ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
CLK1 利用可能な構造 ＰＤＢ オルソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1Z57、2VAG、5J1V、5J1W
識別子 エイリアス CLK1 、CLK、CLK/STY、STY、CDC 様キナーゼ 1 外部ID オミム ：601951; MGI : 107403; ホモロジーン : 101535; ジーンカード ：CLK1; OMA :CLK1 - オルソログ 遺伝子の位置（ マウス ） クロ。 染色体1（マウス） [2] バンド 1 C1.3|1 29.09 cM 始める 58,449,348 bp [2] 終わり 58,463,225 bp [2]
RNA発現 パターン ブギー 人間 マウス （相同遺伝子） トップの表現 顆粒球 右子宮管 右卵巣 左卵巣 脛骨神経 下垂体前葉 C1セグメント 甲状腺の左葉 子宮頸管 胃粘膜
トップの表現 顆粒球 網膜の神経層 松果体 脾臓 リンパ節 左肺葉 上頸部神経節 血 大動脈領域の中膜 外耳の皮膚
参照表現データの詳細
バイオGPS 参照表現データの詳細
遺伝子オントロジー 分子機能
トランスフェラーゼ活性 ヌクレオチド結合 タンパク質セリン/スレオニン/チロシンキナーゼ活性 タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性 タンパク質キナーゼ活性 タンパク質チロシンキナーゼ活性 非膜貫通型タンパク質チロシンキナーゼ活性 タンパク質結合 ATP結合 キナーゼ活性 細胞成分 生物学的プロセス
タンパク質の自己リン酸化 ペプチジルチロシンリン酸化 RNAスプライシングの調節 タンパク質リン酸化 細胞集団の増殖 ペプチジルスレオニンリン酸化 ペプチジルセリンリン酸化 リン酸化 出典:Amigo / QuickGO
オルソログ 種 人間 ねずみ エントレズ アンサンブル ユニプロット RefSeq (mRNA) NM_001024646 NM_001162407 NM_004071
RefSeq (タンパク質) 場所 (UCSC) 2 章: 200.85 – 200.86 Mb 1 章: 58.45 – 58.46 Mb PubMed 検索 [3] [4]
ウィキデータ
二重特異性タンパク質キナーゼCLK1は、ヒトでは CLK1 遺伝子 によってコードされる 酵素 である 。 [5] [6]
関数 この遺伝子は、二重特異性タンパク質キナーゼ のCDC2様（またはLAMMER）ファミリーのメンバーをコードしています 。 細胞核 では、コードされたタンパク質が premRNA処理に関与する セリン / アルギニンに富むタンパク質をリン酸化して、 核質 に放出します。premRNA処理中のスプライス部位の選択は、セリン/アルギニンに富むタンパク質を含むトランスアクティング因子の濃度によって制御される可能性があります。したがって、コードされたタンパク質はスプライス部位の選択を制御する間接的な役割を果たしている可能性があります。 [6]
インタラクション CLK1はASF/SF2 と 相互作用する ことが示されている 。 [7] [8]
参考文献
^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000013441 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ abc GRCm38: Ensembl リリース 89: ENSMUSG00000026034 – Ensembl 、2017 年 5 月 ^ 「Human PubMed Reference:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ 「マウス PubMed リファレンス:」。 国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館 。 ^ Talmadge CB、Finkernagel S、 Sumegi J、 Sciorra L 、 Rabinow L (1998 年 12 月)。「3 つのヒト LAMMER タンパク質キナーゼをコードする遺伝子の染色体マッピング」。Hum Genet。103 (4) : 523–4。doi :10.1007/s004390050861。PMID 9856501。S2CID 40593571 。 ^ ab 「Entrez 遺伝子: CLK1 CDC 様キナーゼ 1」。 ^ Colwill K、Feng LL、Yeakley JM、Gish GD、Cáceres JF、Pawson T、Fu XD (1996 年 10 月)。「SRPK1 および Clk/Sty タンパク質キナーゼは、セリン/アルギニンに富むスプライシング因子に対して異なる基質特異性を示す」。J . Biol. Chem . 271 (40): 24569–75. doi : 10.1074/jbc.271.40.24569 . PMID 8798720。 ^ 梅原裕、西井裕、森島正、筧裕、木岡直、天知哲、小泉純、萩原正、上田和一 (2003年2月)。 「セリン/アルギニンに富む核タンパク質CROP/Luc7Aの斑点分布に対するシスプラチン処理の効果」。 生化学。生物物理学。解像度共通 。 301 (2): 324-9。 土井 ：10.1016/S0006-291X(02)03017-6。 PMID 12565863。
外部リンク
さらに読む
Johnson KW、Smith KA (1991)。「新規ヒトcdc2/CDC28様タンパク質キナーゼの分子クローニング」。J . Biol. Chem . 266 (6): 3402–7. doi : 10.1016/S0021-9258(19)67807-5 . PMID 1704889。 Ben-David Y、Letwin K、Tannock L、Bernstein A 、Pawson T (1991)。「セリン/スレオニンおよびチロシンリン酸化の潜在能力を持つ哺乳類タンパク質キナーゼは細胞周期調節因子と関連している」。EMBO J. 10 (2): 317–25. doi :10.1002/j.1460-2075.1991.tb07952.x. PMC 452648. PMID 1825055 。 Hanes J、von der Kammer H、Klaudiny J、Scheit KH (1995)。「2 つの新しいヒトタンパク質キナーゼの cDNA クローニングによる特性評価。新しい哺乳類タンパク質キナーゼ ファミリーの配列比較による証拠」。J. Mol. Biol . 244 (5): 665–72. doi :10.1006/jmbi.1994.1763. PMID 7990150。 Colwill K、Pawson T、Andrews B、Prasad J、Manley JL、Bell JC、Duncan PI (1996)。「Clk/Sty タンパク質キナーゼは SR スプライシング因子をリン酸化してその核内分布を制御する」。EMBO J. 15 ( 2): 265–75. doi :10.1002/j.1460-2075.1996.tb00357.x. PMC 449941. PMID 8617202 。 Colwill K、Feng LL、Yeakley JM、Gish GD、Cáceres JF、Pawson T、Fu XD (1996)。「SRPK1 および Clk/Sty タンパク質キナーゼは、セリン/アルギニンに富むスプライシング因子に対して異なる基質特異性を示す」。J . Biol. Chem . 271 (40): 24569–75. doi : 10.1074/jbc.271.40.24569 . PMID 8798720。 Nestel FP、Colwill K、Harper S、 Pawson T、 Anderson SK (1997)。「RSシクロフィリン：NK-TR1関連シクロフィリンの同定」。 遺伝子 。180 （1–2）：151–5。doi ：10.1016/S0378-1119（96）00436-2。PMID 8973360 。 Moeslein FM、Myers MP、Landreth GE (1999)。「CLK ファミリーキナーゼ、CLK1 および CLK2 は、チロシンホスファターゼ、PTP-1B をリン酸化して活性化する」。J . Biol. Chem . 274 (38): 26697–704。doi : 10.1074 /jbc.274.38.26697。PMID 10480872 。 Menegay HJ、Myers MP、Moeslein FM、Landreth GE (2000)。「二重特異性キナーゼ CLK1 の生化学的特徴と局在」。J . Cell Sci . 113 (18): 3241–53. doi :10.1242/jcs.113.18.3241. PMID 10954422。 Kojima T, Zama T, Wada K, Onogi H, Hagiwara M (2001). 「ヒトPRP4のクローニングによりClk1との相互作用が明らかに」 J. Biol. Chem . 276 (34): 32247–56. doi : 10.1074/jbc.M103790200 . PMID 11418604. Hartmann AM、Rujescu D、Giannakouros T、Nikolakaki E、Goedert M、Mandelkow EM、Gao QS、Andreadis A、Stamm S (2001)。「スプライシング因子のリン酸化によるヒトタウエクソン10の選択的スプライシングの調節」。Mol . Cell. Neurosci . 18 (1): 80–90. doi :10.1006/mcne.2001.1000. PMID 11461155. S2CID 18388526。 Lai MC、Lin RI、Tarn WY (2003)。「スプライシング因子 SRp55 に対する過剰リン酸化の異なる影響」。Biochem . J. 371 ( Pt 3): 937–45. doi :10.1042/BJ20021827. PMC 1223332. PMID 12549978 。 梅原博、西井裕、森島正、筧裕、木岡直、天知哲、小泉純、萩原正、上田和一 (2003)。 「セリン/アルギニンに富む核タンパク質CROP/Luc7Aの斑点分布に対するシスプラチン処理の効果」。 生化学。生物物理学。解像度共通 。 301 (2): 324-9。 土井 ：10.1016/S0006-291X(02)03017-6。 PMID 12565863。 Kantham L、Kerr-Bayles L、Godde N、Quick M、Webb R、Sunderland T、Bond J、Walder K、Augert G、Collier G (2003)。「ビーコンはcdc2/cdc28様キナーゼと相互作用する」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 304 (1): 125–9. doi :10.1016/S0006-291X(03)00549-7. PMID 12705895。 Prasad J、Manley JL (2003)。「SR タンパク質キナーゼ Clk/Sty の調節と基質特異性」。Mol . Cell. Biol . 23 (12): 4139–49. doi :10.1128/MCB.23.12.4139-4149.2003. PMC 156123. PMID 12773558 。 Hillman RT、Green RE、 Brenner SE (2005)。「RNA 監視の過小評価さ れ た役割」。Genome Biol . 5 (2): R8。doi : 10.1186 /gb-2004-5-2- r8。PMC 395752。PMID 14759258 。 Muraki M, Ohkawara B, Hosoya T, Onogi H, Koizumi J, Koizumi T, Sumi K, Yomoda J, Murray MV, Kimura H, Furuichi K, Shibai H, Krainer AR, Suzuki M, Hagiwara M (2004). 「Clks の新規阻害剤による選択的スプライシングの操作」 J. Biol. Chem . 279 (23): 24246–54. doi : 10.1074/jbc.M314298200 . PMID 15010457. ルアル JF、ヴェンカテサン K、ハオ T、弘實＝岸川 T、ドリコット A、リー N、ベリス GF、ギボンズ FD、ドレーゼ M、アイヴィ＝グエデフスー N、クリットゴード N、サイモン C、ボクセム M、ミルスタイン S、ローゼンバーグ J、ゴールドバーグDS、チャン LV、ウォン SL、フランクリン G、リー S、アルバラ JS、リム J、フロートン C、ラモサス E、セビック S、ベックス C、ラメシュ P、シコルスキー RS、ヴァンデンハウト J、ゾグビ HY、スモリャル A、ボサック S、セケーラ R、ドゥセット スタム L、キュージック ME、ヒル DE、ロス FP、ビダル M ( 2005）。 「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップに向けて」。 自然 。 437 (7062): 1173–8. Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026. Velazquez-Dones A、Hagopian JC、Ma CT、Zhong XY、Zhou H、Ghosh G、Fu XD、Adams JA (2006)。「SRPK1 および Clk/Sty による ASF/SF2 リン酸化の質量分析および速度論的解析」。J . Biol. Chem . 280 (50): 41761–8. doi : 10.1074/jbc.M504156200 . PMID 16223727。
