ホモサピエンス種のタンパク質コード遺伝子
| ATP5ME |
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| 識別子 |
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| エイリアス | ATP5ME、ATP5K、ATP合成酵素、H+輸送、ミトコンドリアFo複合体サブユニットE、ATP合成酵素膜サブユニットe、ATP5I |
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| 外部ID | オミム：601519;ホモロジーン: 136813;ジーンカード：ATP5ME; OMA :ATP5ME - オルソログ |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス（相同遺伝子） |
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| トップの表現 | - 心の頂点
- 左心室
- 右耳介
- 横行結腸粘膜
- 上腕二頭筋の腱
- C1セグメント
- ブロードマン領域9
- 内淡蒼球
- 右心室
- 太ももの筋肉
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| | | 参照表現データの詳細 |
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| バイオGPS | 
 | | 参照表現データの詳細 |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- ATPase活性
- 膜貫通輸送体の活性
- プロトン膜輸送活性
- タンパク質含有複合体結合
| | 細胞成分 |
- ミトコンドリア内膜
- ミトコンドリアプロトン輸送ATP合成酵素複合体、結合因子F(o)
- ミトコンドリアプロトン輸送ATP合成酵素複合体
- ミトコンドリア
- 膜
- プロトン輸送ATP合成酵素複合体、結合因子F(o)
| | 生物学的プロセス |
- ATP代謝プロセス
- ミトコンドリアATP合成とプロトン輸送の結合
- ATP合成とプロトン輸送の連動
- イオン輸送
- ATP生合成プロセス
- クリステ形成
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| ウィキデータ |
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| ATP合成酵素E鎖 |
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| シンボル | ATP-シント_E |
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| パム | PF05680 |
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| インタープロ | 著作権 |
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| SCOP2 | 1e79 / スコープ / SUPFAM |
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ミトコンドリアATP合成酵素サブユニットeは、ヒトではATP5ME遺伝子によってコードされる酵素である。[3] [4]
ミトコンドリアATP合成酵素は、酸化リン酸化中に内膜を横切るプロトンの電気化学的勾配を利用してATP合成を触媒する。これは、可溶性触媒コアであるF1と、プロトンチャネルを構成する膜貫通成分であるFoの2つの連結したマルチサブユニット複合体から構成される。F1複合体は、3つのアルファ、3つのベータ、および他の3つの代表である1つの比率で組み立てられた5つの異なるサブユニット（アルファ、ベータ、ガンマ、デルタ、イプシロン）で構成される。Foは、9つのサブユニット（a、b、c、d、e、f、g、F6、8）を持っていると思われる。この遺伝子は、Fo複合体のeサブユニットをコードしている。[4]
酵母では、F O複合体の E サブユニットがF-ATPase の二量体形成をサポートする上で重要な役割を果たしているようです。このサブユニットはN 末端領域を介してミトコンドリア内膜に固定されており、F O複合体のサブユニット G と K の安定化に関与しています。サブユニット E の C 末端領域は親水性で、膜間空間に突出しており、そこでも F-ATPase二量体複合体の安定化に役立ちます。[5]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000169020 – Ensembl、2017 年 5 月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。国立生物工学情報センター、米国国立医学図書館。
- ^ Swartz DA、Park EI、Visek WJ、Kaput J (1996 年 10 月)。「マウス F1F0-ATP 合成酵素の e サブユニット遺伝子。ゲノム配列、染色体マッピング、および食事調節」。J Biol Chem . 271 (34): 20942–8。doi : 10.1074/ jbc.271.34.20942。PMID 8702853。
- ^ ab "Entrez Gene: ATP5ME ATP合成酵素膜サブユニットe".
- ^ Everard-Gigot V、Dunn CD、Dolan BM、Brunner S、Jensen RE、Stuart RA (2005 年 2 月)。「酵母 Saccharomyces cerevisiae の F1Fo-ATP 合成酵素のサブユニット e の機能分析: N 末端膜アンカー領域の重要性」。真核 生物細胞。4 (2): 346–55。doi :10.1128/ EC.4.2.346-355.2005。PMC 549337。PMID 15701797。
外部リンク
さらに読む
- Kinosita K, Yasuda R, Noji H (2003). 「F1-ATPase: 非常に効率的な回転式 ATP マシン」. Essays Biochem . 35 : 3–18. doi :10.1042/bse0350003. PMID 12471886.
- Oster G, Wang H (2003). 「回転タンパク質モーター」Trends Cell Biol . 13 (3): 114–21. doi :10.1016/S0962-8924(03)00004-7. PMID 12628343.
- Leyva JA、Bianchet MA、Amzel LM (2003)。「ATP合成の理解：F1-ATPaseの構造とメカニズム（レビュー）」。Mol. Membr. Biol . 20 (1): 27–33. doi : 10.1080/0968768031000066532 . PMID 12745923. S2CID 218895820.
- Elston T 、Wang H、 Oster G (1998)。 「 ATP合成酵素におけるエネルギー変換」。Nature . 391 ( 6666): 510–3。Bibcode :1998Natur.391..510E。doi :10.1038/35185。PMID 9461222。S2CID 4406161 。
- Wang H, Oster G (1998). 「ATP合成酵素のF1モーターにおけるエネルギー変換」. Nature . 396 (6708): 279–82. Bibcode :1998Natur.396..279W. doi :10.1038/24409. PMID 9834036. S2CID 4424498.
- Gubin AN、Njoroge JM、 Bouffard GG、Miller JL (1999)。「増殖中のヒト赤血球細胞における遺伝子発現」。ゲノミクス。59 ( 2 ) : 168–77。doi :10.1006/geno.1999.5855。PMID 10409428 。
- Ying H、Yu Y、Xu Y (2002)。「ATP合成酵素サブユニットeのアンチセンスはヒト肝細胞癌細胞の増殖を阻害する」。Oncol . Res . 12 (11–12): 485–90. doi : 10.3727/096504001108747495 . PMID 11939412。
- Strausberg RL、Feingold EA、Grouse LH、他 (2003)。「15,000 を超える完全長のヒトおよびマウス cDNA 配列の生成と初期分析」。Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 99 ( 26): 16899–903。Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M。doi : 10.1073/ pnas.242603899。PMC 139241。PMID 12477932。
- Cross RL (2004). 「分子モーター: ATP モーターの転換」. Nature . 427 (6973): 407–8. Bibcode :2004Natur.427..407C. doi : 10.1038/427407b . PMID 14749816. S2CID 52819856.
- Gerhard DS、Wagner L、Feingold EA、他 (2004)。「NIH 完全長 cDNA プロジェクトの現状、品質、拡大: 哺乳類遺伝子コレクション (MGC)」。Genome Res . 14 (10B): 2121–7. doi :10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334 。
- Papathanassiu AE、MacDonald NJ、Bencsura A、Vu HA (2006)。「F1F0-ATP 合成酵素は Hsp90 基質タンパク質複合体のコシャペロンとして機能する」。Biochem . Biophys. Res. Commun . 345 (1): 419–29. doi :10.1016/j.bbrc.2006.04.104. PMID 16682002。
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