人間の体内に存在するタンパク質
ドック10 識別子 エイリアス DOCK10 、DRIP2、Nbla10300、ZIZ3、Dock10、細胞質分裂の専任者10 外部ID オミム ：611518; MGI : 2146320; ホモロジーン : 45952; ジーンカード ：DOCK10; OMA :DOCK10 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体1（マウス） [2] バンド 1|1 C5 始める 80,478,790 bp [2] 終わり 80,736,244 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 脳梁 内淡蒼球 C1セグメント 頬粘膜細胞 迷走神経下神経節 脾臓 顆粒球 黒質 骨髄細胞 視床下核
トップの表現 腸間膜リンパ節 耳石器官 卵形嚢 外側中隔核 脾臓 淡蒼球 坐骨神経 骨髄間質 黒質 視交叉上核
参照表現データの詳細
バイオGPS
遺伝子オントロジー 分子機能
タンパク質結合 グアニルヌクレオチド交換因子活性 分子機能 細胞成分
細胞外エクソソーム 膜 核 細胞質 細胞投影 樹状突起棘 核質 細胞質 細胞内解剖構造 生物学的プロセス
小さなGTPaseを介したシグナル伝達 細胞移動の調節 B細胞の恒常性 辺縁帯B細胞分化 GTPase活性の正の調節 樹状突起棘の形態形成 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001290263 NM_014689 NM_017718 NM_001363762
RefSeq (タンパク質) NP_001277192 NP_055504 NP_001350691
NP_001272856 NP_780500 NP_001393483 NP_001393484
場所 (UCSC) 2 章: 224.77 – 225.04 Mb 1 章: 80.48 – 80.74 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
細胞質分裂促進タンパク質10 （ Dock10 ）は、 ジジミン3 としても知られ 、 細胞内 シグナル伝達ネットワーク に関与する大きな（約240 kDa） タンパク質で、ヒトでは DOCK10 遺伝子 によってコードされています 。 [5]これは、 小さなGタンパク質 の活性化因子として機能する グアニンヌクレオチド交換因子 の DOCK ファミリーのDOCK-Dサブファミリーのメンバーです 。
発見 Dock10はバイオ インフォマティクスのアプローチにより、有意な 配列相同性を共有する 進化的に保存された タンパク質ファミリー（DOCKファミリー） の1つとして同定されました 。 [6] Dock10は 末梢血 白血球 [7] だけでなく、 脳 、 脾臓 、 肺 、 胸腺 でも発現しています 。 [8]
構造と機能 Dock10は、DOCK-D/Ziziminサブファミリーの他のメンバーと同じドメイン配置を共有しており、配列の類似性も高い。 [8] Dock10には 、Gタンパク質結合に関与する DHR2ドメイン と、一部のDOCKファミリータンパク質で膜 リン脂質と相互作用する DHR1ドメイン が含まれる。他のDOCK-Dサブファミリータンパク質と同様に、Dock10には N末端 PHドメイン が含まれており、 Dock9/Zizimin1では、 細胞膜 へのリクルートメントを仲介する 。 [9] Dock10のDHR2ドメインは、小さなGタンパク質 Cdc42 、 TC10 、および TCL に結合すると思われるが、これらの相互作用の親和性は低い。 [8] Dock10の生理学的役割は十分に解明されていないが、 リンパ球 の研究では 、Dock10の 発現が サイトカイン IL-4 に反応して Bリンパ球 と 慢性リンパ性白血病 （CLL）細胞で増加することが示された 。 [7]これは、Dock10がB細胞の活性化と 増殖 に役割を果たしている可能性を示唆している。2006年の別の研究では、Dock10が一部の悪性 乳頭状甲状腺癌 で過剰発現しているタンパク質であることが特定された 。 [10]
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000135905 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000038608 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「Entrez Gene: 細胞質分裂 10 の DOCK10 専用」。 ^ Côté JF, Vuori K (2002年12月). 「グアニンヌクレオチド交換活性を持つDOCK180関連タンパク質の進化的に保存されたスーパーファミリーの同定」. J. Cell Sci . 115 (Pt 24): 4901–13. doi : 10.1242/jcs.00219 . PMID 12432077. ^ ab Yelo E、Bernardo MV、Gimeno L、et al. (2008 年 7 月)。「Dock10、ヒト B リンパ球でインターロイキン 4 によって選択的に誘導される新規 CZH タンパク質」。Mol . Immunol . 45 (12): 3411–18。doi :10.1016/ j.molimm.2008.04.003。PMID 18499258 。 ^ abc Nishikimi A, Meller N, Uekawa N, et al. (2005年2月). 「Zizimin2: リンパ球で優位に発現する新規DOCK180関連Cdc42グアニンヌクレオチド交換因子」. FEBS Letters . 579 (5): 1039–46. Bibcode :2005FEBSL.579.1039N. doi :10.1016/j.febslet.2005.01.006. PMID 15710388. S2CID 36721405. ^ メラー N、ウェストブルック MJ、シャノン JD、他。 （2008年1月）。 「zizimin1 の N 末端の機能: 自己阻害と膜標的化」。 生化学。 J. 409 (2): 525-33。 土井 ：10.1042/BJ20071263。 PMC 2740492 。 PMID 17935486。 ^ Fluge Ø、 Bruland O、Akslen LA、他 (2006 年 2 月)。「低分化乳頭状甲状腺癌における遺伝子発現」。 甲状腺 。16 (2): 161–75。doi : 10.1089 /thy.2006.16.161。PMID 16676402 。
さらに読む
Nishikimi A, Meller N, Uekawa N, et al. (2005). 「Zizimin2: リンパ球で主に発現する新規 DOCK180 関連 Cdc42 グアニンヌクレオチド交換因子」. FEBS Lett . 579 (5): 1039–46. Bibcode :2005FEBSL.579.1039N. doi :10.1016/j.febslet.2005.01.006. PMID 15710388. S2CID 36721405. Meller N、Merlot S、 Guda C (2005)。「CZH タンパク質: Rh o-GEF の新しいファミリー」。J . Cell Sci . 118 (Pt 21): 4937–46。doi : 10.1242/jcs.02671。PMID 16254241 。 Côté JF、Vuori K (2006)。「DHR-2/DOCKER/CZH2 ドメインのインビトログアニンヌクレオチド交換活性」。 小型 GTPase の調節因子とエフェクター: Rho ファミリー 。酵素学の方法。第 406 巻。pp. 41–57。doi : 10.1016/S0076-6879(06) 06004-6。ISBN 9780121828110 . PMID 16472648。
外部リンク 
