当なし
	参照表現データの詳細
	該当なし
遺伝子オントロジー
分子機能	RNA結合; 細胞骨格タンパク質結合; 中間径フィラメント結合; 構造分子活性; ケラチンフィラメント結合;
細胞成分	細胞質; 細胞骨格; 細胞膜; 二細胞タイトジャンクション; 膜; 基底外側細胞膜; アピコラテラル細胞膜; 細胞接合; ヘミデスモソーム; 細胞投影; ケラチンフィラメント; 細胞周辺; 核小体周囲区画; 中間径フィラメント;
生物学的プロセス	ケラチノサイト増殖の抑制; 細胞移動の負の調節; 傷の治癒; 中間径フィラメント組織; 上皮細胞増殖の抑制; ケラチノサイト遊走の負の調節; 創傷治癒の負の調節; 上皮再生の調節; 細胞骨格の構成; 中間径フィラメント細胞骨格組織; 中間径フィラメント束集合体;
	出典:Amigo / QuickGO
オルソログ
	83481
	223650
	ENSG00000261150
	ENSMUSG00000115388
	P58107
	言語
	NM_031308
	NM_144848
	NP_112598
	NP_659097
	ウィキデータ
人間の表示/編集	マウスの表示/編集

エピプラキンは、ヒトではEPPK1遺伝子によってコードされるタンパク質である。^[4]^[5]^[6]これはプラキンタンパク質ファミリーに属し、ヒトの表皮に見られる。^{[4]これは13のドメインで構成され、これらはすべて、ヒトの表皮および}心筋タンパク質デスモプラキンのC末端にあるBドメインに類似している。^[4]エピプラキンのドメインは、デスモプラキンのこのBドメインと46～70%の相同性がある。^[7]これは、まれな自己免疫皮膚疾患を患っている人の自己抗原として最初に特定された。 ^[4]エピプラキンは、合計5065個のアミノ酸残基を持つように配列決定され、そのアミノ酸組成に基づくと、分子量は約552 kDaである。^[4]EPPK1遺伝子は、そのコード領域にイントロンが存在しないことで有名であり、15kbpのコード領域全体が単一のエクソンによってコードされている。^[8]

エピプラキンはケラチンフィラメントに結合し、フィラメントの成長を阻害する可能性があることがわかっています。これは、ケラチンに結合したエピプラキンが主にケラチンフィラメントの分岐点と終点で見られるためだと思われます。^{[9]培養された}角膜上皮細胞におけるエピプラキンの発現をsiRNAで阻害すると、創傷閉鎖が速くなり、角膜細胞の移動が速くなることがわかっています。^{[10]これは、エピプラキンの喪失が上皮細胞の}細胞骨格の変化につながるためと考えられます。^[10]

参考文献

^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000261150 – Ensembl、2017 年 5 月
^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
^ 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
^ abcde Fujiwara S, Takeo N, Otani Y, Parry DA, Kunimatsu M, Lu R, et al. (2001年4月). 「エピプラキンは、もともと450kDaのヒト表皮自己抗原として同定されたプラキンファミリーの新規メンバーです。構造と組織局在」。The Journal of Biological Chemistry . 276 (16): 13340–7. doi : 10.1074/jbc.M011386200 . PMID 11278896.
^ Jang SI、Kalinin A、Takahashi K、Marekov LN、Steinert PM（2005年2月）。「ヒトエピプラキンの特性：RNAiを介したエピプラキンの枯渇はケラチンとビメンチンのIFネットワークの破壊につながる」。Journal of Cell Science。118（ Pt 4）：781–93。doi ：10.1242/jcs.01647。PMID 15671067。S2CID 38183338 。
^ “エントレズ遺伝子: EPPK1 エピプラキン 1”.
^ Takeo N, Wang W, Matsuo N, Sumiyoshi H, Yoshioka H, Fujiwara S (2003年11月). 「ヒトエピプラキン遺伝子（EPPK1）の構造と異質性」. The Journal of Investigative Dermatology . 121 (5): 1224–6. doi : 10.1046/j.1523-1747.2003.12550_5.x . PMID 14708632.
^ Stewart S (2008). ヒトゲノムの短いガイド。Cold Spring Harbor Laboratory Press。ISBN 978-0-87969-791-4. OCLC 301791139.
^ Wang W、Sumiyoshi H、Yoshioka H 、 Fujiwara S (2006 年 8 月)。「エピプラキンと中間径フィラメントの相互作用」。The Journal of Dermatology。33 ( 8): 518–27。doi : 10.1111/j.1346-8138.2006.00127.x。PMID 16923132。S2CID 25372989 。
^ ab Kokado M, Okada Y, Miyamoto T, Yamanaka O, Saika S (2016年5月). 「培養角膜上皮細胞におけるエピプラキンノックダウンの影響」BMC研究ノート. 9 (1): 278. doi : 10.1186/s13104-016-2082-7 . PMC 4873999 . PMID 27206504.

さらに読む

藤原誠、河野健、岩松明、内藤郁、新開秀 (1996 年 5 月)。「プレクチンファミリーの新メンバーとしての 450 kDa ヒト表皮自己抗原の同定」。The Journal of Investigative Dermatology。106 ( 5): 1125–30。doi : 10.1111 / 1523-1747.ep12340171。PMID 8618051。
Blagoev B、Kratchmarova I、Ong SE、Nielsen M、Foster LJ、Mann M (2003 年 3 月)。「EGF シグナル伝達に適用される機能的タンパク質間相互作用を解明するためのプロテオミクス戦略」。Nature Biotechnology . 21 (3): 315–8. doi :10.1038/nbt790. PMID 12577067. S2CID 26838266.
Gevaert K、Goethals M、Martens L、Van Damme J、Staes A、Thomas GR、Vandekerckhove J (2003 年 5 月)。「分類された N 末端ペプチドの質量分析によるプロテオームの探索とタンパク質処理の分析」。Nature Biotechnology。21 ( 5 ) : 566–9。doi : 10.1038/nbt810。PMID 12665801。S2CID 23783563。
Spazierer D、Fuchs P、Pröll V、Janda L、Oehler S、Fischer I、他 (2003 年 8 月)。「マウスのエピプラキン遺伝子解析により、上皮組織に限定して発現する 725 kDa タンパク質をコードする単一のエクソンが明らかになった」。The Journal of Biological Chemistry。278 ( 34): 31657–66。doi : 10.1074/jbc.M303055200。PMID 12791695。
Takeo N, Wang W, Matsuo N, Sumiyoshi H, Yoshioka H, Fujiwara S (2003 年 11 月). 「ヒトエピプラキン遺伝子 (EPPK1) の構造と異質性」. The Journal of Investigative Dermatology . 121 (5): 1224–6. doi : 10.1046/j.1523-1747.2003.12550_5.x . PMID 14708632.
Kim JE、Tannenbaum SR 、White FM (2005)。「HT-29ヒト結腸腺癌細胞のグローバルホスホプロテオーム」。Journal of Proteome Research。4 (4): 1339–46。doi :10.1021/pr050048h。PMID 16083285 。
Nousiainen M、Silljé HH、Sauer G、Nigg EA、Körner R (2006 年 4 月)。「ヒト有糸分裂紡錘体のリン酸化プロテオーム解析」。米国科学アカデミー紀要。103 (14): 5391–6。Bibcode : 2006PNAS..103.5391N。doi : 10.1073 / pnas.0507066103。PMC 1459365。PMID 16565220。
Olsen JV、Blagoev B、Gnad F、Macek B、Kumar C、Mortensen P、Mann M (2006 年 11 月)。「シグナル伝達ネットワークにおける全体的、生体内、および部位特異的なリン酸化ダイナミクス」。Cell . 127 ( 3): 635–48. doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID 17081983. S2CID 7827573。
Ewing RM、Chu P、Elisma F、Li H 、 Taylor P、Climie S、他 (2007)。「質量分析法によるヒトタンパク質間相互作用の大規模マッピング」。分子システム生物学。3 (1): 89。doi :10.1038/msb4100134。PMC 1847948。PMID 17353931。

[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000261150 – Ensembl、2017 年 5 月

[2] 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。

[3] 「マウス PubMed リファレンス:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。

[Fujiwara_2001-4] Fujiwara S, Takeo N, Otani Y, Parry DA, Kunimatsu M, Lu R, et al. (2001年4月). 「エピプラキンは、もともと450kDaのヒト表皮自己抗原として同定されたプラキンファミリーの新規メンバーです。構造と組織局在」。The Journal of Biological Chemistry . 276 (16): 13340–7. doi : 10.1074/jbc.M011386200 . PMID 11278896.

[pmid15671067-5] Jang SI、Kalinin A、Takahashi K、Marekov LN、Steinert PM（2005年2月）。「ヒトエピプラキンの特性：RNAiを介したエピプラキンの枯渇はケラチンとビメンチンのIFネットワークの破壊につながる」。Journal of Cell Science。118（ Pt 4）：781–93。doi ：10.1242/jcs.01647。PMID 15671067。S2CID 38183338 。

[entrez-6] “エントレズ遺伝子: EPPK1 エピプラキン 1”.

[7] Takeo N, Wang W, Matsuo N, Sumiyoshi H, Yoshioka H, Fujiwara S (2003年11月). 「ヒトエピプラキン遺伝子（EPPK1）の構造と異質性」. The Journal of Investigative Dermatology . 121 (5): 1224–6. doi : 10.1046/j.1523-1747.2003.12550_5.x . PMID 14708632.

[8] Stewart S (2008). ヒトゲノムの短いガイド。Cold Spring Harbor Laboratory Press。ISBN 978-0-87969-791-4. OCLC 301791139.

[9] ^ Wang W、Sumiyoshi H、Yoshioka H 、 Fujiwara S (2006 年 8 月)。「エピプラキンと中間径フィラメントの相互作用」。The Journal of Dermatology。33 ( 8): 518–27。doi : 10.1111/j.1346-8138.2006.00127.x。PMID 16923132。S2CID 25372989 。

[Kokado_2016-10] Kokado M, Okada Y, Miyamoto T, Yamanaka O, Saika S (2016年5月). 「培養角膜上皮細胞におけるエピプラキンノックダウンの影響」BMC研究ノート. 9 (1): 278. doi : 10.1186/s13104-016-2082-7 . PMC 4873999 . PMID 27206504.